tecnológico de estudios superiores del oriente del estado

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TECNOLÓGICO DE ESTUDIOS SUPERIORES DEL ORIENTE DEL
ESTADO DE MÉXICO
DIVISIÓN DE INGENIERÍA AMBIENTAL
CUADERNILLO DE APOYO PARA LA ASIGNATURA DE BIOQUÍMICA
DOCENTE: BIÓLOGO EXPERIMENTAL. DAVID ROMERO FONSECA
CICLO ESCOLAR: 2010-2011/2
La Paz Estado de México a 4 de Junio de 2011
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INDICE DE CONTENIDO
Contenido
Página
Introducción
1
Unidad 1. Conceptos básicos
3
1.1 Introducción a la bioquímica y conceptos
1.1.1 Las raíces de la bioquímica
1.1.2 La lógica molecular de la vida
1.1.3 Biomoléculas
1.2 Impacto de la bioquímica en el desarrollo de la biotecnología
moderna
1.2.1 Surgimiento de la biotecnología moderna
1.2.2 Casos exitosos de la biotecnología ambiental
1.3 Importancia del agua en los procesos biológicos
1.3.1 El agua, disolvente biológico
1.3.2 Enlaces de hidrógeno y solubilidad
1.3.3 Ionización, pH y pK
1.3.4 Ecuación de Henderson-Hasselbalch
1.4 Introducción a la bioenergética
1.4.1 Bioenergética y termodinámica
1.4.2 El ATP y otras moléculas reactivas
3
3
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5
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26
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Unidad 2 Carbohidratos
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2.1 Generalidades
2.1.1 Concepto
2.1.2 Clasificación
2.2 Monosacáridos
2.2.1 Clasificación
2.2.2 Propiedades
2.2.3 Monosacáridos de importancia biológica
2.3 Oligosacaridos
2.3.1 Clasificación
2.3.2 Disacaridos
2.4 Características y propiedades de los polisacáridos
2.4.1 Polisacáridos de almacenamiento
2.4.2 Polisacáridos estructurales
2.4.3 Peptidoglucanos estructurales
30
30
30
30
31
31
31
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33
33
33
34
38
39
2
2.5 Metabolismo anaerobio de la glucosa
2.6 Metabolismo aerobio de la glucosa
2.6.1 Glucolisis
2.6.2 Ciclo de Krebs (ciclo del ácido cítrico)
41
43
44
45
Unidad 3 Lípidos
50
3.1 Concepto y características
3.2 Clasificación y propiedades
3.3 Metabolismo de lípidos
3.4 Movilización y transporte de ácidos grasos
50
50
54
54
Unidad 4 Aminoácidos, péptidos y proteínas
56
4.1 Concepto, estructura y clasificación
4.2 Características y propiedades
4.3 Metabolismo de los aminoácidos
56
60
63
Unidad 5 Enzimas
63
5.1 Concepto, Estructura y clasificación
5.2 Componentes del sistema enzimático
5.3 Fundamentos de la cinética enzimática
5.3.1 Ecuación de Michaelis - Menten
5.3.2 Ecuación de Lineweaver - Burke
5.3.3 Regulación de las reacciones enzimáticas
5.4 Factores que afectan las reacciones enzimáticas
63
65
67
70
74
75
77
Unidad 6
78
6.1 Conceptos
6.1.1 Cloroplastos
6.1.2 Las biomoléculas y la luz
6.1.3 Reacciones fotosintéticas
6.2 Componentes de los fotosistemas
6.3 Fases
78
83
83
84
86
87
Cuestionarios de Unidad
90
Bibliografía
93
3
1
Introducción
Los seres vivos están integrados por moléculas inanimadas.
Cuando se examinan individualmente éstas moléculas aisladas se ajustan a todas
las leyes físicas y químicas que rigen el comportamiento de la materia inerte. Sin
embargo, los organismos vivos poseen, además unos atributos extraordinarios
que no exhiben cúmulos de materia inanimada. Si examinamos algunas de estas
propiedades especiales, podremos acercarnos al estudio de la bioquímica con
una mayor comprensión de los problemas fundamentales que trata de explicar.
El atributo más sobresaliente de los seres vivos es, quizá, su complejidad y su alto
grado de organización, posen estructuras internas intrincadas, que contienen
muchas clases de moléculas complejas. Se presentan, además, en una gran
variedad de especies diferentes. Por contraste, la materia inanimada de su
entorno, representa por el suelo, el agua y las rocas, está constituida
habitualmente por mezclas fortuitas de compuestos químicos sencillos, de
organización estructural más bien escasa.
En segundo lugar, cada una de las tres partes componentes de la materia viva,
cumple un propósito o función específica. Ello es cierto no solo en lo referente a
las estructuras visibles como alas, ojos, flores u hojas sino también a estructuras
intracelulares tales como el núcleo y la membrana. Además los compuestos
químicos individuales de la célula, tales como los lípidos, proteínas y ácidos
nucleicos, poseen también funciones específicas.
En los organismos vivos es completamente legítimo preguntarse cuál es la función
de una molécula determinada. En cambio, carece de sentido plantearse dichas
preguntas con relación a la materia inerte.
En tercer lugar, los organismos vivos presentan la capacidad de extraer y
transformar la energía de su entorno a partir de materias primas sencillas, y de
emplear para edificar y mantener sus propias e intrincadas estructuras, pueden
realizar además otras formas de trabajo útil, como por ejemplo el ejemplo
mecánico de la locomoción. La materia inanimada no posee esta capacidad de
emplear la energía externa para mantener su propia organización estructural.
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De hecho, habitualmente de degrada a un estado más desordenado cuando
absorbe energía externa, ya sea en forma de calor o de luz. Pero el atributo más
extraordinario de los seres vivos consiste en la capacidad de reproducir una
réplica exacta de sí mismos propiedad que se puede considerar la quinta esencia
de la vida. El conjunto de la materia inanimada que nos es familiar no muestra la
capacidad de reproducirse de generación en generación en formas idénticas en
masa, forma y estructura interna
En la actualidad, la bioquímica está realizando interesantes pruebas en cierto
número de áreas fundamentales de la biología, la diferenciación de las células u
los organismos, el origen de la vida y la evolución, el comportamiento y la memoria
y las enfermedades humanas, otras incursiones en la ingeniería ambiental sobre
yodo en la tratabilidad de aguas residuales y la mejora de la calidad de ésta para
su reuso. Las pruebas han demostrado que estos problemas básicos, pueden ser
abordados con provecho mediante los métodos y tecnologías bioquímicas.
En este documento, se vierte la información básica que servirá de apoyo para la
materia de bioquímica, que se imparte en la institución en el tercer semestre. Así
mismo ésta se apega de manera formal al temario establecido. Sin embargo
existe una amplia la bibliografía que puede ser consultada con mayor profundidad
si el lector lo requiere.
Albert Lester Lehninger (1917 - 1986) bioquímico estadounidense
3
Unidad I. Conceptos Básicos
Objetivo de la unidad. Comprender los conceptos básicos y la importancia
de la bioquímica en el control de la contaminación
1.1 Introducción a la Bioquímica y Conceptos
1.1.1 Las raíces de la bioquímica.
La bioquímica es la ciencia que estudia composición química de los seres vivos,
especialmente las proteínas, carbohidratos, lípidos y ácidos nucleicos, además de
otras pequeñas moléculas presentes en las células y las reacciones químicas que
sufren estos compuestos que les permiten obtener energía y generar biomoléculas
propias. La bioquímica se basa en el concepto de que todo ser vivo contiene
carbono y en general las moléculas biológicas están compuestas principalmente
de carbono, hidrógeno, oxígeno, nitrógeno, fósforo y azufre. Es la ciencia que
estudia la base química de la vida: las moléculas que componen las células y los
tejidos, que catalizan las reacciones químicas del metabolismo celular como la
digestión, la fotosíntesis y la inmunidad, entre otras.
En 1828 Friedrich Whohler publicó un artículo acerca de la síntesis de urea,
probando que los compuestos orgánicos pueden ser creados artificialmente, en
contraste con la creencia, comúnmente aceptada durante mucho tiempo, que la
generación de estos compuestos era posible sólo en el interior de los seres vivos.
Desde entonces, la bioquímica ha avanzado, especialmente desde la mitad del
siglo XX con el desarrollo de nuevas técnicas como la cromatografía la difracción
de rayos X marcaje por isótopos y el microscopio electrónico. Estas técnicas
abrieron el camino para el análisis detallado y el descubrimiento de muchas
moléculas y rutas metabólicas de las células, como la glucólisis y el Ciclo de
Krebs (denominado así en honor al Bioquímico Hans Adolf Krebs).
Hoy, los avances de la bioquímica son usados en cientos de áreas, desde la
genética hasta la biología molecular, de la agricultura a la medicina.
Probablemente una de las primeras aplicaciones de la bioquímica fue la
producción de pan usando levaduras hace 5,000 años.
4
El pilar fundamental de la investigación bioquímica se centra en las propiedades
de las proteínas, muchas de las cuales son enzimas.
Por razones históricas la bioquímica del metabolismo de la célula ha sido
intensamente investigado, en importantes líneas de investigación actuales (como
el Proyecto Genoma, cuya función es la de identificar y registrar todo el código
genético humano), se dirigen hacia la investigación del ADN, el ARN, la síntesis de
proteínas, la dinámica de la membrana celular y los ciclos energéticos.
1.1.2 La lógica molecular de la vida
Los seres vivos están integrados por moléculas inanimadas. Cuando se examinan
individualmente, estas moléculas aisladas se ajustan a todas las leyes físicas y
químicas que rigen el comportamiento de la materia inerte. Sin embargo los
organismos vivos posee, además, unos atributos extraordinarios que no exhibe la
materia inanimada. Si examinamos algunas de estas propiedades especiales,
podremos acercarnos al estudio de la bioquímica con una mejor comprensión de
los problemas fundamentales que trata de explicar.
El atributo más sobresaliente de los seres vivos es quizá, su complejidad y alto
grado de organización. Posee estructuras internas intrincadas que poseen
muchas clases de moléculas complejas. Se presentan además, en una variedad
asombrosa de especies diferentes. En contraste la materia inanimada de su
entorno, representada por el suelo, el agua y las rocas, está constituida
habitualmente por mezclas fortuitas de compuestos químicos sencillos, de
organización estructural más bien escasa.
En segundo lugar, cada una de las tres partes componentes de la materia viva
cumple un propósito o función específicos. Ello es cierto no solamente en lo
referente a las estructuras visibles como alas, ojos flores u hojas, sino también a
estructuras intracelulares tales como el núcleo y la membrana.
Además los compuestos químicos individuales de la célula, tales como los lípidos,
las proteínas y los ácidos nucleicos poseen también funciones específicas. En los
organismos vivos es completamente legítimo preguntarse cuál es la función de
una molécula determinada. En cambio carece de sentido plantear dicha pregunta
con relación a la materia inerte.
En tercer lugar, los organismos vivos presentan la capacidad de extraer y
transformar la energía de su entorno a partir de materias primas sencillas, y de
emplearla para edificar y mantener sus propias e intrincadas estructuras.
5
Pueden realizar además, otras formas de trabajo útil, como, por ejemplo el
esfuerzo mecánico de la locomoción. La materia inanimada posee esta capacidad
de emplear la energía externa para mantener su propia organización estructural.
De hecho habitualmente se degrada a un estado más ordenado cuando absorbe
energía externa, ya sea en forma de calor o de luz.
Pero el atributo más extraordinario de los organismos vivos consiste en la
capacidad de reproducir una réplica exacta de sí mismos, propiedad que puede
considerarse la verdadera quinta esencia de la vida. El conjunto de la materia
inanimada que nos es familiar no muestra la capacidad de generación en
generación en forma idénticas en masa, forma y estructura interna.
1.1.3. Biomoléculas
Las biomoléculas son las moléculas constituyentes de los seres vivos. Los cuatro
bioelementos más abundantes en los seres vivos son el carbono, hidrógeno,
oxígeno, nitrógeno, representando alrededor del 99% de la masa de la mayoría de
las células.
Estos cuatro elementos son los principales componentes de las biomoléculas
debido a que:
1. Permiten la formación de enlaces covalentes entre ellos, compartiendo
electrones, debido a su pequeña diferencia de electronegatividad. Estos
enlaces son muy estables, la fuerza de enlace es directamente proporcional
a las masas de los átomos unidos.
2. Permiten a los átomos de carbono la posibilidad de formar esqueletos
tridimensionales –C-C-C- para formar compuestos con número variable de
carbonos.
3. Permiten la formación de enlaces múltiples (dobles y triples) entre C – C,
4. C-O, C y N, así como estructuras lineales ramificadas cíclicas,
heterocíclicas, etc.
5. Permiten la posibilidad de que con pocos elementos se den una enorme
variedad de grupos funcionales (alcoholes, aldehídos, cetonas, ácidos,
aminas, etc.) con propiedades químicas y físicas diferentes.
Según la naturaleza química, las biomoléculas pueden clasificarse como:
inorgánicas y orgánicas. Las primeras son biomoléculas no formadas por los
seres vivos, pero imprescindibles para ellos, como el agua la biomolécula más
6
abundante, los gases (oxígeno, ácido nucleico) y las sales inorgánicas: aniones
como fosfato (HPO4−), bicarbonato (HCO3−) y cationes como el amonio (NH4+).
Por otra parte las biomoléculas orgánicas son sintetizadas por lo general,
solamente por los seres vivos y tienen una estructura a base de carbono.
Estas están constituidas principalmente por carbono, hidrógeno y oxígeno, y con
frecuencia están también presentes nitrógeno, fósforo y azúfre; otros elementos
son a veces incorporados pero en mucha menor proporción.
Las biomoléculas orgánicas pueden agruparse en cuatro grandes tipos:
a. Carbohidratos
Los glúcidos (llamados hidratos de carbono o carbohidratos) son la fuente de
energía primaria que utilizan los seres vivos para realizar sus funciones vitales; la
glucosa está al principio de una de las rutas metabólicas productoras de energía
más antigua, la glucólisis, usada en todos los niveles evolutivos, desde las
bacterias a los vertebrados.
Muchos organismos, especialmente los de estirpe vegetal (algas, plantas)
almacenan sus reservas en forma de almidón. Algunos glúcidos forman
importantes estructuras esqueléticas, como la celulosa, constituyente de la pared
celular vegetal, o la quitina, que forma la cutícula de los artrópodos.
b. Lípidos
Los lípidos saponificables cumplen dos funciones primordiales para las células;
por una parte, los fosfolípidos forman el esqueleto de las membranas celulares
(bicapa lipídica); por otra, los triglicéridos son el principal almacén de energía de
los animales. Los lípidos insaponificables y los isoprenoides desempeñan
funciones reguladoras (colesterol, hormonas sexuales, prostaglandinas).
c.
Proteínas
Las proteínas son las biomoléculas que más diversidad de funciones realizan en
los seres vivos; prácticamente todos los procesos biológicos dependen de su
presencia y/o actividad.
Son proteínas casi todas las enzimas, catalizadores de reacciones metabólicas de
las células; muchas hormonas, reguladores de actividades celulares; la
hemoglobina y otras moléculas con funciones de transporte en la sangre;
7
anticuerpos, encargados de acciones de defensa natural contra infecciones o
agentes extraños; los receptores de las células, a los cuales se fijan moléculas
capaces de desencadenar una respuesta determinada; la actina y la miosina,
responsables finales del acortamiento del músculo durante la contracción; el
colágeno, integrante de fibras altamente resistentes en tejidos de sostén.
d.
Ácidos nucleicos
Los ácidos nucleicos, ADN y ARN, desempeñan, tal vez, la función más
importante para la vida al contener, de manera codificada, las instrucciones
necesarias para el desarrollo y funcionamiento de la célula. El ADN tiene la
capacidad de replicarse, transmitiendo así dichas instrucciones a las células hijas
que heredaran la información.
1.2. Impacto de la bioquímica en el desarrollo de la biotecnología
y control de la contaminación
1.2.1 Surgimiento de la biotecnología moderna
A partir de mediados de los años setenta, el desarrollo y sofisticación de las
técnicas de DNA recombinante, fueron profundamente estimulados por dos
razones íntimamente relacionadas pero diferentes. La primera, indudablemente
fue la convicción de poder avanzar en el conocimiento sobre la forma en que están
organizados y se regulan los genes en el genoma del organismo vivo. La otra
razón, fue la convicción de poder aislar, modificar y transplantar genes de un
organismo a otro, transmitiendo con ello nuevas características genéticas al
organismo receptor.
El organismo que recibe material genético de otro organismo se denomina
transgénico, y gracias a este nuevo DNA es capaz, en muchos casos, de producir
proteínas novedosas llamadas heterólogas (ya que provienen de otra especie).
Indudablemente, ésta alternativa abre la oportunidad al diseño y desarrollo de
organismos transgénicos para que produzcan proteínas de valor social y comercial
y también al desarrollo de nueva tecnología biológica para la producción de
proteínas recombinantes. En este sentido, James Watson comenta en su libro
Recombinant DNA:
“En 1976, nace la biotecnología moderna cuando las metodologías para clonación
de DNA, síntesis química de oligonucleótidos y expresión genética, convergieron
en un único experimento, en el cual una proteína humana fue expresada a partir
8
de DNA sintético usando técnicas de DNA recombinante”. La proteína fue
somatostatina, un péptido neurotransmisor de 14 aminoácidos.
El gene que codifica para la somatostatina no era el gene natural, sino uno que fue
sintetizado químicamente y clonado en un derivado del plásmido pBR322 utilizado
además como vector de expresión en Escherichia coli. Inmediatamente a este
experimento siguió, por el mismo grupo, la producción en bacterias de insulina
humana, hormona que se utiliza para el tratamiento de la diabetes, y que por cierto
es el primer producto comercial de la industria biotecnológica moderna. Hoy en
día, en lugar de insulina obtenida de páncreas de cerdo y bovino, los diabéticos
utilizan insulina recombinante idéntica a la humana.
La biotecnología moderna es una actividad multidisciplinaria que tiene como
misión la utilización del conocimiento derivado de diferentes disciplinas y métodos,
entre ellos, para poder resolver problemas relevantes en diferentes áreas y
sectores, como el de la salud, el industrial y el agrícola-pecuario, mediante el uso
de los sistemas vivos, sus productos y sus partes.
Las técnicas del DNA recombinante han permitido el desarrollo de una
biotecnología moderna donde es posible diseñar organismos con nuevas
propiedades, a través de incorporarles genes de diversas fuentes; y por ello lograr
la producción de nuevas proteínas y metabolitos de interés comercial. Toda esta
capacidad ha permitido el desarrollo de una nueva industria biotecnológica
orientada a la producción masiva de una gran cantidad de moléculas y en
particular proteínas recombinantes, muchas de ellas humanas, que antes no se
podían obtener en cantidades importantes y que han tenido ya un impacto
extraordinario principalmente en el sector de la salud, pero también en el agrícolapecuario y en el industrial.
