PROTEÍNAS

LICENCIATURA EN CIENCIA Y
TECNOLOGÍA DE LOS ALIMENTOS
QUÍMICA DE LOS ALIMENTOS
PROTEÍNAS
2015
0 5
Dra. Roxana Verdini
Dra
rverdini@fbioyf.unr.edu.ar
Algunas definiciones
 Las proteínas constituyen, junto con los
ácidos nucleicos,
nucleicos las moléculas de información
de los seres vivos.
El
proceso se conserva en todos los
sistemas vivos, por medio de un código
genético universal de 64 codones, que indica
la manera de traducir los 20 aminoácidos que
forman parte de las proteínas.
Algunas
g
definiciones
f
 Las ppropiedades
p
y funciones de un tipo
p
particular de proteína dependen por completo
de la SECUENCIA DE AMINOÁCIDOS que es
singular
i
l en cada
d proteína.
t í

El rol biológico de una proteína depende
del PLEGAMIENTO DE SU ESQUELETO en
forma adecuada para mantener relaciones
espaciales correctas entre las cadenas
laterales de sus aminoácidos.
Algunas
g
definiciones
f
 Las diversas combinaciones de secuencia de
aminoácidos,
mi á id
l
longitud
it d
de
d
l
la
cadena
d
y
organización estructural permiten una gran
variedad de estructuras y por lo tanto de
funciones.
La
ESTRUCTURA SECUNDARIA que refiere
al ordenamiento
regular y periódico de las
proteínas
í
en ell espacio , a lo
l largo
l
d su eje y
de
que se estabilizan por diversas fuerzas:
electrostáticas,
puentes de hidrógeno,
interacciones hidrofóbicas,
hidrofóbicas
interacciones dipolo-dipolo.
Algunas
g
definiciones
f
 Estructuras SECUNDARIAS características
son:




α-hélice
α
hélice
hoja β-plegada
triple hélice (como en el colágeno)
conformación al azar.
Algunas
g
definiciones
f
 La ESTRUCTURA TERCIARIA se refiere al
modo
m
d en que la
l cadena
d
polipeptídica
li
tídi
se dobla
d bl
sobre si misma para para producir una
estructura plegada y compacta característica de
las proteínas globulares.
Ejemplos:
β lactoglobulina mioglobina.
β-lactoglobulina,
mioglobina
Algunas
g
definiciones
f

La
ESTRUCTURA
CUATERNARIA
no
necesariamente
i
t existe
i t en todos
t d
l
los
polipéptidos
li é tid
y se refiere a la asociación de dos o mas
cadenas.
cadenas

Las interacciones que estabilizan las cadenas
polipeptídicas plegadas en la estructura terciaria
y en las proteínas con múltiples subunidades son:
puentes
salinos
o
interacciones
electrostáticas,
l t táti
puentes de hidrógeno,
fuerzas de Van der Waals,
Waals
interacciones hidrófobas,
enlaces disulfuro.
Algunas
g
definiciones
f
Estas
interacciones
proporcionan
energía
í
necesaria
i
para estabilizar
t bili
estructura de múltiples subunidades.
la
l
la
 Existen
numerosas proteínas en la
naturaleza que adoptan la estructura
cuaternaria
de
dímeros,
trímeros,
tetrámeros etc.
tetrámeros,
etc
Estos oligómeros pueden formarse por
subunidades
iguales
(homogéneos)
diferentes (heterogéneos).
(heterogéneos)
o
Algunas
g
definiciones
f
Por ejemplo la betalactoglobulina existe
como dímero
dí
en ell intervalo
i t
l de
d pH
H 5-8
5 8 y
como octámero en el intervalo 3-5. las
unidades
id d
monoméricas
é i
d este
de
t complejo
l j son
idénticas.
Muchas
proteínas
alimentarias,
especialmente de cereales,
cereales existen como
oligómeros de diferentes polipéptidos.
Organización
g
estructural de las
proteínas
 La
CONFORMACIÓN
Ó
asumida por las
proteínas nativas comprende diferentes tipos
dentro de su molécula,
molécula que definen sus
propiedades inmunológicas, enzimáticas u
hormonales.
hormonales
Una
pérdida de
estas
t propiedades:
i d d
conformación
modifica
La
actividad biológica
g
de las enzimas
m
se
basa en su conformación tridimensional.
Los
cambios de conformación
deberse a distintos factores.
pueden
Desnaturalización
 La
DESNATURALIZACIÓN
de
las
proteínas indica que la estructuración se aleja
de la forma nativa debido a un importante
cambio en su conformación tridimensional.
tridimensional
El
cambio
consecuencia:
i
conformacional
trae
como
ppérdidas
en estructura secundaria,,
terciaria o cuaternaria

