Guia de aminoácidos y proteínas

UNIVIERSIDAD DE ORIENTE – NÚCLEO BOLÍVAR
ESCUELA DE CIENCIAS DE LA SALUD
‘‘FRANCISCO BATTISTINI CASALTA’’
DEPARTAMENTO DE ENFERMERIA
CUIDAD BOLÍVAR-ESTADO BOLÍVAR
ASIGNATURA: BIOQUÍMICA
DOCENTE: AYARIT SUAREZ
AMINOACIDOS Y PROTEINAS
Las proteínas son fundamentales tanto para la estructura como para la función de las células y son las
moléculas orgánicas más abundantes en los seres vivos. Existen diferentes clases de proteínas, cada una
con determinada función biológica, por ejemplo:
1. En la catálisis enzimática
2. En el transporte de gases (como en el caso de la hemoglobina)
3. En la contracción musculas (como la miosina y la actina)
4. En la función de protección o defensa (como es el caso de los anticuerpos de naturaleza globulina)
5. En la acción hormonal (como la insulina)
6. En la estructural (como la colágena)
7. Como receptoras de virus y hormonas
Las proteínas son el producto final de la acción del gen que se halla cifrado en la clase de los ácidos
nucleicos; junto con estos constituyen las llamadas moléculas informaciones. Todas están constituidas por
unidades de peso moléculas bajo, conocidas como aminoácidos. Estos últimos contienen cuando menos un
grupo alfa-carboxilo (-COOH) que cuando se ioniza es de carácter ácido, y un grupo alfa-amino (-NH2) De
naturaleza básica; el resto de la molécula está formado por distintos átomos de carbono e hidrogeno, que
constituyen el residuo, grupo R o cadena lateral.
Solo 20 diferentes alfa-aminoácidos son los que forman parte de las proteínas. Al unirse entre sí por
medio de lances covalentes, los residuos de aminoácidos forman largas cadenas en las cuales quedan estos
residuos unidos por enlaces peptídicos.
O
H
C
N
En este enlace participan, mediante la eliminación de una molécula de agua, el grupo carboxilo de un
aminoácido con el grupo alfa amino del otro.
Las proteínas, según ha podido establecerse por distintos métodos físicos y químicos, varían en el número
de cadenas polipeptídicas, cada una de ellas constituida por 100 a 300 residuos de aminoácidos (estructura
primaria).
Estas cadenas se hallan enrolladas, adoptando una disposición espiral de hélice α, a la manera de un
sacacorchos, o en forma de hojas plegadas, llamadas β (estructura secundaria).
En su estado nativo las proteínas tienen una estructura tridimensional característica, que permite
agruparlas en proteínas fibrosas y globulares. Las fibrosas consisten en cadenas polipeptídicas en forma de
fibras alargadas o también de hojas que se disponen a lo largo de un simple eje y en forma paralela.
Las proteínas globulares, como su nombre lo indica, tienen formas esféricas compactas y están formadas
por cadenas polipeptídicas plegadas sobre sí mismas. Estas proteínas, a diferencia de las fibrosas, son
solubles en medios acuosos.
Algunas proteínas son del tipo intermedio, puesto que participan tanto de las propiedades de las de tipo
fibroso como de las de tipo globular, como la miosina del musculo y el fibrinógeno de la sangre.
Aminoácidos y sus funciones.
Actualmente se conoce un gran número de aminoácidos, pero solo 20 de los más estudiados por ser los que
se encuentran comúnmente formando parte de las proteínas que conforman a los seres humanos,
denominados también aminoácidos estándar. Todos estos tienen cuando menos un átomo de carbono
denominado alfa, al cual se hallan unidos un grupo carboxilo libre y un grupo amino libre. Difieren entre si
más bien en sus cadenas laterales que son características y a las que se les denominan grupos R o radicales.
La fórmula general de la estructura de loas alfa-aminoácidos de las proteínas. La parte con encerrada es
común para todos los aminoácidos; los grupos son variables.
H
R
E
c
cOOH
El único aminoácido que difiere del resto es la prolina por el hecho de no poseer un grupo amino, sino más
bien un grupo imino.
En resumen, se conocen actualmente, más de 150 aminoácidos que aunque tienen alguna función
biológica, ya sea en estado libre o combinado, nunca forman parte de las proteínas.
