Apuntes. Clase: Peroxisomas y REL.

Apuntes.
Clase: Peroxisomas y REL.
No existe un organelo llamado microsoma sino un conjunto de
membranas del REL, RER y del aparato de Golgi.
Los peroxisomas antiguamente fueron llamados microcuerpos
debido a que no se conocía su función.
Las oxidasas son las enzimas de los peroxisomas. La oxidasa que
caracteriza a todos los peroxisomas es la catalasa.
En el citoplasma de la célula, en la mitocondria y en el REL se
pueden formar radicales libres.
La superóxido dismutasa es una enzima que transforma el O2- a
H2O2. Es una enzima del citosol que ataca a los radicales libres
del citoplasma.
Laurato oxidasa: degrada el ácido úrico en las células hepáticas
y renales.
El nombre peroxisomas deriva de su función principal que es
degradar el H2O2 mediante la catalasa.
Otras funciones de los peroxisomas son:
 Participan en la degradación del etanol. Este mecanismo
comienza en el citosol, continúa en el REL y culmina en los
peroxisomas. Las mitocondrias también juegan un
importante papel en este proceso.
 Participan en el metabolismo de compuestos nitrogenados.
 Regulan la tensión de O2.
Por ejemplo: Si un niño nace prematuro, de igual forma su
hígado, hepatocitos y peroxisomas están inmaduros, por lo
que éstos últimos no podrán cumplir adecuadamente con su
función de regular la tensión de O2. Si a este niño se le
colocara en una incubadora sin la regulación de O2 adecuada
podría
quedar
ciego.
 Participan en el catabolismo de las purinas (A y G.)
 Son responsables de la beta oxidación de ácidos grasos.
La síntesis de ácidos grasos se realiza en el citoplasma hasta
llegar al carbono 16. De allí en adelante continúa en el REL.
Desaturasa: enzima de la membrana del REL capaz de introducir
dobles enlaces.
Ácidos grasos insaturados: tienen dobles enlaces.
Ácidos grasos saturados: no tienen dobles enlaces. Entre ellos
las fuerzas de Van del Waals son fuertes. Las regiones donde
ellos se encuentran son menos líquidas, por consiguiente, tienen
menor fluidez.
Ácidos grasos con cadenas de entre 12 y 14 átomos de C:
ácidos grasos cortos.
Ácidos grasos con cadenas de entre 16 y 18 átomos de C:
ácidos grasos largos.
Ácidos grasos con cadenas de entre 24 y 26 átomos de C:
ácidos grasos muy largos (Adrenoleucodistrofia.)
Los ácidos grasos son llevados a la matriz del peroxisoma y la
célula los introduce mediante proteínas ABC. De los peroxisomas
pasan el citoplasma. Los ácidos grasos no pueden quedarse en el
citoplasma porque causan padecimientos.
Proteínas intercambiadoras de lípidos: buscan determinado
lípido para llevarlo a otro organelo.
Síndrome Cerebrohepatorrenal (Zellweger): las oxidasas no
están presentes en el peroxisoma.
Funciones del REL:
 Síntesis de triacilgliceroles, fosfolípidos, colesterol y
hormonas esteroidales.
Si el colesterol no tiene 8 átomos de carbono en la posición 17 se
le
llama
pregnenolona.
 Detoxificación de drogas. A esta función es mejor llamarle
Biotransformación de drogas debido a que en ocasiones el
REL transforma sustancias inofensivas en nocivas, por lo
que la palabra “detoxificación” no es la más adecuada para
definir
su
función.
 Metabolismo
del
Ca2+.
 Glucólisis.
Plasmalógeno: REL y peroxisomas.
Los esfingolípidos se fabrican en el REL, Aparato de Golgi y en
la mitocondria.
El colesterol se hace parcialmente en el citosol.
En la membrana del REL encontramos 2 sistemas enzimáticos:
 Sistema Flavoprotéico
 Sistema Hemoprotéico
Hemoproteína importante: Citocromo P450.
La transferencia de electrones para formar ATP la efectúan los
complejos mitocondriales I, II, IV y V.
Para eliminar un tóxico del REL tengo que oxidarlo y conjugarlo.
