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UNIVERSIDAD DE SAN CARLOS DE GUATEMALA
FACULTAD DE CIENCIAS MÉDICAS FASE I,
Unidad Didáctica: BIOQUÍMICA MÉDICA
2º AÑO
CICLO ACADÉMICO 2,012
Proteínas
Proteínas
Dr.Mynor
MynorA.
A. Leiva
LeivaEnríquez
Enríquez
Dr.
PROTEÍNAS:
• Las proteínas son
macromoléculas que
contienen pesos
moleculares entre 6,000 a
11,000,000 o más.
• Están formadas por
Aminoácidos, que
constituyen la unidad
estructural,
caracterizados por estar
formados con un ácido
carboxílico y un grupo
amino (--NH2),
enlazados al carbono alfa.
• La fórmula general de los
aminoácidos se muestra
a la derecha:
Aminoácidos con cadenas alifáticas
GLICINA (Gli) No esencial
H—CH—COO|
NH3+
ALANINA (Ala) No esencial
CH3—CH—COO|
NH3+
VALINA (Val) ESENCIAL
CH3—CH—CH—COO|
|
CH3 NH3+
LEUCINA (Leu) ESENCIAL
CH3—CH—CH2—CH—COO|
|
CH3
NH3+
ISOLEUCINA (Ile) ESENCIAL
CH3—CH2—CH—CH—COO|
|
CH3 NH3+
Aminoácidos con grupos hidroxílicos (OH)
SERINA (Ser)
No esencial
TREONINA (Tre)
ESENCIAL
TIROSINA (Tir)
No esencial
CH2—CH—COO|
|
OH
NH3+
CH3—CH—CH—COO|
|
OH NH3+
Véase adelante
Aminoácidos con Azufre
CISTEÍNA (Cis)
No esencial
CH2—CH—COO|
|
SH NH3+
METIONINA (Met)
ESENCIAL
CH2—CH2—CH—COO|
|
S—CH3
NH3+
Aminoácidos con ácidos o sus amidas
ÁCIDO ASPÁRTICO (Asp)
No esencial
ASPARAGINA (Asn)
No esencial
ÁCIDO GLUTÁMICO (Glu)
No esencial
GLUTAMINA (Gln)
No esencial
-OOC—CH —CH—COO2
|
NH3+
H2N—C—CH2—CH—COO||
|
O
NH3+
-OOC—CH —CH —CH—COO2
2
|
NH3+
H2N—C—CH2—CH2—CH—COO||
|
O
NH3+
Aminoácidos con Grupos Básico
ARGININA (Arg)
ESENCIAL en el crecimiento
LISINA (Lis)
ESENCIAL
HISTIDINA (His)
ESENCIAL en el crecimiento
Incluirla también en el siguiente
grupo.
H—N—CH2—CH2—CH2—CH—COO|
|
C==NH2+
NH3+
|
NH2
CH2—CH2—CH2—CH2—CH—COO|
|
NH3+
NH3+
Aminoácidos con Anillos Aromáticos
FENILALANINA (Fen)
ESENCIAL
TIROSINA (Tir)
No esencial
TRIPTÓFANO (Trp)
ESENCIAL
Aminoácido con grupo Imidazólico
• PROLINA (Pro)
No ESENCIAL
Formación del enlace peptídico
Fuente: Bioquímica de Mathews & Holden 3ª. Ed.
Estructura Primaria de las
proteínas
Orden secuencial de los aminoácidos, determinado
por los enlaces peptídicos.
Fuente: Bioquímica de Mathews & Holden 3ª. Ed.
Estructura Secundaria de las
proteínas
• Forma que adopta en el espacio la cadena en
función de la formación de puentes de hidrógeno:
• a) puede formarse un puente entre un grupo
carboxilo de una unión peptídica y el grupo N—H
del enlace peptídico de otro segmento proteico de
la misma cadena formando una hélice alfa,
• b) puede formarse el puente entre grupos N—H y
C==O (carbonilo) de residuos separados de la
cadena formando las hojas plegadas beta. Estas
cadenas se encuentras completamente estiradas a
partir de su terminal amino hasta su terminal
carboxi y se denominan hebras .