sin
cambios
en
la
estructura
primaria

LA
DESNATURALIZACIÓN NO IMPLICA
UNA
HIDRÓLISIS
DEL
ENLACE
PEPTÍDICO.
PEPTÍDICO
Desnaturalización
 Se afectan:
Las interacciones no
no-covalentes,
covalentes responsables de la
estabilización de la estructura.
La relación de dicha estructura con el solvente
acuoso
En algunas
E
l
ocasiones
i
se afectan
f t
llos puentes
t
disulfuro.
Se produce un aumento de entropía.
Desnaturalización

Las causas pueden ser:
cambios térmicos,
cambios químicos,
efectos mecánicos inducidos por calentamiento o
enfriamiento,
cambios de pH,
aplicación de detergentes,
cambios en la fuerza iónica por adición de sales
sales,
presencia de solventes orgánicos,
agitación.
i
ió
Desnaturalización
Se
puede
proteína:
relacionar
con
daños
a
pueden perderse funciones fisiológicas,
actividad enzimática,
modificarse sus propiedades funcionales al ocurrir
ió o insolubilización.
i
l bili
ió
agregación
la
Desnaturalización
Muchas
veces puede ser deseable :
cuando se habla de elevar la digestibilidad
d llass pr
de
proteínas
t ín s p
porr c
cocción,
cción
por la desnaturalización de inhibidores de
tripsina presentes en las leguminosas.
Desnaturalización
También
sirve para mejorar funcionalidad:
Ej: se aumentan sus propiedades de espumado y
emulsificación por el desdoblamiento de las
moléculas
favorece la estabilización en
interfases
logra la exposición de sitios hidrofóbicos que
interaccionan con la fase orgánica o
hidrofóbica de una emulsión
Desnaturalización térmica
m
La
aplicación de calor es uno de los agentes
desnaturalizantes que se utilizan con mayor
frecuencia en alimentos.
La
aplicación de calor afecta la estabilidad
de las interacciones no-covalentes de la
estructura
t
t
t idi
tridimensional
i
l de
d las
l
proteínas
t í
y
se rompe el delicado balance de los enlaces
que mantienen el equilibrio.
equilibrio
Es
común suponer que si una proteína se
mantiene a bajas temperaturas se podrá
conservar mejor su estructura.
Sin
embargo, existen casos con un
p
opuesto
p
y se desnaturalizan
comportamiento
por frío.
Tratamientos
m
térmicos
m
suaves
En los tratamientos térmicos suaves
(temperaturas
(t
t
h t 100°C o ligeramente
hasta
li
t
superiores) se rompen uniones de baja
energía,
n
í
como
m puentes
p nt
hid ó n
hidrógeno,
y se
refuerzan las interacciones hidrofóbicas.
El desplegamiento de una proteína
nativa con los g
grupos
p
hidrofóbicos en el
interior provoca la exposición de estos
grupos
g
p al medio.
La
cocción
de
ciertas
proteínas
vegetales
o
animales
produce
con
frecuencia un aumento de digestibilidad
por desenmascarar sitios de hidrólisis.
hidrólisis
Tratamientos
m
térmicos
m
suaves
Si
hay
interacciones
hidrofóbicas
proteína-proteína,
t í
t í
l que puede
lo
d ocurrir
i sii
el grado de desplegamiento es elevado, se
p d
produce
agregación,
ión que puede
p d ocasionar
i n
una disminución de la solubilidad y la
precipitación de la proteína.
proteína
Tratamientos
m
térmicos
m
suaves
Una
aplicación
práctica
de
la
desnturalización térmica se maneja durante el
procesamiento
de
alimentos
donde
es
necesario lograr la desactivación de algunas
enzimas, como lipoxidasas y lipoxigenasas, en
las verduras q
que serán congeladas.
g
Proceso
conocido como blanqueado.
Asimismo,
en la leche se utiliza la
degradación de la fosfatasa alcalina como
prueba de plataforma para demostrar que se
ha realizado un tratamiento térmico y la
enzima se usa como un indicador.
indicador
Control
de pasteurización.
p
Tratamientos
m
térmicos
m
moderados
m
En
algunos casos estos tratamientos son
benéficos y deseables debido a que la
desnaturalización de las proteínas facilita su
digestión .
Mediante
el escaldado se logran:
inactivar
enzimas
como
la
polifenoloxidasa
p
f
ara
evitar
un
oscurecimiento no deseable como sucede
con los champiñones, las papas, etc.,
también
Con
se inactivan las lipoxigenasas.
la pasteurización
lipasas de la leche.
se
inactivan
las
Tratamientos
m
térmicos
m
moderados
m
Otras
moléculas de origen proteínico que es
deseable inactivar son las toxinas microbianas
como la de Clostridium botulinum y la de
Staphylococcus aureus.
aureus
En
los alimentos de origen vegetal
(l
(leguminosas)
i
) es deseable
d
bl
i
inactivar
ti
l
los
inhibidores de tripsina y quimotripsina.
En
otros alimentos como el huevo existen
también
factores
como
ovomucoides
y
ovoinhibidor, capaces de inhibir a tripsina,
quimotripsina y a algunas proteasas fungales.
Efecto
f
de la humedad
m
La
desnaturalización
térmica
de
las
proteínas está fuertemente influida por el
contenido de humedad.
Las
proteínas deshidratadas son
más resistentes a los tratamientos
té i
térmicos
que las
l
proteínas
t í
en
solución.
Se
explica por un efecto
“plastificante” del agua que, en
su ausencia involucra a una
estructura
estática
cuyos
dominios
tienen
movimientos
restringidos.
Efecto
f
de la humedad
m

