carreras de farmacia y bioqumica

CARRERAS DE FARMACIA Y BIOQUÍMICA
CARRERAS DE FARMACIA Y BIOQUÍMICA
QUINTO AÑO
ASIGNATURA: 0542 - Química Biológica
OBJETIVOS
• Analizar la composición elemental de los seres vivos y las propiedades generales que
caracterizan a los bioelementos y a las biomoléculas. (Ciclo Biomédico).
• Distinguir las distintas transformaciones que hacen posible los procesos de degradación y
síntesis. (Ciclo Biomédico).
• Comprender que la Química Biológica estudia los constituyentes de los seres vivos a ni-
vel molecular, las interacciones entre dichas moléculas y las reacciones químicas en que
participan. (Ciclo Básico).
• Identificar la secuencia de reacciones que ocurren dentro de las células de los seres vi-
vos y la localización subcelular de cada proceso bioquímico. (Ciclo Biomédico).
• Comprender el significado biológico de aquellas reacciones. (Ciclo Biomédico).
• Interpretar el funcionamiento integrado de los metabolismos y como se regulan estos pro-
cesos. (Ciclo Biomédico).
• Estudiar los métodos fundamentales de separación y caracterización de macromoléculas.
(Ciclo Básico).
• Comprender que los conocimientos dentro de este campo deben actualizarse permanen-
temente. (Ciclo Profesional).
• Desarrollar habilidades a través de experiencias sencillas que puedan constituirse en
aportes para la resolución de problemas en la práctica bioquímica. (Ciclo Profesional).
• Adquirir destrezas para manejarse en el laboratorio. (Ciclo Profesional).
• Asumir que el proceso de enseñanza-aprendizaje implica la participación activa del alum-
no y el docente en cada una de las actividades propuestas.
• Valorar el espíritu de superación, la responsabilidad, cooperación y respeto para el logro
de una eficiente labor grupal.
CONTENIDOS
Unidad 1: Generalidades. Hidratos de carbono. Objeto e importancia de la Química Biológica. Hidratos de carbono: simples y complejos. Clasificación, estructura y características
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químicas. Compuestos estructuralmente relacionados con los glúcidos: ácidos aldónicos,
urónicos y aldáricos. Ácido ascórbico, ácidos neuramínico y siálico. Desoxisacáridos y aminosacáridos. Esteres fosfóricos de azúcares. Polisacáridos. Métodos para el estudio de su
estructura: cromatografía, metilación, oxidación con periodato, digestión enzimática. Propiedades conformacionales de los polisacáridos, estructuras helicoidales. Polisacáridos de reserva: amilosa, amilopectina, glucógeno. Polisacáridos estructurales: celulosa, quitina, mureína, glucosaminoglucanos, proteoglucanos. Oligosacáridos integrantes de las glucoproteínas. (Ciclo Básico)
Unidad 2: Aminoácidos, péptidos y proteínas. Aminoácidos constituyentes de las proteínas. Su comportamiento como electrolitos. Métodos de separación y análisis. La unión peptídica: características químicas, físicas y geométricas. Síntesis química de péptidos. Los
péptidos como polianfolitos. Estructura primaria o covalente de proteínas. Purificación de
proteínas. Determinación de la secuencia de aminoácidos. Estructura secundaria: ordenamientos regulares de la cadena polipeptídica. Modelos moleculares y postulados de Pauling.
Estructuras hélice alfa, 3.10 y pi; hojas beta paralela y antiparalela. Estabilización. Representación de Ramachandran. Proteínas fibrosas. Estructura terciaria. Proteínas globulares.
Dominio. Motivos estructurales. Fuerzas que estabilizan la estructura nativa: interacciones
de van der Waals, electrostática, puente de hidrógeno, hidrofóbica. Función de los puentes
disulfuro. Estructura cuaternaria. Proteínas oligoméricas. Proteínas conjugadas. Grupos
prostéticos. Glucoproteínas. Metaloproteínas. Proteínas transportadoras de oxígeno. Mioglobina. Hemoglobina. Bases moleculares de la cooperatividad en la unión del oxígeno, el
efecto Bohr y el efecto del difosfoglicerato. (Ciclos Básico y Biomédico)
Unidad 3: Lípidos. Estructura química de los lípidos complejos. Ácidos grasos: características estructurales. Relación entre la temperatura de fusión y la longitud de la cadena, el número de dobles enlaces y la presencia de ciclos. Lípidos de reserva y compuestos relacionados: triacilglicéridos, éteres alquílicos de diacilglicéridos, glucosildiacilglicéridos, diacil y
monoacilglicéridos. Sus propiedades físicas. Ceras. Fosfoglicéridos, plasmalógenos y fosfatidil-ázucares. Esfingolípidos: esfingomielinas y glucoesfingolípidos. Lípidos simples. Terpenos. Esteroides. Prostanoides. Estructura molecular de las membranas biológicas. Movimientos de iones a través de membranas. (Ciclos Básico y Biomédico)
Unidad 4: Ácidos nucleicos. Estructura química de los ácidos ribonucleicos y desoxirribonucleicos. Estructura secundaria: modelo de Watson-Crick. Complementariedad y apareamiento de bases. Formas alternativas de estructura secundaria: B-DNA, A-DNA y Z-DNA.
Estructura terciaria: superenrrollamiento, DNA-circular y estructura tridimensional del t-RNA.
