FACULTAD DE CIENCIAS ·Universidad de Córdoba· Edificio de Gobierno (Campus de Rabanales) 14071-Córdoba Curso académico: 2015 - 2016 . DATOS BÁSICOS DE LA ASIGNATURA Titulación: Asignatura: Curso en el que se imparte: Créditos: BIOQUIMICA Código: 4998 TÉCNICAS ESPECTROMÉTRICAS EN BIOMOLÉCULAS Carácter: 2º Tipo: 2º (Anual, 1er ó 2º cuatrimestre) OPTATIVA (Troncal, Obligatoria, Optativa, Libre elección) Totales Teóricos Prácticos LRU 4.5 1.5 3.0 ECTS 4.0 Idioma en el que se imparte: Español Dirección Web asignatura: http://www.uco.es/organiza/centros/ciencias/ http://www.ucoquimicaorganica.com/index.cfm?codPortal=2021 DATOS BÁSICOS DE LOS PROFESORES Responsable ó coordinador: Nombre y apellidos Departamento Ubicación Área de conocimiento Diego Luna MartÍnez qo1lumad@uco.es Química Orgánica Edif. Marie Curie Química Orgánica Otros: DATOS ESPECÍFICOS DE LA ASIGNATURA Descriptores BOE Situación Determinación estructural de compuestos orgánicos, de interés en bioquímica, mediante las técnicas espectrométricas básicas. Prerrequisitos: NINGUNO Contexto dentro de la Titulación: Impartir al alumno de segundo curso de la Licenciatura de Bioquímica un curso general de introducción a los técnicas espectrometricas útiles para la caracterización estructural de las macromoléculas biológicas más características: glúcidos, proteínas y ácidos nucleicos. Recomendaciones: Esta asignatura es especialmente adecuada para completar la formación teórico-práctica de aquellos alumnos que deseen adquirir una especial formación en la caracterización experimental de las estructuras superiores de las macromoléculas de interés biológico. Competencias Transversales/genéricas: Trabajar de forma adecuada en un laboratorio químico-bioquímico incluyendo seguridad, manipulación y eliminación de residuos químicos y registro anotado de actividades. Interpretar resultados experimentales e identificar elementos consistentes e inconsistentes. Diseñar experimentos y comprender las limitaciones de la aproximación experimental. Instrumentales: Capacidad de análisis y síntesis; Capacidad de organización y planificación; Resolución de problemas. Diseñar experimentos y comprender las limitaciones de la aproximación. Interpretar resultados experimentales e identificar elementos consistentes e inconsistentes experimental Personales: Trabajo en equipo; Razonamiento crítico. Saber relacionarse con los demás. Saber colaborar con otros compañeros de trabajo. Razonar críticamente Sistémicas: Aprendizaje autónomo; Creatividad; Motivación por la calidad; Sensibilidad hacia temas medioambientales. Aplicar los conocimientos teóricos a la práctica. Otras: Usar Internet como medio de comunicación y como fuente de información. Gestionar la información. Poder transmitir información, ideas, problemas y soluciones. FACULTAD DE CIENCIAS ·Universidad de Córdoba· Edificio de Gobierno (Campus de Rabanales) 14071-Córdoba Específicas: Cognitivas (saber): Saber hacer los tests necesarios para la identificación de los grupos funcionales orgánicos fundamentales Conocer las características estructurales y funcionales de las proteínas y los ácidos nucleicos y sabe calcular los parámetros cinéticos y termodinámicos que definen la unión de ligandos a macromoléculas Naturaleza y comportamiento de los grupos funcionales en biomoléculas. Saber interpretar la información que aportan las técnicas de espectroscopia, dicroísmo circular, resonancia magnética nuclear y espectrometría de masas. Poder describir las bases Bioquímicas y moleculares del plegamiento, tráfico intracelular, modificación post-traduccional y recambio de proteínas Procedimentales/instrumentales (saber hacer): Reconocer y analizar nuevos problemas y planear estrategias para solucionarlos. Reconocer e implementar buenas prácticas científicas de medida y experimentación. Llevar a cabo procedimientos estándares de laboratorios implicados en trabajos analíticos y sintéticos, en relación con sistemas biológicos. Interpretación de datos procedentes de observaciones y medidas en el laboratorio en términos de su significación y de las teorías que la sustentan. Poder describir las bases moleculares de la interrupción de la función génica por K.O., K.O. condicionales, por oligonucleótidos antisentido y por siRNAs y shRNAs en animales y plantas Saber buscar, obtener e interpretar la información de las principales bases de datos biológicos: genómicos, transcriptómicos, proteómicos, metabolómicos, datos bibliográficos, etc. y usar las