PROTEINAS Aminoácidos BLANCO J

UNIVERSIDAD MAYOR DE SAN SIMÓN
FACULTAD DE MEDICINA
PROGRAMA DE
LICENCIATURA EN NUTRICIÓN Y DIETÉTICA
ESTUDIANTES:
ARAGANA CABEZAS ALBERTO
BLANCO MOLLO JHADIRA ALEJANDRA
CALLE MARZANA GASTON CESAR
CABRERA BUTRON CLAUDIA DENEYSA
ASIGNATURA: Bioquímica
DOCENTE: Dra. Miriam Rosario Arnéz Camacho
COCHABAMBA-BOLIVIA
OCTUBRE 201
AMINOÁCIDOS Y PROTEINA
INTRODUCCIÓN
Las proteínas son compuestos que intervienen en los procesos reproductivos, formados
por aminoácidos, que contienes carbono, hidrogeno, oxígeno y nitrógeno (C, H, O, N, S).
Los cuales tienen funciones de formación, mantenimiento y recuperación de tejidos, son su
principal constituyente; además participan en la síntesis de múltiples compuestos como
hormonas, anticuerpos, membranas fetales, leche, carne y huevo.
PROPIEDADES QUÍMICAS DE LAS PROTEÍNA
Las proteínas son largas cadenas de aminoácidos unidas por enlaces peptídicos entre el
grupo carboxilo (-COOH) y el grupo amino (-NH2) de residuos de aminoácido adyacentes.
La secuencia de aminoácidos en una proteína está codificada en su gen (una porción de
ADN) mediante el código genético. Aunque este código genético especifica los 20
aminoácidos "estándar" más la selenocisteína y —en ciertos Archaea— la pirrolisina, los
residuos en una proteína sufren a veces modificaciones químicas en la modificación
postraduccional: antes de que la proteína sea funcional en la célula, o como parte de
mecanismos de control. Las proteínas también pueden trabajar juntas para cumplir una
función particular, a menudo asociándose para formar complejos proteicos estables.
Otras propiedades que caracterizan a las proteínas son:

Solubilidad: Se mantiene siempre y cuando los enlaces fuertes y débiles estén
presentes. Si se aumenta la temperatura y el pH, se pierde la solubilidad.

Capacidad electrolítica: Se determina a través de la electroforesis, técnica analítica en
la cual si las proteínas se trasladan al polo positivo es porque su molécula tiene carga
negativa y viceversa.

Especificidad: Cada proteína tiene una función específica que está determinada por
su estructura primaria.

Amortiguador de pH (conocido como efecto tampón): Actúan como amortiguadores
de pH debido a su carácter anfótero, es decir, pueden comportarse como ácidos
(donando electrones) o como bases (aceptando electrones).
Su hidrólisis sólo
produce
aminoácidos.
Ejemplos
de
estas
son
la insulina y
el colágeno (globulares y fibrosas).
CLASIFICACIÓN DE LAS PROTEÍNAS
Se clasifican en:
a) Escleroproteína
Son esencialmente insolubles, fibrosas, con un grado de cristalinidad relativamente
alto. Son resistentes a la acción de muchas enzimas y desempeñan funciones
estructurales en el reino animal. Los colágenos constituyen el principal agente de
unión en el hueso, el cartílago y el tejido conectivo. Otros ejemplos son la queratina,
la fibroína y la sericina.
b) Esferoproteína
Contienen moléculas de forma más o menos esférica. Se subdividen en cinco clases
según su solubilidad:
1) Albúminas: Solubles en agua y soluciones salinas diluidas. Ejemplos:
la ovoalbúmina y la lactalbúmina.
2) Globulinas: Insolubles en agua pero solubles en soluciones salinas.
Ejemplos: miosina, inmunoglobulinas, lactoglobulinas, glicinina y araquina.
3) Glutelinas: Insolubles en agua o soluciones salinas, pero solubles en medios
ácidos o básicos. Ejemplos: oricenina y las glutelinas del trigo.
4) Prolaminas: Solubles en etanol al 50%-80%. Ejemplos: gliadina del trigo
y zeína del maíz.
5) Histonas son solubles en medios ácidos.
Las proteínas se clasifican tambien según su forma, composición y de acuerdo a su valor
nutricional.
1. Clasificación Basada en la forma de las proteínas

Proteínas globulares (esferoproteinas):
Estas
proteínas
tienen
función
metabólica, intervienen en procesos de
catálisis, transporte, regulación y
protección.

Proteínas fibrosas (escleroproteinas):
Son insolubles en agua y forman
estructuras
alargadas. Se
agregan
fuertemente formando fibras o laminas
Figura 1. Proteínas fibrosas o escleroprotéinas.
como de se observa en la figura 1.
2. Basada en la composición:
 Proteínas Simples: Formadas solamente por aminoácidos que forman cadenas
pepiticas como se puede observar en la figuras 2 y 3.
Figura 2. Proteína simple. Se
observa que la proteína esta
Formada
por
cadenas
polipeptícas

Figura 3. La presencia de las
cadenas
polipeptícas
caracterizan a la proteína simple
Proteínas conjugadas: Formadas poraminoácidos y por un compuesto no
peptidico. De acuerdo al tipo de grupo
prostético, lasproteínas conjugados pueden
clasificarse a su vez en:


Nucleoproteínas

Glicoproteínas
Flavo proteínas
3. De acuerdo a su valor nutricional:

Completas: Proteínas que contienen todos los aminoácidos esenciales.
Generalmente provienen de fuentes animales.

Incompletas: Proteínas que carecen de uno o más de los amino ácidos esenciales.
Generalmente son de origen vegetal.
PRINCIPALES FUNCIONES DE LAS PROTEÍNAS
Las proteínas cumplen diversas funciones en el organismo, siendo las más importantes las
siguientes:

Función defensiva, ya que crean los anticuerpos y regulan factores contra agentes
extraños o infecciones. Toxinas bacterianas, como venenos de serpientes o la del
botulismo son proteínas generadas con funciones defensivas. Las mucinas protegen las
mucosas y tienen efecto germicida. El fibrinógeno y la trombina contribuyen a la
formación coágulos de sangre para evitar las hemorragias. Las inmunoglobulinas
actúan como anticuerpos ante posibles antígenos.

Funciones reguladoras, puesto que de ellas están formados los siguientes
compuestos: Hemoglobina, proteínas plasmáticas, hormonas, jugos digestivos, enzimas
y vitaminas que son causantes de las reacciones químicas que suceden en el
organismo. Algunas proteínas como la ciclina sirven para regular la división celular y
otras regulan la expresión de ciertos genes.

Función enzimática, son las más especializadas y numerosas. Actúan como
biocatalizadores acelerando las reacciones químicas del metabolismo.

Amortiguadores, manteniendo en diversos medios tanto el pH interno como el
equilibrio osmótico. Es la conocida como función homeostática de las proteínas.

Contracción de los músculos, a través de la miosina y actina es una función de las
proteínas contráctiles que facilitan el movimiento de las células constituyendo las
miofibrillas que son responsables de la contracción de los músculos. En la función
contráctil de las proteínas también está implicada la dineina que está relacionada con
el.
La función de resistencia o función estructural de las proteínas también es de gran
importancia ya que las proteínas forman tejidos de sostén y relleno que confieren
elasticidad y resistencia a órganos y tejidos como el colágeno del tejido conjuntivo
fibroso, reticulina y elastina del tejido conjuntivo elástico. Con este tipo de proteínas se
forma la estructura del organismo. Algunas proteínas forman estructuras celulares como
las histonas, que forman parte de los cromosomas que regulan la expresión genética.
Algunas glicoproteínas actúan como receptores formando parte de las membranas
celulares o facilitan el transporte de sustancias.


Función energética, para el organismo pudiendo aportar hasta 4 kcal de energía por
gramo de proteína.