Estructura
Secundaria de
las Proteínas
Forma que adopta
en el espacio la
cadena en función
de la formación
de puentes de
hidrógeno:
a) hélice alfa, o
b) hojas plegadas
beta.
Fuente: Bioquímica de Mathews & Holden 3ª. Ed.
Estructura
Secundaria de
las Proteínas
Forma que adopta
en el espacio la
cadena en función
de la formación
de puentes de
hidrógeno:
a) hélice alfa, o
b) hojas plegadas
beta.
Estructura terciaria de las
proteínas (mioglobina)
•
Ordenamiento
tridimensional de los
diferentes componentes
(hélices o hebras ) de
una proteína, que les hace
formar un conjunto
esférico, elipsoide,
globular irregular,
elongado, etc...
• Algunas proteínas como la
albúmina o la mioglobina
solo hasta este nivel
pueden llegar porque
están formadas por una
sola cadena peptídica.
Fuente: Bioquímica de Mathews & Holden 3ª. Ed.
Estructura Cuaternaria de las
proteínas (Hemoglobina)
manera como se acoplan las
subunidades de una proteína
formada por varias cadenas
independientes.
Cada cadena es un monómero
en una proteína polimérica (o
multimérica).
Por ejemplo, la hemoglobina que
está formada por 4 subunidades
y la acomodación tridimensional
que presentan, determina
Fuente: Bioquímica de Mathews & Holden 3ª. Ed.
su función de transferencia de
Oxígeno a los tejidos.
Resumen
Fuente: Bioquímica Médica 3ª. Ed. Baynes, Dominiczak Editorial Elsevier
Digestión de Proteínas
• Boca: No hay enzimas bucales
• Estómago: pepsina A y B, renina.
• Intestino Delgado:
• Proteasas pancreáticas:
Tripsina, Quimotripsina,
Elastasa, Carboxipeptidasa,
• Proteasas intestinales:
Aminopeptidasas,
Dipeptidasas
DIGESTIÓN DE
PROTEÍNAS A
DIFERENTES
NIVELES DEL
APARATO
DIGESTIVO.
Fuente: Bioquímica Médica 3ª. Ed. Baynes, Dominiczak Editorial Elsevier
DIGESTIÓN DE
PROTEÍNAS A
DIFERENTES
NIVELES DEL
APARATO
DIGESTIVO.
Fuente: Bioquímica Médica 3ª. Ed. Baynes, Dominiczak Editorial Elsevier
DIGESTIÓN DE
PROTEÍNAS A
DIFERENTES
NIVELES DEL
APARATO
DIGESTIVO.
Fuente: Bioquímica Médica 3ª. Ed. Baynes, Dominiczak Editorial Elsevier
DIGESTIÓN DE
PROTEÍNAS A
DIFERENTES
NIVELES DEL
APARATO
DIGESTIVO.
Fuente: Bioquímica Médica 3ª. Ed. Baynes, Dominiczak Editorial Elsevier
DIGESTIÓN DE
PROTEÍNAS A
DIFERENTES
NIVELES DEL
APARATO
DIGESTIVO.
Fuente: Bioquímica Médica 3ª. Ed. Baynes, Dominiczak Editorial Elsevier
Organización del tracto gastrointestinal (GI)
Según requerimientos funcionales
ÓRGANO
FUNCIÓN PRIMARIA EN LA
ABSORCIÓN DE LOS NUTRIENTES
Producción de líquidos y enzimas
digestivas para la homogenización,
Glándulas Salivales lubricación y digestión de los hidratos
de carbono (amilasa) y lípidos (lipasa
lingual)
Estómago
Secreción de HCL y proteasas para
iniciar la digestión hidrolítica de
proteínas
Páncreas
Secreción de HCO3- proteasas y
lipasa para continuar la digestión de
proteínas y lípidos. Amilasa para
completar la digestión del almidón.