Estabilidad de las estructuras secundaria y terciaria: desnaturalización, temperatura de fu-
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sión. Interacción entre ácidos nucleicos y proteínas. (Ciclos Básico y Biomédico)
Unidad 5: Enzimas. Introducción a la Enzimología. Mecanismos generales de la catálisis.
Catálisis biológica. Enzimas, diversidad de la función. Nomenclatura. Efecto de la catálisis
sobre la velocidad de la reacción: estado de transición. Medición de la velocidad de la reacción. Interacción enzima-sustrato, modelos. Cinética de la catálisis enzimática: análisis de
Michaelis-Menten (estado de equilibrio), análisis de Briggs-Haldane (estado estacionario),
Km y kcat, número de recambio. Transformaciones lineales de la ecuación de Michaelis
Menten: Lineweaver-Burk, Eadie-Hofstee. Reacciones con más de un sustrato: mecanismo
al azar, ordenado y ping-pong; ecuaciones. Enzimas alostéricas. Regulación de la actividad
enzimática por modificación covalente y por control de la síntesis y degradación. Activadores. Inhibidores reversibles e irreversibles. Inhibición competitiva, no competitiva y acompetitiva. Biocatálisis no proteica: ribozimas. (Ciclo Biomédico)
Unidad 6: Coenzimas y vitaminas. Provitaminas y antivitaminas. Vitaminas liposolubles e
hidrosolubles. Vitaminas como componentes de enzimas y coenzimas. Sinonimia y estructura química. Fuentes naturales y necesidades. Absorción, transporte y metabolismo. Bases
moleculares del modo de acción y papel funcional. Vitaminas A, D, E, K, C, complejo B: tiamina, riboflavina, niacina, nicotinamida, ácido pantoténico, B6 (piridoxina-piridoxalpiridoxamina), biotina, B12 (cobalamina) y ácido fólico. Otros factores nutritivos esenciales:
colina, inositol, ácido lipoico y p-aminobenzoico. (Ciclo Biomédico)
Unidad 7: Bioenergética. Criterios de espontaneidad. Relación entre las variables de estado en sistemas cerrados. Energía de Gibbs y concentración: potencial químico. Variación de
energía de Gibbs estándar (sG° y sG°'). Relación entre la constante de equilibrio y sG°. Reacciones exergónicas y endergónicas. Estimación de sG°' en reacciones bioquímicas. Ciclo
del ATP. Energía de Gibbs estándar de hidrólisis de compuestos fosforilados: potencial de
transferencia del grupo fosfato. Energía de Gibbs asociada con la hidrólisis de ATP: base
estructural, condiciones que la afectan. Aditividad de la energía de Gibbs estándar. Reacciones acopladas. Transferencia de grupos fosfato al ADP. Transferencia de grupos fosfato
desde el ATP a diversos aceptores. Fosfágenos: fosfocreatina, fosfoarginina y polimetafosfato. (Ciclos Básico y Biomédico)
Unidad 8: Oxidaciones biológicas. Energía de Gibbs asociada al potencial redox. Moléculas que intervienen en reacciones bioquímicas redox: nucleótidos de piridina, deshidrogenasas dependientes de nucleótidos de piridina, flavoproteínas, citocromos, ferrosulfoproteínas
y ubiquinona. Potencial redox normal de estos compuestos. La cadena respiratoria mitocondrial. Componentes. Distribución topográfica de estos componentes en la membrana interna
mitocondrial y sus consecuencias. Transporte de electrones. Inhibidores de la respiración:
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sitios de acción. La fosforilación oxidativa. Conservación de la energía proveniente de la
oxidación del sustrato: rendimiento energético. Acoplamiento entre la oxidación y la fosforilación. Relación P/O. Sitios de conservación de la energía: su localización en la cadena respiratoria. Unidades fosforilantes: F0F1-ATPasa. Efectos de inhibidores y desacoplantes sobre la fosforilación oxidativa. Teoría quimiosmótica sobre el mecanismo de la fosforilación
oxidativa. La cadena respiratoria como traslocador de protones. Transformación y conservación de la energía de la respiración en un gradiente electrosmótico. La ATP-sintetasa. Mecanismos de acción de inhibidores y desacoplantes de acuerdo con la teoría quimiosmótica.
Control respiratorio. (Ciclo Biomédico)
Unidad 9: Fotosíntesis. El aparato fotosintético de los vegetales superiores. Cloroplastos.
Pigmentos fotosintéticos. Clorofilas, carotenoides y ficobilinas. Función de los pigmentos
fotosintéticos. Pigmentos antena: su importancia en la captación de la energía lumínica.
Centros de reacción. Fotosistemas. Las reacciones de la etapa luminosa. Utilización de la
energía solar. Cadenas transportadoras de electrones. Mecanismos de formación de ATP y
NADPH. Fotofosforilación cíclica y no cíclica. Las reacciones de la etapa oscura. Fijación y
reducción del dióxido de carbono: ciclo de Calvin y Benson. Ciclos complementarios de fijación de dióxido de carbono: ciclo de Hatch y Slack y metabolismo ácido de las crasuláceas.
(Ciclo Biomédico)
Unidad 10: Metabolismo intermedio de los glúcidos. Glucólisis: anaeróbica y aeróbica.
Localización celular de las enzimas que intervienen. Fases de la glucólisis. Etapas enzimáticas de la primera fase. Propiedades cinéticas de la hexoquinasa y glucoquinasa. Etapas de
la segunda fase de la glucólisis. Oxidación del gliceraldehido-3-fosfato. Deshidratación del 2fosfo-glicerato, óxido-reducción intramolecular, formas tautoméricas del fosfoenolpiruvato.