Funciones de transporte, ejemplos de ello son la hemoglobina y la mioglobina,
proteínas transportadoras del oxígeno en la sangre en los organismos vertebrados y en
los músculos respectivamente. En los invertebrados, la función de proteínas como la
hemoglobina que transporta el oxígeno la realizas la hemocianina. Otros ejemplos de
proteínas cuya función es el transporte son citocromos que transportan electrones e
lipoproteínas que transportan lípidos por la sangre.
REQUERIMIENTO DIARIO
Los requerimientos proteicos variarían según la disciplina deportiva, la intensidad y
duración del esfuerzo, el sexo y la edad del deportista, etc. En la siguiente tabla (Tabla1.)
quedan ilustradas las cantidades de proteínas recomendadas según el caso, como se
describe en dicha tabla.

Población general / sedentarios
CANTIDAD DE PROTEÍNA
RECOMENDADA
0,8 – 1,0 g/kg de peso/día

Deportes de resistencia / fondo
1,2 – 1,4 g/kg de peso/día

Deportes de equipo / intermitentes
1,5 – 1,7 g/kg de peso/día

Deportes de fuerza
1,8 – 2,0 g/kg de peso/día
SITUACIÓN
Tabla 1. Cantidad de proteínas recomendadas en g/kg de peso/día según la población y
situaciones especificas como se describen en la tabla.
Esto significaría, por ejemplo, que un jugador de fútbol de 75 kilos de peso debería
consumir entre 112,5 y 127,5g de proteínas diarios.
El decidir por la parte baja o alta de este intervalo estaría sujeto a las condiciones del
ejercicio y del individuo: “A mayor duración e intensidad del ejercicio practicado mayores
requerimientos proteicos”.
Las dietas hipocalóricas o bajas en hidratos de carbono requieren mayor contenido
proteico.
Los hombres, al poseer mayor masa muscular, necesitarán mayor ingesta proteica.
En la adolescencia los requerimientos proteicos son los más altos durante toda la vida por
la gran construcción corporal que se produce.
ESTRUCTURA DE LAS PROTEÍNAS
A primera vista podría pensarse en las proteínas como polímeros lineales de AA unidos
entre sí por medio de enlaces peptídicos. Sin embargo, la secuencia lineal de AA puede
adoptar múltiples conformaciones en el espacio. La estructura primaria viene
determinada por la secuencia de AA en la cadena proteica, es decir, el número de AA
presentes y el orden en que están enlazados. La conformación espacial de una proteína
se analiza en términos de estructura secundaria y estructura terciaria. La asociación de
varias cadenas polipeptídicas origina un nivel superior de organización, la llamada
estructura cuaternaria.
Por tanto, podemos distinguir cuatro niveles de estructuración en las proteínas:
La estructura primaria
Esta determinada por la secuencia de
AA en la cadena proteica, es decir, el
número de AA presentes y el orden en
que están enlazados como se muestra en
la Figura 4. (Derecha). Las posibilidades
de estructuración a nivel primario son
prácticamente ilimitadas.
Figura 4. Estructura primaria. Formada por una secuencia
de unión de aminoácido de una cada polipeptidica de la proteína,
note que en un extremo se encuentra el grupo NH3+ y al otro
extremo el COOH-. La secuencia de amnoacido se lee siempre a
Partir del extremo NH3+
Como en casi todas las proteínas existen 20 aminoácidos (AA) diferentes, el número de
estructuras posibles viene dado por las variaciones con repetición de 20 elementos
tomados de n en n, siendo n el número de AA que componen la molécula proteica.
Figura 5. Estructuras químicas de dos
aminoácidos y enlaces peptídicos. El
Generalmente, el número de AA que forman una
enlace peptídico se forma entre el grupo
carboxilo del aminoácido 1 con el grupo amino
de otro aminoácido 2, con eliminación de una
molécula de agua.
proteína oscila entre 80 y 300. Los enlaces que
participan en la estructura primaria de una proteína
son covalentes, así, el enlace que une a dos
aminoácidos se llama los enlaces peptídicos.
El enlace peptídico (Figura 5 izquierda) es un enlace
amida que se forma entre el grupo carboxilo de un
AA1 con el grupo amino de otro AA2, con eliminación
de una molécula de agua.
Independientemente de la longitud de la cadena polipeptídica, siempre hay un extremo
amino terminal y un extremo carboxilo terminal que permanecen intactos. Por convención,
“la secuencia de una proteína se lee siempre a partir de su extremo amino”.
Como consecuencia del establecimiento de enlaces peptídicos entre los distintos AA que
forman la proteína se origina una cadena principal o "esqueleto" a partir del cual
emergen las cadenas laterales de los AA (Como la cadena “Side chain” sombreado en la
Figura 6.)
Los átomos que componen la cadena principal de la
proteína son el N del grupo amino (condensado con
el AA precedente), el C (a partir del cual emerge la
cadena lateral) y el C del grupo carboxilo (que se
condensa con el AA siguiente). Por lo tanto, la
unidad repetitiva básica que aparece en la cadena
principal de una proteína es: (-NH-C -CO-).
Figura 6. Observe la cadena lateral “Side chain”
sombreada de color morado que, emerge de la
cadena principal del poli péptido.
Estructura secundaria
La estructura secundaria es el plegamiento que la cadena polipeptídica adopta gracias a la
formación de puentes de hidrógeno entre los átomos que forman el enlace peptídico
(Figura 7). Los puentes de hidrógeno (en color verde en la figura inferior) se establecen
entre los grupos -CO- y -NH- del enlace peptídico (el primero como aceptor de H, y el
segundo como donador de H). De esta forma, la cadena polipeptídica es capaz de adoptar
conformaciones de menor energía libre, y por tanto, más estables.
Se pueden distinguir varios tipos de conformaciones que determinan la estructura
secundaria de una proteína. Los más comunes son la hélice alfa y la beta lámina.
Existen tres modelos de alfa hélice. El primero muestra solo al carbono alfa de cada
aminoácido. El segundo muestra todos los átomos que forman la columna vertebral del poli
péptido. El tercero y más completo modelo, muestra todos los puentes hidrógeno que
mantienen el alfa-hélice.
Figura 7. Conformación de la estructura secundaria de la proteína.
Estructura terciaria
Se llama estructura terciaria a la disposición tridimensional de todos los átomos que
componen la proteína, concepto equiparable al de conformación absoluta en otras
moléculas. La estructura terciaria de una proteína es la responsable directa de sus
propiedades biológicas, ya que la disposición espacial de los distintos grupos funcionales
determina su interacción con los diversos ligandos. Para las proteínas que constan de una
sola cadena polipeptídica (carecen de estructura cuaternaria), la estructura terciaria es la
máxima información estructural que se puede obtener. La estructura terciaria es una
disposición precisa y única en el espacio, y surge a medida que se sintetiza la proteína. En
otras palabras, la estructura terciaria está determinada por la secuencia de AA
(estructura primaria).
Se distinguen dos tipos de estructura terciaria:

Proteínas con estructura terciaria de tipo fibroso en las que una de las dimensiones es
mucho mayor que las otras dos. Son ejemplos el colágeno (Figura 8), la queratina del
cabello o la fibroína de la sed. En este caso, los elementos de estructura secundaria
modificaciones, tan sólo introduciendo ligeras torsiones longitudinales, como en las
hebras de una cuerda.