Algunas de estas proteínas producidas por estas metodologías. Es importante
señalar que el impacto de las técnicas de la ingeniería genética, a través del
diseño y construcción de organismos genéticamente modificados, tendrán cada
día un mayor impacto en la solución de problemas en todos los sectores
mencionados.
9
1.2.2 Casos exitosos de la biotecnología ambiental.
Una experiencia en el desarrollo de tecnología biológica para el tratamiento
de aguas residuales.
Entre los campos de aplicación de la biotecnología para la satisfacción de las
necesidades humanas, el medio ambiente tiene la particularidad de presentar un
potencial inmediato en México. Esta característica se debe al evidente descuido
con que hemos abordado, como sociedad y gobierno, las acciones para el control
de la contaminación ambiental. Es así que en forma sistemática se ha recurrido al
“subsidio ecológico” proporcionado por la naturaleza, con el consecuente deterioro
de los recursos naturales y de nuestro entorno, alcanzando niveles alarmantes en
muchos casos.
Ante tal situación, la biotecnología ambiental puede proporcionar diversos
procesos para controlar la contaminación por residuos (líquidos, sólidos o
gaseosos) o bien recuperar sitios contaminados, que respondan a los
requerimientos de economía y confiabilidad, además de cumplir con criterios de
sustentabilidad, ya que se trata de una herramienta proporcionada por la
naturaleza. Es así que el agua residual se puede tratar por medios
biotecnológicos, entendiendo por estos como el uso intencionado y regulado de
microorganismos para disminuir la presencia de materia orgánica en las aguas
contaminadas, con objeto de sentar las bases para la puesta en marcha de un
caso exitoso de desarrollo y transferencia de una tecnología nacional.
El agua, al ser utilizada, incorpora diversas sustancias en forma suspendida,
coloidal o disuelta que contaminan y degradan su calidad o pureza. Un agua
contaminada necesariamente tendrá restricciones en cuanto a sus posibles usos y
podrá implicar riesgos a la salud y cambios en el equilibrio ecológico del cuerpo
receptor. Por ello, es necesario eliminar, por medio de un proceso de tratamiento,
las sustancias que la contaminan y la hacen inadecuada para su descarga en el
ambiente o para su reuso. Para el tratamiento de aguas residuales o
contaminadas existen diversos procesos y operaciones unitarios que con una
adecuada selección y combinación, pueden resolver la mayoría de las
necesidades de disposición final o reaprovechamiento.
En términos muy generales, existen procesos fisicoquímicos y procesos
biológicos. Los primeros hacen uso de las diferencias en ciertas propiedades entre
el contaminante y el agua (operaciones de sedimentación y flotación, por ejemplo)
10
o —mediante la adición de reactivos— cambian la forma del contaminante a una
más fácil de separar del agua, o bien inofensiva. Por su parte, los segundos
utilizan microorganismos que se alimentan de la materia orgánica contaminante y
con ello, la eliminan del agua en forma de nuevas células o de gases, que pueden
separarse más fácilmente del agua en tratamiento.
Se puede considerar que las reacciones bioquímicas que se llevan a cabo en
estos procesos son las mismas que se realizan en el medio natural (río, lago,
suelo, etc.), sólo que en forma controlada dentro de tanques o reactores y a
velocidades de reacciones mayores. En la figura 1 se observan las lagunas de
estabilización que se encargan de sedimentar la materia orgánica que proviene del
influente proveniente del sur de la Ciudad de México.
Lagunas de Estabilización, Lago Nabor Carrillo Texcoco México
Figura No. 1
Fuente: propia
Por cuestiones técnicas y económicas, los procesos fisicoquímicos se aplican
predominantemente en el tratamiento de aguas con contaminantes inorgánicos,
materia orgánica no biodegradable o compuestos tóxicos para los
microorganismos.
11
Por su parte, los procesos biológicos se emplean cuando los principales
contaminantes son orgánicos biodegradables, así como algunos aniones
inorgánicos (nitratos, nitritos, sulfatos, sulfuros, fosfatos). En la figura número dos
se puede observar una planta con tratamiento de lodos activados, al ser
oxigenadas por motores rotatorios éstos aceleran la degradación de la materia
orgánica por microorganismos principalmente aerobios.
Planta de lodos activados, Lago Nabor Carrillo Texcoco México
Figura No.2
Fuente: propia
De esta manera, salvo muy contadas excepciones, los desechos líquidos de la
industria alimentaria, la agroindustria, algún tipo de petroquímica y farmacéutica,
así como las aguas negras municipales, son tratados por vía biológica.
El hecho de utilizar una herramienta disponible en la naturaleza —los
microorganismos— hace que, técnica, económica y ecológicamente, los procesos
biotecnológicos sean más adecuados para manejar este tipo de desechos.
12
La aplicación de procesos biológicos en el tratamiento de desechos orgánicos se
remonta al siglo XIX, cuando sistemas rústicos como la fosa séptica comenzaron a
ser utilizados para el control de la contaminación y de los riesgos sanitarios
asociados. Posteriormente, en los inicios del siglo XX, nuevos procesos fueron
desarrollados sobre bases puramente empíricas, como el sistema conocido de
“lodos activados”.
Es hasta mediados del pasado siglo que las bases teóricas comenzaron a ser
planteadas, al utilizarse los resultados de investigaciones sobre crecimiento
bacteriano y fermentaciones. Hoy en día, el avance en el conocimiento de los
fundamentos y en la aplicación de los procesos biotecnológicos para el tratamiento
de residuos orgánicos es considerable. A ello ha contribuido el auge de la
biotecnología en general y la necesidad de ejercer cada vez un control más
estricto sobre los procesos de tratamiento, ante una legislación más severa sobre
la descarga de efluentes contaminantes, ya sean municipales o industriales.
Durante varios lustros, el país ha soportado la degradación de sus cuerpos de
agua, la deforestación de sus campos y montañas, la acumulación de desechos
sólidos y gaseosos en sus centros urbanos, entre otros fenómenos propios de un
crecimiento económico poco respetuoso de la naturaleza y de sus recursos.
Es hasta años recientes, la década de 1990, que México ha enfrentado con mayor
rigor los problemas relacionados con el control de la contaminación ambiental y la
preservación del ambiente, mediante una política ambiental, cuya aplicación, sin
embargo, ha estado sujeta al desempeño de la economía nacional. En materia de
control de la contaminación del agua, la infraestructura para el tratamiento de
aguas residuales con que cuenta el país es muy limitada, gran parte está por
construirse.
Como cifras de referencia, la Comisión Nacional del Agua estimó que la
generación de aguas residuales de origen municipal en 2000 fue de 260 metros
cúbicos por segundo, de los cuales se captaron por sistemas de drenaje 76.2%
(200 m3/s) y el resto (60 m3/s) se evacuaron directamente al ambiente, en las
inmediaciones de las zonas habitadas.
En ese año se contaba con 1, 018 plantas municipales de tratamiento con una
capacidad total de 75.9 metros cúbicos por segundo (29% del total generado).
13
Sin embargo, esta capacidad instalada no estaba toda en operación y durante ese
año sólo se trataron 45.9 metros cúbicos por segundo (60% de la capacidad
instalada y 18% del caudal total generado). En el sector industrial y para el mismo
2000, las cifras son del orden de 170 metros cúbicos por segundo como caudal
total, con 1479 plantas de tratamiento construidas con capacidad total de 41.5
metros cúbicos por segundo (24% del total). De éstas 1,399 plantas se reportan en
operación, con un caudal de 25.3 metros cúbicos por segundo (15% de la
descarga total y 60% de la capacidad instalada) aunque sólo 504 plantas (8.7
m3/s) cumplieron con la calidad de agua tratada requerida por la autoridad
ambiental.
En este contexto de grandes rezagos, el país adoptó una nueva actitud al final de
la década de los ochenta, en buena parte por la firma del Tratado de Libre
Comercio de Norteamérica y por una mayor conciencia y participación de la
sociedad civil, que condujo al gobierno a adoptar una voluntad política para hacer
cumplir las leyes y reglamentos en materia ambiental, que habían sido en gran
medida letra muerta.
Este cambio en la política ambiental, que se vio acompañado de nuevas
regulaciones, abrió un mercado importante para la aplicación de tecnologías de
control de la contaminación. Éste es el marco en el que el proyecto aquí descrito
se llevó a cabo.
1.3 . Importancia del agua en los procesos biológicos
1.3.1. El agua como disolvente biológico
La molécula de agua es polar, con dos zonas débilmente negativas y dos zonas
débilmente positivas; en consecuencia, entre sus moléculas se forman enlaces
débiles.
La molécula de agua (H2O) puede ser representada de varias maneras distintas.
Una de ellas es el modelo compacto y otra el modelo de esferas. Figura 3
a. En el modelo compacto, el átomo de oxígeno está representado por la
esfera roja y los átomos de hidrógeno por las esferas azules. A raíz de su
sencillez, este modelo a menudo se utiliza como un símbolo conveniente de
la molécula de agua.
b. El modelo de esferas y varillas remarca que los átomos están unidos por
enlaces covalentes; también da cierta indicación de la geometría de la
14
molécula. Una descripción más precisa de la forma de la molécula la
proporciona el modelo orbital.
Modelo compacto (a) y de esferas (b) del agua
Figura No. 3
Fuente: Curtis, 2005
Dentro de los sistemas vivos, muchas sustancias se encuentran en solución
acuosa. Una solución es una mezcla uniforme de moléculas de dos o más
sustancias.
La sustancia presente en mayor cantidad, que es habitualmente líquida, se llama
solvente, y las sustancias presentes en cantidades menores se llaman solutos.
La polaridad de las moléculas de agua es la responsable de la capacidad solvente
del agua. Las moléculas polares de agua tienden a separar sustancias iónicas,
como el cloruro de sodio (NaCl), en sus iones constituyentes.
Las moléculas de agua se aglomeran alrededor de los iones con carga y los
separan unos de otros.
El siguiente esquema muestra al cloruro de sodio (NaCl) disolviéndose en el
agua a medida que las moléculas de ésta se aglomeran alrededor de los iones
individuales sodio y cloruro separándolos unos de otros.
Nótese la diferencia entre el modo en que las moléculas de agua están dispuestas
alrededor de los iones sodio y la manera en que se disponen alrededor de los
iones cloruro. Figura 4.
15
Cloruro de sodio disolviéndose por acción del H2O
Figura No. 4
Fuente: Curtis, 2005
Muchas de las moléculas importantes en los sistemas vivos que presentan
uniones covalentes, como los azúcares, tienen regiones de carga parcial positiva o
negativa. Estas moléculas, por lo tanto, atraen moléculas de agua y también se
disuelven en agua.
Las moléculas polares que se disuelven rápidamente en agua son llamadas
hidrofílicas ("que aman al agua''). Estas moléculas se disuelven fácilmente en
agua porque sus regiones parcialmente cargadas atraen moléculas de agua tanto
o más que lo que se atraen entre sí.
Las moléculas polares de agua compiten de este modo con la atracción existente
entre las moléculas de soluto. Moléculas tales como las grasas, que carecen de
regiones polares, tienden a ser muy insolubles en el agua.
Los puentes de hidrógeno entre las moléculas de agua actúan como una fuerza
que excluye a las moléculas no polares.
Como resultado de esta exclusión, las moléculas no polares tienden a agruparse
en el agua, al igual que las gotitas de grasa tienden a juntarse, por ejemplo, en la
superficie del caldo de gallina.
Dichas moléculas son llamadas hidrofóbicas ("que tienen aversión por el agua") y
los agrupamientos se producen por interacciones hidrofóbicas.
16
1.3.2 Enlaces de hidrógeno y solubilidad
Los puentes de hidrógeno son los responsables de las propiedades características
del agua; entre ellas, de la gran cohesión, o atracción mutua, de sus moléculas.
La cohesión trae como consecuencia la alta tensión superficial que permite, por
ejemplo, que un barco de cientos de toneladas flote sobre el agua al igual que un
insecto de unos cuantos miligramos. Ver figura 5.
Efecto de la tensión superficial por puentes de hidrógeno
Figura No. 5
Fuente: biologia.blogspot.com
La enorme cantidad de puentes de hidrógeno que presenta el agua también es
responsable de su resistencia a los cambios de temperatura.
El agua tiene un alto calor específico -o capacidad calorífica- un alto calor de
vaporización y un alto calor de fusión.
La acción capilar -o capilaridad
y la imbibición son también fenómenos
relacionados con las uniones entre moléculas de agua. Si se mantienen dos
láminas de vidrio juntas y se sumerge un extremo en agua, la cohesión y la
adhesión combinadas harán que el agua ascienda entre las dos láminas por
capilaridad.
De igual modo, la capilaridad hace que el agua suba por tubos de vidrio muy
finos, que ascienda en un papel secante, o que atraviese lentamente los pequeños
espacios entre las partículas del suelo y, de esta manera, esté disponible para las
raíces de las plantas.
17
La imbibición, por otra parte, es la absorción o penetración capilar de moléculas de
agua en sustancias tales como la madera o la gelatina que, como resultado de
ello, se hinchan. Las presiones desarrolladas por imbibición pueden ser
sorprendentemente grandes. Ver figura 6
Estructura del agua generada por puentes de hidrógeno
Figura No. 6
Fuente: Curtis, 2005
En condiciones normales de presión y temperatura, los puentes de hidrógeno se
rompen Vuelven a formarse continuamente, siguiendo un patrón variable. Por esa
causa, el agua es un líquido
Estos enlaces, en los que se une un átomo de hidrógeno con carga positiva débil que
forma parte de una molécula, con un átomo de oxígeno que posee carga negativa
débil y que pertenece a otra molécula, se conocen como puentes de hidrógeno.
Cada molécula de agua puede formar puentes de hidrógeno con otras cuatro
moléculas de agua. Aunque los enlaces individuales son débiles y se rompen
continuamente, la fuerza total de los enlaces que mantienen a las moléculas juntas es
muy grande.
1.3.3 Ionización, pH y pK
En el agua líquida hay una leve tendencia a que un átomo de hidrógeno salte del
átomo de oxígeno al que está unido covalentemente, al otro átomo de oxígeno al que
18
se encuentra unido por un puente de hidrógeno.
En esta reacción se producen dos iones: el ion hidronio (H3O+) y el ion hidróxido
(OH-).
En cualquier volumen dado de agua pura se encuentra ionizado de esta forma un
número pequeño, pero constante, de moléculas de agua. El número es constante
porque la tendencia del agua a ionizarse se contrapesa con la tendencia de los iones
a reunirse. Así, aunque algunas moléculas están ionizándose, un número igual de
otras moléculas está formándose; este estado se conoce como equilibrio dinámico.
Cuando el agua se ioniza, un núcleo de hidrógeno (o sea, un protón) se desplaza del
átomo de oxígeno al cual se encuentra unido covalentemente, al átomo de oxígeno
con el que establece un puente de hidrógeno. Los iones resultantes son el ion
hidróxido cargado negativamente (OH-1) y el ion hidronio cargado positivamente
(H3O+1).
En la siguiente figura se muestra la ionización del H2O, las esferas grandes
representan al oxígeno y las pequeñas al hidrógeno. Ver figura 7.
Ionización de la molécula del agua
Figura No. 7
Fuente: Curtis, 2005
En el agua pura, el número de iones H+ iguala exactamente al número de iones OHya que ningún ion puede formarse sin el otro cuando solamente hay moléculas de H2O
presentes.
Sin embargo, cuando una sustancia iónica o una sustancia con moléculas polares se
disuelve en el agua, pueden cambiar los números relativos de los iones H+ y OH-.
19
Por ejemplo, cuando el ácido clorhídrico (HCl) se disuelve en agua, se ioniza casi
completamente en iones H+ y Cl-; como resultado de esto, una solución de HCl (ácido
clorhídrico) contiene más iones H+ que OH-. De modo inverso, cuando el hidróxido de
sodio (NaOH) se disuelve en agua, forma iones Na+ y OH- así, en una solución de
hidróxido de sodio en agua hay más iones OH- que H+.
Una solución es ácida cuando el número de iones H+ supera al número de iones OH-,
de modo contrario, una solución es básica -o alcalina- cuando el número de iones
OH- supera al número de iones H+.
Así, un ácido es una sustancia que provoca un incremento en el número relativo de
iones H+ en una solución, y una base es una sustancia que provoca un incremento en
el número relativo de iones OH-.Los ácidos y bases fuertes son sustancias, tales como
el HCl y el NaOH, que se ionizan casi completamente en agua, dando como resultado
incrementos relativamente grandes en las concentraciones de iones H+ y OH-,
respectivamente.
Los ácidos y bases débiles, por contraste, son aquellos que se ionizan sólo
ligeramente, dando como resultado incrementos relativamente pequeños en la
concentración de iones H+ u OH-.
Dada la fuerte tendencia de los iones H+ y OH- a combinarse y la débil tendencia del
agua a ionizarse, la concentración de los iones OH- disminuirá siempre a medida que
la concentración de los iones H+ se incremente (como, por ejemplo, cuando se añade
HCl al agua), y viceversa. En otras palabras, si un ácido y una base de fuerzas
comparables se añaden en cantidades equivalentes, la solución no tendrá un exceso
ni de iones H+ ni de OH-.
Muchos de los ácidos importantes en los sistemas vivos deben sus propiedades
ácidas a un grupo de átomos llamado grupo carboxilo, que incluye un átomo de
carbono, dos átomos de oxígeno y un átomo de hidrógeno (simbolizado como COOH). Cuando se disuelve en agua una sustancia que contiene un grupo carboxilo,
algunos de los grupos -COOH se disocian y producen iones hidrógeno.
Así, los compuestos que contienen grupos carboxilo son dadores de iones hidrógeno,
o ácidos. Son ácidos débiles, sin embargo, porque el grupo -COOH se ioniza sólo
levemente.
Entre las bases más importantes de los sistemas vivos se encuentran los compuestos
20
que contienen al grupo amino (-NH2). Este grupo tiene una tendencia débil a aceptar
iones hidrógeno, formando por lo tanto el grupo -NH3+.
En tanto los iones hidrógeno son eliminados de la solución por el grupo amino, la
concentración relativa de los iones H+ disminuye y la concentración relativa de los
iones OH- aumenta. Grupos, tales como el -NH2, que son aceptores débiles de iones
hidrógeno son, así, bases débiles.
Los químicos expresan el grado de acidez por medio de la escala de pH. El símbolo
"pH" indica el logaritmo negativo de la concentración de iones hidrógeno en unidades
de moles por litro.
Los números cuyos logaritmos son de interés para nosotros son las concentraciones
de iones hidrógeno en las soluciones, que se expresan en moles por litro.
La ionización que ocurre en un litro de agua pura da como resultado la formación, en
el equilibrio, de 1/10.000.000 de mol de iones hidrógeno (y, como hemos notado
previamente, exactamente la misma cantidad de iones hidróxido).