Dentro de los alfa-aminoácidos existen cuatro clases, que se determinan de acuerdo con sus grupos R, estos
son:
A. Aminoácidos hidrofóbicas (que repelen el agua)
B. Aminoácidos neutros sin carga
C. Aminoácidos con carga positiva
D. Aminoácidos con carga negativa
Aminoácidos hidrofóbicos
Se caracterizan por ser menos solubles en agua; el menos soluble de ellos es la alanina que viene a
representar el límite entre el tipo de aminoácidos no polares y los que no tienen carga. La prolina, como se
mencionó, es un alfa-aminoácido, podría ser considerado como un alfa-aminoácido en el cual el grupo R
remplaza al grupo amino.
NOTA: LO IMPORTANTE DE ESTE CUADRO NO ES APRENDECERSE LAS FUNCIONES SINO UNICAMENTE
IDENTIFICAR EN EL EXAMEN QUE TIPO DE AMINOACIDO ES ESCENCIAL Y QUIEN NO LO ES. LOS DEMAS
TEMAS DE ABAJO SI SERAN EVALUADOS, ESTE CUADRO ES SOLO DAR UNA INFORMACION CLARA DE LAS
FUNCIONES DE CADA AMINOACIDO.
Función
La alanina es un aminoácido no
esencial para el ser humano pero es de
gran importancia. El grupo metil de la
alanina es muy poco reactivo, por lo
que no es común verlo en la función
proteica.
Sin
embargo,
puede
desempeñar
un
papel
en
el
reconocimiento
del
sustrato
o
especificidad,
particularmente
en
interacciones con otros átomos no
reactivos como el carbono. Interviene
en el metabolismo de la glucosa.
Nutricionalmente, en humanos, es uno
de los aminoácidos esenciales. Forma
parte integral del tejido muscular,
puede ser usado para conseguir
energía por los músculos en
ejercitación, posibilita un balance de
nitrógeno positivo e interviene en el
metabolismo muscular y en la
reparación de tejidos.
Fuentes de consumo
En general, las proteínas de la
carne de vacuno, cerdo,
pescado, huevos y productos
lácteos son ricos en alanina.
Varias fuentes alimenticias de
valina pueden ser el plátano, el
requesón, los frutos rojos, los
chocolates, las semillas de
durazno y las especias suaves.
Leucina: Es uno de los
aminoácidos esenciales. Como
un suplemento en la dieta, se
ha descubierto que la leucina
reduce la degradación del
tejido muscular incrementando
la síntesis de proteínas
musculares en ratas viejas.3 La
leucina se usa en el hígado,
tejido adiposo, y tejido
muscular. En tejido adiposo y
muscular, se usa para la
formación de esteroles, y solo el
uso en estos dos tejidos es
cerca de siete veces mayor que
el uso en el hígado.
Este aminoácido esencial es
necesario en la producción de
hemoglobina, ayuda a regular
los niveles de energía y de
azúcar en la sangre, favorece la
reparación muscular así como
su endurecimiento.
Arroz
integral
Res
Frijoles
Pescado
Mero Carnes
Lácteos Nueces
Soya Bacalao seco Hígado
A pesar de que no es producido en
animales,
estos
lo
tienen
almacenado en altas cantidades;
estas comidas incluyen huevos,
proteínas de soya, algas marinas,
pavo, pollo, cordero, queso,
pescado y kiwicha.
No es un aminoácido esencial
La prolina está involucrada en
la producción del colágeno.
Está también relacionada con
la reparación y mantenimiento
de los músculos y huesos.
Aminoácido esencial, Se ha
visto que la fenilalanina tiene la
habilidad única de bloquear
ciertas
enzimas,
las
encefalinasas en el sistema
nervioso
central,
que
normalmente se encargan de
degradar
las
hormonas
naturales parecidas a la
morfina. Estas hormonas se
llaman endorfinas y encefalinas
y actúan como potentes
analgésicos endógenos.
Es esencial para promover la
liberación del neurotransmisor
serotonina, involucrado en la
regulación del sueño y el
placer.
La
ansiedad, el
insomnio y el estrés se
benefician de
un
mejor
equilibrio gracias al triptófano.
