E + S - Colegio La Salle Jobson
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LICENCIATURA EN NUTRICIÓN QUÍMICA ORGÁNICA PROTEÍNAS Concepto de proteína Los aminoácidos Clasificación y tipos Comportamiento químico El enlace peptídico Estructura de las proteínas Estructura Primaria Estructura Secundaria Estructura Terciaria Estructura Cuaternaria Asociaciones supramoleculares Propiedades de las proteínas Especificidad Desnaturalización Clasificación de las proteínas Funciones y ejemplos de proteínas Enzimas Inmunoglobulinas CONCEPTO DE PROTEÍNA Las proteínas son biomóleculas formadas básicamente por carbono, hidrógeno, oxígeno y nitrógeno. Pueden además contener azufre y en algunos tipos de proteínas, fósforo, hierro, magnesio y cobre entre otros elementos. Pueden considerarse polímeros de condensación de α –aminoácidos con configuración L, los que serían por tanto las unidades monoméricas. Los aminoácidos están unidos mediante enlaces peptídicos. La unión de un bajo número de aminoácidos da lugar a un péptido (dipéptido, tripéptido, etc); si el número de aminoácidos que forma la molécula no es mayor de 10, se denomina oligopéptido, si es superior a 10 se llama polipéptido y si es superior a 50 ya se puede hablar de proteína. LOS AMINOÁCIDOS Los aminoácidos se caracterizan por poseer un grupo carboxilo (-COOH) y un grupo amino (NH2). Las otras dos valencias del carbono se saturan con un átomo de H y con un grupo variable denominado radical R, según éste se distinguen 20 tipos de aminoácidos. CLASIFICACIÓN DE AMINOÁCIDOS (aa): I. Ácido. monoamino monocarboxílicos (neutros) a) Ácidos alifáticos: Glicina, alanina, valina, nor-leucina, leucina, isoleucina, serina, treonina. b) Ácidos con núcleos aromáticos: Fenilanina, tirosina, triptofano. c) Ácidos que contienen azufre: Cisteíina, metionina. II. Ácidos monoaminodicarboxílicos (ácidos) Ácido aspártico, ácido glutámico. III. Ácido diaminomonocarboxílicos (básicos) Lisina, arginina, histidina. IV Aminoácidos con núcleos heterocíclicos. Prolina, hidroxiprolina. COMPORTAMIENTO QUÍMICO En disolución acuosa, los aminoácidos muestran un comportamiento anfótero, es decir pueden ionizarse, dependiendo del pH, como un ácido carboxílico liberando protones y quedando el carboxilato, o como base , los grupos -NH2 captan protones, quedando como (-NH3+ ), o pueden aparecer como ácido y base a la vez. En este caso los aminoácidos se ionizan doblemente, apareciendo una forma dipolar iónica llamada zwitterion. Punto Isoeléctrico: es aquel pH en que el aminoácido tiene una carga eléctrica neta igual a cero, por lo tanto “la concentración de la forma aniónica es igual a la concentración de la forma catiónica.” • Se dice que a ese pH el aminoácido tiene su mínima solubilidad, es característico de cada aminoácido y no se mueve en un campo eléctrico. • En cualquier aminoácido el “punto isoeléctrico” se calcula con los pKa vecinos al zwitterion” (carga eléctrica = cero) • El “punto isoeléctrico” depende si el aminoácido es básico, neutro o ácido: aminoácido básico: pI = 7,5 a 11,2; aminoácido neutro: pI = 5 a 6,3; aminoácido ácido: pI = 2,8 a 3,2. AMINOÁCIDOS ESENCIALES: Para los vertebrados son aquellos que no se pueden sintetizar a partir de otros recursos de la dieta. Esto implica que la única fuente de estos aminoácidos en esos organismos es la ingesta directa a través de la dieta. Las rutas para la obtención de estos aminoácidos esenciales suelen ser largas y energéticamente costosas, por lo que los vertebrados las han ido perdiendo a lo largo de la evolución. Cuando un alimento contiene proteínas con todos los aminoácido esenciales, se dice que contiene proteína de alta calidad o buena calidad. Alguno de estos alimentos son: la carne, los huevos y los lácteos. No todos los aminoácidos son esenciales para todos los organismos, por ejemplo, la alanina en humanos se puede sintetizar a partir del piruvato. En humanos se han descripto nueve de estos aminoácidos esenciales: triptófano, lisina, metionina, fenilalanina, treonina, valina, leucina, isoleucina, histidina