En forma decimal, esta concentración de iones hidrógeno se escribe como 0,0000001
mol por litro o, en forma exponencial, como 10-7 mol por litro.
El logaritmo es el exponente -7 y el logaritmo negativo es 7; con referencia a la escala
de pH, se lo menciona simplemente como pH 7. A pH 7 las concentraciones de H+ y
OH- libres son exactamente iguales dado que están en agua pura. Este es un estado
neutro. Cualquier pH por debajo de 7 es ácido y cualquier pH por encima de 7 es
básico. Cuanto menor sea el valor del pH, mayor será la concentración de iones
hidrógeno.
Dado que la escala de pH es logarítmica, una diferencia en una unidad de pH implica
una diferencia de 10 veces en la concentración de iones hidrógeno. Por ejemplo, una
solución de pH 3 tiene 1.000 veces más iones H+ que una solución de pH 6.
Una diferencia de una unidad de pH refleja una diferencia de 10 veces en la
concentración de iones H+. Las bebidas cola, por ejemplo, son 10 veces más ácidas
que el jugo de tomate. Los jugos gástricos son 100 veces más ácidos que las bebidas
cola.
En la tabla 1, se muestran las concentraciones molares así como el pH y pOH
correspondiente de algunas sustancias conocidas.
pH, pOH y concentraciones molares de sustancias comunes
21
Tabla No. 1
Fuente: http://arturobola.tripod.com/index.html
Casi toda la química de los seres vivos tiene lugar a pH entre 6 y 8. Como
excepciones notables podemos mencionar los procesos químicos en el estómago de
los humanos y otros animales, que tienen lugar a pH de aproximadamente 2.
La sangre humana, por ejemplo, mantiene un pH casi constante de 7,4, a pesar del
hecho de que es el vehículo de gran número y variedad de nutrientes y otros
compuestos químicos que reparte entre las células, así como de la eliminación de
desechos, muchos de los cuales son ácidos y bases.
El mantenimiento de un pH constante, un ejemplo de homeostasis, es importante
porque el pH influye en gran medida en la velocidad de las reacciones químicas.
Los organismos resisten cambios fuertes y repentinos en el pH de la sangre y otros
fluidos corporales por medio de amortiguadores o buffers, que son combinaciones de
formas dadoras de H+ y aceptoras de H+ de ácidos o bases débiles.
22
Los buffers mantienen el pH constante por su tendencia a combinarse con iones H+,
eliminándolos así de la solución cuando la concentración de iones H+ comienza a
elevarse y liberándolos cuando desciende. En los sistemas vivos funciona una gran
variedad de buffers, siendo cada uno de ellos más efectivo al pH particular en el que
las concentraciones del dador y del aceptor de H+ son iguales.
Según los conceptos de ácido y de base de Brönsted y Lowry la fuerza de un ácido se
mide por su tendencia a ceder protones y la de una base por su tendencia a
aceptarlos, pero también se puede definir por referencia al equilibrio de disociación en
disolución acuosa. Así, para un ácido genérico AH en disolución se produce la
reacción reversible:
HA + H2O
A-
(aq)
+ H3O+ (aq)
y la constante Ka de disociación del ácido vendrá dada por:
Ka = [A-] [H3O]
[ HA-]
Que se denomina, también, constante de acidez.
Si el ácido es fuerte, su tendencia a ceder protones desplazará considerablemente el
equilibrio hacia la derecha y la disociación será prácticamente total, lo que se reflejará
en un valor elevado de Ka
Análogamente se tendrá para una base genérica B:
B + H2O
BH+ (aq) + OH- (aq)
La constante de disociación de la base o constante de basicidad será, en este
caso:
Kb = [BH+] [OH-]
[ B]
Cuanto mayor sea Kb más desplazado estará el equilibrio hacia la derecha y, por
tanto, mayor será la fuerza de la base o su capacidad para captar protones y
convertirse en BH+
.
CONCEPTO DE Pk
La descripción del grado de acidez en términos de pH tiene la enorme ventaja de
evitar operaciones con potencias decimales de exponentes negativos. Dado que
23
las constantes de equilibrio vienen dadas, por lo general, como potencias de diez,
es posible extender la idea recogida en la definición de pH al caso de los valores
de K. Así, se define el pK, para una reacción en equilibrio, en la forma:
pK = -log K
En equilibrios ácido-base la constante de equilibrio se denomina constante de
acidez o de basicidad y su pK constituye una forma de expresar su valor. Así, por
ejemplo, la constante de acidez del ácido acético a 25 ºC es Ka = 1,8 x 10-5 y su
pKa se calcula, de acuerdo con la definición, como pKa = -log (1,8 x 10-5) = 4,8
Dado que el valor de la constante de acidez constituye una medida directa de la
fuerza de un ácido, su pKa es entonces una medida inversa de dicha fuerza;
cuanto mayor es la fuerza de un ácido menor es su pKa. Los ácidos fuertes, como
el clorhídrico (HCI) o el sulfúrico (H2SO4), tienen pKa negativos y los débiles,
como el acético (CH3COOH) o el carbónico (H2CO3), pKa positivos.
De la misma manera puede definirse el pK b de una base, cuyo significado es
análogo.
1.3.4 Ecuación de Henderson – Hasselbalch
El pH de una mezcla amortiguadora se puede conocer mediante la ecuación de
Henderson-Hasselbalch. En la disociación del ácido acético:
la constante de equilibrio es:
Si tomamos logaritmos:
24
Y cambiando de signos:
lo que es lo mismo:
Reordenando:
Que es la fórmula conocida como la ecuación de Henderson-Hasselbalch.
Teniendo en cuenta que el ácido acético es muy débil y, por tanto, el equilibrio de
disociación está casi totalmente desplazado hacia la izquierda (desplazamiento
favorecido por la presencia de cantidades notables de acetato) podremos sustituir en
la ecuación de Henderson-Hasselbalch, sin introducir errores, la concentración de
acético libre por la de acético total ([AcH]= [ácido]).
Análogamente, como el acetato sódico está completamente disociado podemos
considerar que la concentración del ión acetato coincide con la concentración de sal
([Ac-] = [sal]).
Con estas modificaciones podemos expresar la ecuación de Henderson-Hasselbalch
de una forma válida para todos los amortiguadores (no sólo para el acético/acetato):
25
A partir de esta fórmula se pueden deducir fácilmente las propiedades de los
amortiguadores:
1.- El pH de una disolución amortiguadora depende de la naturaleza del ácido débil
que lo integra (de su pK), de modo que para cantidades equimoleculares de sal y de
ácido, el pH es justamente el pK de este ácido.
Dicho de otra forma, se puede definir el pK de un ácido débil como el pH del sistema
amortiguador que se obtiene cuando [sal] = [ácido].
2.- El pH del sistema amortiguador depende de la proporción relativa entre la sal y el
ácido, pero no de las concentraciones absolutas de estos componentes. De aquí se
deduce que añadiendo agua al sistema, las concentraciones de sal y ácido
disminuyen paralelamente, pero su cociente permanece constante, y el pH no cambia.
Sin embargo, si la dilución llega a ser muy grande, el equilibrio de disociación del
ácido se desplazaría hacia la derecha, aumentando la [sal] y disminuyendo [ácido],
con lo cual el cociente aumenta y el pH también, de forma que se iría acercando
gradualmente a la neutralidad (pH 7). Ver gráfica 1
3.- Cuando se añaden ácidos o bases fuertes a la disolución amortiguadora, el
equilibrio se desplaza en el sentido de eliminar el ácido añadido (hacia la izquierda) o
de neutralizar la base añadida (hacia la derecha).
Este desplazamiento afecta a las proporciones relativas de sal y ácido en el equilibrio.
Como el pH varía con el logaritmo de este cociente, la modificación del pH resulta
exigua hasta que uno de los componentes está próximo a agotarse.
26
Curva típica ácido base
Gráfica No.1
Fuente: http://www.ehu.es/biomoleculas
1.4 Introducción a la bioenergética
1.4.1 Bioenergética y termodinámica
Los sistemas vivos convierten la energía de una forma en otra a medida que cumplen
funciones esenciales de mantenimiento, crecimiento y reproducción. En estas
conversiones energéticas, como en todas las demás, parte de la energía útil se pierde
en el ambiente en cada paso.
Las leyes de la termodinámica gobiernan las transformaciones de energía. La primera
ley establece que la energía puede convertirse de una forma a otra, pero no puede
crearse ni destruirse.
La segunda ley establece que en el curso de las conversiones energéticas, el
potencial termodinámico -o energía potencial termodinámica- de un sistema en el
estado final siempre será menor que el potencial termodinámico del mismo sistema en
el estado inicial.
Otra manera de enunciar la segunda ley de la termodinámica es que todos los
procesos naturales tienden a ocurrir en una dirección tal que la entropía (la medida del
"grado de desorden" o de "aleatoriedad") del Universo se incrementa.
27
Para mantener la organización de la cual depende la vida, los sistemas vivos deben
tener un suministro constante de energía que les permita superar la tendencia hacia el
desorden creciente. El Sol es la fuente original de esta energía.
Las transformaciones energéticas en las células vivas implican el movimiento de
electrones de un nivel energético a otro y, frecuentemente, de un átomo o molécula a
otro. Las reacciones de oxidación-reducción implican movimiento de electrones de un
átomo a otro. Un átomo o molécula que pierde electrones se oxida; el que los gana se
reduce.
El total de las reacciones químicas que ocurren en las células constituyen el
metabolismo. Las reacciones metabólicas ocurren en series, llamadas vías, cada una
de las cuales sirve a una función determinada en la célula. Cada paso en una vía es
controlado por una enzima específica.
Las reacciones escalonadas de las vías enzimáticas les permiten a las células llevar a
cabo sus actividades químicas con una notable eficiencia, en lo que concierne a la
energía y a los materiales. Las enzimas funcionan como catalizadores biológicos. Así,
disminuyen la energía de activación e incrementan enormemente la velocidad a la que
se producen las reacciones químicas.
Las reacciones catalizadas por enzimas están bajo un estricto control celular. Los
principales factores que influyen sobre la velocidad de las reacciones enzimáticas son
las concentraciones de enzima y de sustrato y la disponibilidad de los cofactores
requeridos. Muchas enzimas son sintetizadas por las células o activadas sólo cuando
son necesarias.
El ATP es el principal transportador de energía en la mayoría de las reacciones que
tienen lugar en los sistemas vivos. Las células son capaces de llevar a cabo procesos
y reacciones endergónicas (tales como reacciones biosintéticas, transporte activo o el
movimiento de microtúbulos) acoplándolas a reacciones exergónicas que suministran
un exceso de energía. Estas reacciones acopladas generalmente involucran a
compuestos trifosfato como el ATP u otros.
Las familias de enzimas denominadas quinasas y fosforilasas adicionan o remueven
un grupo fosfato a otra molécula respectivamente. La transferencia de grupos fosfato o fosforilación- cumple un papel importante en la regulación de muchas reacciones
químicas de la célula.
28
1.4.2 El ATP y otras moléculas reactivas
Todas las actividades biosintéticas de la célula, muchos de sus procesos de transporte
y una diversidad de otras actividades requieren de energía. Una gran proporción de
esta energía es suministrada por una sola sustancia: el adenosín trifosfato o ATP. La
glucosa y otros carbohidratos son formas de almacenamiento de energía y también
formas en las que se transfiere energía de célula a célula y de organismo a
organismo.
En cierto sentido, son como el dinero depositado en un banco. Sin embargo, el ATP es
como el cambio de bolsillo: es la moneda energética de la célula que puede gastarse
de inmediato.
La molécula de ATP está formada por la base nitrogenada adenina, el azúcar de cinco
carbonos ribosa y tres grupos fosfato. Los tres grupos fosfato están unidos por dos
enlaces covalentes que se rompen con facilidad, produciendo cada uno
aproximadamente 7 kilocalorías de energía por mol. Ver figura 8.
En los sistemas biológicos, las reacciones endergónicas, como las de biosíntesis,
se producen gracias a la energía liberada en las reacciones exergónicas con las que
están acopladas. En la mayoría de las reacciones acopladas, el ATP es el
intermediario que conduce la energía de una reacción a otra.
Molécula de ATP
Figura No 8
Fuente: http://www.monografias.com
La estructura interna de la molécula de ATP la hace inusualmente adecuada para este
papel en los sistemas vivos.
29
En el laboratorio, la energía se libera de la molécula de ATP cuando se elimina el
tercer fosfato por hidrólisis dejando ADP (adenosín difosfato) y un fosfato:
ATP + H 2 O => ADP + fosfato
En el curso de esta reacción, se liberan unas 7 kilocalorías de energía por mol de
ATP. La eliminación del segundo fosfato produce AMP (adenosín monofosfato) y
libera una cantidad equivalente de energía:
ADP + H 2 O => AMP + fosfato
Los enlaces covalentes que unen a estos dos fosfatos al resto de la molécula se
simbolizan con el signo ~, y durante muchos años se llamaron enlaces de "alta
energía", término incorrecto y confuso.
Estos enlaces no son fuertes, como los enlaces covalentes entre el carbono y el
hidrógeno, que tienen una energía de enlace de 98,8 Kcal/mol. Al contrario, son
enlaces que se rompen fácilmente y liberan, como vimos, una cantidad de energía,
aproximadamente 7 Kcal/mol, adecuada para impulsar muchas de las reacciones
endergónicas esenciales de la célula.
Además, la energía liberada no surge totalmente del movimiento de los electrones de
enlace hacia niveles energéticos más bajos. Es también el resultado de un
reordenamiento de los electrones en otros orbitales de las moléculas de ADP o de
ATP. Cada uno de los grupos fosfato lleva cargas negativas y, por eso, tienden a
repelerse. Cuando se elimina un grupo fosfato, la molécula sufre un cambio en la
configuración electrónica, lo cual da como resultado una estructura con menos
energía.
30
Unidad 2. Carbohidratos
Objetivo educacional. Identificar la estructura general de los carbohidratos y su
función metabólica y explicará los eventos metabólicos que efectúan los seres
vivos para la obtención de energía a partir de los carbohidratos.
2.1 Generalidades
2.1.1 Concepto. Los glúcidos, carbohidratos, hidratos de carbono o sacáridos (del
griego σάκχαρον que significa "az
úcar") son moléculas orgánicas compuestas por
carbono, hidrógeno y oxígeno. Son solubles en agua y se clasifican de acuerdo a la
cantidad de carbonos o por el grupo funcional aldehído. Son la forma biológica
primaria de almacenamiento y consumo de energía.
Otras biomoléculas energéticas son las grasas y, en menor medida, las proteínas.
El término "hidrato de carbono" o "carbohidrato" es poco apropiado, ya que estas
moléculas no son átomos de carbono hidratados, es decir, enlazados a moléculas de
agua, sino que constan de átomos de carbono unidos a otros grupos funcionales. Este
nombre proviene de la nomenclatura química del siglo XIX, ya que las primeras
sustancias aisladas respondían a la fórmula elemental Cn(H2O)n (donde "n" es un
entero de 3 en adelante; según el número de átomos)
2.1.2 Clasificación
Los Carbohidratos, glúcidos o azúcares son la fuente más abundante y económica de
energía alimentaria de nuestra dieta. Están presentes tanto en los alimentos de origen
animal como la leche y sus derivados como en los de origen vegetal; legumbres,
cereales, harinas, verduras y frutas.
Dependiendo de su composición, los carbohidratos pueden clasificar en simples o
compuestos, dentro de los primeros tenemos a los monosacáridos, disacáridos y
oligosacáridos y como compuestos tenemos a los polisacáridos.
2.2. Monosacáridos. Son los glúcidos más sencillos, que no se hidrolizan, es
decir, que no se descomponen para dar otros compuestos, conteniendo de tres a seis
átomos de carbono. Su fórmula empírica es (CH2O)n donde n ≥ 3. Se nombran
haciendo referencia al número de carbonos (3-7), terminado en el sufijo -osa.
31
La cadena carbonada de los monosacáridos no está ramificada y todos los átomos de
carbono menos uno contienen un grupo alcohol (-OH).
El átomo de carbono restante tiene unido un grupo carbonilo (C=O).
2.2.1 Clasificación.
Si al grupo carbonilo se le une al extremo de la cadena un grupo aldehído (-CHO) el
monosacárido recibe el nombre de aldosa. Si el carbono carbonílico está en cualquier
otra posición, se trata de una cetona (C=O) y el monosacárido recibe el nombre de
cetosa. Ejemplos de estos monosacáridos son la glucosa y la fructosa.
2.2.2 Propiedades de los monosacáridos.
Al igual que los disacáridos, son dulces, solubles en agua (hidrosolubles) y cristalinos.
Los más conocidos son la glucosa, la fructosa y la galactosa. Estos azúcares
constituyen las unidades monómeras de los hidratos de carbono para formar los
polisacáridos.
Tienen la propiedad de desviar la luz polarizada, propiedad que le confiere su carbono
asimétrico (estereoisomería), llamándose dextrógiros los que la desvían hacia la
derecha, y levógiros, hacia la izquierda. Todos tienen actividad óptica menos la
dihidroacetona.
Todos los monosacáridos son azúcares reductores, ya que al menos tienen un -OH
hemiacetálico libre, por lo que dan positivo a la reacción con reactivo de Fehlin, a la
reacción con reactivo de Tollens, a la Reacción de Maillard y la Reacción de Benedict.
Otras formas de decir que son reductores es decir que presentan equilibrio con la
forma abierta, presentan mutarotación (cambio espontáneo entre las dos formas
cicladas α (alfa) y β (beta), o decir que forma osazonas.
2.2.3 Monosacáridos de importancia biológica
Así para las aldosas de 3 a 6 átomos de carbono tenemos:
• 3 carbonos: triosas, hay una: D-Gliceraldehído.
• 4 carbonos: tetrosas, hay dos, según la posición del grupo carbonilo: D-Eritrosa
y D-Treosa.
32
•
•
5 carbonos: pentosas, hay cuatro, según la posición del grupo carbonilo: DRibosa, D-Arabinosa, D-Xilosa, D-Lixosa.
6 carbonos: hexosas, hay ocho, según la posición del grupo carbonilo: D-Alosa,
D-Altrosa, D-Alucosa, D-Manosa, D-Gulosa, D-Idosa, D-Galactosa, D-Talosa.
Las cetosas de 3 a 7 átomos de carbono son:
• Triosas: hay una: Dihidroxiacetona.
• Tetrosas: hay una: D-Eritrulosa.
• Pentosas: hay dos, según la posición del grupo carbonilo: D-Ribulosa, DXilulosa.
• Hexosas: hay cuatro según la posición del grupo carbonilo: D-Sicosa, DFructosa, D-Sorbosa, D-Tagatosa.
