enzima

Enzimas
QUE SON?
Biocatalizadoras.
: griego zymos
(fermento)
 CATALIZADOR: Sustancia que aumenta la
 ENZIMA
velocidad de una reacción, sin
alterarse en el proceso.
 NATURALEZA QUIMICA:
proteica
PROPIEDADES
Mayor
velocidad de reacción.
(10 6 – 10 12 )
V= velocidad de conversión del
sustrato en producto por unidad de
tiempo (UI O kata)
Condiciones
optimas de reacción:
Temperatura
 presión atmosférica
 pH
Concentración del sustrato
CARACTERÍSTICAS
 Especificidad
de reacción
 Tamaño, estructura,
cargas, polaridad y carácter
hidrófobo de su lugar de fijación.
 Estereoepecíficas
 Especificidad geométrica
 Capacidad



de regulación
Control alostérico
Modificación covalente
Variación de la cantidad de enzima sintetizada.
DEFINICIONES
 APOENZIMA: la
parte
proteica de la
enzima sin actividad
enzimática.
 HOLOENZIMA:
Complejo enzima +
coenzima o cofactor
con actividad
catalítica.
DEFINICIONES
 COENZIMA:
molécula orgánica no proteínica
unida en forma reversible una enzima.
(vitaminas)
 COFACTOR:
molécula inorgánica que se
asocia a una enzima, para su actividad ( Fe,
Ca, Cu, Zn )
DEFINICIONES
 COSUSTRATOS: coenzimas
que se
asocian transitoriamente con
determinada enzima.(NAD)
 GRUPO
PROSTÉTICO: cofactores que
se unen en forma permanente, a
menudo por enlaces covalentes.
(grupo HEM)
DEFINICIONES
 ZIMÓGENO: Compuesto
catalíticamente
inactivo (Preenzima) Ej.: Enzimas de la
cascada de la coagulación, proteasas
pancreáticas.
 RIBOZIMAS:
RNA que presenta actividad catalítica.
 LISOZIMA:
enzima que destruye paredes
celulares bacterianas por hidrólisis de
enlaces glucosídicos ß(1-4).
Coenzimas
Cofactores
Metal
enzima
Función
Fe
citocromo oxidasa
oxido-reducción
Cu
Ac. Ascórbico oxidasa
oxido-reducción
Zn
Alcohol deshidrogenasa
facilita unión NAD
Mn
Histidina amoníaco liasa
extracción de electrones
Co
Glutamato mutasa
Parte de Cobalamina
Ni
Ureasa
lugar catalítico
Mo
Xantina oxidasa
oxido-reducción
V
Nitrato reductasa
oxido-reducción
Se
Glutatión peroxidasa
Sustituye al S en una cisteína
del lugar activo
DEFINICIONES
SITIO
ACTIVO
 SUSTRATO
 PRODUCTO
SUSTRATO
ENZIMA
SITIO
ALOSTÈRICO
 SITIO
CATALÍTICO (activo)
 SITIO
ALOSTÉRICO
SITIO CÁTALITICO
 Es
la hendidura
específica donde se
une el sustrato
 Tamaño, estructura,
cargas, polaridad y
carácter hidrófobo
de su lugar de
fijación.
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Acción Enzimática
SITIOS DONDE
REACCIONAN
LOS SUSTRATOS
SITIO ACTIVO
DE LA ENZIMA
ENZIMA
LOS SUSTRATOS
ENTRAN EN EL SITIO
ACTIVO EN UNA
ORIENTACIÒN
ESPECÌFICA
3. LOS SUSTRATOS SE LIBERAN
DEL SITIO ACTIVO, Y LA ENZIMA
ESTA NUEVAMENTE LISTA PARA
NUEVOS SUSTRATOS
S+E
2. SUSTRATOS Y ENZIMAS
CAMBIAN FORMA, PROMOVIENDO
LA REACCION ENTRE LOS
SUSTRATOS
E+P
Ecuación de MichaelisMenten
E
+ S = ES = E + P
 V= (Vmax [S])
(Km + [S])
Km= concentración de sustrato requerida
para obtener la mitad de la actividad
máxima de una enzima.
MECANISMO DE ACCIÓN
 Catálisis
ácido-base
 Catálisis covalente
 Catálisis de iones metálicos
 Efectos de proximidad y orientación
 Unión preferencial del complejo de
transición.
Mecanismos de acción
 Catálisis
ácido-base: reacción por
transferencia o aceptación de protones.
Sensible a pH.

Catálisis covalente: acelera la velocidad
de reacción mediante la formación
transitoria de un enlace covalente entre
la enzima y el sustrato.
Mecanismo de Acción

Catálisis por iones metálicos:
-Se une al Sustrato orientándolo.
- mediación de reacciones O-R
- protección de cargas negativas.

