213 Cualquiera de los numerosos compuestos orgánicos constituidos por aminoácidos unidos... peptídicos que intervienen en diversas ...

213
PROTEÍNAS
Cualquiera de los numerosos compuestos orgánicos constituidos por aminoácidos unidos por enlaces
peptídicos que intervienen en diversas funciones vitales esenciales, como el metabolismo, la
contracción muscular o la respuesta inmunológica. Se descubrieron en 1838 y hoy se sabe que son
los componentes principales de las células y que suponen más del 50% del peso seco de los
animales. El término proteína deriva del griego proteios, que significa primero.
Las moléculas proteicas van desde las largas fibras insolubles que forman el tejido conectivo y el
pelo, hasta los glóbulos compactos solubles, capaces de atravesar la membrana celular y
desencadenar reacciones metabólicas. Tienen un peso molecular elevado y son específicas de cada
especie y de cada uno de sus órganos. Se estima que el ser humano tiene unas 30.000 proteínas
distintas, de las que sólo un 2% se ha descrito con detalle. Las proteínas sirven sobre todo para
construir y mantener las células, aunque su descomposición química también proporciona energía,
con un rendimiento de 4 kilocalorías por gramo, similar al de los hidratos de carbono.
Además de intervenir en el crecimiento y el mantenimiento celulares, son responsables de la
contracción muscular. Las enzimas son proteínas, al igual que la insulina y casi todas las demás
hormonas, los anticuerpos del sistema inmunológico y la hemoglobina, que transporta oxígeno en la
sangre. Los cromosomas, que transmiten los caracteres hereditarios en forma de genes, están
compuestos por ácidos nucleicos y proteínas.
Las proteínas, desde las humanas hasta las que forman las bacterias unicelulares, son el resultado de
las distintas combinaciones entre veinte aminoácidos distintos, compuestos a su vez por carbono,
hidrógeno, oxígeno, nitrógeno y, a veces, azufre. En la molécula proteica, estos aminoácidos se unen
en largas hileras (cadenas polipeptídicas) mantenidas por enlaces peptídicos, que son enlaces entre
grupos amino (NH2) y carboxilo (COOH). El número casi infinito de combinaciones en que se unen
los aminoácidos y las formas helicoidales y globulares en que se arrollan las hileras o cadenas
polipeptídicas, permiten explicar la gran diversidad de funciones que estos compuestos desempeñan
en los seres vivos.
Para sintetizar sus proteínas esenciales, cada especie necesita disponer de los veinte aminoácidos en
ciertas proporciones. Mientras que las plantas pueden fabricar sus aminoácidos a partir de nitrógeno,
dióxido de carbono y otros compuestos por medio de la fotosíntesis, casi todos los demás
organismos sólo pueden sintetizar algunos. Los restantes, llamados aminoácidos esenciales, deben
ingerirse con la comida. El ser humano necesita incluir en su dieta ocho aminoácidos esenciales para
mantenerse sano: leucina, isoleucina, lisina, metionina, fenilalanina, treonina, triptófano y
valina. Todos ellos se encuentran en las proteínas de las semillas vegetales, pero como las plantas
suelen ser pobres en lisina y triptófano, los especialistas en nutrición humana aconsejan
complementar la dieta vegetal con proteínas animales presentes en la carne, los huevos y la leche,
que contienen todos los aminoácidos esenciales.
En general, en los países desarrollados se consumen proteínas animales en exceso, por lo que no
existen carencias de estos nutrientes esenciales en la dieta. El kwashiorkor, que afecta a los niños del
África tropical, es una enfermedad por malnutrición, principalmente infantil, generada por una
insuficiencia proteica grave. La ingesta de proteínas recomendada para los adultos es de 0,8 g por
214
Kg. de peso corporal al día; para los niños y lactantes que se encuentran en fase de crecimiento
rápido, este valor debe multiplicarse por dos y por tres, respectivamente.
