INTRODUCCION Las proteínas son las moléculas que hacen el ser

INTRODUCCION
Las proteínas son las moléculas que hacen el ser, entendido en el sentido de que son el
fenotipo, que es lo que caracteriza externamente a un individuo. Estructuralmente son
polímeros formados por la unión de los monómeros llamados aminoácidos, cada uno
con una estructura como la que aparece a la izquierda, es decir, tienen una función ácida
y una básica como su nombre indica. En estas moléculas, como en los azúcares, se
puede apreciar un centro de asimetría en el carbono
(el
C2, después del carbono carboxílico), pero la diferencia es que en los aminoácidos la
familia más numerosa es la L. Se cuentan veinte aminoácidos proteinogenéticos, cada
uno de los cuales tiene una cadena lateral R distinta, y se unen entre sí formando
péptidos mediante enlaces amida, por lo que el enlace se llama peptídico. Las proteínas
son en realidad péptidos con un elevado número de restos (así se llama a cada
monómero que forma parte de una cadena), y pueden actuar solas o combinadas para
realizar la función propia de cada una de ellas, desde la visión (opsina) hasta la defensa
del organismo (anticuerpos), pasando por la contracción muscular (miosina y actina), la
formación de estructuras de soporte (citoesqueleto) y la catálisis a modo de enzimas
como función más representativa (pero ya sabemos que hay moléculas de ARN capaces
de catalizar determinadas reacciones, que son las ribozimas).
Las vías de la información.
Las proteínas son moléculas informativas porque son una copia codificada de la
información contenida en el ADN. Si observamos el mecanismo de síntesis se una
proteína desde que a la célula llega la primera señal correspondiente (una hormona u
otra señal de cualquier tipo), ocurre que después de la cascada de segundos mensajeros
y reacciones intermediarias, en el núcleo se activan uno o más genes mediante la acción
de unos determinados factores de transcripción (recordar que si la hormona es
esteroídica, el complejo receptor-hormona es ya un factor de transcripción). Estos
factores se unen a los promotores y potenciadores de la expresión del gen en cuestión
gracias a unas estructuras especiales en la doble hélice de ADN, y permiten que se
sintetice una cadena de ARN mensajero tomando como molde una de las dos hebras del
gen. Sin embargo, los genes en el ADN no son continuos, y hay espacios en los que no
se dice nada con función estructural, así que el ARN recién formado tiene que eliminar
esas secuencias, llamadas intrones, para dejar una sola hebra en la que se puedan leer
los trozos de gen que tienen sentido estructural (los exones) sin saltos. Se utiliza la
palabra “leer” porque es eso realmente lo que hacen los sistemas de transcripción, que
es el proceso que se acaba de describir: Se comienza a sintetizar el ARN desde un
extremo y nucleótido a nucleótido, reproduciendo fielmente lo que está en el ADN,
como quien lee letras una detrás de la otra y las transcribe en un papel, sólo que aquí se
tienen únicamente cuatro.
El ARN recién sintetizado en el núcleo pasa al citoplasma rápidamente para ser
traducido, es decir, hay que pasar la información contenida en una clave de cuatro
letras, que son las bases púricas y pirimidínicas de los ácidos nucleicos, a una clave de
veinte letras, que son los aminoácidos proteinogenéticos. La maquinaria enzimática
encargada de la traducción, que es el nombre que se da al proceso, es el ribosoma. Éstos
son unos enormes complejos nucleoproteicos (compuestos de ARN y proteínas) visibles
al microscopio electrónico y con categoría de orgánulo, generalmente asociados al
retículo endoplásmico rugoso o libres en el citoplasma. La traducción es algo
necesariamente rápido porque el ARN es muy inestable, a diferencia del ADN, que es
mucho más estable y además está protegido por su propia conformación de doble hélice
(en el ARN sólo hay una) y por las proteínas básicas presentes en el núcleo, con las que
forma complejos. De este modo, ninguna proteína podría estar fabricándose de forma
constante a partir de sólo una molécula de ARN, con lo que se asegura la reversibilidad
del proceso. En la traducción el paso de una base cuatro a una base veinte se permite
mediante un código denominado genético, en el que a cada aminoácido le corresponde
un conjunto de tres nucleótidos. Es decir, el ARN se tiene que leer de tres en tres para
poder traducir la información contenida en él. Además de códigos para cada
aminoácido, también están codificadas en grupos de tres nucleótidos (tripletes) las
secuencias de comienzo y final de la traducción, es decir, no todo el ARN se traduce
porque se empieza y se acaba sin llegar a los extremos. Como a cada aminoácido le
corresponde más de un triplete, se dice que el código es degenerado. Recientemente se
ha descubierto que son veintiuno los aminoácidos proteinogenéticos, porque se ha
incorporado la selenocisteína al grupo. Ésta se incorpora gracias a una modificación en
un ARNt de serina.
Forma y estructura.
Después de tener el polímero de aminoácidos fabricado, todavía tiene que sufrir una
serie de modificaciones, tanto espontáneas como catalizadas, para poder tomar su forma
definitiva, llamada conformación nativa. Esta será la única forma en la que la proteína
pueda realizar la función para la que ha sido diseñada, porque es esencial la distribución
espacial de las distintas cadenas R de cada aminoácido para que se pueda formar un
sitio en el que la catálisis sea posible (ver 1 Introducción). La forma definitiva de una
proteína viene codificada en gran parte por la propia secuencia de aminoácidos, de tal
modo que las interacciones débiles que se establecen entre los distintos radicales R
(fuerzas de Van der Waals, puentes de hidrógeno, fuerzas iónicas e interacciones
hidrofóbicas) son capaces de obligar a la cadena a formar determinadas estructuras en
distintos órdenes de complejidad, llamadas estructuras secundarias, supersecundarias,
dominios y estructuras terciarias (la estructura primaria es la propia secuencia de
aminoácidos). Adquiriendo las distintas estructuras queda entonces la proteína como un
esqueleto carbonado, que así se llama a la hilera de átomos implicados en los enlaces
peptídicos (N-C-C-N-C-C...), del que sobresalen distintos grupos funcionales, que son
los que llevan los diferentes grupos R. Con tal diversidad de funciones químicas de las
que echar mano, no es de extrañar que las proteínas sean las moléculas catalíticas más
importantes de la vida.