Se encuentra principalmente en
alimentos ricos en proteínas; tanto
de origen animal como la carne,
pescado,
huevos,
productos
lácteos; como de origen vegetal
como los espárragos, garbanzos,
lentejas, cacahuetes, soja; y dulces.
Asimismo se encuentra en muchas
de las drogas psicotrópicas usadas
habitualmente.
huevos, el amaranto, la leche, los
cereales integrales, el chocolate, la
avena, los dátiles, las semillas de
sésamo, los garbanzos, las pipas de
girasol, las pipas de calabaza, los
cacahuetes, los plátanos, la
calabaza y la espirulina.
Es la encargada de transportar
la grasa hasta las células para
convertirla en energía, y lograr
así un rendimiento muscular
óptimo en todos los sentidos.
Este tránsito de las grasas del
cuerpo lo que hace es que este
aminoácido
evite
la
acumulación de la misma en
las arterias y el hígado, y así
conseguir una buena salud
corporal a varios niveles.
En las semillas de sésamo
podemos
encontrar
niveles
bastante altos de metionina, al
igual que en nueces brasileñas,
pescado, carne y otras semillas de
plantas. Existen numerosas frutas
y vegetales que apenas contienen
metionina, sólo en pequeñas
cantidades. La mayoría de
legumbres, tienen una cantidad
muy baja de metionina.
Aminoácidos neutros (sin carga)
Estos aminoácidos contienen grupos neutros, es decir, sin carga, por lo que pueden formar puentes de
hidrogeno con el agua.
La glicina, no es esencial, actúa
como neurotransmisor inhibidor
en el sistema nervioso central.
Se utiliza para sintetizar gran
número de sustancias. También
es un neurotransmisor inhibidor
en el sistema nervioso central,
especialmente en la médula
espinal, tallo cerebral y retina.
La serina, no esencial, juega un
importante papel en la función
catalítica de muchas enzimas.
La treonina. Es importante
metabólicamente
en
el
crecimiento
muscular
del
esqueleto, enzimas digestivas y
proteínas inmunes (presentes en
alta concentración), fuentes de
energía (a través del ciclo TCA),
promueve
un
mejor
funcionamiento del hígado,
evitando su toxicidad.
Como un aminoácido esencial,
treonina no es sintetizado en
suficiente cantidad en humanos, por
lo que debe ingerirse en proteínas
que consume. Entre los alimentos
ricos en treonina, se incluyen el
requesón, las aves, el pescado, la
carne, las lentejas y las semillas de
sésamo.
Posee acción antioxidante.
Ayuda en la protección del hígado.
Favorece la eliminación de los
metales pesados.
Previene la oxidación del colesterol
dañino LDL. Previene el decaimiento
de la retina. Previene la diabetes.
Desintoxica el hígado, las células y
el sistema linfático. Estabiliza el
azúcar en la sangre. Reduce los
daños al corazón causados por una
crisis cardiaca.
A pesar de que está clasificada como
aminoácido no esencial, en algunos
casos, la cisteína podría ser esencial para
bebes, ancianos y personas con ciertas
enfermedades metabólicas o que sufren
de síndromes de malabsorción. Se
encuentra en cerdo, carne embutida,
pollo, pavo, pato, fiambre, huevos, leche,
requesón, yogurt pimientos rojos, ajos,
cebollas, el challote, brócolis, coles de
Bruselas, muesli, germen de trigo.
Tirosina aminoácido no esencial,
Los aminoácidos son las unidades
a partir de las cuales se obtienen
péptidos y proteínas. Pero además
actúan como precursores de
muchas otras moléculas más
pequeñas, pero que desempeñan
funciones biológicas importantes y
muy variadas. En el caso de la
tirosina, se trata de un precursor
de las hormonas del tiroides, de
las catecolaminas (la adrenalina,
la dopamina, la noradrenalina) y
de la melanina.
Asparagina, no es un aminoácido
esencial. Se cree que su rol es
acaparar las interacciones de
enlace de hidrógeno que de otro
modo estarían satisfechas por el
esqueleto del polipéptido. La
glutamina, con un grupo metileno
extra, tiene mayor entropía
conformacional y en consecuencia
es menos útil en este sentido.