En otros mamíferos distintos a los humanos, los aminoácidos esenciales pueden ser considerablemente distintos. Por ejemplo, a los gatos les falta la enzima que les permitiría sintetizar la taurina, así que la taurina es esencial en gatos. EL ENLACE PEPTÍDICO Dos aminoácidos pueden unirse covalentemente a través de un enlace amida sustituido, denominado enlace peptídico. Este enlace se forma al reaccionar el grupo alfa-carboxilo de un aminoácido con el grupo alfa-amino del otro aminoácido, perdiéndose una molécula de agua. reacción de condensación para la formación del enlace peptídico. El enlace peptídico (-CO-NH-) se representa normalmente como un enlace simple. Sin embargo, posee una serie de características que lo aproximan más a un doble enlace. Los átomos de C, N y O que participan en el enlace amida presentan una hibridación sp2, de forma que los 5 orbitales enlazantes de tipo adoptan una disposición trigonal plana Configuración trans. Los enlaces peptídicos generalmente se encuentran en posición trans en lugar de cis y esto se debe en gran parte a la interferencia estérica (de tamaño) de los grupos R cuando se encuentran en posición cis. Los electrones de los átomos de C, N y O no implicados en el enlace pueden formar orbitales híbridos . Como el N es menos electronegativo que el O, el enlace C-O tiene un 60% de carácter de doble enlace mientras que el enlace C-N tiene un 40%. Por lo tanto, se puede considerar que los enlaces C-O y N-C que participan en el enlace peptídico tienen estructuras intermedias entre el enlace simple y el enlace doble. Esta teoría se confirma por el hecho de que las distancias interatómicas medidas en el enlace C-O y en el enlace C-N son intermedias entre el enlace simple y el doble enlace. Esta disposición atómica está estabilizada por resonancia, de forma que los seis átomos implicados en la formación del enlace peptídico están contenidos en el mismo plano El carácter parcial de doble enlace impide la libre rotación de los átomos de C y N, al ser éste un enlace rígido. Por lo tanto, las posibilidades conformacionales de los péptidos son limitadas. Los péptidos sólo podrán cambiar de conformación por giro de los C ibridación sp3), pero no por rotación de los átomos con hibridación sp2. El C2 (C) de cada AA implicado puede establecer dos ángulos de torsión con los planos de los enlaces peptídicos contiguos: los llamados ángulos (phi) y (psi) El ángulo phi () es la rotación del enlace N-C, y el ángulo psi () la del enlace C-C. En la estructura de un péptido o de una proteína, cada AA presenta un valor de y otro de determinados. Como estos son los únicos grados de libertad que presenta la estructura, la conformación de la cadena polipéptídica queda completamente determinada cuando se conocen los valores de y de para cada AA. Al igual que los enlaces amida, los grupos -C=O (carbonilo) y –NH (amino), de los enlaces peptídicos, son incapaces de recibir o donar protones en un amplio rango de valores de pH (entre 2 y 12). En las proteínas, los únicos grupos cargados son el N- y C-terminales y cualquier grupo ionizable presente en la cadena lateral de los residuos. Aún así, los grupos -C=O y –NH del enlace peptídico participan en la formación de puentes de Hidrógeno en las proteínas para dar origen a la estructura secundaria, particularmente -hélices y hojas y terciaria. ESTRUCTURA DE LAS PROTEÍNAS La organización de una proteína viene definida por cuatro niveles estructurales denominados: primer, segundo, tercer y cuarto nivel estructural o estructura primaria, estructura secundaria, estructura terciaria y estructura cuaternaria. Organizaciones supramoleculares son consideradas quinto nivel estructural. ESTRUCTURA PRIMARIA La estructura primaria viene determinada por la secuencia de AA en la cadena proteica, es decir, el número de AA presentes y el orden en que están enlazados. Las posibilidades de estructuración a nivel primario son prácticamente ilimitadas. Como en casi todas las proteínas existen 20 AA diferentes, el número de estructuras