Estequiometría y balance energético. Alternativas para la reoxidación del nucleótido de nicotinamida citosólico: lanzaderas del malato-aspartato y del glicerol-3-fosfato. Procesos fermentativos de aplicación industrial: obtención de etanol, butanol, acetona, glicerina. Incorporación de otros monosacáridos. Glucogenólisis. Oxidación del piruvato a acetil-CoA. Complejo de la piruvato deshidrogenasa: estructura, reacciones catalizadas por la piruvato deshidrogenasa, la dihidrolipoil-transacetilasa, la dihidrolipoil deshidrogenasa, la piruvato deshidrogenasa quinasa y la piruvato deshidrogenasa fosfatasa. Ciclo del ácido cítrico. Modo de
operación: oxidación total del acetato a CO2. Localización de las enzimas. Reacciones del
ciclo. Ruta seguida por los carbonos ingresados al ciclo, proquiralidad del ácido cítrico y reconocimiento asimétrico de la aconitasa. Estequiometría y rendimiento energético del ciclo.
Naturaleza anfibólica del ciclo. Reposición de intermediarios: reacciones anapleróticas y
ciclo del glioxilato. Ruta de las pentosas-fosfato. Reacciones, funciones, balance de la oxi-
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dación completa de glucosa-6-fosfato. Gluconeogénesis. Reacciones enzimáticas de la gluconeogénesis y su relación con la glucólisis. Estequiometría y balance energético. Precursores gluconeogénicos. Regulación del catabolismo de la glucosa en el músculo y en el hígado. Control alostérico y hormonal de la glucógeno fosforilasa de músculo e hígado. Regulación de la glucógeno sintasa. Quinasas sujetas a regulación por cAMP y Ca2+. Coordinación
del control de la glucogenólisis y la glucogenogénesis. Regulación de la glucólisis. Efecto
Pasteur. Puntos clave de regulación de la vía glucolítica: hexoquinasa, fosfofructoquinasa y
piruvato quinasa. Regulación coordinada de la glucólisis y de la gluconeogénesis. Regulación del ciclo del ácido cítrico. Relación del metabolismo de glúcidos con los análisis clínicos.(Ciclo Biomédico y Profesional)
Unidad 11: Metabolismo intermedio de los aminoácidos. Digestión y absorción de las
proteínas de la dieta. Recambio proteico. Degradación intracelular; señales químicas que la
determinan. Destino de los aminoácidos. Mecanismo general de su degradación: transaminación, desaminación oxidativa, deshidratación, desulfhidración, decarboxilación. Formación
de las aminas biógenas. Excreción de productos nitrogenados: amoníaco, ácido úrico, urea.
Transporte de amoníaco al hígado: síntesis de glutamina, ciclo de la glucosa alanina. Ciclo
de formación de la urea; balance energético. Relaciones entre los ciclos del ácido cítrico y
de la urea. Vías degradativas de aminoácidos que conducen a: piruvato, acetil-CoA, cetoglutarato, succinil-CoA, oxalacetato, fumarato y acetoacetato. Familias biosintéticas de aminoácidos en función del origen de los átomos de carbono. Biosíntesis de los aminoácidos no
esenciales. Transferencia de los fragmentos monocarbonados. Papel del ácido tetrahidrofólico. Funciones precursoras de los aminoácidos. S-adenosilmetionina y metilación biológica.
Relación del metabolismo de aminoácidos con los análisis clínicos (Ciclo Biomédico y Profesional)
Unidad 12: Metabolismo intermedio de los lípidos. Oxidación de los ácidos grasos. Formación y oxidación de cuerpos cetónicos. Características del catabolismo de los ácidos grasos en los distintos tejidos; rendimiento energético. Metabolismo de los ácidos grasos ramificados y no saturados. Síntesis mitocondrial y no mitocondrial de ácidos grasos. Biosíntesis
de ácidos monoenoicos y polienoicos, grasas y fosfolípidos. Relación del metabolismo de
lípidos con los análisis clínicos (Ciclo Biomédico y Profesional)
Unidad 13: Metabolismo de los ácidos nucleicos y biosíntesis de proteínas. Reglas que
gobiernan la replicación del DNA. Características de las DNA polimerasas. Etapas de la replicación: inicio, elongación, terminación. Síntesis de la hebra conductora y de la hebra rezagada. Fragmentos de Okazaki. Síntesis de RNA dependiente de DNA. Hebra molde y
hebra codificante. Promotores. RNA polimerasa. Factores de transcripción. Maduración del
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RNA. Intrones y exones. Modificaciones adicionales de los mRNA eucarióticos. Transcriptasa inversa y retrovirus. Biosíntesis proteica. Características del código genético. Hipótesis
del balanceo. Etapas en la síntesis de proteínas: activación de aminoácidos, inicio, elongación, terminación y liberación, plegamiento y maduración. Estructura de los ribosomas. Características de las aminoacil-tRNA sintetasas; segundo código genético. Inhibición de la
síntesis proteica. Destino y degradación de las proteínas. Tecnología del DNA recombinante. Fundamentos de la clonación del DNA. Endonucleasas de restricción. Vectores de clonación y expresión. Bibliotecas de DNA. Productos de la tecnología del DNA recombinante.