Catálisis por proximidad y orientación:
los reactivos deben acercarse con la
correcta relación espacial para que se
de la reacción.
Mecanismo de Acción
 Catálisis
por fijación de estado de
transición: cuando la enzima se une al
estado de transición con más facilidad
que al sustrato o producto, lo que
aumenta su concentración. En
consecuencia la velocidad de reacción.
CLASIFICACION
 Sufijo: “-asa”
añadido al nombre del
sustrato o palabra que describe su
actividad
Ej: Ureasa

6 clases según el tipo de reacción
catalizada.
1. OXIDOREDUCTASAS:
Catalizan reacciones de
oxidorreducción. Necesitan coenzimas
que acepten o donen hidrógenos.
Deshidrogenasas, peroxidasas.
2. TRANSFERASAS:
Catalizan la transferencia de grupos glucosilo,
metilo o fosforilo. Utilizan coenzimas.
3. HIDROLASAS:
Catalizan la ruptura de enlaces por la adición
de una molécula de agua ( ruptura hidrolítica),
con la obtención de monómeros a partir de
polímeros. No utilizan coenzimas.
Actúan en la digestión de alimentos.
4. LIASAS
Catalizan reacciones en las que se eliminan o
adiciona grupos H2O, CO2 y NH3 para formar un
doble enlace o añadirse a un doble enlace.
4.1 c=c
4.2 c=o
4.3 c=n
No utiliza coenzimas. Llamadas sintasas.
5. ISOMERASAS:
Catalizan cambios geométricos o estructurales
dentro de una molécula dando formas isoméricas.
5.1 racemasas
5.2 cis-trans isomerasas
Usan coenzimas.
COBALAMINA (B
12
)
6. LIGASAS
Catalizan la formación de enlaces entre C-C,
C-O, C-S, C-N mediante reacciones de condensación
acopladas a la rotura de un pirofosfato del ATP.
Sintetasas, carboxilasas.
6.1 c-o
6.2 c-s
6.3 c-n
6.4 c-c
LOCALIZACIÓN EN LA
CÉLULA
 MITOCONDRIAS
 Ciclo de
krebs
 Oxidacion de acidos grasos
 Oxidacion del piruvato
 CITOSOL
Glucólisis
 Via pentosa fosfato
 Sintesis de acidos grasos

 NUCLEO

Síntesis ARN y ADN
 LISOSOMA
REGULACIÓN
 Disponibilidad
Enzimática:
 Inducción-síntesis (DNA)
Represión-degradación (DNA)
 Vida media enzimática

 Covalente
(fosforilación ydesfosforilación)
 Alostérica
(positiva y negativa)
 Efecto
homotrópico
 Efecto heterotrópico
 Cooperatividad positiva y negativa
INHIBICIÓN
 IRREVERSIBLE
 REVERSIBLE:
Inhibición competitiva
 Inhibición no competitiva

• Inhibición permanente
• Por medio de enlaces covalentes.
• Modificaciones químicas del sitio catalítico.
• Modificada la enzima, está siempre inhibida.
Para distinguirlo de los reversible se someten a
diálisis y si no se separan enzima e inhibidor,
éste es permanente.
Fluorofosfato de diisopropilo
(DFP)
Acetilcolina
Acetilcolinesterasa
Acetato + Colina
Inhibición por producto
 Un
producto que puede unirse al sitio
catálitico de la enzima al acumularse por
lo que puede regular la acción de la
enzima
El inhibidor NO se une al sitio activo
NO se puede revertir con un exceso de sustrato
 ENZIMAS
FUNCIONALES
 ENZIMAS
NO
FUNCIONALES
DEFINICIONES
 ISOENZIMAS: enzimas que
catalizan la
misma reacción, pero tienen una
estructura primaria y/o composición
subunitaria diferente.
 Ejemplo: Lactato Deshidrogena.





HHHH
HHHM
HHMM
HMMM
MMMM
IMPORTANCIA BIOMEDICA
 Enzimas
plasmáticas funcionales:
presentes en la circulación y
desempeñan papel fisiológico en la
sangre
ej: Enzimas de la coagulación
 Enzimas plasmáticas no
funcionales: no presentes en la
sangre normalmente, aparecen
por daño , lesión o enfermedad
ej: Lipasa en pancreatitis aguda
Enzimas utilizadas en el
diagnóstico clínico
Enzima
Uso diagnóstico
Aminotransferasas
Aspartato de aminotransferasa
IAM
Alanino de aminotransferasa
Hepatitis viral
Amilasa
aguda
Ceruloplasmina
Pancreatitis
Daño hepatocelular
Creatincinasa
Glutamil transpeptidasa
hepáticas
Daño muscular
Enfermedades
Lactato deshidrogenasa
Lipasa
IAM
Pancreatitis aguda
Fosfatasa ácida
Fosfatasa alcalina
Ca prostata
Enfermedades oseas y
hepáticas obstructiva.
AL FINAL DE LA JORNADA, ME PREGUNTARAN…
QUE HICE CON MIS DONES?
A QUIEN AYUDE….…
A QUIEN ACOMPAÑE….
A QUIEN AMÉ…