Proteínas con estructura terciaria de tipo globular, más frecuentes, en las que no
existe una dimensión que predomine sobre las demás, y su forma es aproximadamente
esférica. En este tipo de estructuras se suceden regiones con estructuras al azar, hélice
como la mioglobina (Figura 9).
Figura 8. Estructura terciaria de una proteína
fibrosa
Figura 9. Estructura de una proteína globular; ejemplo
de la Mioglobina.
Estructura cuaternaria
La estructura cuaternaria debe considerar: (1) el número y la naturaleza de las distintas
La estructura cuaternaria debe considerar: (1) el número y la naturaleza de las distintas
subunidades o monómeros que integran el oligómero y (2) la forma en que se asocian
en el espacio para dar lugar al oligómero.
En proteínas con estructura terciaria de tipo fibroso, la
estructura cuaternaria resulta de la asociación de varias
hebras para formar una fibra o soga (Figura 10). La
miosina o la tropomiosina constan de dos hebras con
queratina del cabello y el fibrinógeno de la sangre
presentan tres hebras en cada fibra levógira.
Figura 10. Estructura cuaternaria
El colágeno consta de tres hebras helicoidales levógiras que forman una fibra dextrógira.
La fibroína de la seda
forma antiparalela.
Cuando varias proteínas con estructura terciaria de tipo globular se asocian para formar
una estructura de tipo cuaternario, los monómeros que se describen a continuación.
Siendo importante destacar que este tipo de proteínas cuaternarias son enzimas muy
importantes que participan en diversas reacciones del metabnolismo, como se explica de
forma breve en el legando de cada figura.
Tipos de monómeros:




