DESAFÍO Nº 6 Profesor Mauricio Hernández Fonseca Biología – 3° Medio Nombre: ______________________________________________________ Curso: ________________ METABOLISMO Y ENZIMAS Revisado INTRODUCCIÓN Las enzimas son catalizadores positivos de las reacciones químicas que ocurren en la célula. Casi en su totalidad son de orig en proteico, sin embargo existen moléculas de RNA con actividad similar a las enzimas llamadas ribozimas. Para poder comprender la importancia de la existencia de las enzimas, debemos describir las etapas de una reacción química. LA REACCIÓN QUÍMICA Se define como reacción química un evento dinámico en el cual dos o más reactantes se combinan de una manera diferente para formar uno o más productos. En base a lo anterior es fácil hacer el enlace con biología: constantemente la célula está realizando cambios y procesos, sin parar. Las etapas simples de una reacción química son: 1. 2. 3. 4. Contacto entre reactantes Acumulación de energía de activación Formación del complejo activado Liberación de productos ¿PARA QUÉ EXISTEN LAS ENZIMAS? Resulta que una reacción química normal, como mezclar hidróxido de sodio con ácido clorhídrico, no requiere una gran energía de activación, que se define como la energía necesaria para que los reactantes reaccionen y formen productos. Debido a eso si propiciamos la reacción (mezclamos los reactantes) espontáneamente reaccionarán. Sin embargo, las reacciones químicas que se llevan a cabo en la célula requieren una energía de activación tan alta, que esperar a que esta reacción ocurra espontáneamente requeriría millones de años. Las enzimas al ser catalizadores positivos hacen “más” posible una reacción bioquímica, bajando la cantidad de energía de activación que los reactantes necesitan. Además, la célula dispone de una batería enzimática tan grande, que prácticamente toda reacción que ocurre en la célula esta mediada por una enzima. De esa manera, la célula se asegura que todas sus reacciones necesarias puedan ocurrir. Fig. 1. Comparación de una reacción química con y sin la intervención de enzimas Cada célula en un organismo pluricelular tiene asignada una batería enzimática característica, y es en base a eso que existen células capaces desde alimentarse de bacterias (macrófagos y neutrófilos) hasta capaces de producir impulsos eléctricos (neuronas). ESTRUCTURA DE UNA ENZIMA La estructura básica de las enzimas corresponde a una estructura protéica terciaria, con una cavidad o superficie especial llamada sitio activo. El sitio activo es el lugar donde los reactantes encajan y pueden reaccionar. Cabe señalar que el sitio activo de una enzima en particular solo sirve para un reactante en especial, llamado sustrato. Así, podemos decir que cada enzima sirve solo con un sustrato. Existen dos teorías para la unión enzima sustrato: El modelo llave cerradura: El sustrato que calce perfecto con el sitio activo de una enzima será sólo para dicha enzima El modelo de encaje inducido: El sustrato puede modificar el sitio activo de una enzima, para poder ser de dicha enzima. Se sabe que en general todos los sustratos tienen un nivel de inducción a su enzima en conjunto a su especificidad. Así podem os decir que ambos modelos son válidos. Una enzima también tiene otros sitios aparte del sitio activo, que sirven como “interruptores”. Muchas enzimas necesitan que una molécula las encienda para poder funcionar. ETAPAS DE UNA REACCIÓN CATALIZADA Las etapas en una reacción mediada por enzimas son las siguientes: 1. 2. 3. 4. Formación del complejo enzima-sustrato Reacción química Formación del complejo enzima-producto Liberación de los productos En la siguiente imagen se ven representadas dichas etapas anteriores FACTORES QUE AFECTAN LA ACTIVIDAD ENZIMÁTICA Existen muchos factores, moleculares, biológicos o químicos, que pueden afectar la actividad de una enzima, ya sea disminuyéndola o potenciándola. La temperatura La temperatura es uno de los factores físicos que más puede afectar la actividad enzimática. Las enzimas al ser proteínas, vienen establecidas para un rango de temperatura en la que son estables (generalmente bajo 45 °C). Cuando se supera dicho límite, la estructura terciaria de las enzimas se pierde, proceso llamado desnaturalización. Con la pérdida de la estructura terciaria, la actividad enzimática se pierde. Fig. 2. Se aprecia el “punto óptimo” para una enzima en particular, a la cual ella funciona en su máximo punto. 