(Ciclo Biomédico)
Unidad 14: Recepción de la información y la transducción de señales. Mecanismo molecular de la recepción de la información y de la transducción de señales. Comunicación
intra e intercelular, segundos mensajeros y hormonas. Regulación metabólica por modificación covalente de proteínas. Grupos modificadores. Fosforilación y desfosforilación de proteínas
como
mecanismo
central
del
control
celular.
Cascadas
amplificadoras.
Receptores para epinefrina. Proteínas G. Adenil ciclasa y fosfodiesterasa. Proteína quinasa
dependiente de AMP cíclico. La fosforilasa del glucógeno como modelo de las enzimas
reguladas por modificación alostérica y covalente en forma concertada. AMP cíclico como
segundo mensajero para otras moléculas reguladoras: glucagon, ACTH y somatostatina.
Proteín quinasa dependiente de GMP cíclico. Proteín quinasas específicas de la tirosina: el
receptor de insulina. Segundos mensajeros derivados de fosfatidilinositoles. El calcio como
segundo mensajero. Proteína quinasa dependiente de calcio y calmodulina. (Ciclo Biomédico)
Unidad 15: Membranas biológicas. Características comunes de las membranas biológicas. Evolución, importancia y diversidad. La membrana bilipídica sintética como modelo: los
lípidos e importancia del agua en su ordenamiento. Características geométricas de los lípidos que condicionan las distintas formas de organización. Formación de micelas, liposomas
y bicapas lipídicas. Importancia de la composición lipídica en las propiedades de la membrana. La membrana como cristal líquido. Distribución asimétrica de los lípidos de membrana. La membrana bilipídica sintética y la reinserción de proteínas como modelo funcional.
Técnicas usadas para el estudio de la estructura y composición de las membranas biológicas. Las proteínas integrales y periféricas. Asimetría de la membrana biológica. Composición típica de la membrana biológica. Una célula modelo: el glóbulo rojo humano. Análisis de
las membranas por electroforesis. Las proteínas integrales mayoritarias: glicoforina y banda
3. La espectrina, la ancorina, la banda 4.1 y la actina. Propiedades físicas de la membrana
debidas a la presencia de las proteínas. Regiones especializadas de la membrana biológica.
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Tipos de uniones celulares. El movimiento relativo de los fosfolípidos y las proteínas. (Ciclo
Biomédico)
Unidad 16: Transporte a través de membranas. Modelo funcional de la membrana biológica. permeabilidad de la membrana a los compuestos químicos. Proteínas integrales que
modifican la permeabilidad. Influencia de la asimetría de la membrana en los procesos de
transporte. Comparación de la composición del citosol con la del plasma sanguíneo. Osmolaridad y tonicidad. Distribución de los iones en las células procariotes y eucariotes, en equilibrio químico y en estado estacionario. Potencial de membrana. Gradiente electroquímico.
Transformación reversible de la energía del gradiente electroquímico en unión química. Características del transporte de materia a través de las membranas biológicas. Transporte
pasivo simple y por difusión facilitada. La banda III y su importancia en la respiración celular.
Transporte activo primario y secundario.Clasificación y distribución de las ATPasas. Ejemplos. Utilización de gradientes electroquímicos en la conducción y programación de estímulos. (Ciclo Biomédico)
Unidad 17: Integración y control de los procesos metabólicos. División e interdependencia del trabajo metabólico entre los principales órganos de los vertebrados. Hígado: procesamiento y distribución de los nutrientes. Tejido adiposo: reserva y respuesta a la necesidad de utilización ácidos grasos. Músculo: utilización del ATP para el trabajo mecánico. Cerebro: utilización de energía para la transmisión del impulso nervioso. Hormonas: comunicación entre las células y los tejidos. Naturaleza jerárquica del control hormonal. Regulación
hormonal del metabolismo de los nutrientes. Integración del metabolismo de los ácidos grasos y el de la glucosa. Interacción metabólica entre los tejidos en diferentes estados nutricionales y hormonales. Ayuno. Integración del metabolismo de los glúcidos, los lípidos y las
proteínas durante el ayuno. Papel regulador de los cuerpos cetónicos. Respuesta metabólica a la realimentación después del ayuno nocturno y tras el ayuno prolongado. Integración
metabólica en el ejercicio exhaustivo y en el sostenido. Respuesta al estrés. (Ciclo Biomédico)
Unidad 18: Sistemas contráctiles. Músculo esquelético. Organización de las miofibrillas.