Exactamente iguales, como en el caso de la fosfoglucoisomerasa o de la
hexoquinasas (Figuras 11 y 12).
Muy parecidos, como en el caso de la lactato deshidrogenasa (Figura 13 y 14).
Con estructura distinta pero con una misma función, como en el caso de la
hemoglobina (Observar Figura 15).
Estructural y funcionalmente distintos, que una vez asociados forman una unidad
funcional, cómo en el caso de la aspartato transcarbamilasa, una enzima alostérica
con seis subunidades con actividad catalítica y seis con actividad reguladora.
Figura 11. Estructura cuaternaria de la
hexoquinasa; enzima que participa en la glicólisis
facilitando la fosforilación de la glucosa a glucosa
-6-fosfato y formación de ADP.
Figura
12.
Estructura
cuaternaria
de
la
fofosfructoquinasa; enzima que participa en la
glicólisis en el paso de fructosa -6-fosfato a 1,6 –
fructosa difosfato y formación de ADP.
Figura 13. Estructura cuaternaria
de Lactato deshidrogenasa.
Figura 14. La reacción catalizada por la
láctato deshidrogenasa. Enzima que
participa en la formación de lactato a partir
de piruvato. Observar que durante la
reacción se forma tambien NAD+.
Figura 15. Estructura cuaternaria de la
hemoglobina.
Presenta
dos
cadena
polipeptidicas tipo alfa y dos cadenas
polipetípicas tipo beta con un grupo prostètico
Hem.
DIGESTIÓN Y ABSORCIÓN DE LAS PROTEINAS
Las proteínas sufren primero una digestión química o mecánica a través de los
procedimientos de preparación y cocción de los alimentos.
En la boca solo existe digestión mecánica por la ruptura de estructuras de las fibras o
colágenos de las carnes y de las membranas de las células de los vegetales, proteicas a
través de la masticación, las partículas de los alimentos se mesclan con las secreciones
salivales formando una masa semisólida llamada bolo alimenticio que pasa al estómago
donde comienza la digestión química de las proteína.
En el estómago es donde comienza la digestión de éstas, donde el tripsinógeno, que es
un precursor, se transforma en pepsina por acción del ácido clorhídrico gástrico. La
pepsina es un grupo heterogéneo de 8 enzimas tiene un pH de 1.6 a 3.2 y es la enzima
que ayuda a degradar las proteínas en péptidos su acción termina cuando el contenido
gástrico se mescla con el jugo pancreático alcalino en el duodeno y el yeyuno. Estos
péptidos pasan al intestino delgado, donde el pH en el duodeno superior de 2 a 4 en el
resto del intestino es de 6.5. l0os pepsina es una endopepsina que libera péptidos que al
ingresar al duodeno estimula la secreción de colecistoquinina
En el intestino intervienen enzimas pancreáticas e intestinales. Las enzimas proteolíticas
pancreáticas son sintetizadas por las células acinares se secretan como proenzimas
(quimiotripsinógeno, procarboxipeptidasa
A,
procarboxipeptidasa
B
y proelastasa)
inactivas que necesitan ser convertidas en enzimas activas (tripsina, quimiotripsina,
carboxipeptidasa A, carboxipeptidasa B y elastasa, las cuales activa la pepsina). El
tripsinógeno es activado a tripsina por la enteroquinasa que es secretada por el ribete del
cepillo una vez que se forma la tripsina hay una reacción auto catalítica en cadena ya que
tiene la función de de activar al resto de los cimógenos del páncreas,
el
quimiotripsinógeno es activado a quimio tripsina, procarboxipeptidasa A a carboxipeptidasa
A, procarboxipeptidasa B a carboxipeptidasa B, proelastasa a elastasa. Éstas enzimas
pancreáticas actúan sobre los enlaces peptídicos, la proteolíticas endopeptidasas (pepsina,
tripsina,
quimiotripsina,
y
elastasa)
actúan
rompiendo
los
enlaces
pepiticos
intramoleculares, las enzimas proteolíticas exopeptidasas (carboxipeptidasas A y B, y las
aminopeptidasas).
Actuan en los extremos terminales donde se encuentra el grupo
carboxilo y las aminopeptidasas en los grupos aminoterminales
transformando las
proteínas en tripéptidos, dipéptidos y tetrapéptidos.
Absorción
Los aminoácidos son absorbidos por forma activa por trasportadores específicos que
requieren la presencia de sodio. Hay cuatro transportadores uno para los aminoácidos
neutros aromáticos que son la tirosina y la fenilalanina y o alifáticos como leucina valina,
metionina, uno para los aminoácidos básicos lisina arginina, otro para la glicina, prolina e
hidroxipolina y otros para el ácido aspartico y glutarato
Los AMINOÁCIDOS se absorben en el intestino delgado, pasan directamente a la sangre y
llegan al hígado donde unos se almacenan y otros intervienen en la síntesis o producción
de proteínas de diversos tejidos, formación de anticuerpos, etc.
A continuación se tiene un esquema general de la degradación de proteínas, polisacáridos
y lipidos de la dieta (Figura 16).
VÍAS DE DEGRADACIÓN DE LAS PROTEÍNAS
Dos son las vías por la que son degradadas las proteínas mediante proteasas (catepsinas),
como se indican a continuación.
1. Vía de la ubiquitina (pequeña proteína básica). Fracciona proteínas anormales y
citosólicas de vida corta. Es ATP dependiente y se localiza en el citosol celular.
2. Vía lisosómica. Fracciona proteínas de vida larga, de membrana, extracelulares y
organelas tales como mitocondrias. Es ATP independiente y se localiza en los
lisosomas.
Figura 16. Esquema general de la degradación de proteínas, polisacáridos y lípidos de la dieta.
METABOLISMO DE LAS PROTEÍNAS
En el metabolismo, el principal producto final de las proteínas es el amoníaco (NH 3) que
luego se convierte en urea (NH2)2CO2 en el hígado y se excreta a través de la orina.
Trataremos primordialmente de la transformación catabólica del nitrógeno de los
aminoácidos en urea y de los esqueletos de carbono en intermediarios anfibólicos del ciclo
del ácido cítrico.
CATABOLISMO DEL NITRÓGENO DE LOS AMINOÁCIDOS
En los tejidos de mamíferos los grupos amígenos de los aminoácidos, derivados ya sean
de la dieta o de la demolición de las proteínas tisulares son excretada, en último término,
como urea en la orina. La biosíntesis de la urea implica la acción de varias enzimas. Se
puede dividir convenientemente para su estudio en 4 procesos:
1.
2.
3.
4.
Transaminación
Desaminación oxidativa
Transporte de amoniaco
Reacciones del ciclo de la urea
.
La relación de estas áreas con el
catabolismo global del nitrógeno de
los aminoácidos se muestra en la
Figura 17.
Figura 17. Flujo global del nitrógeno en el catabolismo de los
aminoácidos
Otros vertebrados distintos de los mamíferos comparten todos los caracteres de este
esquema, exceptuando la síntesis de urea. La urea, el producto final característicos del
metabolismo del nitrógenos de los aminoácidos en el hombre y otros animales ureotélicos,
es reemplazada por el ácido úrico en los organismos uricotélicos (reptiles y aves) o por
amoniaco en los organismos amonotélicos (por ejemplo los teleósteos).
Cada uno de los 4 procesos será considerado ahora en detalle. Aunque todos
desempeñan un papel en la biosíntesis de los aminoácidos, lo que sigue se estudia desde
el
punto
de
vista
del
catabolismo
de
los
aminoácidos.
Transaminación
La transaminación catalizada por las enzimas llamadas transaminasas o
aminotransferasas, implica la interconversión de un par de aminoácidos y un par de
cetoácidos. Estos generalmente son a- amino y b- cetoácidos (Fig. 2-9).
El fosfato de piridoxal, la vitamina B6 en forma de coenzima, forma una parte esencial del
sitio activo de las transaminasas y de muchas otras enzimas con aminoácidos como
sustratos. En todas las reacciones de los aminoácidos, dependientes del fosfato de
piridoxal, el paso inicial es la formación de una base de Shiff intermediaria unida a la
enzima como se observa en la Figura 2-10 .
Este intermediario estabilizado por la reacción recíproca con una región catiónica del sitio
activo, se puede estructurar de maneras que incluyen la liberación de un cetoácido con
formación de fosfato de piridoxamina unido a la enzima. La forma unida, aminada de la
coenzima puede formar entonces una base análoga intermediaria de Shiff con un
cetoácido.
Durante la transaminación, la coenzima unida sirve, así como un transportador
intermediario de grupos amígeno (Fig. 2-10). Puesto que la constante de equilibrio para la
mayor parte de las reacciones de transaminasas es cercana a la unidad, la transaminación
es un proceso libremente reversible. Esta reversibilidad permite a las transaminasas
funcionar tanto en el catabolismo de los aminoácidos como en su biosíntesis.
Dos transaminasas, la alanin - pirúvico transaminasa (alanintransaminasa) y la glutámico–
a–cetoglutárico transaminasa (glutámico–transaminasa), presentes en la mayor parte de
los tejidos animales, catalizan la transferencia de grupos amígenos de la mayor parte de