• Heptosa
2.3
. Oligosacáridos
Son polímeros formados a base de monosacáridos unidos por enlaces O-glicosídicos,
con un número de unidades monoméricas entre 2 y 10. Existe una gran diversidad de
oligosacáridos, pues puede variar el número, las ramificaciones, el tipo de
monosacáridos que se unen y la forma de enlazarse de los monosacáridos para
formar una cadena de polisacáridos.
Esta enorme diversidad dota a los oligosacáridos de su propiedad más importante,
que es la capacidad para almacenar información, cumpliendo así la función de
reconocimiento celular.
De hecho, esta es la principal función que cumplen estos compuestos en el lugar
donde principalmente se encuentran en la naturaleza: en la superficie exterior de la
membrana celular, enlazados a moléculas de proteínas o de lípidos, constituyendo las
glicoproteínas y glicolípidos.
Los oligosacáridos más abundantes en la naturaleza son la inulina, la oligofructosa
(fructooligosacáridos) y los galactooligosacáridos.
La inulina y oligofructosa están formados por cadenas de fructosa que pueden
terminar en glucosa o fructosa. Están presentes en muchos vegetales: cebolla, ajo,
plátano, alcachofa, etc.
33
2.3.1 Clasificación
La clasificación más importante de los oligosacáridos se hace en función de su
tamaño. Otra clasificación importante se basa en la capacidad de reducir los iones
metálicos.
También se puede clasificar según su tamaño de los oligosacáridos se define según el
número de monosacáridos que los forman y la clasificación se hace anteponiendo el
prefijo numeral latino al nombre de sacárido.
Así, los oligosacáridos formados por dos monosacáridos se denominan disacáridos,
los formados por tres son trisacáridos, los de cuatro tetrasacáridos y así hasta los
decasacáridos o diez monosacáridos.
2.3.2 Disacáridos. Son un tipo de hidratos de carbono, o carbohidratos, formados
por la condensación (unión) de dos monosacáridos iguales o distintos mediante enlace
O-glucosídico (con pérdida de una molécula de agua), mono o dicarbonílico, que
además puede ser α o β en función del -OH hemiacetal o hemicetal. Los disacáridos
más comunes son:
Sacarosa: Formada por la unión de una glucosa y una fructosa, se le llama también
azúcar común. No tiene poder reductor.
Lactosa: Formada por la unión de una glucosa y una galactosa. Es el La fórmula
empírica de los disacáridos es C12H22O11. El enlace covalente entre dos
monosacáridos provoca la eliminación de un átomo de hidrógeno de uno de los
monosacáridos y de un grupo hidroxilo del otro monosacárido, de forma que en
conjunto podemos decir que se elimina una molécula de agua (H2O) que se libera al
medio de reacción.
En la mucosa del tubo digestivo del ser humano existen unas enzimas llamadas
disacaridasas, que hidrolizan el enlace glucosídico que une a los dos monosacáridos,
para su absorción a nivel intestinal.
2.4 Características y propiedades de los polisacáridos
Polisacáridos: Son biomoléculas formadas por la unión de una gran cantidad de
monosacáridos. Se encuadran entre los glúcidos, y cumplen funciones diversas, sobre
todo de reservas energéticas y estructurales. Son polímeros, cuyos monómeros
constituyentes son monosacáridos, los cuales se unen repetitivamente mediante
enlaces glucosídicos.
34
Estos compuestos llegan a tener un peso molecular muy elevado, que depende del
número de residuos o unidades de monosacáridos que participen en su estructura.
Este número es casi siempre indeterminado, variable dentro de unos márgenes, a
diferencia de lo que ocurre con biopolímeros informativos, como el ADN o los
polipéptidos de las proteínas, que tienen en su cadena un número fijo de piezas,
además de una secuencia específica.
Los polisacáridos pueden descomponerse, por hidrólisis de los enlaces glucosídicos
entre residuos, en polisacáridos más pequeños, así como en disacáridos o
monosacáridos. Su digestión dentro de las células, o en las cavidades digestivas,
consiste en una hidrólisis catalizada por enzimas digestivas (hidrolasas) llamadas
genéricamente glucosidasas, que son específicas para determinados polisacáridos y,
sobre todo, para determinados tipos de enlace glucosídico.
En la formación de cada enlace glucosídico –sobra- una molécula de agua, igual que
en su ruptura por hidrólisis se consume una molécula de agua, así que en una cadena
hecha de n monosacáridos, habrá n-1 enlaces glucosídicos. Partiendo de que la
fórmula general, no sin excepciones, de los monosacáridos es
CxH2xOx
se deduce fácilmente que los polisacáridos responderán casi siempre a la fórmula
general:
Cx(H2O)x–1
Los polisacáridos cumplen principalmente actividades de reserva algunos de los que
podemos mencionar por su importancia biológica: almidón, glucógeno y dextranos. Así
mismo cumplen funciones estructurales, ya que mantienen la rigidez necesaria de los
vegetales. Los compuestos más comunes son la celulosa y xilanos.
2.4.1 Polisacáridos de almacenamiento
Los principales polisacáridos de almacenamiento son la amilosa y la
aminopeptina, que juntos forman el almidón de las plantas y el glucógeno que
se almacena en las células animales y microbianas.
Tanto el almidón como el glucógeno, se almacenan en gránulos dentro de las
células como por ejemplo en las del hígado. Ver figura 9.
35
Almacenamiento de glucógeno en hígado
Fig. No.9
Fuente: http://bifi.es/15polisac.htm
El glucógeno es la forma principal de almacenaje de carbohidratos en los
animales. La digestión del almidón y del glucógeno comienza en la boca con la
acción de la alfa-amilasa que se secreta en la saliva.
La función del glucógeno, como principal polisacárido de reserva de las células
animales, es la reserva nutricional en los tejidos animales, debido a su
capacidad para almacenar glucosa movilizándose rápidamente, ya sea en
periodos inter digestivos o mientras se produce la actividad muscular, y por otra
parte, debido precisamente a su capacidad de almacenamiento, reducir al
máximo los cambios de presión osmótica que la glucosa libre podría ocasionar
en la célula.
El glucógeno se deposita en el hígado, que actúa como órgano central de
almacenamiento de energía en muchos animales, el glucógeno es también
abundante en el tejido muscular, en el que está disponible de manera más
inmediata para la liberación de energía.
36
Por su parte el almidón se encuentra en casi todos los tipos de células
vegetales, pero las semillas de los cereales, los tubérculos y las frutas no
maduras contienen ésta sustancia de manera especialmente abundante.
Figura 10
Almacenamiento de almidón en células vegetales
Figura No. 10
Fuente: http://www.wikipedia.org/
El glucógeno es la forma principal de almacenaje de carbohidratos en los
animales. La digestión del almidón y del glucógeno comienza en la boca con la
acción de la alfa-amilasa que se secreta en la saliva. La función del glucógeno,
como principal polisacárido de reserva de las células animales, es la reserva
nutricional en los tejidos animales, debido a su capacidad para almacenar
glucosa movilizándose rápidamente, ya sea en periodos inter digestivos o
mientras se produce la actividad muscular, y por otra parte, debido
precisamente a su capacidad de almacenamiento, reducir al máximo los
cambios de presión osmótica que la glucosa libre podría ocasionar en la célula.
El glucógeno se deposita en el hígado, que actúa como órgano central de
almacenamiento de energía en muchos animales, el glucógeno es también
abundante en el tejido muscular, en el que está disponible de manera más
inmediata para la liberación de energía.
Por su parte el almidón se encuentra en casi todos los tipos de células
vegetales, pero las semillas de los cereales, los tubérculos y las frutas no
maduras contienen ésta sustancia de manera especialmente abundante.
Figura 11
37
Almacenamiento de almidón en células vegetales
Figura No. 11
Fuente: http://www.wikipedia.org
El almidón es un polisacárido de reserva alimenticia predominante en las
plantas, constituido por amilosa y amilopectina. Proporciona el 70-80% de las
calorías consumidas por los humanos de todo el mundo.
Tanto el almidón como los productos de la hidrólisis del almidón constituyen la
mayor parte de los carbohidratos digestibles de la dieta habitual.
Del mismo modo, la cantidad de almidón utilizado en la preparación de
productos alimenticios, sin contar el que se encuentra presente en las harinas
usadas para hacer pan y otros productos de panadería.
Los almidones comerciales se obtienen de las semillas de cereales,
particularmente de maíz (Zea mays), trigo (Triticum spp.), varios tipos de arroz
(Oryza sativa), y de algunas raíces y tubérculos, particularmente de patata
(Solanum tuberosum), batata (Ipomoea batatas) y mandioca (Manihot
esculenta). Los almidones modificados tienen un número enorme de posibles
aplicaciones en los alimentos, que incluyen las siguientes: adhesivo, ligante,
enturbiante, formador de películas, estabilizante de espumas, agente antienvejecimiento de pan, gelificante, glaseante, humectante, estabilizante,
texturizante y espesante.
2.4.2 Polisacáridos estructurales
38
Las plantas no parecen sintetizar ni utilizar proteínas estructurales fibrosas
como la queratina y el colágeno, y en su lugar cuentan únicamente con
polisacáridos especiales. Los animales emplean ambos tipos de sustancias.
Dado que cada uso estructural, requiere propiedades diferentes, existe una gran
variedad de polisacáridos estructurales, pero el más abundante sin duda alguna
es la celulosa.
Celulosa. Principal polisacárido de las plantas leñosas y fibrosas (como los
árboles y las hierbas), es el polímero más abundante de la biósfera. La célula es
polímero lineal de D – glucosa. Figura 12. La celulosa es un polímero con
cadenas largas sin ramificaciones de B-D-Glucosa y se distingue del almidón
por tener grupos -CH2OH alternando por arriba y por debajo del plano de
molécula.
La ausencia de cadenas laterales permite a las moléculas de celulosa acercarse
una a otras para formar estructuras rígidas.
La celulosa es el material estructural. La madera consiste principalmente de
celulosa, y el algodón es casi celulosa pura. más común en plantas
Estructura química de la celulosa
Figura No.12
Fuente: http://es.wikipedia.org/wiki/Celulosa
39
La celulosa puede ser desdoblada (hidrolizada) en sus glucosas constituyentes
por microorganismos que residen en el sistema digestivo de las termitas y los
rumiantes. La celulosa puede modificar en el laboratorio tratándola con acido
nítrico (HNO3) para reemplazar todos los grupos hidroxilos con nitratos (-NOx) y
produce nitrato de celulosa (nitrocelulosa o algodón explosivo) que es un
componente de la pólvora sin humo. La celulosa parcialmente nitrada, piroxilina,
se usa en la producción de, plásticos, lacas, y esmaltes de uñas.
2.4.3. Peptidoglucanos estructurales
Las bacterias y el resto de la mayoría de los organismos unicelulares poseen
una pared celular, cuya naturaleza es la base de la clasificación de las bacterias
en dos grandes clases: las que retienen el colorante de Gram (un complejo de
yodo), que se denominan, bacterias Gram positivas y las que no hacen, a las
que se les da el nombre de gran negativas.
Las bacterias Gram positivas poseen una pared celular que tiene en su
superficie, por fuera de la membrana celular lipídica, un complejo entrelazado
péptido – polisacárido de múltiples capas al que se le denomina
peptidoglucanos, las paredes celulares de las bacterias Gram negativas pero
ésta forma una sola capa y está cubierta por una delgada membrana lipídica
externa, esta diferencia permite eliminar el colorante de gran negativa mediante
el lavado. Las mencionadas diferencias son evidentes en la figura 13
Diferencias estructurales entre bacterias Gram positivas y Gram negativas
Figura No.13
Fuente: http://biologiamedic.com
40
La pared celular que rodea a las bacterias es compleja y existen dos formas
básicas: pared celular grampositiva con una gruesa capa de péptidoglucano y
una pared gramnegativa con una delgada capa de péptidoglucano, así como
una membrana externa.
Algunas bacterias carecen de pared celular y compensan su ausencia
sobreviviendo tan solo al interior de células del organismo anfitrión o en un
ambiente hipertónico. Para clasificar a las bacterias debemos tener en cuenta
su tamaño, forma, disposición espacial, propiedades. Se encuentran en todos
los lugares de nuestro planeta, en al agua dulce y salada, por tanto viven en el
aire, agua y tierra, y se les halla tambien en los alimentos y en el exterior y el
interior de los seres vivos.
Encontramos también bacterias que pueden provocar enfermedades
potencialmente mortales. La enfermedad puede deberse a los efectos tóxicos
de los productos bacterianos o a la invasión de regiones corporales que
acostumbran a ser estériles.
2.5 Metabolismo anaerobio de glucosa
En ausencia de oxígeno, el ácido pirúvico puede seguir una de varias vías
llamadas anaeróbicas. Veremos brevemente dos de las vías anaeróbicas más
interesantes. El ácido pirúvico puede convertirse en etanol (alcohol etílico) o en
uno de varios ácidos orgánicos diferentes, de los cuales el ácido láctico es el
más común. Ver figura 14.
El producto de reacción depende del tipo de célula. Por ejemplo, las levaduras,
presentes como "florescencias" en el hollejo de las uvas, pueden crecer con o
sin oxígeno.
Cuando los jugos azucarados de las uvas y de otras frutas se extraen y se
almacenan en condiciones anaeróbicas, las levaduras transforman el jugo de
fruta en vino, convirtiendo la glucosa en etanol. Cuando el azúcar se agota, las
levaduras dejan de funcionar; en este momento, la concentración de alcohol es
entre 12% y 17% dependiendo de la variedad de uvas y de la estación en la
cual fueron cosechadas.
En el primer paso de la glucólisis se desprende dióxido de carbono. En el
segundo, se oxida el NADH y se reduce el acetaldehído. La mayor parte de la
energía química de la glucosa permanece en el alcohol, que es el producto final
de la secuencia.
41
Producción de etanol en el metabolismo anaerobio
Figura No. 14
Fuente: Curtis, 2005
El ácido láctico se forma a partir del ácido pirúvico, por acción de una variedad
de microorganismos y también por algunas células animales cuando el O2 es
escaso o está ausente. Figura 15
Producción de ácido láctico en el metabolismo anaerobio
Figura No.15
Fuente: Curtis, 2005
En el curso de esta reacción, el NADH se oxida y el ácido pirúvico se reduce.
Las moléculas de NAD+ producidas en esta reacción se reciclan en la secuencia
glucolítica. Sin este reciclado, la glucólisis no puede seguir adelante. La
acumulación de ácido láctico da como resultado dolor y fatiga muscular.
42
Por ejemplo, se produce en las células musculares de los vertebrados durante
ejercicios intensos, como en el caso de una carrera. Cuando corremos rápido,
aumentamos la frecuencia respiratoria, incrementando de este modo el
suministro de oxígeno, pero incluso este incremento puede no ser suficiente
para satisfacer los requerimientos inmediatos de las células musculares. Sin
embargo, las células pueden continuar trabajando y acumular lo que se conoce
como deuda de oxígeno.
La glucólisis continúa, utilizando la glucosa liberada por el glucógeno
almacenado en el músculo, pero el ácido pirúvico resultante no entra en la vía
aeróbica de la respiración sino que se convierte en ácido láctico que, a medida
que se acumula, disminuye el pH del músculo y reduce la capacidad de las
fibras musculares para contraerse, produciendo la sensación de fatiga muscular.
El ácido láctico se difunde en la sangre y es llevado al hígado.
Posteriormente, cuando el oxígeno es más abundante (como resultado de la
inspiración y espiración profunda que siguen al ejercicio intenso) y se reduce la
demanda de ATP, el ácido láctico se resintetiza en ácido pirúvico y nuevamente
en glucosa o glucógeno.
2.6
Metabolismo aerobio de la glucosa
La oxidación de la glucosa es la fuente de energía en la mayoría de las células.
Cuando la glucosa se degrada en una serie de pequeños pasos por medio de
enzimas, una proporción significativa de la energía contenida en la molécula
vuelve a empaquetarse en los enlaces fosfato de las moléculas de ATP.
La primera fase en la degradación de la glucosa es la glucólisis que se efectúa
en el citoplasma de la célula. La segunda fase es la respiración aeróbica, que
requiere oxígeno y, en las células eucarióticas, tiene lugar en las mitocondrias.
La respiración comprende el ciclo de Krebs y el transporte terminal de
electrones acoplado al proceso de fosforilación oxidativa. Todos estos procesos
están íntimamente relacionados. En condiciones anaeróbicas, el proceso de
fermentación transforma al ácido pirúvico producido por la glucólisis o en etanol
o en ácido láctico.
Es posible saber cómo y en qué cantidad la energía química, originalmente
presente en la molécula de glucosa, se recupera en forma de ATP en el curso
43
de la degradación de la molécula de glucosa. Así, es posible calcular el
rendimiento energético global de la oxidación de la glucosa, que puede dar
como resultado un máximo de 38 moléculas de ATP.
La actividad de la glucólisis y la respiración están reguladas de acuerdo con las
necesidades energéticas de la célula.
Hasta ahora nos hemos referido a la degradación de la molécula de glucosa,
pero otras moléculas alimenticias, que incluyen a las grasas, los polisacáridos y
las proteínas, pueden ser también degradadas a compuestos que pueden
ingresar en las vías centrales -glucólisis y ciclo de Krebs- en diferentes pasos.
La biosíntesis de compuestos orgánicos utiliza los compuestos precursores
derivados de intermediarios en la secuencia respiratoria y es impulsada por la
energía derivada de esos procesos.
Así, otras vías catabólicas y anabólicas están íntimamente interrelacionadas.
2.6.1. Glucólisis
La glucólisis es un proceso en el cual una molécula de glucosa de 6 carbonos
se escinde en dos moléculas de 3 carbonos de ácido pirúvico. Este proceso da
como resultado un rendimiento neto de dos moléculas de ATP (a partir de ADP
y fosfato inorgánico) y dos moléculas de NADH (a partir de NAD+).
La glucólisis comienza con una molécula de glucosa. En este proceso, primero
se invierte energía por transferencia de un grupo fosfato desde una molécula de
ATP, una por cada paso, a la molécula de azúcar. La molécula de 6 carbonos
luego se escinde y, de allí en adelante, la secuencia produce energía. En cierto
momento se reduce una molécula de NAD+ a NADH y H+ almacenándose parte
de la energía producida por la oxidación del gliceraldehído fosfato. En los pasos
finales las moléculas de ADP toman energía del sistema, fosforilándose a ATP.
Por lo tanto, para iniciar la secuencia glucolítica es necesaria la energía de los
enlaces fosfato de dos moléculas de ATP. Posteriormente se producen dos
moléculas de NADH a partir de dos de NAD+ y cuatro de ATP a partir de cuatro
de ADP.
