QUE SON LAS ENZIMAS Y COMO ACTÚAN DENTRO DEL METABOLISMO VEGETAL Y ANIMAL? Las Enzimas son proteínas y por lo tanto, cualquier proceso que altere su estructura, como por ejemplo: El calentamiento excesivo, adición de ácidos o bases fuertes, las desnaturalizan, perdiendo su actividad biológica y catalítica. Las enzimas son biocatalizadores (ósea sustancias que están en plantas o animales o bacterias y que convierten sustratos en productos) de origen proteico, altamente especializados, esto significa que actúan casi siempre sobre una sola reacción o determinado tipo de sustancias llamadas sustratos. Así existen enzimas que hidrolizan únicamente almidones y se llaman amilasas, otras hidrolizan grasas y se denominan lipasas. En general, el nombre de la enzima depende de la sustancia sobre la que actúa y que se llama sustrato. Sin las enzimas no podrían ocurrir actividades metabólicas como la respiración, la contracción muscular, el crecimiento, la actividad cerebral o la digestión. Al igual que los catalizadores inorgánicos, las enzimas no se destruyen durante el proceso y porque su acción se limita a activar el sustrato, disminuyendo así la energía de activación que necesita éste para transformarse en un producto determinado. Las enzimas actúan casi siempre sobre una sola reacción o determinado tipo de sustrato; así existen biocatalizadores que hidrolizan únicamente almidones y se llaman amilasas, otras hidrolizan grasas y se denominan lipasas. En general, el nombre de la enzima depende de la sustancia sobre la que actúa, es decir, el sustrato, su clasificación se da con base en el tipo de reacción catalizada, como se muestra en el siguiente cuadro: Clasificación de los diversos tipos de enzimas GRUPO Òxido -reductasas Transferasas Hidrolasas Liasas Ligasas Isomerasas TIPO DE REACCIÓN CATALIZADA Reacciones de òxidoreducción Transferencia de grupos funcionales orgánicos Hidrólisis en presencia de agua. Adiciòn al doble enlace EJEMPLOS Deshidrogenasa succínica Catalasas Transaldolasas Aciltransferasas Carbohidrasas Celulasas Descarboxilasas Pirùvico descarboxilasa Unión de moléculas Glutamina sintetasa utilizando ATP. Polimerasas Reacciones de Triosa isomerasa isomerización Fructosa isomerasa Algunos ejemplos de reacciones enzimáticas de importancia Cómo funcionan las enzimas? El mecanismo de una reacción bioquímica enzimática (RBE), está relacionado con las diferentes etapas que sigue el sustrato, para transformarse en producto. Dicho mecanismo, fue propuesto por los doctores Leonor Michaelis y Maud Menten(1913).y se muestra en la siguiente ecuación: Esto implica que el enzima libre (E) puede captar en su centro activo una molécula de sustrato (S), transformándose en el complejo activado enzima - sustrato (ES)*, este complejo puede evolucionar de dos formas: a)Libera el sutrato y regenera la enzima libre, cuando no alcanza la suficiente energía de activación,es decir, invierte su reacción. b) Transforma el sustrato en un producto final y regenera la enzima libre de acuerdo a la cinética K3, cuando supera la barrera energética inicial. Que afecta la actividad normal de una enzima? El pH Los cambios fuertes de pH modifican las cargas de los aminoácidos que conforman a la proteína que es la enzima, afectando su capacidad catalítica. Es decir, a valores extremos de pH se produce una inactivación de la enzima. No obstante todas las enzimas funcionan de mejor forma en diferentes valores de pH, sin embargo de forma general, valores muy altos o muy bajos de pH disminuyen la actividad de cualquier encima. El punto de la escala de pH en el cual la actividad tiene su mayor actividad catalítica se denomina pH óptimo. Curva de Velocidad enzimática de acuerdo al pH La Temperatura Al igual que el pH, las temperaturas extremas, afectan las reacciones enzimáticas, dada su naturaleza proteica. Debido a esto, se observa que a diversas temperaturas, la velocidad de la reacción cambia, tal como lo demuestra la ecuación de Arrhenius. Sin embargo, a un cierto valor la velocidad de la reacción es máxima, lo cual nos indica una TEMPERATURA ÓPTIMA de la misma, por encima o por debajo de esta temperatura la enzima pierde actividad y la velocidad disminuye, tal como lo indica la figura 2 La Concentración de la Enzima La velocidad de una reacción enzimática varía, directamente proporcional a la concentración de la enzima, por lo tanto a mayor [E] se incremente la velocidad, esto es válido en presencia de un exceso de sustrato. La Concentración del Sustrato Sí la concentración de la enzima es constante y aumenta la concentración del sustrato, inicialmente hay un incremento notable en la velocidad de la reacción, hasta alcanzar una velocidad máxima estable, después de la cual permanece invariable por más sustrato que se le agregue. A medida que se incrementa la concentración de sustrato (K) se llega a una zona donde se presenta una mezcla cinética de primer y segundo orden, finalmente, llega a una región donde la velocidad es máxima, constante e independiente la concentración del sustrato, aquí la cinética es de orden cero y no se modifica, porque la enzima ya está saturada en sus centros activos con el sustrato. De igual forma el punto medio de la velocidad máxima aparece siempre a una concentración de sustrato fija, denominada constante de Michaelis, la cual se relaciona con la afinidad de la enzima por el sustrato. Por tanto la cinética enzimática está caracterizada por dos factores fundamentales: La velocidad máxima (Vmáx.) de la enzima y la constante de Michaelis (Km) Tomado de: Granados 2010. Módulo bioquímica metabólica. Escuela de ciencias agrícolas pecuarias y del medio ambiente. ECAPMA. Tomado de: http://datateca.unad.edu.co/contenidos/352001/MODULO_BM_UNAD_UNIDAD_1.pdf