Sin embargo el plegamiento no está totalmente determinado por la estructura primaria,
sino que hay unas moléculas muy pequeñas, llamadas chaperoninas (del inglés
chaperon: carabina, acompañante), que se unen al péptido en formación y le ayudan a
alcanzar su conformación definitiva; es decir, el plegamiento en el medio celular está
asistido.
Algunas proteínas no tienen suficiente información para realizar por sí mismas la
función para la que se han sintetizado, por lo que se unen a moléculas pequeñas,
generalmente vitaminas, que realizan la función, generalmente oxidación y reducción
reversibles, pero dirigidas y modificadas según la cadena polipeptídica en cuestión. Es
decir, hay varias moléculas que están presentes como cofactores en muchas enzimas
diferentes, pero que ven modificada su ación por la proteína a la que se unan, como si
fueran instrumentos “tontos” que pueden hacer algo, pero que la proteína les dice dónde
y cómo. Además la acción de las enzimas puede verse modificada por distintas
transformaciones covalentes como la fosforilación, palmitoilación, DP-ribosilación o
unión a una cadena terpénica para trasladarla a la membrana desde el citoplasma.
Definición y características de las proteínas.
El término “proteína” viene del griego proteios (ðρðððððð), que significa “el primero,
en la preeminencia”. Se les dio ese nombre por la creencia generalizada de que tenía que
haber sido la primero molécula viva sobre la Tierra, dado que su función principal y de
la que depende toda la vida conocida es la de catalizar las reacciones celulares, incluida
la replicación y la traducción. Esto en principio planteó la cuestión irresoluble de cómo
había sido capaz el ADN de asumir las funciones de transferencia y conservación de la
herencia, siendo una molécula tan monótona y simple comparada con las proteínas
Cuando se descubrió la ribozima, la teoría vigente hasta la fecha que postulaba que las
proteínas tenían que haber sido lo primero porque si no, no habría replicación, se
cambió por la teoría de “el ARN antes”, pero sin embargo el nombre de “proteína” ya
estaba muy bien asentado. De hecho, sin las proteínas no se nos podría reconocer,
porque son la expresión de la información genética, es decir, el fenotipo, y son tan
importantes que representan el 50% del total del peso seco de una célula.
Funciones de las proteínas.
Como ya se ha dicho, la función más importante de las proteínas es la de ejercer como
catalizadores biológicos de las reacciones que se llevan a cabo en la célula (recordar 1
Introducción). Su eficacia es tal que como media aumentan un millón de veces la
velocidad de la reacción sin catalizar. Otra función muy importante es la de actuar como
transporte y almacenamiento de iones, como la transferrina de la sangre y la ferritina del
hígado. Además son el soporte y el mecanismo del movimiento coordinado, ya sea
macroscópico, como la miosina del músculo, o microscópico, como los filamentos de
actina en la locomoción por pseudópodos. También son el soporte para la acción de
estos movimientos, tanto dentro como fuera de la célula: el colágeno de la matriz y los
microfilamentos del citoesqueleto, respectivamente. Tienen una misión muy importante
relacionada con las dos anteriores, que es el desplazamiento de los cromosomas a lo
largo del huso acromático durante la mitosis y la meiosis.
Otras funciones desarrolladas por proteínas son la transmisión del impulso nervioso
(son los receptores de los neurotransmisores en la neurona postsináptica), la regulación
y el control del crecimiento celular mediante receptores y la modulación de la expresión
génica a cualquier nivel de síntesis o de degradación. La última función en esta lista,
pero no la menos importante, es la defensa del organismo frente a infecciones, mediada
tanto por los anticuerpos como por los receptores de las células T. Hay más funciones
desarrolladas por proteínas; tantas como sean necesarias para llevar a cabo todas las
funciones de un organismo vivo.
Estructura química de las proteínas.
Las proteínas son polímeros lineales formados por la condensación de veinte
monómeros llamados aminoácidos mediante reacciones de condensación por
deshidratación, como todas las polimerizaciones en la célula. Pueden estar compuestas
sólo de aminoácidos (proteínas simples), o bien llevar unido algún grupo no proteico,
llamado prostético, para dar numerosos tipos de proteínas conjugadas: nucleoproteínas
con ácidos nucleicos (ribosoma, histonas), lipoproteínas con lípidos (LDL, HDL),
fosfoproteínas con fósforo (caseína), metaloproteínas con átomos metálicos (citocromo
oxidasa), glucoproteínas con oligosacáridos (γ-globulinas; ver 2 Glúcidos). En todos los
casos es la proteína la que define la utilización de cada grupo prostético, que aunque es
indispensable para la función que se tiene que llevar a cabo, sólo la parte proteica es
capaz de utilizar el grupo prostético como mejor convenga, como si fuera una simple
herramienta capaz de ser utilizada de distintos modos según la mano que la coja. De
cualquier modo, todas las proteínas simples y las partes no prostéticas de las conjugadas
muestran una composición media atómica de 50% C, 23% O, 16% N, 7% H y 3% S.