Unidad 5 Proteinas

UNIDAD 5: Proteínas
Programa:
1. Aminoácidos:
- Fórmula general, Propiedades químicas y algunos ejemplos.
- Aminoácidos esenciales, concepto.
2. Polipéptidos:
- Formación de polipéptidos: enlaqce peptídico.
- Ejemplos de polipéptidos sencillos.
3. Proteínas:
- Niveles estructurales de las proteínas.
- Propiedades físicas desnaturalización.
- Especificidad de las proteínas.
- Funciones biológicas y algunos ejemplos relacionados con funciones
importantes.
Actividades de apoyo:
1. Desnaturalización de la Ovoalbúmina.
2. Cuestiones relacionadas.
3. Lecturas complementarias.
Bibliografía:
1. Libros de texto: Santillana, Ecir, Bruño, Anaya.
2. Curso breve de bioquímica: Leheninger. Omega.
3. Biología. Helena Curtis. Panamericana.
4. Introducción a la biología. Mercè de Barbarà. Omega.
1. Aminoácidos:
Son moléculas que poseen un grupo carboxilo (-COOH) y un grupo amino (-NH2). Son los
sillares básicos constituyentes de las proteínas. Según que el grupo amino se una al carbono 1, 2, 3 ó 4
contando a partir del grupo carboxilo podremos hablar de aminoácidos a, b, g ,ó d. Se conocen 20 tipos
de a.a. diferentes.
Propiedades:
- Compuestos sólidos cristalinos
- Solubles en agua
- Elevado punto de fusión
- Actividad óptica:
a
a
Todos los aminoácidos excepto la glicocola, tienen un carbono asimétrico, el carbono a
y por tanto pueden desviar el plano de la luz polarizada hacia la derecha (+ dextrógiro) o hacia
la izquierda (- levógiro). Además pueden presentar formas D y L. En la naturaleza forma L.
- Comportamiento anfótero:
a
a
En disolución acuosa los aminoácidos pueden ionizarse completamente dando la forma
dipolar o zwitterion (Zwitter=hermafrodita). Los aminoácidos en medio ácido tienden a captar
H+ y comportarse, por tanto, como bases. En medio básico ocurre lo contrario.
Clasificación:
Todos los aminoácidos tienen además del grupo amino y el grupo carboxilo, unidos al
átomo de carbono, un átomo de hidrógeno y un grupo lateral. Este grupo es distinto en cada a.a.
y sirve para clasificarlos. (Consultar hoja de figuras A):
- Aminoácidos alifáticos: El radical R es una cadena lineal abierta.
- Aminoácidos aromáticos: El radical R es una cadena cerrada.
- Aminoácidos heterocíclicos: El radical es una cadena cerrada, compleja y otros átomos
además de carbono.
Según el carácter eléctrico de la molécula los a.a. se pueden clasificar en:
- Aminoácidos no polares.
- Aminoácidos polares sin carga.
- Aminoácidos ácidos (con carga negativa).
- Aminoácidos básicos (con carga positiva). (Consulta hoja de figuras A).
Los seres humanos pueden sintetizar sólo 12 a.a, ya sea a aprtir de esqueletos de C
simples o bien a partir de otros a.a. Los otros 8 restantes, deben obtenerse de la dieta, se
conocen cómo aminoácidos esenciales.
2. Péptidos. El enlace petídico.
Surgen de la unión de a.a. si se agrupan dos se forma un dipéptido, tres originan un
tripéptido, en general entre 2-12 a.a. dan origen a los oligopéptidos; y entre 12-60 dan
polipéptidos. Mas de 60 a.a. unidos forman una proteína.
a
a
a
a
a
a
Los grupos -CO- y -NH- del enlace peptídico aparecen en el mismo plano con ángulos y
distancias fijos: Consulta hoja de figura B.
Ejemplos de péptidos naturales:
- Hormonas:
· Vasopresina: controla la presión de las sales minerales y la retención renal del
agua.
· Oxitocina: controla las contracciones de la matriz durante el parto.
· Insulina: Controla y regula la concentración de glúcidos en la sangre.
- Antibióticos:
· Peníncilina y Gramicidina, sustancias producidas por hongos y
microorganismos.
3. Las proteínas.
Introducción: Son las moléculas más abundantes en el interior de las células,
pues constituyen el 50% o más de su peso seco. También desarrollan una amplia gama de
funciones en la célula. Están compuestas por átomos de C, H, O, N y con menor frecuencia S, P,
I, Ca, Fe, Mg, etc.