Estructura secundaria, terciaria y cuaternaria de una proteína
Las interacciones entre las moléculas que forman una proteína, son la causa de que la cadena
polipeptídica enrollada (izquierda) se pliegue para dar una estructura tridimensional (centro), que
puede unirse a otras para formar grandes proteínas complejas (derecha).
El nivel más básico de estructura proteica, llamado estructura primaria, es la secuencia lineal de
aminoácidos que está determinada, a su vez, por el orden de los nucleótidos en el ADN o en el ARN.
Las diferentes secuencias de aminoácidos a lo largo de la cadena afectan de distintas formas a la
estructura de la molécula de proteína. Fuerzas como los enlaces de hidrógeno, los puentes disulfuro,
la atracción entre cargas positivas y negativas, y los enlaces hidrófobos (repelentes del agua) e
hidrófilos (afines al agua) hacen que la molécula se arrolle o pliegue y adopte una estructura
secundaria; un ejemplo es la llamada hélice a. Cuando las fuerzas provocan que la molécula se
vuelva todavía más compacta, como ocurre en las proteínas globulares, se constituye una estructura
terciaria donde la secuencia de aminoácidos adquiere una conformación tridimensional. Se dice que
la molécula tiene estructura cuaternaria cuando está formada por más de una cadena polipeptídica,
como ocurre en la hemoglobina y en algunas enzimas. Determinados factores mecánicos (agitación),
físicos (aumento de temperatura) o químicos (presencia en el medio de alcohol, acetona, urea,
detergentes o valores extremos de pH) provocan la desnaturalización de la proteína, es decir, la
pérdida de su estructura tridimensional; las proteínas se despliegan y pierden su actividad biológica.
Las cadenas de polipéptidos se organizan en secuencia y se arrollan de forma que los aminoácidos
hidrófobos suelen mirar hacia el interior, para dar estabilidad a la molécula, y los hidrófilos hacia el
exterior, para poder interaccionar con otros compuestos y, en particular, con otras proteínas. Las
enzimas son proteínas; en algunos casos necesitan para llevar a cabo su función un componente no
proteico llamado cofactor, éste puede ser inorgánico (ion metálico) o una molécula orgánica; en este
215
caso el cofactor se denomina coenzima. En otras ocasiones unas proteínas se unen a otras para
formar un conjunto de proteínas necesario en la química o en la estructura celulares.
A continuación se describen las principales proteínas fibrosas: colágeno, queratina, fibrinógeno y
proteínas musculares.
El colágeno, que forma parte de huesos, piel, tendones y cartílagos, es la proteína más abundante en
los vertebrados. La molécula contiene por lo general tres cadenas polipeptídicas muy largas, cada
una formada por unos 1.000 aminoácidos, trenzadas en una triple hélice siguiendo una secuencia
regular que confiere a los tendones y a la piel su elevada resistencia a la tensión. Cuando las largas
fibrillas de colágeno se desnaturalizan por calor, las cadenas se acortan y se convierten en gelatina.
La queratina, que constituye la capa externa de la piel, el pelo y las uñas en el ser humano y las
escamas, pezuñas, cuernos y plumas en los animales, se retuerce o arrolla en una estructura
helicoidal regular llamada hélice a. La queratina protege el cuerpo del medio externo y es por ello
insoluble en agua. Sus numerosos enlaces disulfuro le confieren una gran estabilidad y le permiten
resistir la acción de las enzimas proteolíticas (que hidrolizan a las proteínas).
El fibrinógeno es la proteína plasmática de la sangre responsable de la coagulación. Bajo la acción
catalítica de la trombina, el fibrinógeno se transforma en la proteína insoluble fibrina, que es el
elemento estructural de los coágulos sanguíneos o trombos.
La miosina, que es la principal proteína responsable de la contracción muscular, se combina con la
actina, y ambas actúan en la acción contráctil del músculo esquelético y en distintos tipos de
movimiento celular.