Le agrego un OH a través de transferencia de electrones. Una vez
que he hidroxilado puedo perder el protón. Entonces me queda O que se puede unir con SO4 o con ácido glucurónico. El SO4 es
hidrofílico, por lo que puede salir del REL y excretarse mediante
la micción.
La conversión de Glucógeno en Glucosa 6 Fosfato se realiza en el
citoplasma o en el REL.
La célula garantiza que ningún compuesto cargado atraviese la
bicapa lipídica. La glucosa que ingerimos entra por transporte
facilitado. Cuando entra es fosforilada para que no pueda irse
debido a que tiene un grupo PO43- cargado.
La concentración de calcio dentro de una célula nunca debe variar
de 10-7 M en la célula muscular. Si aumenta de 10-7M a 10-5M el
músculo se contrae. El calcio está unido en el citoplasma a la
proteína calmodulina. En las células del músculos, donde hay
una gran cantidad de sarcómeros, al REL se le llama REL
Sarcoplasmático y al citoplasma Sarcoplasma. Dentro del REL
hay una proteína llamada calcio secuestrina. Cada molécula de
calcio secuestrina secuestra 43 moléculas de calcio. Ante una
orden del sistema nervioso el calcio interno sale a través de
bombas de calcio ubicadas en la membrana celular que permiten
la entrada y salida del calci. Entonces la concentración de calcio
pasa de 10-7M a 10-5 M y como reacción se produce la
contracción muscular, La relajación se da cuando el calcio es
devuelto al REL.
Eritrocito.
El eritoblasto está lleno de membrana pero cuando madura y pasa
a ser un eritrocito, el lisosoma elimina todo el sistema de
endomembrana. Esta es una de las razones por la cual es una
célula de fácil estudio.
La flexibilidad de glóbulo rojo depende de un conjunto de
proteínas.
En la célula eritrocitaria donde no hay núcleo, el citoesqueleto
está casi pegado a la membrana.
En el eritrocito hay proteínas integrales transmembranosas. Éstas
son:
 Glucoforina A-B
 Banda 3
De los 200 tipos de sangre que existen, dos son los más
conocidos, ya que de ellos depende el éxito o fracaso de una
transfusión sanguínea. Éstos son: el RH+ y AB0.
Ejemplo de otro tipo de sangre: MN. Los aminoácidos de la
cadena protéica de la glucoforina A determinan que una persona
sea M o N.
La glucoforina A es reconocida por el mismo protozoo
(Plasmodio) que reconoce a la malaria. Este protozoo emplea a la
glucoforina A como puente de entrada a la célula eritocitaria.
A la banda 3 se le llama así sólo en el eritocito. En otras células se
le llama AE1 (Anion Exchange) o Intercambiador de Aniones.
Esta proteína es capaz de intercambiar HCO3- por Cl-. La función
de la banda tres es actuar en regiones donde haya elevada
concentración de CO2 (lugares alejados de los pulmones.) El CO2
se transforma en HCO3-. Este HCO3- no se puede dejar allí porque
acidificaría el citosol, por lo que es necesario intercambiarlo por
el Cl-.
En la electroforesis de proteínas es importante tanto su carga
como su peso molecular.
El concepto de banda viene dado dependiendo de la posición que
ocupe la proteína en la electroforesis.
Alfa espectrina = banda 1
Beta espectrina = banda 2
Ancirina = Banda 2-1
Banda 3, 4, 4-1, 4-2, 5 y 6.
La banda 3 y la banda 2-1 se encuentran unidas, pero entre ellas
no hay fuerzas electrostáticas. La alfa espectrina se une por una
fuerza débil a la banda 2-1. La banda 2-1 puede unirse en uno de
sus extremos a la banda 4-1. Esto es lo que le confiere al glóbulo
rojo una forma cóncava. Si se produjera un fallo en éstas uniones,
el glóbulo rojo no tendría esta forma.
La anemia esferocítica se debe a la falta de la banda 2-1.
La anemia eliptocítica se debe a la falta de la banda 4-1.
La anemia ovalocítica se debe a la falta de la banda 3.