Otro efecto es el hinchamiento de la
matriz de la proteína por hidratación,
hidratación que
facilita el acceso de las moléculas de agua al
interior de la molécula disminuyendo las
temperaturas de desnaturalización.
La
L
estrategia
t t i para proteger
t
a una proteína
t í
en medio acuoso de la desnaturalización
térmica generalmente recurre a la adición de
azúcares que pueden actuar como protectores
o bien por la adición de concentraciones
moderadas de cloruro de sodio.
Desnaturalización p
por frío
f
Existen
casos donde
desnaturalizan por frío.
frío
las
proteínas
se
Las
p
proteínas
con una mayor
y
cantidad de
interacciones hidrofóbicas se conservan mejor
a
temperatura
ambiente
que
en
REFRIGERACIÓN.
REFRIGERACIÓN
Un
segundo
g
mecanismo
m
m indirecto causante
de desnaturalización por frío, es el resultado
de la CONGELACIÓN de los tejidos.
La
formación de hielo causa un aumento en
concentración del sistema líquido alrededor de
las zonas de hielo puro.
Desnaturalización p
por frío
f
En
esta zona líquida se concentran todos
los solutos que rodean normalmente a la
proteína,
incluyendo
sales
y
posibles
inhibidores o inactivadores de las proteínas.
proteínas
Además,
el crecimiento de los cristales de
hi l causan daño
hielo
d ñ físico
fí i
a los
l
t jid
tejidos
y se
fuga el contenido celular donde generalmente
se hallan proteasas que dañan a otras
proteínas celulares.
Este
proceso no es ya una desnaturalización
en el sentido estricto pues ya se involucra la
hidrólisis de enlaces peptídicos.
peptídicos
Desnaturalización p
por pH
p