los aminoácidos para formar alanina (a partir del piruvato) o del glutamato (a partir del a–
cetoglutarato).
Cada transaminasa es específica para el par especificado de aminoácido y cetoácido como
un par de sustratos, pero inespecífica para el otro par, el cual puede ser cualquiera de una
amplia variedad de aminoácidos y sus correspondientes cetoácidos. Puesto que la alanina
es también un sustrato para la reacción de la glutámico transaminasa, todo el nitrógeno
amínico proveniente de los aminoácidos que pueden experimentar la transaminación se
puede concentrar en el glutamato. Esto es importante porque el L–glutamato es el único
aminoácido de los tejidos de mamífero que experimenta desamnacion oxidativa a una tasa
apreciable. La formación de amoniaco de los grupos amígenos a se realiza, así,
principalmente mediante la conversión del nitrógeno amínico a del L–glutamato.
La mayor parte de los aminoácidos (pero no todos) son sustratos de la transaminación. Las
excepciones incluyen a la lisina, la treonina y a los aminoácidos cíclicos prolina e
hidroxiprolina. La transaminación no está restringida a los grupos amígenos a.
El grupo amígeno de la ornitina es, por ejemplo, fácilmente transaminado formando g–semialdehído
del glutamato (Figura. 2-11).
Desaminación oxidativa
La conversión oxidativa de muchos aminoácidos en sus correspondientes a–cetoácidos
ocurre en homogeneizados de tejidos hepáticos y renal de mamíferos. Aunque la mayor
parte de la actividad de los homogeneizados frente a los L–a–aminoácidos se debe a la
acción conjunta de las transaminasas y de la L–glutámico deshidrogenasa, tanto la
actividad de la L- como la D–aminoacidooxidasa se presentan en los tejidos hepáticos y
renal de los mamíferos y están ampliamente distribuidas en otros animales y en los
microorganismos. Se debe notar, sin embargo, que no se conoce el papel fisiológico de la
L- y de la D–aminoácido-oxidasa en los tejidos de mamífero.
Las aminoácido-oxidasas son flavoproteínas autooxidables, es decir, el FMN o el FAD
reducido es re oxidado directamente por el oxígeno molecular (Fig. 2–12), formando el
peróxido de hidrógeno (H2O2) sin participación de los citocromos o de otros
transportadores de electrones. El producto tóxico H2O2 es desdoblado entonces en O 2 y
H2O por la catalasa que existe ampliamente en los tejidos especialmente en el hepático.
(Fig. 2–12). Aunque las reacciones del aminoácido-oxidasas son reversibles, el a–cetoácido
producido no es descarboxilado enzimáticamente por el H 2O2 si falta la catalasa,
formándose un ácido carboxílico con un átomo menos de carbono. Tanto la actividad de la
L- como la de la D–aminoácido-oxidasa están presentes en el tejido renal, aunque la
función de la D–aminoácido-oxidasa es oscura.
En las reacciones del aminoácido-oxidasa (Fig. 2–12) el aminoácido es deshidrogenado
primero por la flavoproteína de la oxidasa, formando un a–iminoácido. Este adiciona agua
espontáneamente y luego se descompone espontáneamente en el correspondiente a–
cetoácido con pérdida del nitrógeno a–imínico como amoniaco.
La L-aminoácido-oxidasa de los mamíferos una FMN–flavo proteína, está restringida a los
tejidos renal y hepático. Su actividad es bastante es bastante baja y esencialmente no
tiene efecto sobre la glicina o sobre los L–isómeros de los ácidos dicarboxílicos o de los b–
hidroxi–a-aminoácidos. Así, no es verosímil que esta enzima desempeñe un papel principal
en el catabolismo de los aminoácidos en los mamíferos.
La D-aminoácido-oxidasa de los mamíferos una FAD–flavoproteína de amplia especificidad
de substratos, existe en el tejido hepático y renal de la mayor parte de los mamíferos. La
D–asparagina y la D–glutamina no son oxidadas y la glicina y los D–isómeros de los
aminoácidos ácidos y básicos son malos substratos. La significación fisiológica de esta
enzima en los mamíferos se desconoce.
L–Glutámico deshidrogenasa. Los grupos amígeno de la mayor parte de los aminoácidos
son transferidos, en último término, al a–cetoglutarato por transaminación formando L–
glutamato (Fig. 2-8). La liberación de este nitrógeno como amoniaco es catalizada por la L–
glutámico deshidrogenasa, una enzima de gran actividad, ampliamente distribuida en los
tejidos de mamíferos (Fig. 2-13). La glutámico deshidrogenasa hepática es una enzima
regulada cuya actividad es afectada por modificadores alostéricos como el ATP, el GTP y
el NADP, que inhiben a la enzima, y el ADP que la activa.
Ciertas hormonas también parecen influir sobre la actividad de la glutámico
deshidrogenasa. La glutámico deshidro-genasa usa ya sea NAD+ o NADP+ como
cosubstrato. La reacción es reversible y funciona tanto en el catabolismo de los
aminoácidos como en su biosíntesis. Por consiguiente, ella funciona no sólo canalizando el
nitrógeno del glutamato hacia urea (catabolismo), sino también catalizando la aminación
del a–cetoglutarato por el amoniaco libre. Esta última función (biosintética) es de particular
importancia en las plantas y en las bacterias, las cuales pueden sintetizar grandes
cantidades de aminoácidos a partir de la glucosa y el amoniaco. Cuando el ganado bovino
es alimentado con dietas ricas en carbohidratos y nitrógeno en la forma de urea, las
bacterias del rumen convierten primero a la urea en amoniaco, luego utilizan la reacción de
la glutámico deshidrogenasa proporcionando al ganado una dieta abundante en glutamato
y otros aminoácidos.
Además, del amoniaco formado en los tejidos, una considerable cantidad es producida por
las bacterias intestinales, tanto a partir de las proteínas de la dieta, como de la urea
presente en los líquidos secretados en el aparato digestivo. Este amoniaco es absorbido
en el intestino y pasa a la sangre de la vena porta, la cual característicamente contienen
concentraciones mayores de amoniaco que la sangre de la circulación general.
En circunstancias normales, el hígado prontamente elimina el amoniaco de la sangre de la
vena porta, de manera que la sangre que abandona el hígado (y, de hecho, toda la sangre
periférica) está virtualmente exenta de amoniaco. Esto es esencial, ya que aun diminutas
cantidades de amoniaco son tóxicas para el sistema nervioso central. Los síntomas por
intoxicación por amoniaco incluyen un temblor peculiar en aleteo, lenguaje farfullado, visión
borrosa y, en los casos graves, coma y muerte. Estos síntomas se parecen a los del
síndrome del coma hepático. Por lo tanto, el tratamiento incluye medidas encaminadas a
reducir los niveles sanguíneos de amoniaco.
Cuando la función hepática está gravemente menoscabada o cuando se establecen
comunicaciones colaterales entre la vena porta y las venas de la circulación general (como
puede ocurrir en la cirrosis), la sangre porta puede evadir al hígado. El amoniaco
proveniente de los intestinos puede así, elevarse a niveles tóxicos en la sangre de la
circulación general. Los procedimientos de derivación quirúrgica (fístula de Eck u otras
formas de derivación portacava) también conducen a la intoxicación por amoniaco,
particularmente después de la ingestión de grandes cantidades de proteínas o de
hemorragia del aparato digestivo. El contenido de amoniaco de la sangre que abandona
los riñones por la vía de las venas renales siempre excede al de las arterias renales,
indicando que los riñones producen amoniaco y los vierten a la sangre. Sin embargo, la
excreción en la orina del amoniaco producido por las células de los túbulos renales
constituye un aspecto mucho más importante del metabolismo renal del amoniaco. La
producción del amoniaco forma parte de los mecanismos de los túbulos renales que
regulan el equilibrio ácido-básico, así como de conservación de los cationes. La producción
de amoniaco por los riñones está marcadamente aumentada en la acidosis metabólica y
deprimida en la alcalosis. No sólo se deriva de la urea, sino también de los aminoácidos
intracelulares, particularmente de la glutamina. La liberación de amoniaco es catalizada por
la glutaminasa renal (Fig. 2-14).
Transporte de amoniaco
Aunque el amoniaco puede ser excretado como sales de amonio - particularmente en
estado de acidosis metabólica- la vasta mayoría es excretada como urea, el principal
componente nitrogenado de la orina. El amoniaco producido constantemente en los tejidos
por los procesos descritos anteriormente, sólo se encuentra como vestigios de la sangre
(10 – 20 mg/100 ml) puesto que, es rápidamente eliminado de la circulación por el hígado y
convertido, ya sea en glutamato, glutamina o urea. Estos niveles vestigiales de amoniaco