Glutamina,
aminoácido
no
esencial, posee un efecto tampón
que neutraliza el exceso de ácido
en los músculos (tal y como es el
ácido
láctico)
generado
especialmente en la práctica del
ejercicio anaeróbico intenso. La
glutamina retira el amoniaco
(residuo de la actividad deportiva
anaeróbica) de ciertos tejidos y lo
pone en el torrente sanguíneo, la
glutamina junto con la alanina
transportan más de la mitad del
nitrógeno del organismo. La
glutamina previene la pérdida de
masa muscular en tiempo de
reposo, o bien cuando se desea
realizar trabajo aeróbico intenso,
el cual puede llevarnos a una
pérdida temporal de este.
Esencial. La Lisina es un elemento
necesario para la construcción de
todas las proteínas del organismo.
Desempeña un papel central en la
absorción del calcio; en la
construcción de las proteínas
musculares; en la recuperación de
las intervenciones quirúrgicas o de
las lesiones deportivas, y en la
producción de hormonas, enzimas
y anticuerpos
Sin
embargo
en
ciertas
circunstancias resulta necesaria
su ingestión en la dieta mediante
suplementación ya que evita la
disminución del músculo debido a
estrés oxidativo.
Los requerimientos nutricionales
de lisina son de 1,5 g al día. En
cantidades mínimas se encuentra
en todos los cereales (gramíneas),
pero es muy abundante en las
legumbres, levadura de cerveza y
frutos secos
Arginina. Se clasifica, en población
pediátrica, como un aminoácido
esencial. Puede estimular la
función inmunológica al aumentar
el número de leucocitos. La
arginina está involucrada en la
síntesis de creatina, poliaminas y
en el ADN. Puede disminuir el
colesterol para mejorar la
capacidad
del
aparato
circulatorio, así como estimular la
liberación de hormona de
crecimiento (somatropina), reducir
los niveles de grasa corporal y
facilitar la recuperación de los
deportistas debido a los efectos
que tiene de retirar amoníaco
(residuo muscular resultante del
ejercicio anaeróbico) de los
músculos y convertirlo en urea que
se excreta por la orina
La arginina se encuentra en
la
gran
mayoría
de
productos del mar, pescado,
mariscos,
crustáceos,
grandes
mamíferos
acuáticos como las ballenas
hacen un aceite con ellas,
ese aceite es demandado por
diversas
empresas
cosméticas por su contenido
en arginina.
Este aminoácido es vital para Los productos lácteos, la
nuestro organismo ya que su carne, el pollo y el pescado
descarboxilación
permite
su contienen histidina.
transformación en histamina, por
lo que es utilizada en el
tratamiento
de
la
artritis
reumatoide (inflamación y falta de
movilidad),
enfermedades
alérgicas, úlceras y anemia. En
combinación con la hormona de
crecimiento y otros aminoácidos,
contribuye a la reparación de los
tejidos, especialmente en el
sistema cardiovascular . En el
sistema nervioso central es
sintetizada y liberada por las
neuronas y utilizada como
neuromodulador. Es importante
también en el mantenimiento de
las vainas de mielina que rodean
los axones neuronales
Aminoácidos con carga negativa
No es un aminoácido esencial ya que
puede ser sintetizado por el organismo
humano. El aspartato es uno de los
aminoácidos
que
actúan
como
neurotransmisores.
No es nutriente esencial,
Es el
neurotransmisor
excitatorio
por
excelencia de la corteza cerebral
humana. Todas las neuronas contienen
glutamato, pero sólo unas pocas lo
usan como neurotransmisor. Es
potencialmente excitotóxico, por lo
que existe una compleja maquinaria
para que los niveles de esta sustancia
estén siempre regulados. Es un
sustrato para la síntesis de proteínas y
un precursor del
metabolismo
anabólico en el músculo mientras que
regula el equilibrio ácido/básico en el
riñón y la producción de urea en el
hígado. También interviene en el
transporte de nitrógeno entre los
diferentes órganos.
EL ESPECTRO DE ABSORCIÓN DE LOS AMINOACIDOS
Todos los compuestos químicos que tengan un átomo de carbono
asimétrico o más bien, un centro de asimetría, son compuestos que
muestran actividad óptica, es decir, que desvían el plano de la luz
polarizada cuando se les examina en un aparato conocido como
polarímetro.