posibles viene dado por las variaciones con repetición de 20 elementos tomados de n en n, siendo n el número de AA que componen la molécula proteica. Generalmente, el número de AA que forman una proteína oscila entre 80 y 300. Los enlaces que participan en la estructura primaria de una proteína son covalentes: son los enlaces peptídicos. Independientemente de la longitud de la cadena polipeptídica, siempre hay un extremo amino terminal y un extremo carboxilo terminal que permanecen intactos. Por convención, la secuencia de una proteína se lee siempre a partir de su extremo amino. Como consecuencia del establecimiento de enlaces peptídicos entre los distintos AA que forman la proteína se origina una cadena principal o "esqueleto" a partir del cual emergen las cadenas laterales de los AA (Átomos sombreados en la Figura de la derecha).Los átomos que componen la cadena principal de la proteína son el N del grupo amino (condensado con el AA precedente), el Ca partir del cual emerge la cadena lateral) y el C del grupo carboxilo (que se condensa con el AA siguiente). Por lo tanto, la unidad repetitiva básica que aparece en la cadena principal de una proteína es: (-NH-C-CO-) Como la estructura primaria es la que determina los niveles superiores de organización, el conocimiento de la secuencia de AA es del mayor interés para el estudio de la estructura y función de una proteína. Clásicamente, la secuenciación de una proteína se realiza mediante métodos químicos. El método más utilizado es el de Edman, que utiliza el fenilisotiocianato para marcar la proteína (representado en la Figura de la izquierda como un triángulo) e iniciar una serie de reacciones cíclicas que permiten identificar cada AA de la secuencia empezando por el extremo amino. Hoy en día esta serie de reacciones las realiza de forma automática un aparato llamado secuenciador de AA. ESTRUCTURA SECUNDARIA La estructura secundaria es el plegamiento que la cadena polipeptídica adopta gracias a la formación de puentes de hidrógeno entre los átomos que forman el enlace peptídico. Los puentes de hidrógeno se establecen entre los grupos -CO- y -NH- del enlace peptídico (el primero como aceptor de H, y el segundo como donador de H). De esta forma, la cadena polipeptídica es capaz de adoptar conformaciones de menor energía libre, y por tanto, más estables. Se pueden distinguir varios tipos de conformaciones que determinan la estructura secundaria de una proteína: 1. Conformación al azar: En algunas proteínas, o en ciertas regiones de la misma, no existen interacciones de suficiente consideración como para que se pueda distinguir un nivel de organización superior a la estructura primaria. En estos casos se habla de conformación al azar. 2. Hélice Cuando la cadena principal o esqueleto de un polipéptido se pliega en el espacio en forma de helicoide dextrógiro se adopta una conformación denominada hélice Un puente de hidrógeno se forma entre el grupo -NH- del enlace peptídico del AA en posición n y el grupo -CO- del enlace peptídico del AA situado en posición n-4. El otro puente de hidrógeno se forma entre el grupo -CO- del enlace peptídico del AA en posición n y el grupo -NH- del enlace peptídico del AA situado en posición n+4. Cada vuelta de la hélice implica 3,6 AA, con una translación media por residuo de 0,15 nm, lo que indica que la hélice tiene un paso de rosca de 0,54 nm. Dicho con otras palabras, una vuelta completa de la hélice representa una distancia de 0,54 nm y contiene 3,6 residuos de AA. Esta estructura se encuentra en la lana. Estructura Cuando la cadena principal de un polipéptido se estira al máximo que permiten sus enlaces covalentes se adopta una configuración espacial denominada estructura En esta estructura las cadenas laterales de los aminoácidos se sitúan de forma alternada arriba y abajo del esqueleto de la cadena polipeptídica. Las estructuras de distintas cadenas polipeptídicas o bien las estructuras de distintas zonas de una misma cadena polipeptídica pueden interaccionar entre sí mediante puentes de