A diferencia de las fibrosas, las proteínas globulares son esféricas y muy solubles. Desempeñan
una función dinámica en el metabolismo corporal. Son ejemplos la albúmina, la globulina, la
caseína, la hemoglobina, todas las enzimas y las hormonas proteicas. Albúminas y globulinas son
proteínas solubles abundantes en las células animales, el suero sanguíneo, la leche y los huevos. La
hemoglobina es una proteína respiratoria que transporta oxígeno por el cuerpo; a ella se debe el color
rojo intenso de los eritrocitos. Se han descubierto más de cien hemoglobinas humanas distintas, entre
ellas la hemoglobina S, causante de la anemia de células falciformes.
Todas las enzimas son proteínas globulares que se combinan con otras sustancias, llamadas
sustratos, para catalizar las numerosas reacciones químicas del organismo. Estas moléculas,
principales responsables del metabolismo y de su regulación, tienen puntos catalíticos a los cuales se
acopla el sustrato igual que una mano a un guante para iniciar y controlar el metabolismo en todo el
cuerpo.
216
Glóbulo rojo normal
Formación de un glóbulo rojo falciforme
Anemia de células falciformes
La anemia de células falciformes surge de una mutación de la hemoglobina, la proteína que
transporta el oxígeno en el torrente circulatorio. Una sustitución en su secuencia de aminoácidos
(aparece valina en el lugar donde debería estar un ácido glutámico), provoca que la molécula de
hemoglobina de cuatro cadenas actúe de forma incorrecta cuando la cantidad de oxígeno disponible
es baja. Las hemoglobinas defectuosas se reúnen, forman largas varillas que deforman los glóbulos
rojos y les da una forma de media luna. Estas células deformes no pueden pasar a través de los vasos
sanguíneos pequeños.
Estas proteínas, segregadas por las glándulas endocrinas, no actúan como las enzimas, sino que
estimulan a ciertos órganos fundamentales que a su vez inician y controlan actividades importantes,
como el ritmo metabólico o la producción de enzimas digestivas y de leche. La insulina, segregada
por los islotes de Langerhans en el páncreas, regula el metabolismo de los hidratos de carbono
mediante el control de la concentración de glucosa. La tiroxina, segregada por el tiroides, regula el
metabolismo global; y la calcitonina, también producida en el tiroides, reduce la concentración de
calcio en la sangre y estimula la mineralización ósea.
Los anticuerpos, también llamados inmunoglobulinas, agrupan los miles de proteínas distintas que
se producen en el suero sanguíneo como respuesta a los antígenos (sustancias u organismos que
invaden el cuerpo). Un solo antígeno puede inducir la producción de numerosos anticuerpos, que se
combinan con diversos puntos de la molécula antigénica, la neutralizan y la precipitan en la sangre.
Las proteínas globulares pueden también agruparse en diminutos túbulos huecos que actúan como
entramado estructural de las células y, al mismo tiempo, transportan sustancias de una parte de la
célula a otra. Cada uno de estos microtúbulos está formado por dos tipos de moléculas proteicas casi
esféricas que se disponen por parejas y se unen en el extremo creciente del microtúbulo y aumentan
su longitud en función de las necesidades. Los microtúbulos constituyen también la estructura
217
interna de los cilios y flagelos, apéndices de la membrana de los que se sirven algunos
microorganismos para moverse.
Estructura proteica de un microtúbulo.
Los microtúbulos son tubos finos y huecos que ayudan al soporte de ciertas estructuras celulares
como cilios y flagelos. Éstos son orgánulos filamentosos, destinados a la locomoción y a la
obtención de alimento, que están incrustados en la membrana celular de algunos organismos
eucariotas. Las paredes del tubo están formadas por dos tipos de subunidades de una proteína
globular, la alfa y la beta tubulina, que se reúnen para formar un dímero. Los dímeros se ensamblan,
se enrollan y componen un tubo de la longitud necesaria. Dentro de cada cilio (corto) o flagelo
(largo), aparecen nueve pares de microtúbulos que rodean a un décimo par central.