contrastan claramente con las cantidades más considerables de aminoácidos libres,
particularmente de glutamina, en la sangre (Cuadro 15-1).
La eliminación del amoniaco mediante la reacción de la glutámico deshidrogenasa fue
mencionada anteriormente. La formación de glutamina es catalizada por la glutamina
sintetasa (Fig. 2-15), una enzima mitocondrial presente en máxima cantidad en el tejido
renal. La síntesis del enlace amídico de la glutamina se lleva a cabo a expensas de la
hidrólisis de un equivalente de ATP en ATP y Pi. La reacción es así fuertemente favorecida
en la dirección de la síntesis de glutamina.
La liberación del nitrógeno amídico de la glutamina como amoniaco sucede no por
reversión de la reacción de la glutamina sintetasa, sino por formación hidrolítica de
amoniaco catalizada por la glutaminasa (Fig. 2-14). La reacción de la glutaminasa, a
diferencia de la reacción de la glutamina sintetasa, no incluye la participación de
nucleótidos de adenina, favorece fuertemente la formación de glutamato y no funciona en
la síntesis del mismo. Estas 2 enzimas, la glutamina sintetasa y la glutaminasa (Fig. 2-16)
sirven para catalizar la interconversión del ion amonio libre y la glutamina de una manera
que recuerda la interconversión de la glucosa, y la glucosa -6 - fosfato por la glucocinasa y
la glucosa -6-fosfatasa (Fig. 2-5). Una reacción análoga es catalizada por la L-asparaginasa
de origen animal, vegetal y microbiano. La asparaginasa y la glutaminasa han sido
empleadas, ambas, como agentes antitumorales ya que ciertos tumores tienen
requerimientos anormalmente elevados de glutamina y asparagina.
Mientras que en el encéfalo el mecanismo principal para la eliminación del amoniaco es la
formación de glutamina, en el hígado la vía más importante es la formación de urea. El
tejido del encéfalo puede formar urea, aunque esto no desempeña un papel significativo en
la eliminación del amoniaco. En el encéfalo, la formación de glutamina debe ser precedida
por la síntesis de glutamato en el propio encéfalo porque el aporte de glutamato sanguíneo
es inadecuado para explicar las cantidades aumentadas de glutamina formadas dentro del
encéfalo en presencia de niveles altos de amoniaco sanguíneo. La fuente inmediata de
glutamato para este propósito es el a- cetoglutarato. Esto empobrecería rápidamente el
aporte de intermediarios del ciclo del ácido cítrico a menos que pudieran ser repuestos por
la fijación de CO2 con la conversión del piruvato en oxalacetato. El efecto, en el encéfalo
sucede una fijación importante de CO2 en forma de aminoácidos, presumiblemente por la
vía del ácido cítrico y después de la infusión de amoniaco más oxalacetato es desviado
hacia la síntesis de glutamina (en vez de aspartato) por la vía del a-cetoglutarato.
Regulación del ciclo de la urea (síntesis de la urea)
Un hombre moderadamente activo que consuma cerca de 300 g de carbohidratos, 100 g
de grasa y 100 g de proteínas diariamente debe excretar aproximadamente 16.5 g de
nitrógeno al día. 95% es eliminado por los riñones el 5% restante, en su mayor parte como
nitrógeno en las heces. La principal ruta para la excreción de nitrógeno en el hombre es la
de la urea sintetizada en el hígado, vertida a la sangre y eliminada por el riñón. En el
hombre que se alimenta con una dieta occidental, la urea constituye el 80 – 90 % del
nitrógeno excretado.
Las reacciones y los intermediarios en la biosíntesis de 1 mola de urea a partir de 1 mola
de amoniaco y otra de bióxido de carbono (activados con Mg++ y ATP), así como del
nitrógeno a–amínico del aspartato se muestran en la figura 2-17. El proceso global requiere
de 3 molas de ATP (dos de las cuales son convertidas en ADP + Pi y una en AMP y Ppi) y
la participación sucesiva de 5 enzimas que catalizan las reacciones numeradas de la Fig.
2-17. De los 6 aminoácidos que intervienen en la síntesis de la urea, uno, el N–
acetilglutamato, funciona como un activador enzimático y no como un intermediario. Los 5
restantes - aspartato, arginina, ornitina, citrulina y arginin-succinato funcionan todos como
transportadores de átomos que en último término se vuelven urea. Dos de ellos (aspartato
y arginina) existen en las proteínas, mientras que los tres restantes (ornitina, citrulina y
argininsuccinato) no. El principal papel metabólico de éstos tres últimos aminoácidos es, en
los mamíferos, la síntesis de urea. Nótese que la formación de urea es, en parte un
proceso cíclico. La ornitina usada en la reacción 2 es regenerada en la reacción 5. Así, no
hay pérdida ni ganancia neta de ornitina, citrulina, argininsuccinato o de arginina durante la
síntesis de la urea; sin embargo, el amoniaco, el CO2, el ATP y el aspartato si son
consumidos.
Reacción 1: Síntesis del carbamoilfosfato
La condensación de una mola de amoniaco, de otra de bióxido de carbono y de una de
fosfato (derivada del ATP) para formar carbamoilfosfato es catalizada por la
carbamoilfosfato sintetasa, una enzima presente en las mitocondrias hepáticas de todos
los organismos ureotélicos, incluyendo al hombre. Las 2 molas de ATP hidrolizadas
durante esta reacción aportan la fuerza quimiomotriz para la síntesis de dos enlaces
covalentes del carbamoil-fosfato: el enlace amídico y el enlace del anhídrido mixto ácido
carboxílico –ácido fosfórico. Además de Mg++ se requiere de un ácido di carboxílico, de
preferencia N-acetilglutamato. El papel exacto del N–acetilglutamato no se conoce con
certeza. Su presencia lleva a cabo un profundo cambio conformacional en la estructura de
la carbamoilfosfato sintetasa que expone a ciertos grupos sulfhidrilo, oculta a otros y afecta
la afinidad de la enzima por el ATP.
En las bacterias, la glutamina sirve como sustrato, en lugar del amoniaco, para la síntesis
del carbamoilfosfato. Una reacción semejante catalizada por la carbamatocinasa es
también importante en la utilización de la citrulina por las bacterias.
Reacción 2: Síntesis de citrulina
La transferencia de la fracción carbamoílo del carbamoilfosfato a la ornitina, formando
citrulina + Pi, es catalizada por la L–ornitintranscarbamoilasa de las mitocondrias del
hígado. La reacción es altamente específica para la ornitina y el equilibrio favorece
grandemente la síntesis de la citrulina.
Reacción 3: Síntesis del argininsuccinato
En la reacción de la arginin-succinato sintetasa, el aspartato y la citrulina son unidos
mediante el grupo amígeno del aspartato. La reacción requiere de ATP y el equilibrio
favorece fuertemente la síntesis de arginin-succinato.
Reacción 4: Desdoblamiento del argininsuccinato en arginina y fumarato
El desdoblamiento reversible del argininsuccinato en arginina y fumarato es catalizado por
la argininsuccinasa, una enzima friolábil de los tejidos hepático y renal de los mamíferos.
La pérdida de actividad en el frío se acompaña de la disociación en 2 componentes
proteínicos. Esta disociación es impedida por el Pi, la arginina y el argininsuccinato o por el
p–hidroximercuribenzoato, el cual no tiene efecto adverso sobre la actividad. La reacción
se lleva a cabo por un mecanismo de trans-eliminación. El fumarato formado puede ser
convertido en oxalacetato mediante las reacciones de la fumarasa y de la
malicodeshidrogenasa (Fig. 2-5) y luego transaminado éste para regenerar el aspartato.
Reacción 5: Desdoblamiento de la arginina en ornitina y urea. Esta reacción completa
el ciclo de la urea y regenera la ornitina, sustrato de la reacción 2. El desdoblamiento hidrolítico del grupo guanídico de la arginina es catalizado por la arginasa, la cual se encuentra
en el hígado de todos los organismos ureotélicos. Cantidades meno-res de arginasa
también existen en el tejido renal, en el encéfalo, en la glándula mamaria, en el tejido
testicular y en la piel. La arginasa altamente purificada preparada en el hígado de
mamífero es activada por el Co++ o el Mn++. La ornitina y la lisina son potentes inhibidores
que compiten con la arginasa.
CONSECUENCIAS DE LA CARENCIA O EXCESO DE PROTEÍNAS
CARENCIA DE PROTEÍNAS
La falta de proteínas produce serios efectos en el cuerpo humano,
especialmente la falta de triptofano, lisina y metionina. La principal
problemática por esta causa se sitúa en los países del denominado Tercer
Mundo, donde las tasas de malnutrición son elevadas. No ingerir las
proteínas suficientes afecta al desarrollo de la capacidad intelectual, y
también reduce las defensas para luchar contra virus y bacterias al afectar
al caudal de leucocitos. En los países desarrollados, estas carencias
suelen producirse sin embargo por dietas no adecuadas de
adelgazamiento, o en enfermos convalecientes
Trastorno genético

