Enzimas Definición

Enzimas
Definición
Son catalizadores biológicos proteicos. Su poder catalítico es mucho mayor que el de los catalizadores
inorgánicos.
Se han identificado unas 2000 enzimas diferentes.
Las células pueden realizar reacciones químicas a gran velocidad, a temperatura relativamente baja y PH
biológico merced a las enzimas. Las enzimas que una célula elabora determinan las funciones biológicas de la
misma, ya que una célula solo puede llevar a cabo una reacción química, a un ritmo razonable, si tiene una
enzima específica para catalizar esa reacción.
Sin enzimas las reacciones serían tan lentas, que difícilmente se lleven a cabo.
Nomenclatura y Clasificación
Cada enzima es designada por:
• Nombre recomendado: corto y apropiado para su uso general.
• Nombre sistemático: identifica la reacción que cataliza.
• Número: se emplea cuando se necesita la identificación inequívoca de la enzima.
Las enzimas se clasifican en seis clases:
• Oxidorreductasas: reacciones de óxido−reducción.
• Tranferasas: transferencias de grupos funcionales de una sustancia a otra.
• Hidrolasas: hidrólisis de sustancias.
• Liasas: ruptura de moléculas por procesos distintos a 3.
• Isomerasas: interconversión de isómeros.
• Ligasas: unión de compuestos.
Propiedades de las Enzimas
Por ser catalizadores:
♦ Eficientes en pequeñas cantidades.
♦ No se modifican durante la reacción.
♦ No afectan el equilibrio de la reacción.
Por ser catalizadores biológicos:
♦ Composición química específica: son proteínas con estructura terciaria y cuaternaria.
♦ Componentes del citoplasma vivo y sintetizadas en el mismo.
♦ Específicas: para cada reacción hay una enzima determinada.
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♦ Sujetas a regulación: están reguladas en cantidad y función.
Cofactores
Estructuralmente las enzimas poseen una parte proteica que hace de esqueleto de sostén del proceso y una
parte no proteica −cofactores− que es la porción catalítica propiamente dicha. El complejo enzima−coenzima
recibe el nombre de holoenzima.
Los cofactores estimulan la acción de la enzima, no inhiben. El complejo enzima−cofactor −holoenzima− es
activo. Cuando se separa el cofactor, la proteína restante, inactiva catalicamente, se llama apoenzima.
Cuando la coenzima se halla íntimamente unida a la apoenzima recibe el nombre de grupo prostético.
Los cofactores pueden ser:
• Iones metálicos: forman las metaloenzimas. Generalmente el ión ya posee por sí mismo acción
catalítica, que se ve notablemente incrementada por la apoenzima.
• Orgánicos.
Sustrato
Es la molécula − o moléculas − sobre la cual actúa la enzima
Sitio Activo
Es el sitio de la enzima sonde se fija el sustrato.
El sitio activo no solo tiene forma 3D complementaria del sustrato, sino que también posee una serie
complementaria de áreas con carga eléctrica, hidrofóbicas e hidrofílicas.
El sitio activo no solo reconoce al sustrato y la acopla, sino que también lo orienta en una determinada
dirección.
Hipótesis del encaje inducido
Fisher postuló la hipótesis de llave y cerradura. Tipo de unión rígida, que no explica cómo la enzima cómo
podrá unirse la enzima al sustrato y al producto en una reacción reversible.
Estudios posteriores sugirieron que el sitio activo es mucho más flexible que una cerradura, porque la fijación
de la enzima con el sustrato alteraría la conformación de la enzima, induciendo un ajuste íntimo entre el sitio
activo y el sustrato. Este modelo de encaje inducido impondría cierta tensión a las moléculas reaccionantes,
facilitando más todavía la reacción.
Cinética de Reacciones
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Catalizadas por enzimas (anexo)
Las reacciones enzimáticas presentan una característica que no la tienen las reacciones no enzimáticas: la
saturación con el sustrato.
A una concentración de sustrato baja la velocidad inicial de la reacción es aproximadamente lineal de primer
orden, proporcional a la concentración de sustrato.
Sin embargo a medida que la concentración de sustrato aumenta, la velocidad de reacción disminuye y deja de
ser proporcional a la concentración de sustrato: en esta zona el orden de reacción es mixto.
Si aumentamos de nuevo la concentración de sustrato, la reacción llega a ser casi independiente de loa
concentración del sustrato y se aproxima asintóticamente a una velocidad constante. Se dice entonces que la
enzima se halla saturada con su sustrato.
