Nota de prensa - Universidad de Oviedo

Nota de Prensa
Un estudio describe cómo funciona un canal proteico
relacionado con el control del ritmo cardiaco
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La revista Nature Communications publica un artículo de investigadores de la
Universidad de Oviedo sobre el mecanismo de funcionamiento de un canal de
potasio de las células del corazón
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El trabajo, coordinado por los profesores Pilar de la Peña y Francisco Barros, ha
sido realizado en colaboración con científicos del Instituto Max Planck
Oviedo, 9 de abril de 2015. La revista Nature Communications acaba de publicar un
estudio sobre el funcionamiento de las proteínas ether-a-go-go llevado a cabo por
investigadores de la Universidad de Oviedo. La función de estas proteínas en seres
humanos se ha relacionado con distintos procesos, pero el trabajo del equipo,
coordinado por Pilar de la Peña y Francisco Barros, en colaboración con científicos del
Instituto Max Planck, se centra en el canal denominado hERG, implicado en el control
del ritmo cardiaco. De hecho, la alteración funcional de hERG es una de las causas más
frecuentes de arritmias cardíacas que desembocan en la llamada muerte súbita.
Las proteínas ether-a-go-go deben su curioso nombre al hecho de que cuando algunos
de sus miembros, presentes en la mosca del vinagre (Drosophila melanogaster), tienen
ciertas mutaciones, se originan alteraciones neurológicas que provocan una vibración o
"bailoteo" característico de las patas. En humanos, las proteínas ether-a-go-go también
se asocian con la transmisión de los impulsos nerviosos, la secreción de hormonas como
la insulina y la proliferación de células tumorales.
El trabajo desarrollado por el grupo de Receptores hormonales y canales iónicos ha
descrito el mecanismo por el que estas proteínas, que actúan como canales, abren y
cierran permitiendo el paso de potasio en función de los cambios de potencial eléctrico
en las células cardíacas. Los datos del nuevo estudio refutan las teorías sostenidas hasta
ahora sobre el mecanismo de apertura y cierre de estas proteínas.
Las proteínas ether-a-go-go constan de dos módulos funcionales: un sensor de voltaje
que comprende aproximadamente la primera mitad de la proteína y que detecta los
cambios de voltaje a través de la membrana, y un segundo módulo poro, que conduce
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los iones potasio y en el que existe una compuerta que se abre y cierra en función del
voltaje.
Una de las incógnitas fundamentales es saber cómo ocurre la comunicación entre ambos
módulos. Hasta ahora se asumía que el acoplamiento entre ambos se producía de forma
mecánica, mediante el lazo proteico que los une y que actuaba como una palanca para
transmitir los movimientos del sensor a la compuerta.
El trabajo con canales en los que el lazo proteico ha sido roto, interrumpiendo la
comunicación entre ambos módulos, revela que a pesar de dicha interrupción los
canales responden al voltaje y abren y cierran de forma prácticamente normal. De
hecho, los datos más recientes del equipo apuntan a que el mecanismo de acoplamiento
entre los módulos se basa en interacciones específicas entre determinadas regiones de
los mismos, sin necesidad de una continuidad física entre ambas mitades de la proteína.
Dejando aparte las implicaciones fisiológicas y patológicas que tiene el conocimiento
del modo de operación de estas relevantes proteínas, estos resultados abren nuevas y
aún inexploradas cuestiones como si es posible que estas sofisticadas maquinarias
moleculares procedan realmente de la fusión de módulos originalmente independientes
en algún punto del proceso evolutivo. O, por ejemplo, cuándo, dónde y cómo son
capaces las células de hacer interaccionar ambos módulos si éstos son sintetizados como
dos moléculas independientes y no como una proteína continua.
Artículo en Nature Communications
Voltage-dependent gating of KCNH potassium channels lacking a covalent link between
voltage-sensing and pore domains
Éva Lörinczi, Juan Camilo Gómez-Posada, Pilar de la Peña, Adam P. Tomczak, Jorge
Fernández-Trillo, Ulrike Leipscher, Walter Stühmer, Francisco Barros & Luis A. Pardo
http://www.nature.com/ncomms/2015/150330/ncomms7672/abs/ncomms7672.html
Financiación de la investigación
Proyectos de investigación CONSOLIDER- INGENIO MICINN CSD2008-00005
Subvención Gobierno del Principado de Asturias SV-PA-13-ECOEMP-69
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