hidrógeno, dando lugar a estructuras laminares llamadas por su forma hojas plegadas u hojas Cuando las estructuras tienen el mismo sentido NC, la hoja resultante es paralela y si las estructuras tienen sentidos opuestos, la hoja plegada resultante es antiparalela En esta disposición los aminoácidos no forman una hélice sino una cadena en forma de zigzag, denominada disposición en lámina plegada, se observa en la seda. Giros Secuencias de la cadena polipeptídica con estructura o a menudo están conectadas entre sí por medio de los llamados giros Son secuencias cortas, con una conformación característica que impone un brusco giro de 180o a la cadena principal de un polipéptido. Aminoácidos como Asn, Gly y Pro (que se acomodan mal en estructuras de tipo o ) aparecen con frecuencia en este tipo de estructura La conformación de los giros está estabilizada generalmente por medio de un puente de hidrógeno entre los residuos 1 y 4 del giro . Hélice del Colágeno: El colágeno es una importante proteína fibrosa, con función estructural. Presenta una secuencia típica compuesta por la repetición periódica de grupos de tres AA. El primer AA de cada grupo es Gly, y los otros dos son Pro (o hidroxiprolina) y un AA cualquiera ESTRUCTURA TERCIARIA Se llama estructura terciaria a la disposición tridimensional de todos los átomos que componen la proteína, concepto equiparable al de conformación absoluta en otras moléculas. La estructura terciaria de una proteína es la responsable directa de sus propiedades biológicas, ya que la disposición espacial de los distintos grupos funcionales determina su interacción con los diversos ligandos. Para las proteínas que constan de una sola cadena polipeptídica (carecen de estructura cuaternaria), la estructura terciaria es la máxima información estructural que se puede obtener. Esta conformación globular se mantiene estable gracias a la existencia de enlaces entre los radicales R de los aminoácidos. Aparecen varios tipos de enlaces: 1. 2. 3. 4. el puente disulfuro entre los radicales de aminoácidos que tiene azufre. los puentes de hidrógeno los puentes eléctricos las interacciones hifrófobas. Como resultado de estas interacciones, en las proteínas con estructura terciaria globular: las cadenas laterales con carácter apolar se orientan hacia el interior de la molécula evitando las interacciones con el disolvente, y forman un núcleo compacto con carácter hidrofóbico. las cadenas laterales de los aminoácidos polares se localizan en la superficie de la molécula, interaccionando con el agua y permitiendo que la proteína permanezca en disolución. No todas estas interacciones contribuyen por igual al mantenimiento de la estructura terciaria. Obviamente, el enlace que aporta más estabilidad es el de tipo covalente, y entre los no covalentes, las interacciones más importantes son las de tipo hidrofóbico, ya que exigen una gran proximidad entre los grupo apolares de los AA. Existen regiones diferenciadas dentro de la estructura terciaria de las proteínas que actúan como unidades autónomas de plegamiento y/o desnaturalización de las proteínas. Estas regiones constituyen un nivel estructural intermedio entre las estructuras secundaria y terciaria, y reciben el nombre de dominios. Los dominios se pliegan por separado a medida que se sintetiza la cadena polipeptídica. Es la asociación de los distintos dominios la que origina la estructura terciaria. La pérdida total o parcial de los niveles de estructuración superiores al primario recibe el nombre de desnaturalización, que puede ser reversible o irreversible. ESTRUCTURA CUATERNARIA Esta estructura informa de la unión, mediante enlaces débiles ( no covalentes) de varias cadenas polipeptídicas con estructura terciaria, para formar un complejo proteico. Cada una de estas cadenas polipeptídicas recibe el nombre de protómero. Cuando una proteína consta de más de una cadena polipeptídica decimos que tiene estructura cuaternaria El número de protómeros varía desde dos como en la hexoquinasa, cuatro como en la hemoglobina, o muchos como la