La mayoría de las proteínas precipitan a su
pH isoeléctrico (pI),
(pI) ya que al tener carga
neta cero las proteínas no se repelen entre
sí.
sí
En
los procesos tecnológicos que involucran
l obtención
la
bt
ió de
d aislados
i l d
proteínicos
t í i
vegetales
t l
es el tratamiento alcalino el que se aplica con
mayor frecuencia.
frecuencia
Esta
precipitación es reversible en general,
salvo en algunos casos como la caseína.
En
este caso se forma un coágulo
ácido, desestabilizándose la estructura
y p
perdiendo minerales.
Desnaturalización p
por pH
p y sales
A
pH alcalino se pueden fijar a las
proteínas cationes metálicos: la fijación de
Na+ aumenta la solubilidad de las proteínas,
mientras que la fijación de Ca++ la isminuye
por formación de puentes salinos.
Frecuentemente
F
t
t
llos proteinatos
t i t
d calcio
de
l i
gelifican en caliente.
La
eliminación del Ca++ por un complejante
como el ácido cítrico o los polifosfatos puede
provocar la resolubilización de la proteína.
Desnaturalización p
por solventes
orgánicos

Los solventes no polares, como el hexano
utilizado en la extracción de aceite, pueden
desenmascarar grupos no polares,
polares provocar
modificaciones en la estructura secundaria de
las proteínas y cambiar su digestibilidad.
digestibilidad
Puede
haber agregación e insolubilización,
muchas
h
veces irreversible,
i
ibl
modificación
difi
ió en la
l
absorción de agua, o formación de geles,
como ocurre,
ocurre por ejemplo,
ejemplo con una dispersión
de proteína de soja 8% con etanol 20%.
Desnaturalización p
por fuerzas
f
mecánicas

Las proteínas, sobre todo las proteínas
multiméricas son fuertemente afectadas por
las fuerzas mecánicas.
mecánicas
Pueden
p
provocar
cambios en las uniones de
las proteínas, por ejemplo durante la
formación del gluten en el amasado, cuando
se producen
d
reacciones
i
d intercambio:
de
i t
bi
SH ↔ S-S
La
ruptura y formación de puentes
disulfuro durante el estiramiento de la masa
puede resultar en un aumento de la
extensibilidad
en
la
dirección
del
estiramiento.
Desnaturalización p
por fuerzas
f
mecánicas
Si
se aplican fuerzas de cizallamiento
importantes, como en la extrusión o en el
hilado puede haber modificaciones en la
hilado,
estructura cuaternaria.
El
caso de la agitación y mezclado se
forman interfases líquido–aire en procesos
como ell espumado
d
cuando
d la
l
proteína
t í
se
desdobla y se adsorbe, por lo que estabiliza
las burbujas de aire formadas.
formadas
Para
evitar este tipo de desnaturalización
es necesario utilizar antiespumantes.
Desnaturalización p
por altas
presiones
Las
altas presiones (100-1000 MPa)
afectan
diversos
componentes
de
los
alimentos
alimentos,
así
como
también
sistemas
biológicos, como microorganismos.
Desnaturalización p
por altas
presiones
Según
el principio de Le Chatelier, los
fenómenos acompañados de una disminución de
volumen
(algunas
reacciones
químicas
químicas,
modificaciones
de
la
conformación
de
proteínas
proteínas,
etc ) son favorecidos por un
etc.)
aumento de presión, y viceversa.
En
E
principio,
i i i
en
una
macromolécula
lé l
proteica, la formación de puentes hidrógeno,
la ruptura de interacciones hidrofóbicas y la
ruptura de puentes salinos van acompañados
de una disminución de volumen, es decir que
están favorecidos por un aumento de presión.
Desnaturalización p
por altas
presiones
Esto
puede provocar la desnaturalización de
proteínas, la disociación de subunidades de
estructuras poliméricas,
poliméricas y la gelificación de
proteínas como las de músculo, huevo y soja.
Las
uniones covalentes se modifican poco.
Desnaturalización p
por deshidratación
La
deshidratación provoca un aumento en la
concentración de las proteínas,
proteínas lo que puede
producir
agregación,
y
favorece
las
interacciones de las proteínas con otros
componentes del alimento, que se describirán
más adelante.
El
tamaño y la porosidad del polvo van a
determinar la humectabilidad,
humectabilidad la absorción de
agua o de aceite, y la capacidad de dispersión
Modificaciones
f
enzimáticas
m
de las
proteínas
M
difi
i
i áti
Modificaciones
enzimáticas
Modificaciones
Modificaciones
de las proteínas
de las proteínas
por
por enzimas
microorganismos
g
Modificaciones
f
enzimáticas
m
de las
proteínas
Modificaciones
Mo f cac on s de las
as
proteínas por microorganismos
Productos
Putrefacción
f
fermentados
d
Modificaciones
f
enzimáticas
m
de las
proteínas