Filamentos gruesos: miosina. Estructura y fragmentos originados por digestión enzimática
de la miosina. Actividad ATPásica. Estructura de los filamentos delgados: actina, tropomiosina y troponina. Mecanismo de la contracción muscular. Interacción actina-miosima. Modelo
molecular y regulación de dicha interacción. Relajación. Fuente de energía de la contracción
y de la relajación. Contracción del músculo liso. regulación por fosforilación de la cadena
liviana de la miosina. Citoesqueleto. Microtúbulos. Estructura, función y ensamblado. Tubulina. Proteínas asociadas. Movimiento de las cilias y flagelos. Organización del axonema y del
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cuerpo basal. Motores moleculares: dineína y quinesina. Microfilamentos de actina. Organización de las microvellosidades. Filamentos intermedios, estructura de la queratina. Estructura y función de la clatrina. (Ciclo Biomédico)
Unidad 19: Bioquímica de la visión. Estructura de la retina humana. Arquitectura detallada
de un bastoncillo y de un disco del segmento externo. Rodopsina: dominios estructurales,
disposición de las hélices transmembránicas, del puente disulfuro y de los sitios de unión del
retinal, de gliocosilación, de palmitoilación y de fosforilación. Bucles intracelulares y su importancia para la unión de la transducina y arrestina. Características espectrales del retinal y
el mecanismo de transducción de la señal. Ciclo de fotorrecepción: especies intermediarias,
etapas oscuras. La cascada de transducción de la señal: papel de la transducina, loa fosfodiesterasa, el GMP cíclico y los canales de sodio. Hiperpolarización de la membrana. Balance cuantitativo de la cascada. la inactivación de la fosfodiesterasa. Acción de la rodopsina
quinasa sobre la rodopsina; regulación de la rodopsina quinasa, papel de la arrestina. Resíntesis del GMP cíclico. Control del nivel de calcio intracelular, papel de la recuperina. La visión del color: la modulación del espectro del retinal. La probable estructura de los fotorreceptores. (Ciclo Biomédico)
ACTIVIDADES TEÓRICAS Y PRÁCTICAS
En las clases prácticas, generalmente se analizan ejercicios y supuestos normalmente de
carácter cuantitativo. Se trata de aplicar los conocimientos teóricos a la resolución de casos
y problemas concretos. Las etapas que suelen seguirse en las clases prácticas son:
a. el profesor selecciona una situación que se refleja en datos para su análisis, y de los
cuales, a través de los métodos seleccionados, se llegarán a ciertos resultados o conclusiones.
b. se entrega el enunciado a los estudiantes preferentemente antes de la clase.
c. se lee el ejercicio antes de su resolución permitiendo aclarar posibles dudas.
d. se resuelve el ejercicio, procurando que todos colaboren en la búsqueda de la solución, discusión y análisis obtenidos.
Las clases prácticas suelen basarse en conocimientos teóricos previos. Permiten un desarrollo de las enseñanzas teóricas que posibilita la clarificación de conceptos, la eliminación
de fallos en el aprendizaje anterior y el desarrollo de habilidades. Es aconsejable permitir y
estimular la participación activa del alumno, de tal modo, que en clase se puede analizar los
procedimientos de solución seguidos, los resultados obtenidos y las dudas o aspectos no
comprendidos por los estudiantes.
Este tipo de clases también permite poner al alumno en contacto con instrumentos de reso-
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lución de problemas y toma de decisiones en casos concretos, que les acercan a las situaciones reales y permiten comprender la aplicación práctica de los modelos teóricos.
Los trabajos prácticos constan de tres tipos de actividades:
1) resolución de problemas
2) trabajos de laboratorio
3) discusión de casos
1) Las clases prácticas de resolución de problemas sirve para reafirmar los conceptos teóricos con datos obtenidos de situaciones reales o posibles, poniendo énfasis en los valores
numéricos y unidades. Los problemas se encuentran disponibles desde el comienzo del curso, así como también las guías con tablas y gráficos que puedan utilizarse a lo largo del
mismo. En las clases se explican semanalmente “problemas tipo” similares a los que los
alumnos deberán resolver. Dichos problemas tienden a analizar casos prácticos reales. Los
alumnos pueden consultar en estas clases sus dudas.
2) Las clases de laboratorio introducen al alumno en el manejo de instrumental y en la realización de mediciones básicas de parámetros de algunos dispositivos químicos, físicos, fisicoquímicos, analíticos, biológicos, microbiológicos, etc.
Las mismas permiten que los alumnos visualicen y fijen los conceptos previamente adquiridos, así como iniciarlos en el manejo de instrumental. Los alumnos reciben previamente la
guía de trabajos prácticos, donde figuran los fundamentos del práctico de laboratorio, los
materiales a utilizar y la metodología o pasos a seguir para la realización del mismo. Los
alumnos realizan mediciones que permiten contrastar los resultados experimentales con
ecuaciones teóricas, y deben volcar dichos resultados en un informe de laboratorio que deben entregar para su corrección, incluyendo los resultados obtenidos y la discusión de los
mismos.
Para los trabajos de laboratorio los alumnos deben cumplir con los requisitos necesarios en
este tipo de prácticas: asistir con la vestimenta adecuada (guardapolvo o ambo uniforme de
la carrera), utilizar los elementos de protección que correspondan a la experiencia a realizar
(gafas protectoras, guantes, barbijos, etc), conocer y respetar los puntos más importantes
del reglamento de higiene y seguridad que el profesor explica al comenzar la cursada de la
materia.
3) La discusión de casos se emplea para acercar una realidad concreta al medio teórico, a
través de un caso real o diseñado. Se debaten casos clínicos para relacionar los datos planteados en el mismo con el tema en desarrollo. Las diversas soluciones son analizadas en
una sesión dirigida por el profesor, permitiendo discutir distintos puntos de vista y comprobar
el abanico de soluciones posibles. Este tipo de práctica fomenta el intercambio de ideas y la
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comunicación entre los estudiantes, y de éstos con los docentes que guían el debate.
Este sistema pretende poner al estudiante en contacto con situaciones reales de la práctica
profesional, practicando la toma de decisiones en condiciones de incertidumbre.
En instancias más avanzadas de la materia, también se realizan ateneos clínicos interdisciplinarios junto a alumnos de otras carreras del área de la salud.