cápsida del virus de la poliomielitis, que consta de 60 unidades proteícas. La estructura cuaternaria modula la actividad biológica de la proteína y la separación de las subunidades a menudo conduce a la pérdida de funcionalidad. Las fuerzas que mantienen unidas las distintas cadenas polipeptídicas son, en líneas generales, las mismas que estabilizan la estructura terciaria. Las más abundantes son las interacciones débiles (hidrofóbicas, polares, electrostáticas y puentes de hidrógeno), aunque en algunos casos, como en las inmunoglobulinas, la estructura cuaternaria se mantiene mediante puentes disulfuro. El ensamblaje de los monómeros se realiza de forma espontánea, lo que indica que el oligómero presenta un mínimo de energía libre con respecto a los monómeros ASOCIACIONES SUPRAMOLECULARES En muchos casos, las proteínas se agrupan bien entre sí, bien con otros grupos de biomoléculas para formar estructuras supramoleculares de orden superior y que tienen un carácter permanente. Este nivel de asociación recibe el nombre de estructura quinaria o 5º nivel estructural. ASOCIACIONES ENTRE PROTEÍNAS Las proteínas y -tubulina forman unos dímeros que se ensamblan formando filamentos huecos enormemente largos llamados microtúbulos, cuya función es fundamentalmente estructural, ya que forman parte del citoesqueleto de las células ASOCIACIONES ENTRE PROTEÍNAS Y OTRAS BIOMOLÉCULAS o o o Cuando las proteínas se asocian con azúcares pueden originar asociaciones supramoleculares como los proteoglicanos o los peptidoglicanos. Cuando las proteínas se asocian con lípidos pueden originar asociaciones supramoleculares como las lipoproteínas del plasma sanguíneo y las membranas biológicas. Cuando las proteínas se asocian con ácidos nucleicos pueden originar asociaciones supramoleculares como los ribosomas, nucleosomas o virus. PROPIEDADES DE PROTEINAS 1. Especificidad. La especificidad se refiere a su función; cada una lleva a cabo una determinada función y la realiza porque posee una determinada estructura primaria y una conformación espacial propia; por lo que un cambio en la estructura de la proteína puede significar una pérdida de la función. Además, no todas las proteínas son iguales en todos los organismos, cada individuo posee proteínas específicas suyas que se ponen de manifiesto en los procesos de rechazo de órganos transplantados. La semejanza entre proteínas expresan un grado de parentesco entre individuos, por lo que sirve para la construcción de "árboles filogenéticos" 2. Desnaturalización. Consiste en la pérdida de la estructura terciaria, por romperse los puentes que forman dicha estructura. Todas las proteínas desnaturalizadas tienen la misma conformación, muy abierta y con una interacción máxima con el disolvente, por lo que una proteína soluble en agua cuando se desnaturaliza se hace insoluble en agua y precipita. La desnaturalización se puede producir por cambios de temperatura, (huevo cocido o frito ), variaciones del pH, etc. En algunos casos, si las condiciones se restablecen, una proteína desnaturalizada puede volver a su anterior plegamiento o conformación, proceso que se denomina renaturalización. Estado nativo Estado desnaturalizado Cuando la proteína no ha sufrido ningún cambio en su interacción con el disolvente, se dice que presenta una estructura nativa. Cualquier alteración de la estructura nativa que modifique su interacción con el disolvente y que provoque su precipitación dará lugar a una estructura desnaturalizada. En una proteína cualquiera, la estructura nativa y la desnaturalizada tan sólo tienen en común la estructura primaria, es decir, la secuencia de AA que la componen. Los demás niveles de organización estructural desaparecen en la estructura desnaturalizada. La desnaturalización provoca diversos efectos en la proteína: 1. cambios en las propiedades hidrodinámicas de la proteína: aumenta la viscosidad y disminuye el coeficiente de difusión 2. una drástica disminución de su solubilidad, ya que los residuos hidrofóbicos del interior aparecen en la superficie 