44
Se puede observar a continuación el rendimiento bioquímico de la
Glucosa + 2ATP + 4ADP + 2Pi + 2NAD+ =>
2 Ácido pirúvico + 2ADP + 4ATP + 2NADH + 2H+ + 2H2O
De esta forma, una molécula de glucosa se convierte en dos moléculas de ácido
pirúvico. La ganancia neta, la energía recuperada, es dos moléculas de ATP y
dos moléculas de NADH por molécula de glucosa. Las dos moléculas de ácido
pirúvico contienen todavía una gran parte de la energía que se encontraba
almacenada en la molécula de glucosa original.
La serie de reacciones que constituyen la glucólisis se lleva a cabo virtualmente
en todas las células vivas, desde las células procarióticas hasta las células
eucarióticas de nuestros propios cuerpos. En la figura 16 se pueden observar
cada una de las reacciones y moléculas involucradas en el proceso de la
glucolisis.
Esquema general de la glucolisis
Figura No. 16
Fuente: http://upload.wikimedia.org
45
2.6.2. Ciclo de Krebs o ciclo del ácido cítrico
La respiración se desarrolla en dos etapas: el ciclo de Krebs y el transporte
terminal de electrones. En el curso de la respiración, las moléculas de tres
carbonos de ácido pirúvico producido por la glucólisis son degradadas a
grupos acetilo de dos carbonos, que luego entran al ciclo de Krebs. En una serie
de reacciones en el ciclo de Krebs, el grupo acetilo de dos carbonos es oxidado
completamente a dióxido de carbono.
En el curso de la oxidación de cada grupo acetilo se reducen cuatro aceptores
de electrones (tres NAD+ y un FAD) y se forma otra molécula de ATP. Ver
figura 17.
Esquema general del ciclo de Krebs
Figura No. 17
Fuente: Curtis, 2005
46
En el ciclo de Krebs los carbonos donados por el grupo acetilo se oxidan a
dióxido de carbono y los electrones pasan a los transportadores de electrones.
Lo mismo que en la glucólisis, en cada paso interviene una enzima específica.
La coenzima A es el nexo entre la oxidación del ácido pirúvico y el ciclo de
Krebs. A modo de resumen: en el ciclo de Krebs se producen una molécula de
ATP, tres moléculas de NADH y una molécula de FADH2 que representan la
producción de energía de este ciclo. Se necesitan dos vueltas del ciclo para
completar la oxidación de una molécula de glucosa.
Así, el rendimiento energético total del ciclo de Krebs para una molécula de
glucosa es dos moléculas de ATP, seis moléculas de NADH y dos moléculas de
FADH.
La etapa final de la respiración es el transporte terminal de electrones, que
involucra a una cadena de transportadores de electrones y enzimas embutidas
en la membrana interna de la mitocondria. A lo largo de esta serie de
transportadores de electrones, los electrones de alta energía transportados por
el NADH de la glucólisis y por el NADH y el FADH2 del ciclo de Krebs van
"cuesta abajo" hasta el oxígeno. Figura 18.
En esta representación de la cadena respiratoria, las moléculas que se indican:
flavina mononucleótido (FMN), coenzima Q (CoQ) y los citocromos b, c, a y a3,
son los principales transportadores de electrones de la cadena. Al menos otras
nueve moléculas transportadoras funcionan como intermediarias además de las
que se muestran aquí.
Los electrones transportados por la NADH entran en la cadena cuando son
transferidos a la FMN, que entonces se reduce (azul). Casi instantáneamente, el
FMN cede los electrones al CoQ. El FMN vuelve así a su forma oxidada
(naranja), listo para recibir otro par de electrones, y la CoQ se reduce. CoQ
entonces pasa los electrones al siguiente aceptor, y vuelve a su forma oxidada.
El proceso se repite en sentido descendente. Los electrones, al pasar por la
cadena respiratoria, van saltando a niveles energéticos sucesivamente
inferiores. Los electrones que son transportados por el FADH2 se encuentran en
un nivel energético ligeramente inferior que los del NADH.
47
En consecuencia, entran en la cadena de transporte más abajo, a la altura de la
CoQ.
Los electrones finalmente son aceptados por el oxígeno, que se combina con
protones (iones hidrógeno) en solución, y forman agua.
Cadena transportadora de electrones
Figura No. 18
Fuente: Curtis, 2005
En tres puntos de su pasaje a lo largo de toda la cadena de transporte de
electrones, se desprenden grandes cantidades de energía libre que impulsan el
bombeo de protones (iones H+) hacia el exterior de la matriz mitocondrial.
48
Esto crea un gradiente electroquímico a través de la membrana interna de la
mitocondria. Ver figura 19.Cuando los protones pasan a través del complejo de
ATP sintetasa, a medida que vuelven a fluir a favor del gradiente
electroquímico al interior de la matriz, la energía liberada se utiliza para formar
moléculas de ATP a partir de ADP y fosfato inorgánico.
Este mecanismo, en virtud del cual se lleva a cabo la fosforilación oxidativa,
se conoce como acoplamiento quimiosmótico.
Esquema de la fosforilación oxidativa
Figura 19
Fuente: Curtis, 2005
De acuerdo con la teoría quimiosmótica, los protones son bombeados hacia
afuera de la matriz mitocondrial, a medida que los electrones descienden a lo
largo de la cadena de transporte electrónico, que se encuentra en la membrana
mitocondrial interna.
El movimiento de protones a favor del gradiente electroquímico, a medida que
pasan a través del complejo de la ATP sintetasa, suministra la energía por
medio de la cual se regenera el ATP a partir del ADP y el fosfato inorgánico.
49
El número exacto de protones bombeados fuera de la matriz, a medida que
cada par de electrones desciende a lo largo de esta cadena, aún debe ser
determinado, al igual que el número que debe fluir a través de la ATP sintetasa
por cada molécula de ATP que se forma. Se estima que la membrana interna de
una mitocondria, en la célula hepática, tiene más de 10,000 copias de cadenas
transportadoras de electrones.
Unidad 3 Lípidos
Objetivo Educacional. Analizar las propiedades de los lípidos y
comprender su metabolismo, así como los procesos involucrados en su
metabolismo
3.1 Concepto y características
Los lípidos son un conjunto de moléculas orgánicas, la mayoría biomoléculas,
compuestas principalmente por carbono e hidrógeno y en menor medida
oxígeno, aunque también pueden contener fósforo, azufre y nitrógeno, que
tienen como característica principal el ser hidrofóbicas o insolubles en agua y sí
en solventes orgánicos como la bencina, el alcohol, el benceno y el cloroformo.
En el uso coloquial, a los lípidos se les llama incorrectamente grasas, ya que
las grasas son sólo un tipo de lípidos procedentes de animales. Los lípidos
cumplen funciones diversas en los organismos vivientes, entre ellas la de
reserva energética (triglicéridos), la estructural (fosfolípidos de las bicapas) y la
reguladora (esteroides).
3.2 Clasificación y propiedades
Los lípidos más abundantes son las grasas, que puede ser de origen animal o
vegetal. Los lípidos son biomoléculas muy diversas; unos están formados por
cadenas alifáticas saturadas o insaturadas, en general lineales, pero algunos
tienen anillos (aromáticos). Algunos son flexibles, mientras que otros son rígidos
o semiflexibles hasta alcanzar casi una total flexibilidad mecánica molecular;
50
algunos comparten carbonos libres y otros forman puentes de hidrógeno.
La mayoría de los lípidos tiene algún tipo de carácter polar, además de poseer
una gran parte apolar o hidrofóbico ("que le teme al agua" o "rechaza al agua"),
lo que significa que no interactúa bien con solventes polares como el agua.
Otra parte de su estructura es polar o hidrofílica ("que ama el agua" o "que tiene
afinidad por el agua") y tenderá a asociarse con solventes polares como el
agua; cuando una molécula tiene una región hidrófoba y otra hidrófila se dice
que tiene carácter anfipático.
La región hidrófoba de los lípidos es la que presenta solo átomos de carbono
unidos a átomos de hidrógeno, como la larga "cola" alifática de los ácidos
grasos o los anillos de esterano del colesterol; la región hidrófila es la que posee
grupos polares o con cargas eléctricas, como el hidroxilo (–OH) del colesterol, el
carboxilo (–COO–) de los ácidos grasos, el fosfato (–PO4–) de los fosfolípidos,
etc.
Los lípidos son un grupo muy heterogéneo que usualmente se clasifican en dos
grupos, atendiendo a que posean en su composición ácidos grasos (lípidos
saponificables) o no lo posean (lípidos insaponificables).
Lípidos saponificables
Simples. Lípidos que sólo contienen carbono, hidrógeno y oxígeno.
Acilglicéridos. Son ésteres de ácidos grasos con glicerol. Cuando son sólidos se
les llama grasas y cuando son líquidos a temperatura ambiente se llaman
aceites.
Céridos (ceras)
Complejos. Son los lípidos que además de contener en su molécula carbono,
hidrógeno y oxígeno, también contienen otros elementos como nitrógeno,
fósforo, azufre u otra biomolécula como un glúcido. A los lípidos complejos
también se les llama lípidos de membrana pues son las principales moléculas
que forman las membranas celulares. Además de estos por cumplir importantes
funciones fisiológicas podemos mencionar los siguientes: Fosfolípidos,
Fosfoglicéridos, Fosfoesfingolípidos, Glucolípidos, Cerebrósidos,Gangliósidos,
51
Lípidos insaponificables, Terpenoides, Esteroides, Eicosanoides.
Los lípidos desempeñan diferentes tipos de funciones biológicas:
Función de reserva energética. Los triglicéridos son la principal reserva de
energía de los animales ya que un gramo de grasa produce 9,4 kilocalorías en
las reacciones metabólicas de oxidación, mientras que las proteínas y los
glúcidos sólo producen 4,1 kilocalorías por gramo.
Función estructural. Los fosfolípidos, los glucolípidos y el colesterol forman las
bicapas lipídicas de las membranas celulares. Los triglicéridos del tejido adiposo
recubren y proporcionan consistencia a los órganos y protegen mecánicamente
estructuras o son aislantes térmicos.
Función reguladora, hormonal o de comunicación celular. Las vitaminas
liposolubles son de naturaleza lipídica (terpenos, esteroides); las hormonas
esteroides regulan el metabolismo y las funciones de reproducción; los
glucolípidos actúan como receptores de membrana; los eicosanoides poseen un
papel destacado en la comunicación celular, inflamación, respuesta inmune, etc.
Función transportadora. El transporte de lípidos desde el intestino hasta su
lugar de destino se realiza mediante su emulsión gracias a los ácidos biliares y
a las lipoproteínas.
Función Biocatalizadora. En este papel los lípidos favorecen o facilitan las
reacciones químicas que se producen en los seres vivos. Cumplen esta función
las vitaminas lipídicas, las hormonas esteroideas y las prostaglandinas.
Importancia para los organismos vivientes
Las vitaminas A, D, E y K son liposolubles, lo que significa que estas solo
pueden ser digeridas, absorbidas y transportadas en conjunto con las grasas
también están las vitaminas insolubles. Las grasas son fuentes de ácidos
grasos esenciales, un requerimiento dietario importante. Las grasas juegan un
papel vital en el mantenimiento de una piel y cabellos saludables, en el
aislamiento de los órganos corporales contra el shock, en el mantenimiento de
la temperatura corporal y promoviendo la función celular saludable. Estos
además sirven como reserva energética para el organismo. Las grasas son
degradadas en el organismo para liberar glicerol y ácidos grasos libres.
52
El glicerol puede ser convertido por el hígado y entonces ser usado como fuente
energética.
El contenido de grasas de los alimentos puede ser analizado por extracción. El
método exacto varía según el tipo de grasa a ser analizada, por ejemplo, las
grasas poliinsaturadas y monoinsaturadas son analizadas de forma muy
diferente.
Las grasas también sirven como un buffer muy útil hacia una gran cantidad de
enfermedades. Cuando una sustancia particular sea química o biotica, alcanza
niveles no seguros en el torrente sanguíneo, el organismo puede efectivamente
diluir (o al menos mantener un equilibrio) las sustancias dañinas
almacenándolas en nuevo tejido adiposo. Esto ayuda a proteger órganos
vitales, hasta que la sustancia dañina pueda ser metabolizada y/o retirada de la
sangre a través de la excreción, orina, sangramiento accidental o intencional,
excreción de cebo y crecimiento del pelo
Aunque es prácticamente imposible remover las grasas completamente de la
dieta, sería equivocado hacerlo. Algunos ácidos grasos son nutrientes
esenciales, significando esto que ellos no pueden ser producidos en el
organismo a partir de otros componentes y por lo tanto necesitan ser
consumidos en pequeñas cantidades. Todas las otras grasas requeridas por el
organismo no son esenciales y pueden ser producidas en el organismo a partir
de otros componentes.
El tejido adiposo o graso es el medio utilizado por el organismo humano para
almacenar energía a lo largo de extensos períodos de tiempo. Dependiendo de
las condiciones fisiológicas actuales, los adipocitos almacenan triglicéridos
derivadas de la dieta y el metabolismo hepático o degrada las grasas
almacenadas para proveer ácidos grasos y glicerol a la circulación. Estas
actividades metabólicas son reguladas por varias hormonas (insulina, glucagón
y epinefrina). La localización del tejido determina su perfil metabólico: la grasa
visceral está localizada dentro de la pared abdominal (debajo de los músculos
de la pared abdominal) mientras que la grasa subcutánea está localizada
debajo de la piel (incluye la grasa que está localizada en el área abdominal
debajo de la piel pero por encima de los músculos de la pared abdominal).
53
3.3 Metabolismo de los lípidos
La oxidación de ácidos grasos de cadena larga hasta acetil-CoA es una ruta
central del metabolismo energético, especialmente en animales. Los electrones
cedidos por los ácidos grasos durante su oxidación pasan a través de la cadena
respiratoria mitocondrial y promueven la síntesis de ATP, mientras que el acetilCoA formado puede oxidarse completamente a CO2 a través del ciclo del ácido
cítrico, con lo que la conservación de energía es aún más eficiente.
En algunos organismos el acetil-CoA producido en la oxidación de ácidos
grasos puede seguir rutas alternativas. En el hígado de los vertebrados, el
acetil-CoA puede pasar a formar cuerpos cetónicos, que son combustibles
hidrosolubles que se exportan al cerebro y a otros tejidos en ausencia de
glucosa. La -oxidación es un proceso de 4 pasos, por el cual los ácidos grasos
se convierten en acetil-CoA. Cabe mencionar que esta oxidación ocurre a nivel
mitocondrial.
3.4 Movilización y transporte de ácidos grasos
La biosíntesis de ácidos grasos transcurre por una ruta característica. En cada
paso a través del ciclo, la cadena acil graso se alarga en 2 carbonos. Cuando la
cadena alcanza la longitud de 16, el producto (palmitato) abandona el ciclo.
Tanto el cofactor que transporta electrones, como los grupos activadores de la
secuencia anabólica reductora, son diferentes de los que intervienen en el
proceso oxidativo catabólico.
Recuérdese, que en la ß-oxidación, los aceptores electrónicos son NAD+ y FAD,
y que el grupo activador es el grupo tiol (-SH) del coenzima A. Ver figura 20. En
cambio, el agente reductor en la secuencia sintética es el NADPH y los grupos
activadores son dos grupos –SH diferentes unidos al enzima. Todas las
reacciones del proceso biosintético están catalizadas por un complejo
multienzimático, la ácido graso sintetasa. La estructura detallada de este
complejo multienzimático, así como su localización celular, difieren de una
especie a otra, aunque la secuencia de reacciones es idéntica en todos los
organismos.
54
Beta oxidación de ácidos grasos
Figura 20
Fuente: http://es.wikipedia.org
La beta oxidación (β-oxidación) es un proceso catabólico de los ácidos grasos
en el cual sufren remoción, mediante la oxidación, de un par de átomos de
carbono sucesivamente en cada ciclo del proceso, hasta que el ácido graso se
descomponga por completo en forma de moléculas acetil-CoA, oxidados en la
mitocondria para generar energía (ATP). βLa -oxidación de ácidos grasos
consta de cuatro reacciones recurrentes.
El resultado de dichas reacciones son unidades de dos carbonos en forma de
acetil-CoA, molécula que pueden ingresar en el ciclo de Krebs, y coenzimas
reducidos (NADH y FADH2) que pueden ingresar en la cadena respiratoria.
No obstante, antes de que produzca la oxidación, los ácidos grasos deben
activarse con coenzima A y atravesar la membrana mitocondrial interna, que es
impermeable a ellos.
55
Unidad 4. Aminoácidos, péptidos y proteínas
Objetivo Educacional. Comprender las propiedades y metabolismo de
aminoácidos, péptidos y proteínas.
4.1 Concepto estructura y clasificación
Son sustancias cristalinas, casi siempre de sabor dulce; tienen carácter ácido
como propiedad básica y actividad óptica; químicamente son ácidos carbónicos
con, por lo menos, un grupo amino por molécula, 20 aminoácidos diferentes son
los componentes esenciales de las proteínas.
Además de éstos, se conocen otros que son componentes de las paredes
celulares. Las plantas pueden sintetizar todos los aminoácidos, nuestro cuerpo
solo sintetiza 16, aminoácidos, éstos, que el cuerpo sintetiza reciclando las
células muertas a partir del conducto intestinal y catabolizando las proteínas
dentro del propio cuerpo.
Los aminoácidos son las unidades elementales constitutivas de las moléculas
denominadas Proteínas. Son pues, y en un muy elemental símil, los "ladrillos"
con los cuales el organismo reconstituye permanentemente sus proteínas
específicas consumidas por la sola acción de vivir.
Las proteínas que son los compuestos nitrogenados más abundantes del
organismo, a la vez que fundamento mismo de la vida.
En efecto, debido a la gran variedad de proteínas existentes y como
consecuencia de su estructura, las proteínas cumplen funciones sumamente
diversas, participando en todos los procesos biológicos y constituyendo
estructuras fundamentales en los seres vivos. De este modo, actúan acelerando
reacciones químicas que de otro modo no podrían producirse en los tiempos
necesarios para la vida (enzimas), transportando sustancias (como la
hemoglobina de la sangre, que transporta oxígeno a los tejidos), cumpliendo
funciones estructurales (como la queratina del pelo), sirviendo como reserva
(albúmina de huevo), etc.
56
Los alimentos que ingerimos nos proveen proteínas. Pero tales proteínas no se
absorben normalmente en tal constitución sino que, luego de su desdoblamiento
("hidrólisis" o rotura), causado por el proceso de digestión, atraviesan la pared
intestinal en forma de aminoácidos y cadenas cortas de péptidos, según lo que
se denomina " circulación entero hepática".
Las sustancias se incorporan inicialmente al torrente sanguíneo y, desde allí,
son distribuidas hacia los tejidos que las necesitan para formar las proteínas,
consumidas durante el ciclo vital.