Mecanismo de activación (autocatálisis + cascada)
de las enzimas proteasas pancreáticas.
Fuente: Bioquímica de Mathews & Holden 3ª. Ed.
Organización del tracto gastrointestinal (GI)
Según requerimientos funcionales
ÓRGANO
Hígado / Vesícula
Biliar
Intestino Delgado
Intestino Grueso
FUNCIÓN PRIMARIA EN LA
ABSORCIÓN DE LOS NUTRIENTES
Secreción y almacenamiento de
ácidos biliares para su liberación
en el intestino delgado.
Digestión intraluminal final de los
alimentos: dímeros de hidratos de
carbono y vías de absorción
específicas para el material
digerido.
Absorción exclusiva de líquidos y
electrolitos y productos de acción
bacteriana en el Colon.
Fuente: Bioquímica Médica 3ª. Ed. Baynes, Dominiczak Editorial Elsevier
Activación Del
Quimotripsinógeno
Formación de -quimotripsina
La TRIPSINA
es la
responsable
del corte incial
y la activación
de la forma .
Los demás
cambios son
autocatalíticos
hasta llegar la
forma
.
-quimotripsina
Fuente: Bioquímica de Mathews & Holden 3ª. Ed.
Carboxipeptidasa
Fuente: Bioquímica de Mathews & Holden 3ª. Ed.
Fuente: Bioquímica Médica 3ª. Ed. Baynes, Dominiczak Editorial Elsevier
Fuente: Bioquímica Médica 3ª. Ed. Baynes, Dominiczak Editorial Elsevier
Fuente: Bioquímica Médica 3ª. Ed. Baynes, Dominiczak Editorial Elsevier
Proteasas digestivas
Enzima
Pepsina
Tripsina
Quimotripsina
Proenzima
Pepsinógeno
Tripsinógeno
Quimotripsinógeno
Lugar de
síntesis
Activador
Enlace
Mucosa
gástrica
HCl,
autoactivación
Endopep
Tir, Len,
Leu
Enteropeptidasa
tripsina
Endo Arg,
Lis
Enteropeptidasa tripsina
Endopep
Tir, Fen, trp,
met, leu
Páncreas
Páncreas
Proteasas digestivas
Enzima
Proenzima
Elastasa
Proelastasa
Carboxipeptidasa A
Procarboxipeptidasa A
Lugar de
síntesis
Páncreas
Páncreas
Activador
Enlace
Tripsina
Endopep
Neutros
Tripsina
Todos
excepto los
básicos
Carboxipeptidasa B
Procarboxipeptidasa B
Páncreas
Tripsina
Exopeptidasa
Arg, Lis
Aminopeptidasa
---------
Mucosa
intestinal
------------
Endopeptidasa
•
Digestión por enzimas de síntesis intestinal
1. Aminopeptidasas,  extremo amino-terminal
2. Dipeptidasas
 par específico de
aminoácidos
3.
4.
5.
6.
7.
8.
9.
10.
Sacarasa
Maltasa
Lactasa
Trehalasa
Isomaltasa
Fosfatasas
Polinucleotidasas
Nucleosidasas








sacarosa (glucosa+fructosa)
maltosa (glucosa+glucosa)
lactosa (glucosa+galactosa)
trehalosa (glucosa+glucosa)
isomaltosa (glucosa+glucosa)
separación de grupos fosfato
separación de nucleótidos
separa ribosa + base nitrogenada
Absorción de Aminoácidos
• Todos los aminoácidos son absorbidos
por mecanismos de transporte activo.
• Son necesarios sistemas de transportador,
algunos asociados a Sodio.
• En todos los casos es necesaria la
presencia y actividad del Fosfato de
Piridoxal (B6).
• Hay transportadores para aminoácidos
ácidos, básicos, pequeños, aromáticos y
prolina
Fuente: Bioquímica Médica 3ª. Ed. Baynes, Dominiczak Editorial Elsevier
Fuente: Bioquímica Médica 3ª. Ed. Baynes, Dominiczak Editorial Elsevier