En este caso las modificaciones son
deseables. Las proteínas sufren hidrólisis, y
los aminoácidos liberados son utilizados por
los microorganismos.
En
general las proteínas microbianas
sintetizadas tienen menor valor nutricional
que las
l proteínas
t í
d partida.
de
tid
Si
la f
fermentación
m
continúa se p
producen
desaminaciones decarboxilaciones, etc., en las
proteínas originales.
Modificaciones
f
enzimáticas
m
de las
proteínas
Como
ejemplo se pueden mencionar algunos
quesos como el roquefort o el camembert.
Las
decarboxilaciones generan dióxido de
carbono, q
que p
produce los agujeros
g j
de algunos
g
quesos como el gruyere.
Modificaciones
f
enzimáticas
m
de las
proteínas
La
utilización
de
gérmenes
poco
proteolíticos también permite aumentar la
digestibilidad de las proteínas y eliminar
productos tóxicos o antinutricionales en
algunos alimentos.
alimentos

Otro caso interesante es la producción de
hi t i
histamina
d
durante
t la
l fermentación
f
t ió de
d pescado
d
o salsa de pescado.
La
histamina es un mediador de reacciones
anafilácticas que está presente en diferentes
grados en muchos alimentos, particularmente
en pescados ricos en histidina, como el atún,
la sardina y la caballa,
caballa así como en productos
fermentados como salsas de pescado.
Modificaciones
f
enzimáticas
m
de las
proteínas
La
salsa de pescado se prepara a partir de
pescado salado, dejándolo aproximadamente
un año en salazón.
salazón
Es
un hidrolizado marrón claro con un olor
característico,
comúnmente
usado
como
condimento en países del sudeste de Asia,
como Japón
J ó (ishiru),
(i hi ) Corea
C
y Vietnam
Vi t
(
(nuoc
mam), siendo en algunas áreas la principal
fuente de proteína de la dieta).
dieta)
Normalmente
la histamina que se consume
con los alimentos es rápidamente degradada
por amino oxidasas, pero en individuos
sensibles se puede producir toxicidad por
histamina.
Modificaciones
f
enzimáticas
m
de las
proteínas
La
putrefacción es una reacción
produce modificaciones no deseables.
que
En
la putrefacción las proteínas animales se
descomponen,
p
especialmente
p
por
p
microorganismos anaerobios, y se producen
aminas como la putrescina y la cadaverina,
que tienen
ti
olor
l desagradable.
d
d bl
Estos
compuestos
mp
se m
miden en el ensayo
y de
nitrógeno básico volátil, que se utiliza para
determinar el grado de conservación de
productos cárneos.
Modificaciones
f
enzimáticas
m
de las
proteínas
Modificaciones
de las
f
proteínas por enzimas
Proteólisis
Resíntesis
Transacilación
Proteólisis
En
muchos alimentos las proteínas se
modifican por enzimas endógenas o exógenas.
exógenas

Es el caso del agregado
g g
de renina o
quimosina a la leche para producir el coágulo
en la elaboración de quesos.
En
los quesos también hay proteólisis
m
por las enzimas
p
m
de lso
enzimáticas
microorganismos.