Temario de Trabajos Prácticos
T.P. 1: Separación de una mezcla de citocromo c, dinitrofenil-glicina y azul dextrán por cromato-grafía de intercambio iónico y de exclusión molecular.
T.P. 2: Determinación de la concentración de una solución de ovoalbúmina por medida de la
absorbancia en 280 nm y por aplicación de la reacción de Biuret.
T.P. 3: Determinación del número de grupos sulfhidrilo libres en la proteína nativa y desnatura-lizada.
T.P. 4: Determinación del peso molecular de proteínas por electroforesis en geles de poliacrilamida.
T.P. 5: Identificación cromatográfica de monosacáridos, disacáridos y ésteres fosfóricos de
carbohi-dratos. Determinación de azúcares reductores por el método de Somogyi-Nelson.
T.P. 6: Determinación colorimétrica de cetosas por el método de Roe y de ésteres fosfóricos
por el método de Fiske-Subbarow.
T.P. 7: Determinación de la velocidad inicial de una reacción enzimática.
T.P. 8: Determinación de los valores de velocidad máxima (Vmax) y constante de Michaelis
(Km) de la fosfatasa alcalina.
T.P. 9: Efecto de la modificación química de los residuos de histidina presentes en la molécula de lactatodeshidrogenasa sobre su actividad biológica.
T.P. 10: Separación por HPLC de los péptidos obtenidos por digestión quimotríptica de Angiotensina II. Discutir la importancia de las enzimas proteolíticas en la química de proteínas.
Discutir la importancia de las aspartil proteinasas en la regulación de la presión arterial, como enzimas digestivas, diferencias entre las monoméricas (familia de la quimosina) y las
diméricas (retrovirales, familia HIV), etc.
T.P. 11: Determinación de la actividad enzimática de la tirosina aminotransferasa en homogeneizados de hígado de ratas que fueron sometidas a distintas condiciones experimentales. Verificar la inducción de la enzima por glucocorticoides.
T.P. 12: Demostrar la variación de glucógeno hepático en ratas sometidas a distintas condiciones experimentales. Se usan hígados obtenidos de ratas normales sometidas a las siguientes condiciones experimentales:
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- alimentadas normalmente
- sometidas a ayuno durante 24 horas
- inyectadas con adrenalina (1,6 ml/kg peso) 15 min antes de la extracción.
T.P. 13: Estudiar la acción de reguladores alostéricos sobre la piruvato kinasa (PK) de orígen muscular y hepático Obtener un preparado enriquecido en PK de hígado de rata. Discutir la importancia de la cromatografía de pseudo afinidad en la purificación de enzimas.
Ámbitos donde se desarrolla de las actividades
Teóricos
Aulas Universidad Maimónides
Prácticos
Laboratorio Universidad Maimónides
BIBLIOGRAFÍA
- Principios de bioquímica. A.L. Lehninger, D.L. Nelson, M.M. Cox.. Ed. W.H. Freeman and
Company (Cuarta edición, 2004).
- Bioquímica. C.K. Mathews y K.E. Van Holde. Mc Graw- Hill/ Interamericana. Buenos Aires. (1998).
- Bioquímica. J.M. Berg, J.L. Tymoczko y L. Stryer. Editorial Reverté S.A. Buenos Aires.
(Quinta edición, 2003).
- Biochemistry. D. Voet and J. Voet. John Wiley and Sons, Inc. New York (1995).
- Molecular Cell Biology. H. Lodish, D. Baltimore, A. Berk, S. Lawrence Zipursky, P. Matsudaira, J. Darnell. W.H. Freeman and Co. New York (1995).
- Molecular Biology of the Cell. B. Albers, D. Bray, J. Lewis, M. Raff, K. Roberts, J. Watson.
Garland Publishing Inc. New York. (1994).
METODOLOGÍAS DE ENSEÑANZA
Nuestra asignatura, al igual que las demás materias de nuestra carrera, aplica el método de
enseñanza centrado en el alumno. La característica principal del mismo es que el proceso
didáctico se centra en la actividad del alumno, el profesor entonces trabaja ayudándolo directamente. De esta forma cobra especial importancia el aprender y el proceso de enseñanza se subordina a que el aprendizaje se desarrolle de la mejor manera, priorizando la labor
formativa sobre la informativa. Para alcanzar mejores resultados aplicando este método, es
necesario que exista un trabajo previo del estudiante que debe realizar una lectura y comprensión de los contenidos de cada clase antes de asistir a la misma. Así entonces buscamos especificar el proceso de enseñanza llegando al alumno concreto e individual. Los grupos reducidos nos permiten una atención y un seguimiento altamente personalizado y una
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comunicación con un elevado grado de individualización.
El alumno cumplimenta, con anterioridad a la clase, la guía de preguntas o ejercicios que a
tal efecto le facilita el docente. Luego durante la clase se observan las respuestas brindadas,
juntamente con el docente, quien guía el análisis de las mismas. En otros casos, el alumno
realiza previamente la lectura de los temas indicados por el docente y durante el desarrollo
de la clase se exponen y debaten con la conducción del docente.
En otras ocasiones las guías o temas a desarrollar, se trabajan en grupos pequeños para
ayudar a los estudiantes a discutir y esclarecer las dificultades surgidas sobre el tema en
cuestión, para luego hacer una puesta en común de la temática tratada por parte del docente.
Nuestra enseñanza en grupos reducidos nos permite promover un pensamiento más crítico
y más lógico ayudando a los estudiantes a resolver problemas y a hacer aplicaciones prácticas de las teorías, también a obtener práctica en la presentación oral de informes y discutir
la labor de los estudiantes.