3. pérdida de las propiedades biológicas Los agentes que provocan la desnaturalización de una proteína se llaman agentes desnaturalizantes. Se distinguen agentes físicos (calor) y químicos (detergentes, disolventes orgánicos, pH, fuerza iónica). Como en algunos casos el fenómeno de la desnaturalización es reversible, es posible precipitar proteínas de manera selectiva mediante cambios en: (1) la polaridad del disolvente: La polaridad del disolvente disminuye cuando se le añaden sustancias menos polares que el agua como el etanol o la acetona. Con ello disminuye el grado de hidratación de los grupos iónicos superficiales de la molécula proteica, provocando la agregación y precipitación. Los disolventes orgánicos interaccionan con el interior hidrofóbico de las proteínas y desorganizan la estructura terciaria, provocando su desnaturalización y precipitación. La acción de los detergentes es similar a la de los disolventes orgánicos. (2) la fuerza iónica (*): Un aumento de la fuerza iónica del medio (por adición de sulfato amónico, urea o hidrocloruro de guanidinio, por ejemplo) también provoca una disminución en el grado de hidratación de los grupos iónicos superficiales de la proteína, ya que estos solutos compiten por el agua y rompen los puentes de hidrógeno o las interacciones electrostáticas, de forma que las moléculas proteicas se agregan y precipitan. En muchos casos, la precipitación provocada por el aumento de la fuerza iónica es reversible. Mediante una simple diálisis se puede eliminar el exceso de soluto y recuperar tanto la estructura como la función original. A veces es una disminución en la fuerza iónica la que provoca la precipitación. Así, las proteínas que se disuelven en medios salinos pueden desnaturalizarse al dializarlas frente a agua destilada, y se renaturalizan cuando se restaura la fuerza iónica original. (*) La fuerza iónica es una propiedad de la disolución en la que se encuentre el ión que se esté considerando. Para calcularla se utiliza la ecuación I = 1 / 2 ( ci zi2 ) en la que ci es la concentración de cada ión, y zi, su carga. (3) el pH Los iones H+ y OH- del agua provocan efectos parecidos, pero además de afectar a la envoltura acuosa de las proteínas también afectan a la carga eléctrica de los grupos ácidos y básicos de las cadenas laterales de los aminoácidos. Esta alteración de la carga superficial de las proteínas elimina las interacciones electrostáticas que estabilizan la estructura terciaria y a menudo provoca su precipitación. La solubilidad de una proteína es mínima en su punto isoeléctrico, ya que su carga neta es cero y desaparece cualquier fuerza de repulsión electrostática que pudiera dificultar la formación de agregados. (4) la temperatura Cuando la temperatura es elevada aumenta la energía cinética de las moléculas con lo que se desorganiza la envoltura acuosa de las proteínas, y se desnaturalizan. Asímismo, un aumento de la temperatura destruye las interacciones débiles y desorganiza la estructura de la proteína, de forma que el interior hidrofóbico interacciona con el medio acuoso y se produce la agregación y precipitación de la proteína desnaturalizada. CLASIFICACIÓN DE PROTEÍNAS Se clasifican en : 1. HOLOPROTEÍNAS Formadas solamente por aminoácidos 2. HETEROPROTEÍNAS Formadas por una fracción proteínica y por un grupo no proteínico, que se denomina "grupo prostético HOLOPROTEÍNAS Globulares Prolaminas:Zeína (maíza),gliadina (trigo), hordeína (cebada) Gluteninas:Glutenina (trigo), orizanina (arroz). Albúminas:Seroalbúmina (sangre), ovoalbúmina (huevo), lactoalbúmina (leche) Hormonas: Insulina, hormona del crecimiento, prolactina, tirotropina Enzimas: Hidrolasas, Oxidasas, Ligasas, Liasas, Transferasas...etc. Fibrosas Colágenos: en tejidos conjuntivos, cartilaginosos Queratinas: En formaciones epidérmicas: pelos, uñas, plumas, cuernos. Elastinas: En tendones y vasos sanguineos Fibroínas: En hilos de seda, (arañas, insectos) HETEROPROTEÍNAS Glucoproteínas Lipoproteínas De alta, baja y muy baja densidad, que transportan lípidos en la