Fenilcetonuria: Escasa actividad de una enzima del metabolismo de los aminoácidos
fenilalanina hidroxilasa, es una deficiencia autosómica recesiva de la fenilalanina.
Origina retraso mental en la infancia si no se trata a tiempo.
Prevención: Lactantes reciben una dieta sintética baja en fenilalanina pero que
incluya tirosina durante 4 a 5 años

Desnutrición debilitante KWASHIORKOR: Personas que dependen de esos
vegetales como fuente de proteína.
Tratamiento: Consumo de alimentos balanceados que contengan cantidad suficiente
de todos los aminoácidos esenciales.
EXCESO DE PROTEÍNAS
Pero tampoco es recomendable ingerir proteínas en exceso, ya que
el organismo no es capaz de almacenarlas, y las convierte en
ácidos grasos, azúcares, amoniaco y aminas, afectando al hígado y
los riñones que no pueden filtrar tantos residuos tóxicos. Incluso
pude inducir a la descalcificación de los huesos a largo plazo, ya
que impide la fijación del calcio, e inducir a reacciones exageradas
del sistema autoinmune, provocando alergias a proteínas como la
caseína (presente en la leche), el glúten (trigo y cereales) u otras
sustancias como el cacahuete o los mariscos y pescados. Por
supuesto, el exceso de grasa acumulada incide también
predispone a sufrir enfermedades cardiovasculares.
Cantidad recomendable de proteínas
Las necesidades de consumo de proteínas varían según el
peso, la edad y circunstancias particulares de la vida de las
personas. La Cantidad Recomendada Diaria (CDR) de proteínas
depende de la masa corporal: así, los expertos recomiendan
ingerir 0,8 gramos por cada kilo de masa corporal. Por ejemplo,
una persona adulta que pesa 70 kilogramos, debería consumir
56 gramos de proteínas en su dieta diaria, en el caso de que su
principal aporte proceda de este nutriente de origen animal.
AMINOACIDOS
AMINOÁCIDOS ESENCIALES Y NO ESENCIALES
Los aminoácidos existentes en el organismo son 20. De ellos, 9 son esenciales y los otros
11 son no esenciales.
AMINOÁCIDOS ESENCIALES: Estos aminoácidos son:
Histidina (His), valina (Val), leucina (Leu), isoleucina (Ile), lisina, (Lys), metionina (Met),
treonina (Thr), fenilalanina (Phe), triptófano (Trp).
Histidina y arginina se les considera esenciales durante períodos de rápido crecimiento
celular (lactancia e infancia)
ISOLEUCINA: Es uno de los veinte aminoácidos constituyentes de
las proteínas con una cadena ramificada de hidrocarburos con
cuatro átomos de carbono como grupo lateral. Pertenece por tanto
al grupo de aminoácidos con cadenas laterales no polares
(hidrófobos), y participa como promedio en 4,6 por ciento (en
relación con todos los aminoácidos) de la composición de las
proteínas.
Al igual que la treonina, la isoleucina -a diferencia de los demás
aminoácidos - posee dos carbonos asimétricos.
Figura 1. Estructura
química de la isoleucina.
Su biosíntesis tiene lugar a partir del piruvato (el producto final de la glicolisis), como
ocurre con la valina y la leucina, los otros dos aminoácidos con cadenas laterales no
polares ramificadas. No puede ser sintetizada por los mamíferos, por lo que es uno de los
aminoácidos esenciales.
Función: Junto con la Leucina y la hormona del Crecimiento (HGH) intervienen en la
formación y reparación del tejido muscular.
Alerta: Deficiencia puede producir hypoglicemia.
Vegetales y otras fuentes: Queso, semillas, lentejas.
Aminoácidos
Isoleucina
Ile
Formulas
Peso
Molecular
superficie
volumen
pKa
pI
solubilidad
C6H13NO2
131.17
175
166.7
-
6.038
4.117
densidad
LEUCINA:
Función: Junto con la Isoleucina y la hormona del Crecimiento
(HGH) interviene con la formación y reparación del tejido muscular.
Alerta: Después de un trauma puede ser requerida en mayor
cantidad por el organismo.
Vegetales y otras fuentes: Germen de trigo, arroz
Figura 2. Estructura
química de la leucina.
integral, almendras, soya, maíz, lentejas.
Aminoácidos
Leucina
Leu
Formulas
Peso Molecular
superficie
volumen
pKa
pI
solubilidad
C6H13NO2
131.17
170
166.7
-
6.036
2.426
densidad
1.191
LISINA
Función: Es uno de los más importantes aminoácidos porque, en
asociación con varios aminoácidos más, interviene en diversas
funciones, incluyendo el crecimiento, reparación de tejidos,
anticuerpos del sistema inmunológico y síntesis de hormonas.
Alerta: Deficiencia puede reducir las inmuno-funciones, bajar las
energías corporales, provocar irritabilidad, retardar crecimiento, y
presentar desórdenes reproductivos, excreción de calcio.
Figura 3. Estructura
química de la lisina.
Vegetales y otras fuentes: Papa. Leche, quinua, lenteja
Aminoácidos
Lisina
Lis
Formulas
Peso
Molecular
superficie
volumen
pKa
pI
solubilidad
C6H14N2O2
146.19
200
168.6
10.4
9.47
muy alta
densidad
-
Metionina
Función: Colabora en la síntesis de proteínas y constituye el
principal limitante en las proteínas de la dieta. El aminoácido
limitante determina el porcentaje de alimento que va a utilizarse a
nivel celular.
Alerta: Su carencia puede dificultar captación del zinc y provocar
problemas prostáticos.
Vegetales y otras Fuentes: Soya, queso, yogurt. semillas de
calabaza, sésamo, quinua. lentejas.
Figura 4. Estructura
química de la Metionina.
Aminoácidos
Metionina
Met
Formulas
Peso Molecular
superficie
volumen
pKa
pI
solubilidad
C5H11NO2S
149.21
185
162.9
-
5.74
3.381
densidad
1.340
Fenilalanina:
Función:
Interviene
en
la
producción
del
Colágeno,
fundamentalmente en la estructura de la piel y el tejido conectivo, y
también en la formación de diversas neurohormonas.
Está implicado en el crecimiento y en la producción hormonal,
Figura 5. Estructura química
de la Fenilalanina.
especialmente en la función de las glándulas de secreción adrenal.
También interviene en la síntesis de la serotonina, neurohormona involucrada en la
relajación y el sueño.
Alerta: Deficiencia puede causar cataratas y cambios conductuales. Sobreuso puede
causar ansiedad, dolores de cabeza e hipertensión. Contraindicada para embarazadas.
Aminoácidos
Fenilalanina
Fen
Formulas
Peso Molecular
superficie
volumen
pKa
pI
solubilidad
C9H11NO2
165.19
210
189.9
-
5.91
2.965
densidad
-
Treonina:
Función: Junto con la con la Metionina y el ácido Aspártico
ayuda al hígado en sus funciones generales de
desintoxicación.
Alerta: Deficiencia provoca irritabilidad y generalmente
dificultades de personalidad.
Vegetales y otras Fuentes: Germen de trigo, avellanas
y semillas. Porotos, vegetales.
Figura 6. Estructura química de la
Treonina.
Aminoácidos
Treonina
Thr
Formulas
Peso Molecular
superficie
volumen
pKa
pI
solubilidad
C4H9NO3
119.12
140
116.1
-
-
muy alta
densidad
-
Triptófano
Formaciones: Es el menos abundante en las proteínas.
Involucrado en el crecimiento y en la producción hormonal,
especialmente de las funciones adrenales. Es necesario para
la producción de la Niacina (Vitamina B3), la cual es esencial
para que el cerebro manufacture el neurotransmisor clave
serotonin, neurohormona involucrada en la relajación y el
sueño.
Beneficios: Ayuda en casos de insomnio y aumento del
tiempo de dormir.
Figura 6. Estructura química el
Triftófano.
Alerta: Es fácilmente destruido por el hígado. En dosis excesivas, posee potencial de
reacciones adversas en embarazadas, asmáticos y personas con desórdenes autoinmunes.
Vegetales y otras Fuentes: Pineaple, bananas, yogurt, queso. Combinando estos
alimentos con pastas, pan y cereales, pueden contribuir que las funciones cerebrales
absorban más eficientemente el tryptophan.
Aminoácidos
Triptófano
Trp
Formulas
Peso Molecular
superficie
volumen
pKa
pI
solubilidad
C11H12N2O2
204.23
255
227.8
-
5.88
1.136
densidad
-
Valina
Formaciones: Este AA puede ser metabolizado para
producir energía con distribución de glucosa. Pertenece a la
llamada cadena BCAAs junto con Isoleucina y Leucina.
Beneficios: Es usada por fisiculturistas. Junto con leucina e
isoleucina es utilizado para el crecimiento muscular. Es útil
en el tratamiento de daños provocados por el alcohol y
condiciones neurológicas degenerativas.
Figura 7. Estructura química de la
valina.
Alerta: Deficiencia puede producir un balance negativo del
hidrógeno y afectar la cobertura mielínica de los nervios.
Vegetales y otras Fuentes: Harina de soya, arroz integral, queso, almendras, maní y
sésamo, lentejas. Setas.
Aminoácidos
Valina
Val
Formulas
Peso Molecular
superficie
volumen
pKa
pI
solubilidad
C5H11NO2
119.15
155
140.0
-
6.002
8.85
densidad
1.230
Histidina
