El Nobel participó en el ciclo ‘Distinguished Seminars’ del CNIO

El Nobel participó en el ciclo ‘Distinguished Seminars’ del CNIO
ROBERT HUBER: “AL FINAL LOGRAREMOS RESOLVER EL
PROBLEMA DEL PLEGAMIENTO DE PROTEÍNAS”
• El investigador del Max Planck Institute of Biochemistry
(Alemania) inauguró el ciclo de conferencias de excelencia con una
charla sobre los mecanismos con que cuenta la célula para
degradar proteínas defectuosas o que ya no son necesarias,
procesos cuyo fallo puede redundar en enfermedades graves
Madrid, 7 de septiembre, 2012. "La naturaleza tiene la solución al
problema del plegamiento de las proteínas, y nosotros deberíamos ser
capaces de simular lo que ella hace; soy optimista, al final lo lograremos",
defiende el premio Nobel Robert Huber, que ayer impartió la primera
conferencia del nuevo curso dentro del ciclo Distinguished Seminars que
convoca el Centro Nacional de Investigaciones Oncológicas (CNIO).
Huber se refiere así a uno de los problemas que se están revelando más
difíciles de la biología: determinar la estructura tridimensional de una
proteína, o lo que es lo mismo, su forma. Resolverlo significaría allanar
enormemente el camino hacia el desarrollo de nuevos fármacos.
Conocer la forma de una proteína es esencial, porque de la forma
depende la función -las moléculas actúan en el organismo encajando unas
en otras, como en un complejo puzzle en tres dimensiones-.
Los investigadores querrían poder traducir en estructuras específicas -es
decir, en formas- las secuencias de aminoácidos que integran cada
proteína; pero esto, que la naturaleza hace constantemente, aún no es
posible. Cada secuencia de aminoácidos puede plegarse de múltiples
maneras y los científicos no han aprendido a predecir cuál será la escogida
en cada caso.
Huber, procedente del Max Planck Institute of Biochemistry (Alemania),
recibió el Premio Nobel en 1988 junto con Johann Deisenhofer y Hartmut
Michel, por cristalizar una proteína esencial para la fotosíntesis y
determinar así su estructura tridimensional con la ayuda de los rayos X.
Ese método, la cristalografía de rayos X, sigue siendo hoy un método muy
fiable para hallar estructuras, pero es laborioso y no todas las proteínas se
pueden cristalizar. Por eso, una de las áreas de investigación más activas
en las últimas décadas es el desarrollo de herramientas computacionales
para que los ordenadores aprendan a predecir estructuras de forma
teórica, a partir de secuencias, sin necesidad de obtener el cristal.
ROBERT HUBER, AYER EN EL CNIO, ANTES DE SU CONFERENCIA. CNIO
"El progreso en cristalografía de rayos X ha sido inmenso en las más de
dos décadas transcurridas desde la publicación de nuestro trabajo sobre el
centro de reacción fotosintético, y también han progresado los métodos
teóricos de la biología estructural", dice Huber.
"Pero los métodos teóricos aún no son lo bastante fiables como para
servir de base al diseño de moléculas, o para un programa de síntesis
química", precisa. El problema se resolverá, cree Huber, ya mediante
múltiples contribuciones que faciliten un avance, o bien gracias a un
"Einstein de la biología" capaz de tener "una idea muy ingeniosa".
APORTACIONES AL DESARROLLO DE NUEVOS FÁRMACOS
A lo largo de su carrera, Huber ha hecho contribuciones muy relevantes a
la comprensión de la estructura y la función de macromoléculas
biológicas, así como de su potencial para el desarrollo de nuevos
fármacos.
Conocer la estructura de las proteínas que pueden ser potenciales dianas
en distintas enfermedades es esencial para el desarrollo de los ligandos,
según explica Huber, que añade: "Uno debe poder ver las moléculas para
saber qué hacer. Por eso la mayoría de las grandes compañías
farmacéuticas cuentan con grupos de expertos en cristalografía y en
biología estructural; y algunas compañías pequeñas y medianas ofrecen
este servicio a sus clientes".
Huber es asesor de diversas compañías farmacéuticas y co-fundador de
dos, Proteros y Suppremol, que ofrecen, respectivamente, servicios de
desarrollo de fármacos y de terapias para enfermedades autoinmunes.
Más información: juanj.gomez@cnio.es