2 El pH Bajo el mismo concepto de desnaturalización, el pH puede ejercer efectos parecidos. Las proteínas vienen fabricadas para rangos de pH bastante estrechos. Un claro ejemplo es la enzima gástrica pepsina, cuyo tengo de pH óptimo es entre 1 y 2. Si esa enzima se mezcla con el jugo pancreático, cuyo pH se encuentra entre 7 y 8, su actividad cesa debido a su desnaturalización. Fig. 3. Se aprecian tres enzimas con rangos de pH diferentes (Pepsina, Anhidrasa carbónica y Amilasa pancreática). Se puede apreciar como en el rango de máxima actividad de una, la de otras es mínimo. Inhibidores enzimáticos Un inhibidor enzimático es una molécula que limita la actividad de la enzima. Existen dos familias de inhibidores: 1. 2. Reversibles: Son moléculas parecidas al sustrato. Ocupan el sitio activo de la enzima sin permitir la reacción. Si se eleva la concentración del sustrato, éste desplaza al inhibidor. Irreversibles: Son moléculas que se unen a otra región de la enzima, alterando su conformación tridimensional. La enzima queda limitada sin poder liberarse del inhibidor. Fig. 4. Representación de la inhibición reversible. Ayudantes o estimulantes Son moléculas que algunas enzimas necesitan para poder ejercer su actividad. Se conocen como coenzimas (de origen orgánico; p. ej. Coenzima A) o cofactores (de origen inorgánico; p. ej. Magnesio). Su unión a la enzima potencia la actividad enzimática y/o permite su funcionamiento. También las propiedades que pueden afectar son la presencia de inhibidores artificiales, como medicamentos específicos, la concentración del sustrato y de la enzima, etc. 3 Actividad: Escoge la alternativa correcta: 1. 2. ¿Con qué postulado de la teoría celular se asocia mejor el término metabolismo? A. La célula como unidad estructural. B. La célula como unidad genética. C. La célula como unidad hereditaria. D. La célula como unidad funcional. E. La célula como unidad pluricelular. Es correcto afirmar que en el anabolismo: I. II. III. Se libera energía de los enlaces químicos. Se fabrican biomoléculas. Se almacenan grandes cantidades de energía. A. B. C. D. E. Solo I Solo II Solo III I y II I y III 3. Un ejemplo de catabolismo es: A. Síntesis de proteínas. B. Síntesis de polisacaridos. C. Síntesis de lípidos. D. Ciclo de Krebs. E. Glucogenólisis. 4. ¿Cuál de las siguientes moléculas acopla catabolismo y anabolismo? A. Un enzima. B. La glucosa. C. Una proteína. D. O2. E. ATP 5. La porción enzimática que se une al reactante se llama _____. La molécula que reacciona unida a éste se llama _____. ¿Qué alternativa completa la oración? A. Producto – sitio activo. B. Sitio activo – sustrato. C. Sustrato – producto. D. Inhibidor – sustrato. E. Sitio activo – inhibidor. 6. ¿Cómo acelera la reacción química una enzima? A. Añadiendo energía a los reactantes. B. Disminuyendo la energía de activación necesaria. C. Uniéndose irreversiblemente a los reactantes. D. Sufriendo modificaciones irreversibles. E. Disminuyendo el número de moléculas participantes. 7. Respecto a los factores que afectan la actividad enzimática, ¿cuál de las siguientes afirmaciones es FALSA? A. La velocidad de reacción es directamente proporcional a la concentración de enzima. B. Alcanzada cierta concentración de sustrato la velocidad de reacción no aumenta al aumentar el sustrato. C. La velocidad de reacción es directamente proporcional a la temperatura. D. Algunas enzimas no actúan si no es en presencia de ciertos minerales. E. Las enzimas actúan dentro de un rango de pH, lo que se conoce como pH óptimo. 8. ¿Por qué se dice que una enzima es específica? A. Porque aceleran las reacciones químicas. B. Porque disminuyen la energía de activación. C. Porque se unen a un determinado sustrato. D. Porque necesitan cofactores. E. Porque se pueden volver a reutilizar. 9. Con respecto al modelo del acoplamiento inducido es correcto que: I. Es el que mejor muestra el criterio de especificidad de una enzima. II. Es más flexible que el otro modelo propuesto. III. Dice que el sitio activo de una enzima puede estar sujeto a cambios. A. B. C. D. E. Solo I Solo II I y II II y III I, II y III 10. ¿Cómo se llama la inhibición de una enzima por unión de una molécula muy parecida al sustrato o su sitio activo? A. Inhibición alostérica. B. Inhibición no competitiva. C. Inhibición competitiva. D. Inhibición por desnaturalización. E. Inhibición irreversible.