Este tipo de enseñanza también proporciona al profesor una visión retrospectiva sobre el
progreso de los estudiantes, así como de las actitudes de éstos, y también de la efectividad
de la enseñanza. El docente en todos los casos puede detectar las dificultades y ayudar al
estudiante a resolverlas, planteándole ejercicios o preguntas adicionales que lo guíen especialmente en su camino en la búsqueda de las respuestas apropiadas.
En esta asignatura en particular las estrategias y técnicas didácticas utilizadas son:
- Exposición: su objetivo es presentar de manera organizada información a un grupo. Por
lo general es el profesor quien expone, sin embargo en algunos casos también pueden
hacerlo los alumnos. Entre sus ventajas podemos destacar que esta técnica nos permite
presentar información de manera ordenada sin importar el tamaño del grupo al que se la
presenta. Se puede usar para: hacer la introducción a la revisión de contenidos, presentar
una conferencia de tipo informativo, exponer resultados o conclusiones de una actividad.
Es recomendada para estimular la interacción entre los integrantes del grupo y es importante destacar que para esta actividad el profesor debe desarrollar actividades para motivar e interesar al grupo en su exposición.
- Métodos de Casos: su objetivo es acercar una realidad concreta a un ambiente académico, por medio de un caso real o diseñado. Entre sus ventajas se destaca la motivación
e incentivación al aprendizaje, el desarrollo de habilidades para el análisis y la síntesis.
Permite que el contenido sea más significativo para los alumnos. Resulta un método útil
para iniciar la discusión de un tema, para promover la investigación sobre ciertos contenidos. También se puede plantear un caso para verificar los aprendizajes logrados. Para
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lograr los objetivos esperados es importante que el caso esté bien elaborado y expuesto,
que los participantes tengan muy clara la tarea y reflexionar con el grupo en torno a los
aprendizajes logrados.
- Métodos de Preguntas: su objetivo es lograr que a través de la formulación de preguntas se conduzca al alumno a la discusión y análisis de información pertinente a la materia,
entre sus ventajas destacamos que promueve la investigación, estimula el pensamiento
crítico, desarrolla habilidades para el análisis y síntesis de información. Los estudiantes
aplican verdades "descubiertas" para la construcción de conocimientos y principios. Es
muy útil para iniciar la discusión de un tema, para guiar la discusión del curso, para promover la participación de los alumnos y para generar controversia creativa en el grupo.
Es fundamental para el desarrollo de esta metodología que el profesor desarrolle habilidades para el diseño y planteamiento de las preguntas. Es importante evitar ser repetitivo
en el uso de esta técnica.
CARGA HORARIA
Carga horaria total: 140
Carga horaria semanal: 5
Período de dictado: Anual
EVALUACIÓN
La evaluación es una actividad inherente al proceso educativo. Su objeto de estudio es el
aprendizaje entendido como un proceso y no solamente como resultado, por lo que debe
permitir el análisis de las características de este proceso, las condiciones que lo afectaron y
retroalimentarlo, o sea dar prioridad a los aspectos formativos.
Mediante la evaluación se busca determinar el grado de cumplimiento del propósito pretendido a través de una actividad de aprendizaje, comparando las ejecuciones de los estudiantes con los objetivos fijados por el docente. Es decir, mediante la evaluación se valoran los
resultados obtenidos en el proceso educativo.
Este proceso de control a través de las evaluaciones sirve, a su vez, de mecanismo de información. El análisis de los errores más frecuentes cometidos por los alumnos en los exámenes permite diseñar un proceso de enseñanza mejorado para la continuidad de ese curso
y de los cursos siguientes. El conocimiento de los fallos nos guía para insistir en los aspectos que resultan más difíciles de comprender para los alumnos.
La evaluación del aprendizaje tiene efectos sobre el proceso de seguir aprendiendo. De esta
manera, se realizan dos tipos de evaluaciones:
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- la evaluación que abarca una lección o tópico concreto (corto plazo), que tiene sobre
el estudiante el efecto de reactivar o consolidar su recuerdo, centrar la atención sobre
aspectos importantes del contenido, estimular las estrategias de aprendizaje, proporcionarles oportunidades de fortalecerlo, ofrecerle información sobre el mismo, ayudarle
a conocer su progreso a efectos de mejorar su autoconcepto y guiar la elección de actividades de aprendizaje para incrementar el dominio de lo aprendido.
- la evaluación que se refiere a módulos más amplios, cursos o experiencias mayores,
cuyos efectos son los de aumentar la motivación de los estudiantes hacia la asignatura
y condicionar la percepción de sus propias capacidades en la materia que se trata, incidiendo también en la elección que los estudiantes hacen de estrategias de estudio.
La metodologías empleadas para la evaluación son exámenes de tipo escrito y oral (ver
Cuadro 1).
El examen escrito es el método de evaluación generalmente utilizado. El alumno en estas
pruebas recibe una serie de cuestiones que ha de contestar o resolver, según sea de carácter teórico o práctico, en un período de tiempo determinado.