También el agregado de proteasas como la
bromelina del ananá a la carne para
tiernizarla .
Proteólisis
La
proteólisis produce un aumento de
digestibilidad
digestibilidad,
pudiendo obtenerse también
péptidos
“activos”,
con
determinadas
propiedades fisiológicas.
fisiológicas
Con
respecto a las propiedades funcionales
puede
d
h b
haber
solubilización,
l bili
ió
eliminación
li i
ió
o
aparición de péptidos amargos, aumento de la
capacidad emulsificante o espumante,
espumante
y
pérdida
de
propiedades
gelificantes
y
viscoelásticas.
La
proteólisis enzimática también se puede
utilizar para reducir la alergenicidad que
tienen las proteínas lácteas en individuos
sensibles.
sensibles
Proteólisis
Se
ha observado que una proteólisis
selectiva del suero de leche con pepsina y αα
quimotripsina reduce la alergenicidad de la αlactoalbúmina y la β
β-lactoglobulina
lactoglobulina.
Como
ejemplo de la acción de proteínas
endógenas
dó
podemos
d
citar
it
l
las
proteasas,
t
como
las
catepsinas,
que
actúan
en
las
modificaciones
que
sufre
el
músculo
postmortem, contribuyendo a la resolución del
rigor.
Resíntesis
Bajo
ciertas condiciones
resíntesis de proteínas.
proteínas
puede
haber
Se
pueden lograr
p
g
péptidos
p
p
enriquecidos
q
en
algún
aminoácido
limitante,
o
sin
un
aminoácido determinado, como la fenilalanina
que no pueden
d
consumir
i los
l fenilcetonúricos.
f il t ú i
También
m
p
peden
introducirse m
modificaciones
f
de la solubilidad, mejores propiedades
espumantes y emulsificantes, y una mejora en
el gusto, si se parte de péptidos amargos.
Transacilación
La
reacción
es
catalizada
por
la
TRANSGLUTAMINASA
TRANSGLUTAMINASA,
que
cataliza
la
reacción entre el grupo amida de la
glutamina que actúa como donante de grupos
glutamina,
acilo, y una amina, por ejemplo, de un
aminoácido
La
De
reacción es dependiente del calcio.
esta manera se pueden formar puentes
covalentes
inter
o
intramoleculares
isopeptídicos,
insertar
aminoácidos,
y
texturizar proteínas.
Modificaciones
f
q
químicas
m
combinadas
m