herramientas bioinformáticas básicas Objetivos Metodología Nº de horas de trabajo del alumno Técnicas Docentes Actitudinales (ser): Interpretar resultados experimentales e identificar elementos consistentes e inconsistentes. Pensar de una forma integrada y abordar los problemas desde diferentes perspectivas Equilibro entre teoría y experimentación. Comprensión de los aspectos cualitativos y cuantitativos de los problemas bioquímicos. Capacidad de cuantificar los fenómenos y procesos biológicos. Capacidad de generar nuevas ideas. Objetivos de la Asignatura: Se pretende introducir al alumno de Bioquímica en las técnicas instrumentales más utilizadas para la determinación de estructuras de compuestos orgánicos, en este caso de moléculas orgánicas de interés bioquímico. En este sentido se insistirá, de forma preferente, en las técnicas espectroscópicas de Infrarrojo, Ultravioleta-Visible, Masas y Resonancia Magnética Nuclear. Al tratarse de una asignatura en extinción no habrá clases teóricas ni prácticas ni actividades académicas dirigidas. El estudiante podrá tener tutorías con el profesor para resolver dudas y existirán exámenes finales en las fechas señaladas por el centro para tal fin. Al tratarse de una asignatura en extinción no habrá clases teóricas ni prácticas ni actividades académicas dirigidas. El estudiante podrá tener tutorías con el profesor para resolver dudas y existirán exámenes finales en las fechas señaladas por el centro para tal fin. Señalar con una X las técnicas que va a utilizar en el desarrollo de la asignatura Bloques temáticos Dividir el temario en bloques (sin nº máximo ni mínimo) Bibliografía Bloque 1: Espectrometría de masas. Fundamentos de la técnica. Técnicas "suaves" para aplicar a biomoléculas de elevado peso molecular Bloque 2: Espectrometría UV-visible y su aplicación al estudio de compuestos de interés biológico. Bloque 3: Espectroscopía infrarroja. Estudio infrarrojo de los principales grupos funcionales Bloque 4:. Resonancia magnética nuclear. Introducción a la técnica RMN del protón. Factores que modifican las constantes de acoplamiento. Acoplamientos a distancia y su utilidad para la interpretación de estructuras supramoleculares. Bibliografía básica recomendada • 1.- R. M. Silverstein, G.C. Bassler y T, C. Morrill, "Spectrometric Identification of Organic Compounds", J. Wiley, New York (Existe una edición en castellano de la Editorial McGraw Hill, no tan actualizada como la última en inglés). • 2.- D. J. Pasto y C. H. Johnson, "Determinación de Estructuras Orgánicas, Reverté, Barcelona. • 3.- I. D. Campbell, "Biological Spectroscopy", Benjamin, New York. • 4.- J. Seibl, "Espectrometría de Masas", Alhambra, Madrid. • 5.- J. R. Chapman, "Practical Organic Mass Spectrometry: A Guide for Chemical and Biochemical Analysis", J. Wiley, New York. • 6.- "Mass Spectometry of Biological Materials", C. N. McEwen and B. S. Larsen Eds., Marcel Dekker, New York. • 7.- "Biological Mass Spectrometry, A. Burlingame and J. L. McCloskey, Eds., Elsevier, Amsterdam. • 8.- R. K. Harris, "Nuclear Magnetic Resonance Spectroscopy", longman, Burnt Hill, Harlow, England. FACULTAD DE CIENCIAS ·Universidad de Córdoba· Edificio de Gobierno (Campus de Rabanales) 14071-Córdoba • 9.- "NMR and Biomolecular Structure", I. Bertini, H. Molinari and N. Niccolai, Eds., VCH, Weinheim, Germany. • 10.- "NMR in the Life Sciences", E. M. Bradbury and C. Nicolini, Eds., Lenum Press, New York. Técnicas de evaluación Enumerar, tomando como referencia el catálogo de la guía común. Al no existir docencia presencial, la evaluación del alumno se realizará en base a las calificaciones obtenidas en los exámenes realizados en las correspondientes convocatorias. En este sentido, los exámenes consistirán en preguntas de desarrollo teórico, preguntas cortas y cuestiones de tipo test Incluir criterios de evaluación y calificación (referidos a las competencias trabajadas durante el curso) Organización Docente Semanal Distribución del número de horas que se especifican en el apartado de Metodología en 18 semanas para una asignatura cuatrimestral y 36 para una anual (clases + periodo de exámenes). Indicar el número de horas que, a cada tipo de sesión, va a dedicar el estudiante cada semana. Semanas En la fecha señalada por el Centro para tal fin Programa de contenidos Teóricos: Con indicación de las competencias que se van a trabajar en cada lección Nº de horas de sesiones teóricas Nº de horas sesiones prácticas Nº de horas exposiciones y seminarios Nº de horas visita y excursiones Nº de horas tutorías especializadas Nº de horas de ……. Exámenes Temas del temario a tratar 2 h. 1.