Lo anterior se debe a que los átomos de carbono tienen naturaleza
tetraédrica por lo que los cuatro diferentes grupos que se combinan
con el carbono pueden quedar dispuestos en dos diferentes arreglos
espaciales alrededor del átomo de carbono, de tal modo que exista la
Ejemplo del carbono quiral de los
aminoácidos
posibilidad para dos diferentes estereoisomeros.
Todos los aminoácidos que se obtienen a partir de las proteínas presentan este fenómeno con actividad
óptica, con excepción de la glicina porque no tiene un átomo de carbono asimétrico; los otros aminoácidos
comúnmente tienen cuando menos uno, aunque la treonina y la isoleucina tienen dos.
Los alfa-aminoácidos que desvían la luz polarizada hacia la derecha se denomina dextrorrotatorios, la
alanina, la isoleucina el ácido glutámico. Los que desvían la luz polarizada hacia la derecha se denominan
levorrotatorios, como el triptófano, la lisina y la fenilalanina.
LA CADENA DE POLIPEPTIDOS (EL INICIO DE TODAS LAS PROTEINAS)
Estructura primaria de las proteínas y encale peptídico.
La estructura de las cadenas polipeptídicas resultante de la unión de los varios residuos de
aminoácidos que las componen, en una determinada secuencia, se les conoce como estructura primaria.
Como ya ha sido señalado, para la unión de los aminoácidos se requiere la reacción del grupo alfa-carboxilo
de uno de ellos, con el grupo alfa-amino de otro, mediante la perdida de una molécula de agua para dar
lugar a la formación de un enlace peptídico. Cuando el compuesto resultante de la unión de dos
aminoácidos
se
le
denomina
dipéptido.
Cuando reacciona un tercer
aminoácido, tripéptido, y así
sucesivamente, hasta llegar
a constituir una larga cadena
poplipeptídica.
Puentes de disulfuro: Los puentes disulfuro ayudan a estabilizar muchos polipéptidos y proteínas. Este tipo
de enlace se encuentra presente en las estructuras terciarias de las proteínas; en las estructuras
secundarias el enlace es por puentes de hidrógeno y en las estructuras primarias es por enlaces peptídicos.
Distintos tipos de enlaces: En general, en las proteínas de tipo globular se representan tres grandes tipos
de interacciones débiles, además de uno fuerte covalente entre dos
cisteínas llamado disulfuro, que participan en la estabilización de la
estructura de las proteínas
a) Puentes de hidrogeno como los que están presentes en las
hélices alfa o en las hojas plegadas de estructura beta o los que
se establecen en los grupos R.
b) Interacciones de carácter hidrofobico entre los grupos R no
polares
c) Enlaces de tipo iónico entre grupos con cargas positivas y
negativas como las que se hallan en los grupos R del glutamato
y del aspartato (-COO-) y en los grupos R de la lisina (-NH3+).
De todos los tipos de fuerzas débiles, las que contribuyen más a la estabilidad de la molécula proteínica son
las interacciones de tipo hidrofóbicas entre los grupos R no polares.
ESTRUCTURA SECUNDARIA: CONFORMACION DE HELICES Y ALFA BETA
Alfa- hélice: En esta estructura la cadena polipeptídica se desarrolla en
espiral sobre sí misma debido a los giros producidos en torno al carbono
beta de cada aminoácido. Esta estructura se mantiene gracias a los
enlaces de hidrógeno intracatenarios formados entre el grupo el grupo C=O del aminoácido "n" y el -NH del "n+4" (cuatro aminoácidos más
adelante en la cadena). Un ejemplo particular es la Hélice de colágeno:
una variedad particular de la estructura secundaria, característica del
colágeno, proteína presente en tendones y tejido conectivo. Existen
otros tipos de hélices: Hélice 310 (puentes de hidrógeno entre los
aminoácidos "n" y "n+3") y hélice Π (puentes de hidrógeno entre los
aminoácidos "n" y "n+5"), pero son mucho menos usuales.