Se sabe que de los 20 aminoácidos proteicos conocidos, 8 resultan
indispensables (o esenciales) para la vida humana y 2 resultan "semi
indispensables". Son estos 10 aminoácidos los que requieren ser incorporados
al organismo en su cotidiana alimentación y, con más razón, en los momentos
que el organismo más los necesita: en la disfunción o enfermedad. Los
aminoácidos esenciales más problemáticos son el triptófano, la lisina y la
metionina. Es típica su carencia en poblaciones en las que los cereales o los
tubérculos constituyen la base de la alimentación. El déficit de aminoácidos
esenciales afectan mucho más a los niños que a los adultos. Ver lista de
aminoácidos.
Hay que destacar que, si falta uno solo de ellos (Aminoácido esenciales) no
será posible sintetizar ninguna de las proteínas en la que sea requerido dicho
aminoácido. Esto puede dar lugar a diferentes tipos de desnutrición, según cuál
sea el aminoácido limitante.
Lista de Aminoácidos (Esenciales y no esenciales) y función de cada una
de ellos:
No esenciales. Los aminoácidos que pueden ser sintetizados por el cuerpo se
los conoce como no esenciales y son:
Alanina: Función: Interviene en el metabolismo de la glucosa. La glucosa es un
carbohidrato simple que el organismo utiliza como fuente de energía.
Arginina: Función: Está implicada en la conservación del equilibrio de nitrógeno
y de dióxido de carbono. También tiene una gran importancia en la producción
57
de la Hormona del Crecimiento, directamente involucrada en el crecimiento de
los tejidos y músculos y en el mantenimiento y reparación del sistema
inmunológico.
Asparagina: Función: Interviene específicamente en los procesos metabólicos
del Sistema Nervioso Central (SNC).
Acido Aspártico: Función: Es muy importante para la desintoxicación del
Hígado y su correcto funcionamiento. El ácido L- Aspártico se combina con
otros aminoácidos formando moléculas capases de absorber toxinas del
torrente sanguíneo.
Histina: Función: También interviene en la desintoxicación, en combinación
con los aminoácidos anteriores. La L - Cistina es muy importante en la síntesis
de la insulina y también en las reacciones de ciertas moléculas a la insulina.
Cisteina: Función: Junto con la L- cistina, la L- Cisteina está implicada en la
desintoxicación, principalmente como antagonista de los radicales libres.
También contribuye a mantener la salud de los cabellos por su elevado
contenido de azufre.
Glutamina: Función: Nutriente cerebral e interviene específicamente en la
utilización de la glucosa por el cerebro.
Acido Glutáminico: Función: Tiene gran importancia en el funcionamiento del
Sistema Nervioso Central y actúa como estimulante del sistema inmunológico.
Glicina: Función: En combinación con muchos otros aminoácidos, es un
componente de numerosos tejidos del organismo.
Histidina: Función: En combinación con la hormona de crecimiento (HGH) y
algunos aminoácidos asociados, contribuyen al crecimiento y reparación de los
tejidos con un papel específicamente relacionado con el sistema cardiovascular.
Prolina: Función: Está involucrada también en la producción de colágeno y
tiene gran importancia en la reparación y mantenimiento del músculo y huesos.
58
Esenciales. Los aminoácidos que necesitan ser ingeridos por el cuerpo; la
carencia de estos aminoácidos en la dieta limita el desarrollo del organismo, ya
que no es posible reponer las células de los tejidos que mueren o crear tejidos
nuevos, en el caso del crecimiento. Para el ser humano, los aminoácidos
esenciales son:
Isoleucina: Función: Junto con la L-Leucina y la Hormona del Crecimiento
intervienen en la formación y reparación del tejido muscular.
Lisina: Función: Es uno de los más importantes aminoácidos porque, en
asociación con varios aminoácidos más, interviene en diversas funciones,
incluyendo el crecimiento, reparación de tejidos, anticuerpos del sistema
inmunológico y síntesis de hormonas.
Metionina: Función: Colabora en la síntesis de proteínas y constituye el
principal limitante en las proteínas de la dieta. El aminoácido limitante determina
el porcentaje de alimento que va a utilizarse a nivel celular.
Fenilalanina: Función: Interviene en la producción del Colágeno,
fundamentalmente en la estructura de la piel y el tejido conectivo, y también en
la formación de diversas neurohormonas.
Triptófano: Función: Está inplicado en el crecimiento y en la producción
hormonal, especialmente en la función de las glándulas de secreción adrenal.
También interviene en la síntesis de la serotonina, neurohormona involucrada
en la relajación y el sueño.
Metionina: Función: Junto con la con la L-Metionina y el ácido Aspártico ayuda
al hígado en sus funciones generales de desintoxicación.
Valina: Función: Estimula el crecimiento y reparación de los tejidos, el
mantenimiento de diversos sistemas y balance de nitrógeno.
Debemos recordar que, debido a la crítica relación entre los diversos
aminoácidos y los aminoácidos limitantes presentes en cualquier alimento. Solo
una proporción relativamente pequeña de aminoácidos de cada alimento pasa a
formar parte de las proteínas del organismo.
59
El resto se usa como fuente de energía o se convierte en grasa si no debe de
usarse inmediatamente.
La estructura general de un aminoácido se establece por la presencia de un
carbono central alfa unido a: un grupo carboxilo (rojo en la figura), un grupo
amino (verde), un hidrógeno (en negro) y la cadena lateral (azul). Ver figura 20
Estructura general de los aminoácidos
Figura No. 20
Fuente: http://es.wikipedia.org.
En este caso "R" representa la cadena lateral, específica para cada aminoácido.
Técnicamente hablando, se los denomina alfa-aminoácidos, debido a que el
grupo amino (–NH2) se encuentra a un átomo de distancia del grupo carboxilo
(–COOH).
Como dichos grupos funcionales poseen H en sus estructuras químicas, son
grupos susceptibles a los cambios de pH; por eso, al pH de la célula
prácticamente ningún aminoácido se encuentra de esa forma, sino que se
encuentra ionizado.
4.2 Características y propiedades
Los aminoácidos se clasifican habitualmente según las propiedades de su
cadena lateral como:
60
Neutros polares, polares o hidrófilos: Serina (Ser, S), Treonina (Thr, T), Cisteína
(Cys, C), Asparagina (Asn, N), Glutamina (Gln, Q) y Tirosina (Tyr, Y).
Neutros no polares, apolares o hidrófobos: Glicina (Gly, G), Alanina (Ala, A),
Valina (Val, V), Leucina (Leu, L), Isoleucina (Ile, I), Metionina (Met, M), Prolina
(Pro, P), Fenilalanina (Phe, F) y Triptófano (Trp, W).
Con carga negativa, o ácidos: Ácido aspártico (Asp, D) y Ácido glutámico (Glu)
Con carga positiva, o básicos: Lisina (Lys, K), Arginina (Arg, R) e Histidina
(His,H). Aromáticos: Fenilalanina (Phe, F), Tirosina (Tyr, Y) y Triptófano (Trp, W)
(ya incluidos en los grupos neutros polares y neutros no polares.
Los aminoácidos al igual que la mayoría de de la biomoléculas presentan ciertas
propiedades químicas o físicas que como ya se dijo dependen de su grupo -R- o
cadena asociada, a continuación se comentan algunas de las más importantes.
Acido-básicas. Comportamiento de cualquier aminoácido cuando se ioniza.
Cualquier aminoácido puede comportarse como ácido y como base, se
denominan sustancias anfóteras.
Cuando una molécula presenta carga neta cero está en su punto isoeléctrico. Si
un aminoácido tiene un punto isoeléctrico de 6,1 su carga neta será cero
cuando el pH sea 6,1. Los aminoácidos y las proteínas se comportan como
sustancias tampón.
Ópticas. Todos los aminoácidos excepto la glicina tienen el carbono alfa
asimétrico, lo que les confiere actividad óptica; esto es, sus disoluciones
desvían el plano de polarización cuando un rayo de luz polarizada las atraviesa.
Si el desvío del plano de polarización es hacia la derecha (en sentido horario), el
compuesto se denomina dextrógiro, mientras que si se desvía a la izquierda
(sentido antihorario) se denomina levógiro. Un aminoácido puede en principio
existir en sus dos formas enantioméricas (una dextrógira y otra levógira), pero
en la naturaleza lo habitual es encontrar sólo una de ellas.
Estructuralmente, las dos posibles formas enantioméricas de cada aminoácido
se denominan configuración D o L dependiendo de la orientación relativa en el
espacio de los 4 grupos distintos unidos al carbono alfa.
61
El hecho de que sea dextrógiro no quiere decir que tenga configuración D.
Todos los aminoácidos proteicos son L-aminoácidos.
Químicas.
Las que afectan al grupo carboxilo, como la descarboxilación, etc.
Las que afectan al grupo amino, como la desaminación. Las que afectan al
grupo R.
3. Metabolismo de los aminoácidos. Todos los tejidos tienen cierta capacidad
para la síntesis de los aminoácidos no esenciales, remodelación de
aminoácidos, y conversión de los esqueletos de carbono que no son de
aminoácidos en aminoácidos y en otros derivados que contienen nitrógeno.
Sin embargo, el hígado es el sitio principal de metabolismo del nitrógeno en el
cuerpo. En etapas de exceso dietético, el nitrógeno potencialmente tóxico de
los aminoácidos es eliminado vía transaminación, desaminación, y formación de
urea; los esqueletos de carbono se conservan generalmente como
carbohidratos, vía gluconeogénesis, o como ácidos grasos vía síntesis del ácido
graso. A este respecto los aminoácidos caen en tres categorías: glucogénicos,
cetogénicos, o glucogénicos y cetogénicos.
Los aminoácidos glucogénicos son los que dan lugar a una producción neta de
piruvato o intermediarios del Ciclo del TCA, tales como α-cetoglutarato u
oxaloacetato, que son precursores de la glucosa vía gluconeogénesis. Todos
los aminoácidos excepto la lisina y la leucina son al menos en parte
glucogénicos. La lisina y la leucina son los únicos aminoácidos que son
solamente cetogénicos, dando lugar solamente a acetil-CoA o a acetoacetilCoA, ninguno de los cuales puede traer la producción neta de la glucosa.
Un grupo pequeño de aminoácidos comprendidos por isoleucina, fenilalanina,
treonina, triptófano, y tirosina dan lugar a precursores de la glucosa y de ácidos
grasos y así son caracterizados como glucogénicos y cetogénicos. Finalmente,
debe ser reconocido que los aminoácidos tienen un tercer posible destino
62
Durante etapas de hambruna los esqueletos de carbono reducidos se utilizan
para la producción energética, con el resultado que se oxida a CO2 y H2O.
4.3 Metabolismo de los aminoácidos
Los α-aminoácidos además de ser las unidades monoméricas de las proteínas, son
metabolitos energéticos y precursores de muchos compuestos nitrogenados como
el hemo, las aminas fisiológicamente activas, glutatión, nucleótidos y enzimas
nucleotidicas.
Los aminoácidos están clasificados en esenciales y no esenciales. Los mamíferos
pueden sintetizar los no esenciales, los esenciales deben adquirirlos de la dieta. El
exceso de aminoácidos consumidos en la dieta, no puede ser almacenado para uso
futuro, por el contrario, son transformados en intermediarios metabólicos comunes
como el piruvato, oxaloacetato y alfa-cetoglutarato. Consecuentemente, los
aminoácidos son precursores de glucosa, ácidos grasos y cuerpos cetónicos y por
tanto son combustibles metabólicos.
Estos sufren diferentes reacciones bioquímicas, así la ruptura de los aminoácidos
pueden conducir a los siguientes eventos: Desaminación, Transaminación, El ciclo
glucosa-alanina transporta nitrógeno al hígado, Desaminación oxidativa: Glutamato
deshidrogenasa y Otros mecanismos de desaminación.
Unidad 5. Enzimas
Objetivo Educacional. Al término de la unidad el alumno conocerá las características e
importancia de las enzimas, que actúan en los seres vivos, elabora y comprende las
curvas de actividad enzimática.
5.1. Concepto, estructura y clasificación
Una enzima es una sustancia que aumenta la rapidez o velocidad de una reacción
química, sin verse alterada ella misma en el proceso global. La mayor parte de los
catalizadores biológicos, aunque no todos ellos son proteínas que denominamos
enzimas.
63
Así por ejemplo la proteína tripsina cataliza la hidrólisis de los enlaces peptídicos de
las proteínas y los polipeptidos. La sustancia sobre la cual actúa una enzima se
denomina sustrato de esa enzima. Así pues los polipeptidos son sustratos de
adecuados de la tripsina.
Hay dos hechos importantes que conviene resaltar. En primer lugar, un catalizador
verdadero, aunque participa en el proceso de reacción, no se modifica por esta. En
segundo lugar, los catalizadores modifican la velocidad de los procesos, pero no
afectan la posición el equilibrio de una reacción.
Un proceso termodinámica favorable no para a ser más favorable. Simplemente se
alcanza más rápidamente el estado de equilibrio.
Las proteínas son macromoléculas que se encuentran en estado coloidal,
representan más del 50% de peso seco de la célula. Están compuestas por
aminoácidos, existen 20 aminoácidos diferentes que se unen entre sí por enlaces
polipeptídicos. Para una mejor comprensión de lo que son las proteínas, cuáles son
sus propiedades, cómo actúan, etc.
Clasificación de proteínas.
•
Proteínas Simples: Son aquellas que al hidrolizarse (degradarse) sólo
producen aminoácidos.
•
Proteínas conjugadas: Son aquellas que al hidrolizarse, producen
aminoácidos y otros compuestos orgánicos e inorgánicos. Estas pueden ser:
Metalproteínas, nucleoproteínas, fosfoproteínas.
Proteínas fibrosas: Son aquellas que están formadas por cadenas
polipeptídicas, formando estructuras compactas llamadas fibras. Por ejemplo:
colágeno, queratina, elastina.
•
•
•
Proteínas globulares: Están formadas por cadenas polipeptídicas que adoptan
una forma esférica. Por ejemplo: enzimas, anticuerpos, hormonas.
Saber cuáles son los diferentes tipos de proteínas y cuál es su clasificación es de
mucha utilidad, para entender qué funciones cumplen las diferentes proteínas dentro
del organismo, que nos permiten mantenernos sanos.
64
En este punto debe estar claro que existe una enorme cantidad de proteínas
diferentes que actúan como enzimas.
Muchas de estas enzimas recibieron nombres comunes especialmente durante los
primeros años de la enzimología. Algunos de los nombres como triosa fosfato
isomerasa, son descriptivos de la función de la enzima; otros como tripsina, no lo son.
Con objeto de reducir la confusión, la Comisión de Enzimas de la Unión Internacional
de Bioquímica y Biología Molecular (IUBMB) ha diseñado un sistema lógico de
denominación y numeración. Las enzimas se dividen en seis grandes clases con
grupos y subgrupos que definen sus funciones con mayor precisión. Las principales
clases son las siguientes:
1. Oxidoreductasas. Que catalizan reacciones de oxidación y reducción
2. Transferasas que catalizan las transferencias de grupos funcionales de una
molécula a otra.
3. Hidrolasas que catalizan rupturas hidrolíticas
4. Liasas que catalizan eliminaciones de un grupo o adiciones de un grupo a
un doble enlace, u otras rupturas que implican un reordenamiento
electrónico.
5. Isomerasas que catalizan reordenamientos intramoleculares
6. Ligasas que catalizan reacciones en las que se unen dos moléculas
5.2 Componentes del sistema enzimático
1. Sustrato; cualquier compuesto químico, sustancia, compuesto químico que sufre
la reacción química, aquellas sustancias en las que actúa la enzima, cualquier
origen químico.
2. La enzima; siempre actúa sobre un sustrato para producir una catálisis y su
resultado es un producto.
3. Coenzimas; provienen de las vitaminas (forma activa de las vitaminas), tienen
peso molecular bajo. Biomoleculas no proteicas que favorece y/o potencializan la
acción de una enzima.
4. Factores activadores: temperatura, electrolitos y pH.
Los sistemas enzimáticos en general, están formados por la enzima propiamente
65
dicha (apoenzima), el sustrato o los sustratos un grupo proteico (o coenzimas) y
sustancias activadoras. Con cierta frecuencia se reconocen sistemas enzimáticos que
no tienen grupo prostético o activadores reconocidos.
La apoenzima es la enzima propiamente dicha, de naturaleza proteica formada por
cadenas de polipeptidos, con peso molecular elevado.
Las estudiadas analíticamente hasta ahora, han sido, por razones técnicas de peso
molecular bajo, 12 a 24 000, tienen una sola cadena polipeptídica (ribonucleasa,
papaína, tripsina, pepsina, etc.) excepto uno o dos casos (a quimotripsina y aldolasa)
que tienen dos.
El análisis de los aminoácidos que componen a diversas enzimas demuestran que
tienen una estructura similar a la de cualquier proteína; existen, de hecho unos
cuantos casos en los que se ha determinado su secuencia completa, es decir, el orden
en el que están dispuestos todos ellos en la cadena.
Por lo tanto, las estructuras indispensables que permiten la combinación con el
sustrato y que confieren propiedades enzimáticas a la molécula se denominan "centro
activo". Ver figura 21. Se acepta que el centro activo no es una parte muy grande de
la enzima completa y, en ciertos sistemas estudiados por medio de bloqueos químicos
no parece constituir una zona de más de 20 Å de diámetro.
Mecanismo enzima sustrato
Figura No. 21
Fuente: http://ronitrosenbergbiologa
Es muy posible que el centro activo esté formado por la contribución de grupos
funcionales de aminoácidos situados en distintas cadenas o en diferentes repliegues
de una cadena, asiendo aparecer a dichos grupos muy distantes entre ellos si se
considera el orden que guardan a lo largo de la cadena polipeptídica.
Un caso muy ilustrativo sobre lo que significa la estructura del centro activo desde el
66
punto de vista de la composición de los aminoácidos es el de la triptófano pirrolasa,
enzima ampliamente estudiada en bacterias desde el punto de vista de la bioquímica
genética.
En ella, la modificación de algunos aminoácidos produce perdida en la actividad
enzimática, que se recupera si vuelve a incluirse los aminoácidos en el orden original;
sin embargo, se pueden reemplazar dos de ellos por otros completamente distintos, y
la enzima vuelve a ser totalmente activa.
5.3 Fundamentos de la cinética enzimática
La cinética enzimática estudia la velocidad de las reacciones catalizadas por enzimas.
Ver figura 22. Estos estudios proporcionan información directa acerca del mecanismo
de la reacción catalítica y de la especificad del enzima. La velocidad de una reacción
catalizada por un enzima puede medirse con relativa facilidad, ya que en muchos
casos no es necesario purificar o aislar el enzima.
La medida se realiza siempre en las condiciones óptimas de pH, temperatura,
presencia de cofactores, etc, y se utilizan concentraciones saturadas de sustrato.
En estas condiciones, la velocidad de reacción observada es la velocidad máxima
(Vmax). La velocidad puede determinarse bien midiendo la aparición de los productos
o la desaparición de los reactivos.