El
procesamiento
de
los
alimentos
frecuentemente induce cambios en las
proteínas a través de las operaciones que
involucran la APLICACIÓN DE CALOR para
cocer, evaporar, secar, pasteurizar o
esterilizar o bien en las operaciones
p
de
fermentación, irradiación, etcétera.
La
presencia de otros componentes en los
alimentos, como pueden ser los lípidos que han
sufrido reacciones de rancidez, o la presencia
de azúcares reductores complica el cuadro,
así como cuando se encuentra involucrada la
acción de microorganismos.
Pirólisis
Los
tratamientos térmicos drásticos como
el asado de carnes y pescados a la parrilla o
al fuego directo y el horneado alcanzan
temperaturas mayores de 200
200ºC
C que dañan
notablemente las superficies de los alimentos
y
los
aminoácidos
sufren
pirólisis
p
convirtiéndose en mutágenos.
Pirólisis
La
formación de estos productos puede
moderarse si se siguen los procedimientos
recomendados para reducir su producción.
Pero
lo más importante es llevar una dieta
variada y un estilo de vida saludable que
permita
it minimizar
i i i
sus efectos
f t adversos
d
Entre
los m
más tóxicos están las carbolinas
producidas a partir de Trp y los tóxicos a
partir de Glu.
Pirólisis
Los
imidoaazarenos son otros mutágenos
indeseables en los alimentos.
alimentos
Provienen
de la condensación de creatinina,
azúcares y aminoácidos a temperaturas entre
190 y 200°C.
Entre
ellos se encuentran los productos
m
q
, q
que son
derivados de la imidazoquinolina,
potentes mutágenos en sus formas metiladas
y dimetiladas.
Racemización
m
y formación
f m
de
aminoácidos modificados
La
racemización puede llevar a la formación
de aminoácidos raros como ornitina y la
dehidroalanina.
dehidroalanina
Los
tratamientos alcalinos utilizados p
para la
producción de texturizados de proteína
vegetal si se aúnan a un tratamiento térmico,
d t
destruyen
aminoácidos
i á id
como Arg,
A
S
Ser,
Th y
Thr
Lys.
La
racemización provoca una disminución del
valor nutricional ya que los D-aminoácidos no
son reconocidos por las enzimas digestivas, se
absorben en menor proporción en la mucosa
intestinal y no se pueden utilizar en los
procesos fisiológicos.
Entrecruzamientos
m
Son
interacciones
proteína-proteína
causadas por modificaciones químicas.
químicas
Pueden
formarse p
puentes similares a los
enlaces peptídicos no naturales durante el
procesamiento de los alimentos, lo que
di i
diminuye
su valor
l nutricional.
t i i
l
Es
un f
fenómeno
m
que sucede en p
q
proteínas
que han sido tratadas con álcalis donde
además de perder Lys, la lisinoalanina que se
produce es tóxica.
Los
alimentos tratados en condiciones
drásticas de esterilización pierden Lys a
través de entrecruzamientos artificiales,
donde existe también la formación de –N
aspartil lisina y -N glutamil lisina.
Entrecruzamientos
m
Otra
forma de entrecruzamientos no
naturales es la causada por el intercambio SS
S que ocurre por calentamientos moderados
(70 ºC)
C) causantes también de polimerización
de las moléculas proteínicas, pero no daña el
valor
nutricional
de
los
aminoácidos
indispensables.
Reacciones con carbonil amino
m
Esto
trae consigo una disminución en el valor
nutricional de los alimentos,
alimentos principalmente al
disminuir la Lys disponible.
Luego
L
se forman
f
productos
d t
d
de
condensación
d
ió
coloridos o melanoidinas, compuestos insolubles
indeseables
que
se
generan
durante
el
almacenamiento de productos como la leche en
polvo.
Hay
casos en los que las reacciones coloridas
tienen efectos deseables en alimentos como el
pan, las galletas y otros productos en los que
también los aldehídos resultantes y volátiles
forman parte del aroma característico.
característico
Estas
reacciones deseables ocurren también en
l dulces
los
d l
d leche
de
l h y otros
t
productos
d t de
d confitería
fit í
y galletería.
Formación
m
de acrilamida
m
La
acrilamida es un compuesto altamente
neurotóxico teratógeno y mutágeno.
neurotóxico,
mutágeno
Se
han encontrado niveles significativos
g
en
productos ricos en carbohidratos, como
pueden ser papas a la francesa, papas fritas,
pan, pan tostado,
t t d etc.
t
Los
p
procesos
térmicos
m
realizados a altas
temperaturas estarían involucrados.
Los
mecanismos propuestos implican a Asn a
través de reacciones de Maillard para formar
un compuesto de Amadori que reacciona
fácilmente con los extremos reductores de los
presentes
p
hasta
formar
almidones
efectivamente la acrilamida.
Pérdida de aminoácidos por
fraccionamiento
Los
aislados proteínicos son importantes
productos en la industria alimentaria que se
obtienen
o
t n n
generalmente
g
n ra m nt
a
partirr
part
de
tratamientos alcalinos que solubilizan una
buena porción de las proteínas vegetales y
posteriormente se someten a operaciones
como:
evaporación,
ultrafiltración,
precipitación
p
p
isoeléctrica, etcétera, a
manera de concentrarlas para obtener
un producto con más del 90% de
proteína
í
a partir
i de
d fuentes
f
como soja
j
(que domina el mercado).
Pérdida de aminoácidos por
fraccionamiento
Generalmente,
Generalmente
al
producirse
cambios
estructurales de las proteínas con estas
operaciones
op
rac on s sse o
obtienen
t n n diferencias
f r nc as en
n las
as
propiedades funcionales como la capacidad de
emulsificación y de espumado, ya que las
proteínas pueden estar más desplegadas, lo
que
facilita
grandemente
su
buena
f n i n lid d en
funcionalidad
n interfases.
int f
Pero
a la vez un aislado p
proteínico p
puede
perder
marcadamente
aminoácidos
indispensables, por lo que no siempre pueden
utilizarse
ili
como ingredientes,
i
di
en grandes
d
cantidades como FUENTE DE PROTEÍNAS.
Pérdida de aminoácidos por
fraccionamiento
La
mayoría de las veces se utilizan como
ADITIVOS porque son sus propiedades
funcionales
func
ona s las
as más atract
atractivas,
as, y no las
as
nutricias.
No
puede
descartarse
la
formación
potencial de sustancias tóxicas a causa de los
tratamientos químicos de los aminoácidos.
aminoácidos
Propiedades funcionales
La
funcionalidad de una sustancia se define
como to
toda
a prop
propiedad,
a , nutr
nutricional
c ona o no, qu
que
interviene en su utilización.
Este
comportamiento depende de las
propiedades físicas y químicas que se afectan
durante el procesamiento,
procesamiento almacenamiento,
almacenamiento
preparación y consumo del alimento.
Las
L
propiedades
i d d
f
funcionales
i
l
permiten
it
ell uso
de las proteínas como ingredientes en
alimentos aunque generalmente se incorporan
alimentos,
en mezclas complejas.
Propiedades funcionales
Los sistemas alimentarios son complejos
y ocurren en ellos diversos fenómenos
simultáneamente.
Por ejemplo, la clara de huevo es capaz
de generar gelificación, emulsificación,
espumado,
d
absorción
b
ió
d
de
agua
y
coagulación por calor, lo cual la hace una
proteína
t í
d
deseable
bl en muchos
h alimentos.
li
t
De otra manera, se debe conjuntar un
amplio rango de propiedades fisicoquímicas
cuando
u
se
parte
p
de
preparaciones
p
p
complejas, consistentes en mezclas de
diferentes proteínas.
p
Las p
proteínas en los alimentos
m
 Las proteínas alimentarias son fácilmente
digeribles,
digeribles
no
tóxicas
tóxicas,
nutricionalmente
adecuadas, útiles en los alimentos y
disponibles en abundancia.
abundancia