Formaciones: Participa en un gran número de críticos
procesos metabólicos, que van desde producción de células
sanguíneas, regulación de la actividad de los anticuerpos. Es
requerida
para
la
producción
de
Histamina.
Beneficios: Usada para mantener la salud de los nervios
auditivos. Es usada en el tratamiento de alergias,
reumatismos y otras reacciones inflamatorias. Vital para las
respuestas sexuales.
Alerta: Deficiencia puede afectar al orgasmo femenino.
Figura 8. Estructura química de la
Histidina.
El exceso puede contribuir a la eyaculación prematura masculina.
Vegetales y otras Fuentes: Es encontrada en la mayoría de las proteínas vegetales,
especialmente en germen de trigo y en el queso.
Aminoácidos
Histidina
His
Formulas
Peso Molecular
superficie
volumen
pKa
pI
solubilidad
C6H9N3O2
155.15
195
153.2
6.2
7.64
4.19
densidad
-
AMINOÁCIDOS NO ESENCIALES
Son aminoácidos no escenciales los que pueden ser sintetizados por el organismo y ellos
son: tirosina (Tyr), glicina (Gly), alanina (Ala), cisteína (Cys), serina (Ser), ácido aspártico
(Asp), esparraguina (Asn), ácido glutámico (Glu), glutamina (Gln), arginina (Arg), prolina
(Pro).
Alanina
Función: Interviene en el metabolismo de la glucosa. La glucosa es un
carbohidrato simple que el organismo utiliza como fuente de energía.
Alerta: Estados deficitarios no se conocen.
Vegetales y otras Fuentes: Es encontrada en una gran variedad de
alimentos. Quesos, germen de trigo, yogurt, paltas (aguacates), avena.
Aminoácidos
Valina
Val
Formulas
Peso Molecular
superficie
volumen
pKa
pI
solubilidad
C5H11NO2
119.15
155
140.0
-
6.002
8.85
densidad
1.230
Arginina
Función: Está implicada en la conservación del equilibrio de nitrógeno y
de dióxido de carbono. También tiene una gran importancia en la
producción de la hormona del Crecimiento, directamente involucrada en el
crecimiento de los tejidos y músculos y en el mantenimiento y reparación
del sistema inmunológico.
Alerta: Es indispensable para ciertos mamíferos adultos. Algunos investigadores
contraindican largas dosis de arginine en personas diabéticas insulino-dependientes.
Deficiencia causa insuficiente producción de espermas.
Vegetales y otras Fuentes: Está presente en la mayoría de las proteínas, incluyendo
avellanas, granos integrales, quesos. Fermentos. Suplementos.
Aminoácidos
Arginina
ARG
Asparagina
Formulas
Peso Molecular
superficie
volumen
pKa
pI
solubilidad
C6H14N4O2
174.20
225
173.4
~12
10.76
15
densidad
1.1
Función: Interviene específicamente en los procesos metabólicos del Sistema Nervioso
Central (SNC).
Ac Aspártico
Función: Es muy importante para la desintoxicación del hígado y su
correcto funcionamiento. El ácido aspártico se combina con otros
aminoácidos formando moléculas capaces de absorber toxinas del
torrente sanguíneo.
Alerta: Altas dosis pueden sobreexcitar y dañar a las células nerviosas.
Acido Aspártico es considerado no-tóxico.
Vegetales y otras Fuentes: En las proteínas se presenta principalmente en forma de
amide y asparagine. Se encuentra abundantemente en los vegetales, especialmente en
brotes o germinados de semillas.
Aminoácidos
ASP
Formulas
C4H7NO4
133.10
superficie
Peso Molecular
150
111.1
volumen
4.5
pKa
pI
2.98
solubilidad
0.778
densidad
1.66
Cisteína
Función: Junto con la cistina, la cisteína está implicada en la
desintoxicación, principalmente como antagonista de los radicales
libres. También contribuye a mantener la salud de los cabellos por su
elevado contenido de azufre.
Alerta: Fácilmente transformable en cystine, otro AA.
Vegetales y otras Fuentes: Ajos, cebollas, brócoli, yogurt, avena, germen de trigo.
Aminoácidos
CYS
Formulas
C3H7NO2S
121.16
Peso
Molecular
135
superficie
108.5
volumen
9.1-9.5
pKa
pI
5.02
solubilidad
muy alta
densidad
-
Glutamina
Función: Nutriente cerebral e interviene específicamente en la utilización
de la glucosa por el cerebro.
Alerta: Diabetes.
Vegetales y otras Fuentes: Fuentes de sus AA generadores. Gluten de trigo.
Aminoácidos
Glutamina
Formulas
Gln
C5H10N2O3
Peso Molecular
146.14
180
superficie
143.8
volumen
-
pKa
pI
-
solubilidad
densidad
2.5
-
Glutámínico
Función: Tiene gran importancia en el funcionamiento del Sistema
Nervioso Central y actúa como estimulante del sistema inmunológico
Aminoácidos
Ácido
Glutaminico
Formulas
Glu
superficie
Peso Molecular
147.13
C5H9NO4
138.4
volumen
4.6
pKa
pI
3.08
solubilidad
0.864
densidad
1.460
Glicina
Función: En combinación con muchos otros aminoácidos, es un
componente de numerosos tejidos del organismo.
Aminoácidos
Glicina
Formulas
Gly
superficie
Peso Molecular
C2H5NO2
75.07
60.1
volumen
-
pKa
pI
6.064
solubilidad
24.99
densidad
1.607
Serina
Función: Junto con algunos aminoácidos mencionados, interviene en la
desintoxicación del organismo, crecimiento muscular, y metabolismo de
grasas y ácidos grasos...
Alerta: Elevados niveles de serina puede causar inmunosupresión y alergias.
Vegetales y otras Fuentes: Gluten de trigo, maní y productos de soya.
Aminoácidos
Serina
Formulas
Ser
C3H7NO3
Peso Molecular
105.09
115
superficie
89.0
volumen
-
pKa
pI
5.68
solubilidad
densidad
5.023
1.537
solubilidad
densidad
Tirosina
Función: Es un neurotransmisor directo y puede ser muy eficáz en el
tratamiento de la depresión, en combinación con otros aminoácidos
necesarios.
Aminoácidos
irosina
Formulas
Tir
C9H11NO3
Peso Molecular
181.19
230
superficie
193.6
volumen
pKa
9.7
5.63
pI
Prolina:
Función: Está involucrada también en la producción de colágeno y tiene
gran importancia en la reparación y mantenimiento del músculo y huesos
0.0453
1.456
Aminoácidos
Prolina
Formulas
Pro
C5H9NO2
Peso Molecular
115.13
145
superficie
112.7
volumen
pKa
-
6.3
pI
solubilidad
densidad
162.3
-
REACCIONES EN EL METABOLISMO DE LOS AMINOÁCIDOS
Las dos reacciones principales en el metabolismo de los aminoácidos son: transaminación
y desaminación oxidativa.
TRANSAMINACIÓN
Es este un proceso, realizado en el citosol y en las mitocondrias, por el que un aminoácido
se convierte en otro. Se realiza por medio de transaminasas que catalizan la transferencia
del grupo alfa-amino (NH3+) de un aminoácido a un alfa-cetoácido, tal como piruvato,
oxalacetato o más frecuentemente alfa-cetoglutarato. Consecuentemente se forma un
nuevo aminoácido y un nuevo cetoácido.
Las transaminasas que más habitualmente intervienen en la transaminación son: alaninaaminotransferasa (ALT) y asparto-aminotransferasa (AST). Requieren, como cofactor,
piridoxal-fosfato (PLP), un derivado de la vitamina B6.
DESAMINACIÓN OXIDATIVA
Proceso, realizado en las mitocondrias, y en el que la enzima ácido glutámicodeshidrogenasa elimina el grupo amino del ácido glutámico. Se forma amoníaco que entra
en el ciclo de la urea y los esqueletos carbonados vienen a ser productos intermedios
glucolíticos y del ciclo de Krebs.
A continuación, se indican los productos de desaminación de los aminoácidos (Tabla 1.)
AMINOÁCIDO(S)
PRODUCTO
Ile, Leu, Lys
Tyr, Phe
Gln, Pro, Arg
His
Thr, Met , Val
Tyr, Phe, Asp
Asp, Asn
Ser, Gly, Cys
Trp
Acetil-CoA
Acetoacetato
Glu y alfa-cetoglutarato
Glu y alfa-cetoglutarato
Succinil-CoA
Fumarato
Oxaloacetato
Piruvato
Alanina y piruvato
Tabla 1. Productos de desamnacion oxidativa de los aminoácidos
SÍNTESIS DE AMINOÁCIDOS
La síntesis de los aminoácidos, con excepción de cisteína y tirosina, está unida al ciclo del
ácido tricarboxílico (TCA), bien por transaminación o bien por fijación de amonio. El grupo
alfa-amino es central a toda síntesis de aminoácidos y deriva del amonio de los grupos
aminos del L-glutamato. De éstos se sintetizan glutamina, prolina y arginina. El ácido
glutámico es la principal fuente de los grupos amino para la transaminación.
La cisteína se forma, en el citosol celular, a partir de serina y del aminoácido esencial
metionina.
La tirosina se forma mediante hidroxilación del aminoácido esencial fenilalanina por la
fenilalanina hidroxilasa.
PRUEBAS DE IDENTIFICACIÓN DE PROTEÍNAS, AMINOÁCIDOS
Información en parte adicional.
REFERENCIAS BIBLIOGRAFÍCAS

http://es.wikipedia.org/wiki/Metabolismo

http://www.fao.org/docrep/006/w0073s/w0073s0d.htm(macronutrientes)

http://www.youtube.com/watch?v=ZYuWnY5Uxw(biomoleculas)

www.geocities.ws/todolostrabajossallo/orgaII_4.pdf
www.educa.madrid.org/web/ies.mateoaleman.alcala/PRACTICAS_EB_alumnos.pdf

www.csicsif.es/andalucia/modules/mod_ense/revista/pdf/Numero_21/ALMUDENA_
MORENO_2.pdf