Mecanismo general enzima sustrato
Figura No. 22
Fuente: http://www.ehu.es/biomoleculas/enzimas
Al seguir la velocidad de aparición de producto (o de desaparición del sustrato) en
función del tiempo se obtiene la llamada curva de avance de la reacción, o
simplemente, la cinética de la reacción.
67
A medida que la reacción transcurre, la velocidad de acumulación del producto va
disminuyendo porque se va consumiendo el sustrato de la reacción. Como se observa
en la grafica número 2
Curva de avance de reacción
Gráfica No. 2
Fuente: http://www.ehu.es/biomoleculas
Para evitar esta complicación se procede a medir la velocidad inicial de la reacción
(v0). La velocidad inicial de la reacción es igual a la pendiente de la curva de avance a
tiempo cero.
De esta forma, la medida de v0 se realiza antes de que se consuma el10% del total del
sustrato, de forma que pueda considerarse la [S] como esencialmente constante a lo
largo del experimento. Además, en estas condiciones no es necesario considerar la
reacción inversa, ya que la cantidad de producto formada es tan pequeña que la
reacción inversa apenas ocurre. De esta forma se simplifican enormemente las
ecuaciones de velocidad.
Para estudiar la cinética enzimática se mide el efecto de la concentración inicial de
sustrato sobre la velocidad inicial de la reacción, manteniendo la cantidad de enzima
constante.
Si representamos v0 frente a [S]0 obtenemos una gráfica como se observa a
continuación. Ver Gráfica número 3. Cuando [S]0 es pequeña, la velocidad inicial es
directamente proporcional a la concentración de sustrato, y por tanto, la reacción es
de primer orden. A altas [S]0, el enzima se encuentra saturada por el sustrato, y la
velocidad ya no depende de [S]0. En este punto, la reacción es de orden cero y la
velocidad es máxima (Vmax).
68
Efecto concentración inicial y sustrato sobre la velocidad de reacción
Grafica No. 3
Fuente: http://www.ehu.es/biomoleculas/enzimas
5.3.1 Ecuación de Michaelis-Menten
Los estudios sistemáticos del efecto de la concentración inicial del sustrato sobre la
actividad enzimática comenzaron a realizarse a finales del siglo XIX. Ya en 1882 se
introdujo el concepto del complejo enzima-sustrato como intermediario del proceso de
catálisis enzimática. En 1913, Leonor Michaelis y Maud Menten desarrollaron ésta
teoría y propusieron una ecuación de velocidad que explica el comportamiento cinético
de los enzimas
Para explicar la relación observada entre la velocidad inicial (v0) y la concentración
inicial de sustrato ([S]0) Michaelis y Menten propusieron que las reacciones
catalizadas enzimáticamente ocurren en dos etapas. Ver ecuación número 1. En la
primera etapa se forma el complejo enzima-sustrato y en la segunda, el complejo
enzima-sustrato da lugar a la formación del producto, liberando el enzima libre
Etapas de las reacciones catalizadas enzimáticamente
Ecuación No.1
Fuente: http://www.ehu.es
69
En este esquema, k1, k2 y k3 son las constantes cinéticas individuales de cada proceso
y también reciben el nombre de constantes microscópicas de velocidad. Según esto,
podemos afirmar que:
v1 = k1 [E] [S]
v2 = k2 [ES]
v3 = k3 [ES]
Se puede distinguir entre enzima libre (E) y enzima unido al sustrato (ES), de forma
que la concentración total de enzima, [ET], (que es constante a lo largo de la
reacción) es:
[ET] = [E] + [ES]
Como [E] = [ET] - [ES], resulta que: v1= k1[S] [ET] - k1 [S] [ES]
Este modelo cinético adopta la hipótesis del estado estacionario, según la cual la
concentración del complejo enzima-sustrato es pequeña y constante a lo largo de la
reacción (ver gráfica número 4).
Modelo cinético enzimático de Michaelis y Menten
Gráfica
4.
No
Fuente: http://www.ehu.es/biomoleculas
Por tanto, la velocidad de formación del complejo enzima-sustrato (v1) es igual a la de
su disociación (v2+ v3):
v1 = v2 + v3
Además, como [ES] es constante, la velocidad de formación de los productos es
70
constante:
v = v3 = k3 [ES] = constante.
Como v1=v2+v3, podemos decir que:
k1[S] [ET] - k1 [S] [ES] = k2 [ES] + k3 [ES]
Despejando [ES], queda que:
, siendo
, en
donde la expresión (k2+k3)/k1 se ha sustituído por KM, o constante de MichaelisMenten. Este enlace nos aporta una explicación sobre las razones que hacen de la KM
un parámetro cinético importante. Ver ecuación 2
Por lo tanto, en el estado estacionario, la velocidad de formación del producto es:
Velocidad de Formación
v = v3 = k3 [ES] =
Ecuación No. 2
Fuente. http://www.ehu.es/biomoleculas
Para cualquier reacción enzimática, [ET], k3 y KM son constantes. Vamos a considerar
dos casos extremos:
A concentraciones de sustrato pequeñas ([S] << KM) v = (k3 [ET]/KM) [S]. Como los
términos entre paréntesis son constantes, pueden englobarse en una nueva
constante, kobs, de forma que la expresión queda reducida a: v = kobs [S], con lo cual la
reacción es un proceso cinético de primer orden.
A concentraciones de sustrato elevadas ([S] >> KM), v = k3 [ET]. La velocidad de
reacción es independiente de la concentración del sustrato, y por tanto, la reacción es
un proceso cinético de orden cero. Además, tanto k3 como [ET] son constantes, y
nos permite definir un nuevo parámetro, la velocidad máxima de la reacción (Vmax):
Vmax = k3 [ET], que es la velocidad que se alcanzaría cuando todo el enzima disponible
se encuentra unido al sustrato.
Si introducimos el parámetro Vmax en la ecuación general de la velocidad, (la fórmula
71
recuadrada anteriormente), obtenemos la expresión más conocida de la ecuación
de Michaelis-Menten: Ecuación No. 3
Ecuación de Michaelis-Menten
cuación No. 3
Fuente: http://www.ehu.es/biomoleculas
Hay enzimas que no obedecen la ecuación de Michaelis-Menten. Se dice que su
cinética no es Michaeliana. Esto ocurre con los enzimas alostéricos, cuya gráfica
frente a [S] no es una hipérbola, sino una sigmoide (Gráfica 5).
En la cinética sigmoidea, pequeñas variaciones en la [S] en una zona crítica
(cercana a la KM) se traduce en grandes variaciones en la velocidad de reacción.
Representación alostérica, no obedece a la cinética de
Michaelis-Menten
Gráfica No. 5.
Fuente: http://www.ehu.es/biomoleculas
5.3.2. Ecuación de Lineweaver-Burke
En bioquímica, Diagrama de Lineweaver-Burke (o diagrama recíproco doble) es
72
una representación gráfica de la ecuación de la cinética enzimática descrita por Hans
Lineweaver y Decano Burke en 1934.
El diagrama proporciona un método gráfico útil para el análisis de la ecuación de
Michaelis-Menten donde V es la velocidad de la reacción, Km es Constante de
Michaelis-Menten, Vmax es la velocidad máxima de la reacción, y [S] es la
concentración del substrato. Era ampliamente utilizado determinar términos
importantes en cinética de la enzima, por ejemplo Km y Vmax antes de la disponibilidad
amplia de computadoras de gran alcance y regresión no linear software, como yintercepción de tal gráfico es equivalente a lo contrario de Vmax; x-intercepción del
gráfico representa −1/ Km. También da una impresión rápida, visual de las diversas
formas de inhibición de enzimas. Ver gráfica número 6.
Ecuación de Lineweaver-Burke
Gráfica No. 6
Fuente: http://www.google.com.mx/
El diagrama recíproco doble tuerce la estructura del error de los datos, y es por lo
tanto no fiable para la determinación de los parámetros cinéticos de la enzima.
Aunque todavía se utiliza para la representación de datos cinéticos, regresión no linear
o formas lineares alternativas de Michaelis-Menten ecuación tal como Diagrama de
Eadie-Hofstee se utilizan generalmente para el cálculo de parámetros.
Cuando está utilizado para determinar el tipo de inhibición de enzimas, el diagrama de
Lineweaver-Burke puede distinguir los inhibidores competitivos, y no competitivos. Los
inhibidores competitivos tienen el mismo y-interceptan como enzima (desde entonces
Vmáximo es inafectado por los inhibidores competitivos lo contrario de Vmáximo también
73
no el cambio) pero hay diversas cuestas y x- intercepciones entre los dos modems. La
inhibición Noncompetitive produce diagramas con igual x- intercepción como
uninhibited enzima (Km son inafectadas) solamente diversas cuestas y yintercepciones. La inhibición de Uncompetitive causa diversas intercepciones en
ambos y- y x- hachas pero la misma cuesta.
Condiciones que prevalecen en el interior de las células. Además muchas enzimas
precisan de iones metálicos como el Mg+2 y el K+1 o de coenzimas para su actividad,
indicando que la fluctuación en la concentración de estos metales o coenzimas en la
célula pueden regular la actividad de la enzima. Sin embargo, además de éstas
propiedades comunes a todas las enzimas algunas de ellas poseen otras, que les
confieren específicamente papeles reguladores del metabolismo. Estas formas mucho
más especializadas, se denominan enzimas reguladoras, existiendo dos tipos
principales:
Las enzimas alostéricas cuya actividad catalítica es regulada por la unión no
covalente de un metabolito específico a un centro de la proteína , distinto del centro
catalítico y las enzimas moduladas covalentemente, con formas activas e inactivas
interconvertidas por la acción de otras enzimas . Ambos tipos de enzimas reguladoras
son responsables de alteraciones en el estado metabólico de la célula o el tejido en un
intervalo de tiempo relativamente corto, que van desde los segundos hasta los
minutos.
5.3.3 Regulación de las reacciones enzimáticas
Las reacciones químicas se realizan en los seres vivos a gran velocidad, en
condiciones muy moderadas de temperatura, pH, presión, etc., gracias a la existencia
de catalizadores denominados enzimas. Las enzimas se caracterizan por su notable
eficiencia y su extraordinaria especificidad.
La gran mayoría de las enzimas son proteínas, también existe ARN con actividad
catalítica. Algunas enzimas son proteínas simples y otras, proteínas conjugadas
asociadas con otra molécula no proteica, de pequeño tamaño, la coenzima o cofactor.
En función de su naturaleza se denominan:
1. Cofactor. Cuando se trata de iones o moléculas inorgánicas. (Cofactores). Algunos
cofactores entran a formar parte del sitio activo y son integrantes de la proteína
enzima (metaloproteínas); otros al parecer, establecen un enlace entre la
74
enzima y el sustrato.
2. Coenzima. Cuando es una molécula orgánica. Aquí se puede señalar, que muchas
vitaminas funcionan como coenzimas; y realmente las deficiencias producidas
por la falta de vitaminas responde más bien a que no se puede sintetizar una
determinada enzima en el que la vitamina es la coenzima.
Algunos de los factores más importantes que regulan la actividad enzimática son:
Efecto del pH. Al comprobar experimentalmente la influencia del pH en la velocidad
de las reacciones enzimáticas se obtienen curvas que indican que las enzimas
presentan un pH óptimo de actividad. El pH puede afectar de varias maneras:
o
o
o
El centro activo puede contener aminoácidos con grupos ionizados que
pueden variar con el pH.
La ionización de aminoácidos que no están en el centro activo puede
provocar modificaciones en la conformación de la enzima.
El sustrato puede verse afectado por las variaciones del pH.
Algunas enzimas presentan variaciones peculiares. La pepsina del estómago,
presenta un pH óptimo de 2, y la fosfatasa alcalina del intestino un pH óptimo de 12
La temperatura. Influye en la actividad. El punto óptimo representa el máximo de
actividad. A temperaturas bajas, las enzimas se hallan "muy rígidas" y cuando se
supera un valor considerable (mayor de 50:) la actividad cae bruscamente porque,
como proteína, la enzima se desnaturaliza.
La concentración de enzima: Existe una relación lineal entre la velocidad de la
reacción y la concentración de la enzima.
La concentración de sustrato: Para una determinada cantidad de enzima, la
velocidad de la reacción aumenta al aumentar la concentración de sustrato. Al
principio esta relación es casi lineal, pero luego la curva de la reacción asume una
forma hiperbólica , se alcanza una meseta en la cual la velocidad es constante, esto
ocurre a concentraciones de sustrato tales que posteriores incrementos no afectan la
velocidad aparente. Aquí todas las moléculas de enzima están saturadas de sustrato y
por lo tanto existe el complejo [ES].
5.4 Factores que afectan la actividad enzimática
75
La cinética enzimática estudia la velocidad de las reacciones químicas que son
catalizadas por las enzimas. El estudio de la cinética y de la dinámica química de una
enzima permite explicar los detalles de su mecanismo catalítico, su papel en el
metabolismo, cómo es controlada su actividad en la célula y cómo puede ser inhibida
su actividad por fármacos o venenos o potenciada por otro tipo de moléculas.
Las enzimas son proteínas (macromoléculas) con la capacidad de manipular otras
moléculas, denominadas sustratos.
Un sustrato es capaz de unirse al centro catalítico de la enzima que lo reconozca y
transformarse en un producto a lo largo de una serie de pasos denominados
mecanismo enzimático. Sin embargo como cualquier tipo de moléculas, también se
ven afectadas en las velocidades de reacción por condiciones físicas y químicas, entre
las más importantes podemos mencionar las siguientes:
Concentración del sustrato. A mayor concentración del sustrato, a una
concentración fija de la enzima se obtiene la velocidad máxima. Después de que se
alcanza esta velocidad, un aumento en la concentración del sustrato no tiene efecto
en la velocidad de la reacción.
Concentración de la enzima. Siempre y cuando haya sustrato disponible, un
aumento en la concentración de la enzima aumenta la velocidad enzimática hacia
cierto límite.
Temperatura. Un incremento de 10°C duplica la velocidad de reacción, hasta ciertos
límites. El calor es un factor que desnaturaliza las proteínas por lo tanto si la
temperatura se eleva demasiada, la enzima pierde su actividad.
pH. El óptimo de la actividad enzimática es 7, excepto las enzimas del estómago cuyo
pH óptimo es ácido.
Presencia de cofactores. Muchas enzimas dependen de los cofactores, sean
activadores o coenzimas para funcionar adecuadamente.
Para las enzimas que tienen cofactores, la concentración del cofactor debe ser igual o
mayor que la concentración de la enzima para obtener una actividad catalítica
máxima.
Unidad 6. Fotosíntesis
76
Objetivo Educacional. Al término de esta Unidad el alumno comprenderá los
fundamentos de la fotosíntesis y su importancia para la vida en el planeta.
6.1 Conceptos
La vida en la tierra depende fundamentalmente de la energía solar, la cual es atrapada
mediante el proceso fotosintético, que es responsable de la producción de toda la
materia orgánica que conocemos.
La materia orgánica comprende los alimentos que consumimos diariamente tanto
nosotros como los animales, los combustibles fósiles (petróleo, gas, gasolina, carbón);
así como la leña, madera, pulpa para papel, inclusive la materia prima para la
fabricación de fibras sintéticas, plásticos, poliéster, etc.
La cantidad de carbono fijado por la fotosíntesis es espectacular, como lo demuestran
las cifras de la producción anual de materia orgánica seca, estimada en 1,55 x 1011
toneladas, con aproximadamente 60% formada en la tierra, el resto en océanos y
aguas continentales.
Los organismos que en el curso de la evolución aprendieron a usar la energía solar y
a transformarla en energía química son los llamados autótrofos, que están
representados por bacterias y organismos del Reino Vegetal.
La energía lumínica es capturada por los organismos fotosintéticos quienes la usan
para formar carbohidratos y oxígeno libre a partir del dióxido de carbono y del agua,
en una serie compleja de reacciones.
En la fotosíntesis, la energía lumínica se convierte en energía química y el carbono se
fija en compuestos orgánicos. La ecuación generalizada para este proceso es:
CO2 + 2H2O + energía lumínica
(CH2O) + H2O + O2
La energía lumínica es capturada por el mundo vivo por medio de pigmentos, la
clorofila, el pigmento verde de todas las células fotosintéticas, absorbe todas las
longitudes de onda de la luz visible excepto el verde, el cual es reflejado y percibido
por nuestros ojos. Ver figura 24.
Fórmula estructural de la clorofila
77
Figura No. 24
Fuente: http://www.forest.ula.ve/~rubenhg/fotosintes/
Un cuerpo negro absorbe todas las longitudes de onda que recibe. El pigmento blanco
o colores claros reflejan todo o casi todas las longitudes de onda. Las sustancias
coloreadas tienen su espectro de absorción característico, que es el patrón de
absorción de un pigmento dado. La fotosíntesis en los eucariotas ocurre dentro de
organelos llamadas cloroplastos, que están rodeados por dos membranas.
Dentro de las membranas del cloroplasto está contenida una solución de compuestos
orgánicos e iones, conocida como estroma, y un sistema complejo de membranas
internas fusionadas que forman sacos llamados tilacoides que apilados formando la
grana.
Los pigmentos y otras moléculas responsables de la captura de la luz están situados
en las membranas tilacoides una serie de membranas internas que se encuentran en
los cloroplastos. Ver figura Número 24.
Corte transversal de una hoja de diente de león
se amplifica un cloroplasto
78
Figura No. 24
Fuente: Curtis, 2005
En los procariotas fotosintéticos, que no contienen organelos internas, los tilacoides
pueden formar parte de la membrana celular, pueden aparecer aislados en el
citoplasma o constituir, como en el caso de las cianobacterias, una compleja
estructura de la membrana interna.
La fotosíntesis ocurre en dos etapas. Hace unos 200 años se demostró que se
requiere luz para este proceso.
La evidencia de que la fotosíntesis puede ser influenciada por distintos factores llevó a
distinguir una etapa dependiente de la luz -o de las reacciones "lumínicas"- y una
etapa enzimática, independiente de la luz, las reacciones "oscuras".
Ahora se sabe que de las dos etapas que pueden distinguirse en la fotosíntesis, una
sola de ellas requiere luz en forma directa.
79
Se ha postulado un modelo para explicar cómo ocurren las reacciones que capturan
energía Según este modelo, la energía lumínica incide sobre pigmentos antena del
Fotosistema II; luego, los electrones pasan cuesta abajo al Fotosistema I, a lo largo de
una cadena de transportadores de electrones. Este pasaje genera un gradiente de
protones que impulsa la síntesis de ATP a partir de ADP, proceso llamado
fotofosforilación.