Se encuentran
animal
i l y vegetal.
t l

en
alimentos
de
origen
Son ingredientes
g
de numerosos
m
productos
p
alimenticios.
 Por sus ppropiedades
p
funcionales,,
ayudan a establecer la estructura y
propiedades finales del alimento.
Las proteínas resultan útiles tanto en
forma
nativa
como
modificada
por
tratamientos
i
químicos
í i
o enzimáticos.
i á i
Las p
proteínas en los alimentos
m
 Los AMINOÁCIDOS y PÉPTIDOS también
se encuentran en los alimentos.
alimentos

Proporcionan
p
los elementos necesarios
para la síntesis proteica.

Contribuyen directamente al sabor de
los alimentos y son precursores de los
mp
aromáticos
m
y las sustancias
componentes
coloreadas que se forman mediante las
reacciones térmicas y/o enzimáticas que
ocurren durante la obtención, preparación
y almacenamiento de los mismos.
Las proteínas en los alimentos

Las proteínas forman parte de la composición
química de casi todos los alimentos, aunque en la
mayoría
de
ellos
se
encuentran
en
PROPORCIONES REDUCIDAS.
Las p
proteínas en los alimentos
m

Los AMINOÁCIDOS presentes en las proteínas
alimentarias son muy VARIABLES:
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Plata 2013.
2013