Las moléculas proteícas son de una diversidad extraordinaria: enzimas, hormonas,
proteínas de almacenamiento, proteínas contráctiles, proteínas de transporte, inmunoglobulinas,
proteínas de membranas, etc.
Niveles estructurales de las proteínas:
a) Estructura primaria: La secuencia lineal de los a.a. dictada por la información
hereditaria que la célula contiene para esa proteína en particular es su estructura primaria. Cada
proteína tiene su estructura primaria propia. Consulta hoja de figuras B.
b) Estructura secundaria: Las moléculas de a.a. adquieren una estructura espacial
compleja (plegamiento) debido a las interacciones, muchas de las veces débiles, que se
establecen entre grupos polares de a.a. de la misma cadena polipeptídica.
A medida que se sintetiza la proteína, las cadenas laterales de los a.a. hidrofóbicos
tienden a agruparse en el interior de la molécula, evitando así el medio acuoso. Al mismo
tiempo la mayoría de los restos polares se situán en la parte externa de la molécula, donde
forman
puentes de hidrógeno con el agua. Como los enlaces peptídicos también son polares, reaccionan
entre sí y también con otros restos polares en el interior de la molécula. Adquieren aqui gran
relevancia los enlaces de hidrógeno.
La estructura secundaria puede presentarse con diferentes conformaciones:
HÉLICE a: Cadena de unidades de a.a. dispuesta en espiral. Hay 3,6 a.a. por vuelta de
hélice. La estabilidad de estas estructuras se consigue por puentes de hidrógeno entre enlaces
peptídicos.. Los puentes de hidrógeno concretamente se establecen entre grupos C=O y NH de
cada 3ª unidad de aminoácidos de una misma cadena. Los radicales quedan dirigidos hacia el
exterior de la hélice.
HOJA PLEGADA b: El carbono gira a derecha e izquierda, adquiriendo la estructura en
forma de zig-zag. Aparecen las proteínas fibrosas como la seda. Dos o más cadenas se disponen
paralelamente uniéndose por puentes de hidrógeno. Puentes de hidrógeno entre gropos C=O y
NH de cadenas diferentes.
HÉLICE DE COLÁGENO: Conformación de helice más abierta.
Muchas de las proteínas presentan una estructura secundaria mixta. Consulta hoja de
figuras C.
c) Estructura terciaria: Las proteínas presentan en su estado natural una mayor
complejidad estructural de la observada en las estructuras secundarias de hélice y hoja plegada
debido a la existencia de interacciones, débiles pero importantes, que se establecen entre los
radicales de los distintos a.a.:
· Uniones iónicas o electroestáticas: resultado de la fuerza de atracción entre grupos
ionizados de carga opuesta.
· Uniones o puentes de hidrógeno: se forman cuando un protón (H+) es compartido por
dos átomos que están próximos.
· Interacciones o atracciones hidrofóbicas: el agua tiende a excluir a los grupos
apolares los cuales se asocian entre sí. En las proteínas globulares los radicales apolares de los
a.a. tienden a agregarse en el interior de la molécula, mientras que los grupos polares se orientan
hacia la superficie. Así pues los grupos hidrofóbicos repelen el agua que envuelve a la proteína
y determinan que la estructura globular sea más compacta.
· Fuerzas de Van der Waals: aparecen cuando, dos átomos están muy cercanos. Esta
proximidad puede inducir fluctuaciones en las cargas que producen dipolos y atracciones
mutuas a corta distancia.
· Enlace covalente por puente de S.
En función de estas interacciones se diferencian dos posibles conformaciones:
1. Conformación GLOBULAR: La estructura secundaria se pliega tanto que el aspecto
es esférico, se trata de proteínas solubles en agua y disoluciones salinas pues los grupos (R)
polares están dirigidos hacia el exterior de la molécula.
En los tramos rectos domina la estructura hélice mientras que en curvaturas la
conformación es de hoja plegada.
2. Conformación fibrosa: Trenzado de dos o más hélices.
d) Estructura cuaternaria: Muchas proteínas de gran tamaño están formadas por la
asociación de varias cadenas polipeptídicas, iguales, semejantes o distintas. La hemoglobina
(Hb) por ej.: está formada por la unión de cuatro cadenas iguales dos a dos (2a y 2b). Esta
estructura se mantiene gracias a interacciones de tipo débil entre cadenas laterales de a.a.
perteneciantes a cadenas distintas. Estas interacciones se presentan en gran cantidad, de ahí su
importancia.