Al igual que la fosforilación oxidativa en las mitocondrias, la fotofosforilación en los
cloroplastos es un proceso quimiosmótico. En las reacciones de fijación del carbono
los productos de la primera etapa de la fotosíntesis se usan en la síntesis de
moléculas orgánicas. Estas reacciones, que ocurren en el estroma, forman parte de un
proceso denominado Ciclo de Calvin. Ver figura 25. Las moléculas orgánicas
obtenidas en el Ciclo de Calvin -azúcares de seis carbonos- son usadas por las
células vegetales para elaborar glúcidos, aminoácidos y ácidos grasos. Estas
moléculas son utilizadas in situ para los propios fines de la planta y para exportar a
otras partes de su cuerpo.
Ciclo de Calvin
Figura No. 25
Fuente: Curtis, 2005
En las reacciones de fijación del carbono que ocurren en el estroma, el NADPH y el
ATP, producidos en las reacciones de captura de energía, se usan para reducir un
compuesto de tres carbonos, el gliceraldehído fosfato. A esta vía en la que el carbono
se fija por medio del gliceraldehído fosfato se la denomina vía de los tres carbonos o
80
C3. En este caso, la fijación del carbono se lleva a cabo por medio del ciclo de
Calvin, en el que la enzima RuBP carboxilasa combina una molécula de dióxido de
carbono con el material de partida, un azúcar de cinco carbonos llamado ribulosa
difosfato.
En cada "vuelta" completa del ciclo, ingresa en él una molécula de dióxido de carbono.
Aquí se resumen seis ciclos, el número requerido para elaborar dos moléculas de
gliceraldehído-fosfato, que equivalen a un azúcar de seis carbonos.
Se combinan seis moléculas de ribulosa bifosfato (RuBP), un compuesto de cinco
carbonos, con seis moléculas de dióxido de carbono, produciendo seis moléculas de
un intermediario inestable que pronto se escinde en doce moléculas de fosfoglicerato,
un compuesto de tres carbonos.
Estos últimos se reducen a doce moléculas de gliceraldehído fosfato. Diez de estas
moléculas de tres carbonos se combinan y se regeneran para formar seis moléculas
de cinco carbonos de RuBP. Las dos moléculas "extra" de gliceraldehído fosfato
representan la ganancia neta del ciclo de Calvin. Estas moléculas son el punto de
partida de numerosas reacciones que pueden implicar, por ejemplo, la síntesis de
glúcidos, aminoácidos y ácidos grasos.
La energía que impulsa al ciclo de Calvin son el ATP y el NADPH producidos por las
reacciones de captura de energía en la primera etapa de la fotosíntesis. Ver figura 26.
El gliceraldehído fosfato también puede ser utilizado como material de partida para
otros compuestos orgánicos necesarios para la célula. Otras plantas que viven en
ambientes secos y cálidos tienen mecanismos que les permiten fijar inicialmente el
CO2 por una de dos vías, y así logran minimizar la pérdida de agua. Estas vías se
conocen como la vía de cuatro carbonos, o C4 y el camino de las plantas CAM, y
preceden al Ciclo de Calvin.
6.1.1 Cloroplastos
81
La unidad estructural de la fotosíntesis en los eucariotas fotosintéticos es el
cloroplasto. Dentro del cloroplasto se encuentran las membranas tilacoides una
serie de membranas internas que contienen los pigmentos fotosintéticos. Cada
tilacoide tiene habitualmente la forma de un saco aplanado o vesícula. Figura 26
Esquema general del cloroplasto
Figura No. 26
Fuente: http://www.forest.ula
6.1.2 Las biomoléculas y la luz
Para que la energía lumínica pueda ser usada por los sistemas vivos, primero debe
ser absorbida. Aquí entran en juego los pigmentos. Un pigmento es cualquier
sustancia que absorbe luz. Algunos pigmentos absorben luz de todas las longitudes
de onda y, por lo tanto, parecen negros. Otros solamente absorben ciertas longitudes
de onda, transmitiendo o reflejando las longitudes de onda que no absorben.
Los pigmentos que intervienen en la fotosíntesis de los eucariotas incluyen las
clorofilas y los carotenoides. Diferentes grupos de plantas y algas usan varios
pigmentos en la fotosíntesis.
Hay varios tipos diferentes de clorofila que varían ligeramente en su estructura
molecular. En las plantas, la clorofila a es el pigmento involucrado directamente en la
transformación de la energía lumínica en energía química.
La mayoría de las células fotosintéticas también contienen un segundo tipo de
clorofila, en las plantas es la clorofila b. Con respecto a los carotenoides, uno de los
que se encuentran en las plantas es el beta-caroteno, los carotenoides son pigmentos
82
rojos, anaranjados o amarillos. En la gráfica número 6, se pueden observar las
longitudes de onda de mayor eficiencia de las clorofilas a y b.
Longitudes de onda clorofila a y b
Grafica No. 6
Fuente: http://www.forest.ula
En las hojas verdes su color está enmascarado por las clorofilas, que son más
abundantes. En algunos tejidos, sin embargo, como los del tomate maduro,
predominan los colores reflejados por los carotenoides.
Lo mismo ocurre en las células foliares cuando dejan de sintetizar clorofila en el otoño.
La luz absorbida por los pigmentos lanza los electrones a niveles energéticos más
altos. Dada la forma en que los pigmentos están compactados en las membranas, son
capaces de transferir su energía a moléculas reactivas de clorofila a, empaquetadas
en una forma particular.
6.1.3. Reacciones fotosintéticas
La primera etapa de la fotosíntesis es la absorción de luz por los pigmentos. La
clorofila es el más importante de éstos, y es esencial para el proceso. Captura la luz
de las regiones violeta y roja del espectro y la transforma en energía química mediante
una serie de reacciones. Los distintos tipos de clorofila y otros pigmentos, llamados
carotenoides y ficobilinas, absorben longitudes de onda luminosas algo distinto y
transfieren la energía a la clorofila a, que termina el proceso de transformación.
Estos pigmentos accesorios amplían el espectro de energía luminosa que aprovecha
la fotosíntesis.
La fotosíntesis tiene lugar dentro de las células, en orgánulos llamados cloroplastos
83
que contienen las clorofilas y otros compuestos, en especial enzimas, necesarios para
realizar las distintas reacciones. Estos compuestos están organizados en unidades de
cloroplastos llamadas tilacoides; en el interior de éstos, los pigmentos se disponen en
subunidades llamadas fotosistemas.
Cuando los pigmentos absorben luz, sus electrones ocupan niveles energéticos más
altos, y transfieren la energía a un tipo especial de clorofila llamado centro de
reacción.
En la actualidad se conocen dos fotosistemas, llamados I y II. La energía luminosa es
atrapada primero en el fotosistema II, y los electrones cargados de energía saltan a un
receptor de electrones; el hueco que dejan es reemplazado en el fotosistema II por
electrones procedentes de moléculas de agua, reacción que va acompañada de
liberación de oxígeno.
Los electrones energéticos recorren una cadena de transporte de electrones que los
conduce al fotosistema I, y en el curso de este fenómeno se genera un trifosfato de
adenosina o ATP, rico en energía.
La luz absorbida por el fotosistema I pasa a continuación a su centro de reacción, y los
electrones energéticos saltan a su aceptor de electrones. Otra cadena de transporte
los conduce para que transfieran la energía a la coenzima dinucleotido fosfato de
nicotinamida y adenina o NADP que, como consecuencia, se reduce a NADPH2. Los
electrones perdidos por el fotosistema I son sustituidos por los enviados por la cadena
de transporte de electrones del fotosistema II.
La reacción en presencia de luz termina con el almacenamiento de la energía
producida en forma de ATP y NADPH2
La reacción en la oscuridad tiene lugar en el estroma o matriz de los cloroplastos,
donde la energía almacenada en forma de ATP y NADPH2 se usa para reducir el
dióxido de carbono a carbono orgánico. Esta función se lleva a cabo mediante una
serie de reacciones llamada ciclo de Calvin, activadas por la energía de ATP y
NADPH2.
Cada vez que se recorre el ciclo entra una molécula de dióxido de carbono, que
inicialmente se combina con un azúcar de cinco carbonos llamado ribulosa 1,5difosfato para formar dos moléculas de un compuesto de tres carbonos llamado 3-
84
fosfoglicerato. Tres recorridos del ciclo, en cada uno de los cuales se consume una
molécula de dióxido de carbono, dos de NADPH2 y tres de ATP, rinden una molécula
con tres carbonos llamada gliceraldehído 3-fosfato; dos de estas moléculas se
combinan para formar el azúcar de seis carbonos glucosa. En cada recorrido del ciclo,
se regenera la ribulosa 1,5-difosfato.
Por tanto, el efecto neto de la fotosíntesis es la captura temporal de energía luminosa
en los enlaces químicos de ATP y NADPH2 por medio de la reacción en presencia de
luz, y la captura permanente de esa energía en forma de glucosa mediante la reacción
en la oscuridad. En el curso de la reacción en presencia de luz se escinde la molécula
de agua para obtener los electrones que transfieren la energía luminosa con la que se
forman ATP y NADPH2.
6.2 Componentes de los fotosistemas
En la fotosíntesis cooperan dos grupos separados de pigmentos o fotosistemas, que
se encuentran localizados en los tilacoides. Ver figura 27. Muchos organismos
procariontes solamente tienen el fotosistema I ya que es el más primitivo desde el
punto de vista evolutivo.
Fotosistemas I y II
Figura No. 27
Fuente: http://www.forest.ula.ve/
Los organismos eucariontes poseen los fotosistemas I y II. El fotosistema I está
asociado a las formas de clorofila a, que absorbe a longitudes de onda de 700 nm
(P700), mientras que el fotosistema II tiene un centro de reacción que absorbe a una
longitud de onda de 680 nm (P680). Cada uno de estos fotosistemas se encuentra
85
asociado a polipeptidos en la membrana tilacoidal y absorben energía luminosa
independientemente.
En el fotosistema II, se produce la fotólisis del agua y la liberación de oxígeno; sin
embargo ambos fotosistemas operan en serie, transportando electrones, a través de
una cadena transportadora de electrones.
En el fotosistema I se transfieren dos electrones a la molécula de NADP+ y se forma
NADPH, en el lado de la membrana tilacoidal que mira hacia el estroma.
6.3 Fases de la fotosíntesis
La evidencia de que la fotosíntesis puede ser influenciada por distintos factores llevó a
distinguir una etapa dependiente de la luz, la etapa llamada de reacciones "lumínicas",
y una etapa enzimática, independiente de la luz, las reacciones "oscuras".
Los términos reacciones "lumínicas" y "oscuras" han creado mucha confusión pues,
aunque las reacciones "oscuras" no requieren de la luz como tal, sino solamente de
los productos químicos de las reacciones "lumínicas", pueden ocurrir tanto en la luz
como en la oscuridad. Más aun, trabajos recientes han mostrado que varias enzimas
que controlan reacciones "oscuras" claves son reguladas indirectamente por la luz.
Como resultado, estos términos han caído en desuso y están siendo reemplazados
por vocablos que describen más precisamente los procesos que ocurren durante cada
etapa de la fotosíntesis: las reacciones que capturan energía y las reacciones de
fijación del carbono.
En la primera etapa de la fotosíntesis, la luz es absorbida por las moléculas de
clorofila a, que están compactadas de un modo especial en las membranas
tilacoides. Los electrones de las moléculas de clorofila a son lanzados a niveles
energéticos superiores, y, en una serie de reacciones, su energía adicional es usada
para formar ATP a partir de ADP y para reducir una molécula transportadora de
electrones conocida como NADP+. El NADP+ es muy semejante al NAD+ y también se
reduce por la adición de dos electrones y de un protón, formando NADPH.
Sin embargo, los papeles biológicos de estas moléculas son notablemente distintos.
El NADH generalmente transfiere sus electrones a otros transportadores de
electrones, que continúan transfiriéndolos en pasos discretos a niveles de energía
sucesivamente más bajos.
86
Reacciones que capturan energía. La energía lumínica incide sobre pigmentos
antena del Fotosistema II, que contiene algunos cientos de moléculas de clorofila, a y
b. Los electrones son lanzados cuesta arriba desde la molécula reactiva P680 de la
clorofila a un aceptor de electrones primario. Cuando se eliminan los electrones,
ellos son reemplazados por electrones de las moléculas de agua, con la producción
simultánea de O2 libre y protones (iones H+).
Luego, los electrones pasan cuesta abajo al Fotosistema I a lo largo de una cadena de
transportadores de electrones; este pasaje genera un gradiente de protones que
impulsa la síntesis de ATP a partir de ADP, proceso denominado fotofosforilación.
La energía lumínica absorbida en los pigmentos antena del Fotosistema I y transferida
a la clorofila P700 da como resultado que se lancen electrones hacia otro aceptor
primario de electrones. Los electrones eliminados del P700 son reemplazados por
electrones del Fotosistema II y son finalmente aceptados por el transportador de
electrones NADP+. La energía proveniente de esta secuencia de reacciones está
contenida en las moléculas de NADPH y en el ATP formado por fotofosforilación.
Entre éstas se distinguen los pigmentos, los transportadores de electrones, los
Fotosistemas I y II y enzimas necesarias, incluyendo las ATP sintetasas. La
disposición de estas moléculas en la membrana tilacoidal hace posible la síntesis
quimiosmótica del ATP durante la fotofosforilación.
Los electrones pasan desde el aceptor de electrones primario, a lo largo de una
cadena de transporte de electrones, a un nivel de energía inferior, el centro de
reacción del Fotosistema I. A medida que pasan a lo largo de esta cadena de
transporte de electrones, parte de su energía se empaqueta en forma de ATP. La
energía lumínica absorbida por el Fotosistema I lanza los electrones a otro aceptor
primario de electrones.
Desde este aceptor son transferidos mediante otros transportadores de electrones al
NADP+ para formar NADPH. Los electrones eliminados del Fotosistema I son
reemplazados por los del Fotosistema II.
El ATP y el NADPH representan la ganancia neta de las reacciones que capturan
energía. Para generar una molécula de NADPH, deben ser lanzados dos electrones
desde el Fotosistema II y dos del Fotosistema I.
Se escinden dos moléculas de agua para formar protones y gas oxígeno, poniendo en
87
disponibilidad los dos electrones de reemplazo necesarios para el Fotosistema II, se
regenera una molécula de agua en la formación de ATP.
Cuestionarios
88
Unidad I. Conceptos básicos
1. Defina el concepto de Bioquímica
2. A que se refiere Lehninger cuando habla de la lógica molecular de la vida
3. ¿Cuáles son las características sobresalientes de los seres vivos desde el punto de
vista de la bioquímica?
4. ¿Mencione que son los puentes de hidrógeno
5. Defina pH, Ionización y pK
6. Describa la relación de la bioquímica con los procesos termodinámicos
7. ¿Qué características químicas tiene el ATP para ser considerada la moneda
energética de la célula
8. Describa las razones bioquímicas que confieren al agua como solvente universal
9. Defina el concepto de biotecnología ambiental, ejemplifique
10. ¿Qué información importante desde el punto de vista de la bioquímica nos
proporciona la Ecuación de Henderson – Hasselbalch.
Unidad II. Carbohidratos
1.
2.
3.
4.
5.
6.
7.
8.
9.
10.
Defina el concepto general de carbohidratos
Describa la clasificación de los carbohidratos
Defina los monosacáridos y sus propiedades
¿Cuál es la importancia biológica de los carbohidratos?
Escriba las características físicas y químicas de los disacáridos
¿Qué función tienen los polisacáridos de almacenamiento?
Mencione las características fisicoquímicas de los polisacáridos estructurales
Que es la glucolisis y qué función cumple en las células animales
Describa el ciclo de Krebs y cuál es su principal función a nivel celular
¿En qué región estructural de la célula se lleva a cabo la glucolisis y el ciclo de
Krebs?
Unidad III. Lípidos
89
1.
2.
3.
4.
5.
6.
7.
8.
9.
Defina el concepto general de los lípidos
Describa la clasificación de estos, en base a su función
Describa la función energética y de reserva de los lípidos
Escriba las características fisicoquímicas de los lípidos simples
Escriba las características fisicoquímicas de los lípidos complejos
¿Qué función cumplen los fosfolípidos en la célula animal?
¿En qué consiste la B oxidación de los ácidos grasos?
¿Cuáles son las principales rutas metabólicas de los ácidos grasos?
¿Cuál es el papel de los ácidos grasos en la producción de hormonas en los
mamíferos?
10. ¿Cuál es la constitución química del colesterol y porque afecta el sistema
circulatorio en los humanos?
Unidad IV y V. Aminoácidos, péptidos y proteínas
1. Describa la clasificación general de los aminoácidos como esenciales y no
esenciales.
2. ¿Dónde se sintetizan las proteínas a nivel celular?
3. Describa las propiedades físicas que presentan los aminoácidos
4. ¿Qué son las enzimas desde el punto de vista de la bioquímica y como se
clasifican por su función?
5. Describa los componentes del sistema enzimático
6. Describa la clasificación de las proteínas de acuerdo a su composición química
7. Describa el efecto de la concentración de las enzimas en las reacciones
bioquímicas
8. Mencione los principales factores que regulan la actividad enzimática
9. Que información proporciona la Ecuación de Michaelis - Menthen
10. ¿Qué funciones de importancia bioquímica cumple la temperatura en las
reacciones bioquímicas?
UNIDAD VI.
90
1. ¿Qué función cumple la fotosíntesis como proceso
2. ¿Qué función cumplen los cloroplastos en las plantas?
3. ¿Qué actividad o rol juegan las clorofilas a y b en los cloroplastos?
4. ¿Que son los estomas y qué función cumplen los vegetales
5. ¿Qué gases intercambian las plantas con el medio ambiente?
6. ¿Qué actividad química lleva acabo el ciclo de Calvin?
7. ¿Qué proceso bioquímico lleva a cabo la fase luminosa de fotosíntesis?
8. ¿Qué proceso bioquímico lleva a cabo la fase obscura de fotosíntesis?
9. Describa en qué consiste el sistema de transporte de electrones
10. Mencione las longitudes de onda en las que las clorofilas a y b captan la energía
luminosa con mayor intensidad y que implicaciones tendría la carencia de este tipo
de radiación
Bibliografía.
91
1.
Mathews, C.K; Van Holde, K.E; Ahern, K.G. Bioquímica. 2002. Editorial. Paerson
Addison, Wesley. Madrid España.
2. Helena Curtis, N. Sue. Barnes. Biología.2005. Editorial Panamericana. Barcelona
España.
3. A. L. Lehninger. Principios de Bioquímica. 2005 Editorial Omega. España.
4. http://www.forest.ula.ve/~rubenhg/fotosintes/
5. http://www.ehu.es/biomoleculas
6. http://www.ehu.es/biomoleculas/enzimas
7. http://ronitrosenbergbiologa
8. http://es.wikipedia.org
9. http://www.aula21.net/Nutriweb/grasas.htm
10. http://upload.wikimedia.org
11. http://biologiamedica.blogspot.com
12. http://es.wikipedia.org/wiki/Celulosa
13. http://bifi.es/15polisac.htm
14. http://www.monografias.com
15. http://arturobola.tripod.com/index.html