Ecuación de Michaelis−Mentes (anexo)
Esta ecuación relaciona la velocidad inicial, la velocidad máxima y la concentración inicial del sustrato a
través de la constante de Michaelis−Menten.
Se observa una relación numérica importante: en el caso de que la velocidad inicial de la reacción sea la mitad
de la velocidad máxima,
Dice: La constante de Michaelis−Menten es igual a la concentración del sustrato en la que la velocidad
inicial de la reacción es la mitad de la velocidad máxima. La constante se da en moles/litro y es independiente
de la concentración de enzima.
La constante de Michaelis−Menten no es un valor fijo, puede variar con la estructura del sustrato, con el PH y
con la temperatura.
La importancia de esta constante se ve en este ejemplo:
• Algunos tipos de leucemia (proliferación anormal de glóbulos blancos) pueden suprimirse por
administración de asparaginasa, que cataliza la reacción:
La asparagina es vital para el crecimiento de leucocitos malignos. La asparaginasa produce la hidrólisis de
asparagina en aspartato, que no satisface las necesidades de las células malignas.
Sin embargo no todas las asparaginasas son eficaces. Sucede que las asparaginasas de diferentes fuentes:
animales, vegetales, bacterias; tienen distinto Km. Como la concentración de asparagina en la sangre es muy
baja, la asparaginasa solo será efectiva si su Km es lo suficientemente bajo como para hidrolizar la asparagina
rápidamente, dada su pequeña concentración en sangre.
Enzimas y PH
Las enzimas poseen un PH característico donde su actividad es máxima: por encima o debajo de ese PH la
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actividad disminuye.
La relación PH − actividad enzimática, constituye un factor de regulación intracelular de la actividad
enzimática.
Temperatura y Enzimas
La velocidad de las reacciones enzimáticas aumentan por lo general con la temperatura, dentro del intervalo
en que la enzima es estable y activa.
La velocidad por lo general se duplica por cada 10 C° de aumento de temperatura.
Sin embargo las enzimas se desnaturalizan cuando la elevación de la temperatura sobrepasa cierta temperatura
límite. La cual a su vez es la temperatura óptima de trabajo.
A bajas temperatura, las reacciones disminuyen mucho o se detienen, pero la acción catalítica reaparece
cuando la temperatura se eleva a valores normales.
Inhibición de las enzimas
Pueden ser:
♦ Reversibles:
◊ Competitiva: el S y el I compiten por el sitio activo de la enzima. El resultado de la
competencia depende de cuántas moléculas de cada tipo hay.
◊ Acompetitiva: el I se combina con el complejo enzima−sustrato para formar un
complejo inactivo enzima−sustrato−inhibidor, el cual no experimenta su
transformación posterior en producto.
◊ No competitiva: El I se fija a la enzima en un sitio de la molécula que no es el activo.
Puede combinarse con la enzima libre o con el complejo enzima−sustrato. Es
reversible, pero no por la cantidad de sustrato.
♦ Irreversibles: Ciertas sustancias inhiben a las enzimas en forma irreversible, sea fijándose
permanentemente de manera covalente o desnaturalizándolas.
Especificidad sustrato − enzima
El grado de especificidad es variado:
♦ Especificidad casi absoluta a una sustancia. Muchas enzimas son estereoespecíficas.
♦ Todas clases de moléculas con un común denominador estructural.
♦ Especificidad relativamente amplia, actúan sobre diferentes sustratos de estructura
relacionada, aunque lo hacen a velocidades ampliamente diferentes.
Regulación actividad enzimática
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Las celulas pueden regular la actividad enzimática mediante:
♦ El PH.
♦ Concentración de cofactores.
♦ Concentración de sustrato.
Sin embargo, existen enzimas con propiedades que les confieren específicamente papeles reguladores del
metabolismo.
Estas formas, mucho más especializadas pueden ser:
• Enzimas alostéricas: cuya actividad es regulada por la unión no covalente de un metabolito específico a un
centro de la enzima distinto del sitio activo.
• Enzimas moduladas covalentemente: con formas activas e inactivas interconvertibles por acción de otras
enzimas.
Isozimas
Formas múltiples de una enzima determinada presentes en un mismo organismo o en una misma célula.
Si bien todas catalizan la misma reacción, lo hacen a diferentes velocidades y diferentes Km.
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