Proteínas Son macromoléculas indispensables en la química de la vida,

Proteínas
Son macromoléculas indispensables en la química de la vida,
tanto en la estructura como en la función; están constituidas
básicamente por carbono, hidrógeno, oxígeno y nitrógeno.
Algunas contienen azufre, fósforo y pequeñas cantidades de
otros elementos como el hierro. Estos elementos se unen para
formar unidades fundamentales llamadas aminoácidos por
tener por lo menos un grupo amino NH2y un grupo carboxilo
COOH-. Hay 20 aminoácidos diferentes; no todos los
aminoácidos pueden ser sintetizados por el organismo, así que
tienen que ser captados en la dieta. Estos se llaman
aminoácidos esenciales. La tabla 1 muestra ejemplos de
aminoácidos.
Tabla 1: Ejemplos de aminoácidos
Note que algunos aminoácidos contienen azufre como la
glutamina, otros tienen anillos de benceno como la tirosina y
otros, como la metionina tienen más de un radical amino y/o
ácido.
Las proteínas se forman, entonces, por la unión de moléculas
más simples llamadas aminoácidos, que los vegetales
sintetizan a partir de nitratos y sales amoniacales del suelo,
mientras que los animales reciben sus aminoácidos esenciales
de las plantas o de otros animales. Las proteínas de origen
animal son de mayor valor nutritivo que las vegetales porque
aportan los nueve aminoácidos esenciales para la vida en
mayor cantidad.
La unión de varios aminoácidos forma una cadena que se
llama cadena peptídica o polipéptido.
Estructura de las proteínas
Estructura primaria
La secuencia de aminoácidos en una cadena de polipéptidos
determina su estructura primaria. Esta secuencia está
codificada en la información genética del organismo y la
función de una proteína depende de su secuencia y de la forma
que ésta adopte. La insulina pancreática, por ejemplo,
contiene 51 unidades de aminoácidos en dos cadenas
polipeptídicas.
Estructura secundaria
Es la disposición o forma de la secuencia de aminoácidos en el
espacio forzada por puentes de hidrógeno. Existen dos tipos
de estructura secundaria: la alfa-hélice o en espiral y la
conformación beta o laminar.
El tipo espiral es una estructura geométrica uniforme. Se
forma mediante enlaces por puentes de hidrógeno entre
aminoácidos de la misma cadena. Las proteínas fibrosas de la
lana, el cabello, la piel y las uñas tienen disposición en espiral.
El segundo tipo de estructura secundaria es la laminar. En
estas estructuras los puentes de hidrógeno pueden ocurrir
entre
diferentes
cadenas
polipeptídicas
(lámina
intercatenaria), como la fibroína o proteína de la seda. La
estructura toma forma de lámina. También se pueden formar
láminas plegadas entre regiones diferentes de una misma
cadena peptídica (lámina intracatenaria). Esta estructura es
más flexible que elástica propia de proteínas globulares. Pero
en las proteínas globulares la estructura secundaria puede
tener una porción denominada aleatoria (zonas de conexión).
Es decir que estas proteínas pueden ser parcialmente
helicoidales.
Estructura terciaria
La estructura terciaria es la disposición de la estructura
secundaria de un polipéptido al plegarse sobre sí misma,
originando una conformación globular. Esta conformación
globular facilita la solubilidad de las proteínas en agua para
realizar sus funciones biológicas adecuadamente. Esta
estructura tridimensional está determinada por cuatro
factores que interaccionan entre los radicales (R) de los
aminoácidos:
1. Atracción iónica entre los grupos R (puentes
eléctricos) con cargas positivas y negativas.
2. Puentes de hidrógeno entre aminoácidos de la
misma cadena.
3. Interacciones hidrófobas de los grupos R no
polares que se desplazan hacia el centro de la estructura
globular, lejos del agua circundante.
4. Puentes disulfuro covalentes (- S – S -), los
cuales unen los átomos de azufre de dos aminoácidos de
una misma cadena o de cadenas distintas.