La pruebas escritas pueden plantearse con las siguientes variantes:
a. Prueba teórica. El estudiante debe contestar una serie de cuestiones de tipo teórico
propuestas por el profesor. Estas cuestiones pueden ser evaluadas mediante pruebas
de ensayo: de carácter extenso, donde se evalúa el conocimiento sobre un tema o
apartado a desarrollar por el alumno mediante preguntas abiertas, o cuestiones más
concretas y breves para contestar en un espacio determinado designado a tal efecto
luego de la pregunta (respuesta breve). También pueden implementarse otros tipos de
ejercicios objetivo-estructurados como frases para completar, respuestas pareadas o
enunciados con respuestas verdadero / falso, que se acompañan de la correspondiente justificación mediante una explicación escrita de carácter abierto. Este tipo de evaluación puede plantear una cuestión determinada derivada del programa de la asignatura impartida, o pedir que se relacionen conceptos y contenidos a través de la ilación
de los conocimientos adquiridos en esta materia o en otras con la que se articula su
currícula.
b. Examen práctico. Se deben resolver en este tipo de examen, unos supuestos o problemas planteados normalmente de carácter cuantitativo, aplicando un determinado
instrumento o modelo al fenómeno descrito.
c. Pruebas mixtas. Utilización conjunta de los dos tipos anteriores, valorándose tanto el
aprendizaje teórico como la capacidad de resolver cuestiones prácticas mediante la
aplicación de los conocimientos teóricos.
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d. Examen con posibilidad de consultar bibliografía. Son pruebas encaminadas a resolver cuestiones o casos con la posibilidad de consultar libros y apuntes, previamente
preparados por el alumno. Se evalúa la capacidad de obtener información, analizarla y
resolver problemas prácticos, más que la memorización de conceptos teóricos.
Otro caso particular de evaluación escrita, dentro de las pruebas objetivas, son los exámenes tipo test o de selección múltiple (“multiple choice”) en los que se plantean preguntas
cerradas con las respuestas predefinidas. Los alumnos deben seleccionar la o las respuestas correctas entre las opciones planteadas. Suelen generalmente ser enunciados breves y
respuestas igualmente no muy extensas. Esta técnica se emplea para obtener, en forma
rápida, una visión del grado de adquisición y fijación de ciertos conceptos por parte del
alumno, tales como definiciones y clasificaciones, que puedan ser necesarias para la correcta continuidad de la materia.
El otro tipo de evaluación empleada es el examen oral. La metodología utilizada para estos
casos es el oral estandarizado y el interrogatorio incidental.
Examen oral estandarizado
Los exámenes orales siempre han sido cuestionados por la inconsistencia de las preguntas
entre un alumno y otro, así como la variabilidad en la duración del interrogatorio, la complejidad de las preguntas y finalmente en la valoración de las respuestas y la calificación final.
Este aspecto puede mejorar, estandarizando las preguntas y los valores para cada una de
ellas al elaborar el examen con consenso de los pares.
De esta manera los exámenes orales, ya sea para parciales o finales, se confeccionan considerando los siguientes aspectos:
A) Estandarizar el contenido
- De acuerdo a los objetivos propuestos, se define claramente el contenido que va a ser
evaluado.
- Se elabora un set estándar de preguntas para cada tema.
- Se utilizan las mismas preguntas para todos, o preguntas equivalentes en complejidad
y profundidad.
B) Reducir la inconsistencia del examinador
- Se elabora una pauta de corrección para cada pregunta asignando puntaje a cada aspecto de ella que desea evaluar y estableciendo la cantidad de preguntas que se formularán a cada alumno.
- Se capacita a los integrantes de la mesa evaluadora (que siempre cuenta con tres docentes como mínimo) en el uso de las escalas.
- Cada examinador valora por separado y luego, sin la presencia del alumno, se compa-
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ran y discuten las diferencias entre los docentes de la mesa, antes de asignar la calificación final.
- En el caso que la cantidad de alumnos a evaluar sea superior a diez, se planifica el
examen oral en varias sesiones cortas.
Interrogatorio incidental
Se refiere a la o las preguntas que el docente hace habitualmente a los estudiantes durante
el proceso de enseñanza, con el propósito de: verificar la comprensión de los tópicos que se
están analizando, captar la atención, saber si se han realizado tareas propuestas, lograr
retroalimentación. Este interrogatorio carece de estructura y surge espontáneamente, relacionado con la situación presente, la mayoría de las veces. Puede no ser calificado, a menos que al inicio del curso los estudiantes sean informados que este tipo de interrogaciones
tendrán una ponderación en su calificación final.
En ocasiones, se manejan en forma complementaria los exámenes escritos y orales para
una misma instancia evaluatoria.
La evaluación en la asignatura es sumativa: se toman como mínimo 3 parciales en el cuatrimestres y un examen final.
Las calificaciones varían entre cero (0) y diez (10) puntos y la aprobación se consigue con
notas de seis (6) o más puntos. De no presentarse el alumno a ninguna evaluación su nota
será cero (0). Todos los parciales deben aprobarse y se debe asistir, como mínimo, al 80%
de las clases programadas para acceder a la condición de “alumno regular”. Finalmente se
evalúa la materia, en forma global, a través de un (1) examen final para la promoción completa de la asignatura.
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Cuadro 1. INSTRUMENTOS PARA LA EVALUACIÓN
•
De ensayo
•
Estructuradas
Selección Múltiple
Respuestas Pareadas
Pruebas
Verdadero o Falso
Escritas
Tipos de
•
instrumentos
Semi estructuradas:
Completación
Respuesta breve
Respuesta a libro abierto
Pruebas
Orales
•
Interrogatorio Incidental
•
Examen Oral Estandarizado
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