sangre. Nucleoproteínas Nucleosomas de la cromatina Ribosomas Cromoproteínas Hemoglobina, hemocianina, mioglobina, que transportan oxígeno Citocromos, que transportan electrones Ribonucleasa Mucoproteínas Anticuerpos Hormona luteinizante FUNCIONES Y EJEMPLOS DE PROTEÍNAS Estructural Enzimatica Son las más numerosas y especializadas. Actúan como biocatalizadores de las reacciones químicas. Hormonal Defensiva Inmunoglobulina Trombina y fibrinógeno Transporte Hemoglobina Hemocianina Citocromos Reserva Ovoalbúmina, de la clara de huevo Gliadina, del grano de trigo Lactoalbúmina, de la leche Como las glucoproteínas que forman parte de las membranas. Las histonas que forman parte de los cromosomas El colágeno, del tejido conjuntivo fibroso. La elastina, del tejido conjuntivo elástico. La queratina de la epidermis. Insulina y glucagón Hormona del crecimiento Calcitonina Hormonas tropas ENZIMAS CONCEPTO DE ENZIMA Las enzimas son catalizadores muy potentes y eficaces, químicamente son proteínas Como catalizadores, las enzimas actúan en pequeña cantidad y se recuperan indefinidamente. No llevan a cabo reacciones que sean energéticamente desfavorables, no modifican el sentido de los equilibrios químicos, sino que aceleran su consecución. CARACTERÍSTICAS DE LA ACCIÓN ENZIMÁTICA La característica más sobresaliente de las enzimas es su elevada especificidad. Esta es doble y explica que no se formen subproductos: 1. Especificidad de sustrato. El sustrato (S) es la molécula sobre la que el enzima ejerce su acción catalítica. 2. Especificidad de acción. Cada reacción está catalizada por una enzima específica. La acción enzimática se caracteriza por la formación de un complejo que representa el estado de transición. E+S ES E+P El sustrato se une a la enzima a través de numerosas interacciones débiles como son: puentes de hidrógeno, electrostáticas, hidrófobas, etc., en un lugar específico, el centro activo. Este centro es una pequeña porción de la enzima, constituida por una serie de aminoácidos que interaccionan con el sustrato. Algunas enzimas actúan con la ayuda de estructuras no proteicas. En función de su naturaleza se denominan: 1. Cofactor. Cuando se trata de iones o moléculas inorgánicas. 2. Coenzima. Cuando es una molécula orgánica, se puede señalar, que muchos nucleótidos y vitaminas funcionan como coenzimas. EFECTO DEL pH Y TEMPERATURA Efecto del pH. Al comprobar experimentalmente la influencia del pH en la velocidad de las reacciones enzimáticas se obtienen curvas que indican que las enzimas presentan un pH óptimo de actividad. Efecto de la temperatura. Influye en la actividad. El punto óptimo representa el máximo de actividad. A temperaturas bajas, las enzimas se hallan "muy rígidos" y cuando se supera un valor considerable (mayor de 50:) la actividad cae bruscamente porque, como proteína, la enzima se desnaturaliza. Modelos de interacción enzima-sustrato: MODELO LLAVE-CERRADURA: Este supone que la estructura del sustrato y la del centro activo son complementarias, de la misma forma que una llave encaja en una cerradura. Este modelo es válido en muchos casos, pero no es siempre correcto. MODELO DEL ENCAJE INDUCIDO: En algunos casos, el centro activo adopta la conformación idónea sólo en presencia del sustrato. La unión del sustrato al centro activo del enzima desencadena un cambio conformacional que da lugar a la formación del producto. Este es el modelo del encaje inducido INMUNOGLOBULINAS Al conjunto de glucoproteínas del suero elaboradas por las células plasmáticas, en respuesta a una estimulación antigénica, se les denomina inmunoglobulinas. Todas tienen una estructura básica similar, cuatro cadenas polipeptídicas, dos grandes y dos pequeñas, unidas entre sí por puentes disulfuro adoptando la forma de Y. Las cadenas grandes H son las cadenas pesadas, y las cadenas pequeñas se denominan cadenas livianas o ligeras L. Esquema de las cadenas de la estructura de las inmunoglobulinas. Las Ig humanas son cinco, diferenciadas en la distinta estructura de sus cadenas (IgG, IgA, IgM, IgD, IgE).