- Espectrometría de Masas (E.M.). Fundamentos de la técnica. Tipos de espectrómetros de masas. Poder de resolución. Espectrometría de Masas de iones positivos y negativos. 2.- Preparación de muestras en E.M. Introducción directa e indirecta. Sistemas con separación previa. Cromatografía Espectrometría de Masas. 3.- Detección de fórmulas moleculares por E.M. Técnicas de ionización suave. Picos "cuasi moleculares". Derivatización. Información a través de picos isotópicos. Determinación de fórmulas moleculares. Tablas de Beynon. 4.- Información a través de los fragmentos. Reglas generales de fragmentación. Monitorización selectiva de iones. Información a través de las reacciones ion-molécula. Información a través de los picos metastables. Otros tipos de información. 5.- Utilización de la E.M., con y sin separación previa, en el estudio de los "componentes fundamentales" de los materiales bioquímicos. Determinación de hidratos de carbono, aminoácidos, oligopéptidos, lípidos, esteroides, etc. Comparación con los espectros almacenados en librerías. 6.- Técnicas de E.M. aplicadas a la secuenciación de macromoléculas en Bioquímica. Proteínas y glicoproteínas. Polisacáridos de alta magnitud molecular, etc. 7.- Técnicas de E.M. aplicables a compuestos orgánicos portadores de átomos metálicos. Empleo de las relaciones isotópicas en el estudio de materiales bioquímicos. El futuro de la E.M. en Bioquímica. 8.- Espectroscopia Ultravioleta y Visible. El color y la adsorción de la luz. Concepto de Cromóforo. Teoría de la espectroscopia electrónica. Ley de Lambert-Beer. 9.- Aplicaciones de la espectroscopia electrónica. Dienos, trienos y polienos conjugados. Compuestos carbonílicos , insaturados. Benceno, derivados y compuestos aromáticos. Factores estereoquímicos en la espectroscopia electrónica. 10.- Espectroscopia I.R. El espectro infrarrojo. Instrumentación. Preparación de muestras. Terminolo-gía utilizada en este tipo de Espectroscopia. Tablas de correlación. 11.- Determinación del esqueleto hidrocarbonado de los materiales bioquímicos, por espectroscopia I.R. Compuestos con carbono y oxígeno. Determinación de puentes de hidrógeno. Compuestos con C, H y N. Compuestos con C, H, O y N. Compuestos polifuncionales. Compuestos orgánicos portadores de átomos "menos frecuentes". Valoraciones cuantitativas por espectroscopia I.R. 12.- Resonancia Magnética Nuclear. Anisotropía diamagnética. Escala de desplazamientos químicos. R.M.N. del protón ("PMR"). Espectros de primer orden. Interpretación de espectros de primer orden en constituyentes orgánicos de los materiales bioquímicos. Tablas de correlación. 13.- Factores que modifican las constantes de acoplamiento en "PMR". Información obtenida de las constantes de acoplamiento geminales y vecinales. Acoplamientos a distancia: aplicaciones en Bioquímica. Espectros "PMR" de orden superior. 14.- Resonancia Magnética Nuclear de C-13. Utilización rutinaria de este tipo de espectrometría en el estudio de compuestos orgánicos en Bioquímica. Resonancia Magnética Nuclear de otros núcleos diferentes al H-1 y C-13. 15.- RMN y biopolímeros: Visión general y estrategias utilizadas de esta técnica para el estudio de biomoléculas. Estudio de las interacciones ion metálico-proteína. 16.- Técnicas auxiliares utilizadas para la interpretación de espectros "PMR" de compuestos complejos en Bioquímica. Intercambio deuterio-hidrógeno. Técnicas de doble irradiación. Efecto "NOE". "PMR" y agua. 17.- Resonancia Magnética Nuclear de Imagen. Utilización de modelos. RMN "in vivo". Futuro de la Resonancia Magnética Nuclear en Bioquímica. FACULTAD DE CIENCIAS ·Universidad de Córdoba· Edificio de Gobierno (Campus de Rabanales) 14071-Córdoba Programa de contenidos Prácticos: Realización de espectros de I.R., U.V.-Visible, Masas y R.M.N. de diferentes materiales orgánicos de interés bioquímico, y a partir del conjunto de datos espectroscópicos obtenidos, se procesarán con el fin de llegar a la estructura molecular. Con indicación de las competencias que se van a trabajar: Mecanismo de Control y Seguimiento: Al margen de las contempladas a nivel general para toda la experiencia piloto, se recogerán aquí los mecanismos concretos que los docentes propongan para el seguimiento de cada asignatura El estudiante podrá tener tutorías con el profesor para resolver dudas.