Conformación beta: Cuando la cadena principal se
estira al máximo que permiten sus enlaces
covalentes se adopta una configuración espacial
denominada cadena beta. Algunas regiones de
proteínas adoptan una estructura en zigzag y se
asocian entre sí estableciendo uniones mediante
enlaces de hidrógeno intercatenarios. Todos los
enlaces peptídicos participan en estos enlaces cruzados, confiriendo así gran estabilidad a la estructura. La
forma en beta es una conformación simple formada por dos o más cadenas polipeptídicas paralelas (que
corren en el mismo sentido) o antiparalelas (que corren en direcciones opuestas) y se adosan
estrechamente por medio de puentes de hidrógeno y diversos arreglos entre los radicales libres de los
aminoácidos. Esta conformación tiene una estructura laminar y plegada, a la manera de un acordeón.
ESTRUCTURA TERCIARIA Y CUATERNARIA:
Cuando las moléculas, con una estructura secundaria se tipo alfa-hélice o de tipo beta, adoptan la forma de
una esfera o de un ovoide a lo largo de un eje, se obtiene una estructura terciaria. Ahora bien, cuando la
arquitectura de la molécula se complica aún más, como en varios ejemplo donde se agregan unas con otras,
entonces estas asociaciones dan a lugar a estructuras de tipo cuaternario (por ejemplo, la hemoglobina).
A las proteínas globulares globulares formadas por dos o más cadenas polipeptídicas se les llama
oligomericas y a la estructura que adquiere estas cadenas polipeptídicas enrolladas sobre sí mismas y
acomodadas unas con otras dentro de la proteína oligomerica se le denomina estructura cuaternaria. De
estas, una de las proteínas oligomericas más simples es la hemoglobina, formada por cuatro proteínas de
una sola cadena.
La mayoría de este tipo de proteínas, que contienen dos o más cadenas polipeptídicas, si se sujetan a la
acción del calor o alta concentración de urea, o guanidina, o elevado pH o grado de acidez, sufren cambios
conformaciones que originan una desnaturalización: consistente en disociación de una cadena de la otra y
desensamble de las cadenas que se separan en hélices al azar.
CLASIFICACION DE LAS PROTEINAS
PROTEINAS GLOBULARES: Se pliegan en forma esférica y forman una estructura más compleja,
diferenciándose fundamentalmente de las proteínas fibrosas por ser más o menos solubles en disoluciones
acuosas (donde forman suspensiones coloidales), siendo las fibrosas prácticamente insolubles. A diferencia
de las proteínas fibrosas que solo desempeñan funciones estructurales, las proteínas globulares también
pueden actuar como:

Enzimas, catalizando reacciones orgánicas que tienen lugar en el organismo en condiciones
normales y con gran especificidad. Por ejemplo, las esterasa desempeñan este papel.

Mensajeros, transmitiendo mensajes para regular los procesos biológicos. Un ejemplo sería la
hormona insulina.

Transportadores de otras moléculas a través de la membrana celular

Almacenaje de aminoácidos. los aminoácidos son hidrófilos lo cual permite que sean solubles en
agua.

Las funciones reguladoras también son llevadas a cabo por las proteínas globulares en mayor
medida que las fibrosas.
Entre las proteínas globulares más conocidas tenemos la hemoglobina, un miembro de la familia de las
globulinas. Otras proteínas globulares son las inmunoglobulinas (IgA, IgD, IgE, IgG e IgM), y las alfa, beta y
gamma globulinas. Casi todas las enzimas con papeles importantes en el metabolismo son de forma
globular, así como las proteínas implicadas en la transducción de señales en la célula.
PROTEINAS FIBROSAS: constituyen una de las dos clases principales de proteínas, junto con las proteínas
globulares. Son escleroproteínas la queratina, el colágeno, la elastina, y la fibrina.1 El papel de este tipo
proteínas incluye la protección y el soporte,2 formando tejido conectivo, tendones, matriz orgánica de
huesos, y fibra muscular de los animales.
La proteína fibrosa forma largos filamentos de proteínas, de forma cilíndrica. Las escleroproteínas tienen
funciones estructurales o de almacenaje. Son típicamente inertes e insolubles en agua. Las escleroproteínas
se forman como agregados debido a la hidrofobia de las cadenas laterales que sobresalen de las moléculas.
Les escleroproteínas no se degradan tan fácilmente como lo hacen les proteínas globulares.