Estructura cuaternaria
Esta estructura se forma de la unión con enlaces débiles de
varias cadenas polipeptídicas con estructura terciaria para
formar un complejo proteico. El número de cadenas asociadas
es varía desde dos en la insulina, cuatro en la hemoglobina
hasta muchas en las proteínas virales. La estructura
cuaternaria de las proteínas determina su actividad biológica.
Los cambios en la estructura tridimensional de una proteína
alteran su actividad biológica. Cuando una proteína se calienta
o se trata con algunas sustancias químicas, su estructura
terciaria se distorsiona y la cadena peptídica en espiral se
desdobla para dar lugar a una conformación aleatoria. Este
cambio en la forma de la proteína y la pérdida de su actividad
biológica se denominadesnaturalización.
Funciones de las proteínas
La tabla 2 muestra las funciones biológicas de las proteínas
con ejemplos.
Tabla 2: funciones biológicas de las proteínas
función
Ejemplo
Función estructural
Colágeno de la piel, osteína de los
huesos, miocina de los músculos
Función enzimática
Enzimas digestivas
Función hormonal
Insulina, prolactina
Función de transporte
Hemoglobina
Función homeostática
Algunas proteínas funcionan como
amortiguadores, manteniendo en
diversos medios tanto el pH interno
como el equilibrio osmótico
Función de
inmunitaria
Anticuerpos
defensa
Funciones reguladoras
Histonas asociadas a la actividad del
ADN
Función contráctil
Actina de los músculos
Transducción de señales
Como la rodopsina de la retina, que
(cambio
en
la
transforma una señal lumínica en un
naturaleza fisicoquímica
impulso nervioso.
de señales)
Albúmina del huevo que sirve de
Funciones de reserva
reserva para el desarrollo del
energética
embrión
Clasificación de las proteínas
Las proteínas pueden ser simples o conjugadas. Las simples,
al hidrolizarse, producen únicamente aminoácidos, mientras
que las proteínas conjugadas al hidrolizarse, producen,
además de aminoácidos, otros componentes orgánicos o
inorgánicos, llamados grupos prostéticos. La tabla 3 muestra
la clasificación de las proteínas con algunos ejemplos.
Tabla 3: Clasificación de las proteínas
Proteínas simples
Proteínas conjugadas
Queratina
de
cabello, uñas y
piel
Elastina de los
músculos
Colágeno de la
piel y ligamentos
Lipoproteínas como la HDL
que transporta colesterol al
Fibrosas
hígado
Glucoproteínas
como
la
gonadotropina
coriónica
humana
Albúminas
del Cromoproteínas como la
huevo.
hemoglobina.
Hormonas como Nucleoproteínas como las
Globulares
la
insulina histonas
Enzimas como
las digestivas
Taller de lectura
1. ¿Qué son proteínas?
2. Escriba el nombre de los elementos que constituyen
las proteínas
3. ¿Cómo se llaman las unidades fundamentales de las
proteínas y por qué reciben ese nombre?
4. ¿cuántos aminoácidos forman las proteínas y por
qué a algunos se les llama esenciales?
5. Copie la tabla 1
6. ¿Cómo obtienen los vegetales y los animales sus
aminoácidos?
7. ¿Qué es una cadena peptídica o polipéptido?
8. Escriba la definición de la estructura primaria de las
proteínas y dé un ejemplo.
9. ¿Qué es la estructura secundaria de las proteínas?
Nombre los dos tipos
10. ¿Qué es el tipo espiral y cómo se forma? Dé
ejemplos.
11. ¿cuál es la diferencia entre una lámina
intercatenaria y una intracatenaria?
12. ¿Qué es la estructura terciaria y qué facilita esta
conformación?
13. Copie los cuatro factores que interaccionan entre los
radicales (R) de los aminoácidos
14. ¿A qué se denomina desnaturalización de una
proteína?
15. Copie la tabla 2
16. ¿Cuál es la diferencia entre proteínas simples y
conjugadas?
17. ¿A qué se llama grupo prostético?
18. Copie la tabla 3.