CLASE #2 AMINOACIDOS

UNIVERSIDAD LATINA DE PANAMA
FACULTAD DE CIENCIAS DE LA SALUD
LICENCIATURA EN FARMACIA
BIOQUÍMICA
AMINOACIDOS
PROF. ABDIEL ATENCIO JAÉN
Jueves 18 de enero de 2024
Índice
1.
2.
3.
4.
5.
Introducción
Clasificación de los aminoácidos
Estereoquímica
Propiedades
Algunas reacciones biológicas
1. Introducción
1. Introducción
- Los aminoácidos son ácidos carboxílicos que contienen una
función amina.
- En determinadas condiciones el grupo amina de una molécula y
el carboxilo de otra reaccionan uniendo ambos aminoácidos
mediante un enlace amida.
1. Introducción
-Los enlaces amida entre aminoácidos se conocen
como enlaces petídicos y el producto formado por
la unión de dos aminoácidos se llama dipéptido.
1. Introducción
-La cadena peptídica puede extenderse mediante la
incorporación de otros aa´s (tripéptidos, tetrapéptidos,
etc.).
1. Introducción
-Los polipéptidos
contienen muchas
unidades de aa´s.
1. Introducción
-Las proteínas son polipéptidos que
contienen más de 50 aa´s, son polímeros
formados por 100-300 aa´s.
-Las proteínas ejercen muy diversos papeles
en los seres vivos: la seda, el pelo, los
músculos, el tejido conectivo y casi todos
los enzimas son proteínas.
2. Clasificación de los aminoácidos
2. Clasificación de los aminoácidos
- Se clasifican como α, β, γ, etc. De acuerdo con la
localización del grupo amino en la cadena carbonada que
contiene el ácido carboxílico.
Ácido 1-aminociclopropanocarboxílico: es un
α-aminoácido y es el precursor biológico del etileno en
las plantas.
NH3

CO2
2. Clasificación de los aminoácidos
Ácido 3-aminopropanoico: conocido como
β-alanina. Es un β-aminoácido que constituye una
de las unidades estructurales de la coenzima A .

H3N
CO2

2. Clasificación de los aminoácidos
Ácido γ-aminobutanoico: Conocido como ácido γaminobutírico (GABA). Es un γ-aminoácido y es el
principal neurotransmisor inhibitorio cerebral.

H3N

CO2

2. Clasificación de los aminoácidos
-Aunque se conocen más de 700 aa´s naturales diferentes,
hay un grupo de 20 α-aminoácidos que se encuentran
normalmente presentes en las proteínas.
-Todos ellos, excepto la prolina, responden a la misma
estructura general:

H3N
O
CH C
R
O
H2N
Prolina

CO2
2. Clasificación de los aminoácidos
Nombre
Abreviación
Estructura
Aminoácidos con extremos de cadenas non polares
Glicina
Abreviación
Prolina
Pro(P)
Estructura
O
O
Gly(G)
H2N
fenilalanina
OH
Alanina
Nombre
N
H
Phe (F)
OH
O
O
Ala (A)
OH
NH
2
NH
OH
2
Valina
Triptófano
O
Val(V)
Trp(w)
H2N
OH
HN
O
OH
Leucina
O
NH2
Leu(L)
Aminoácidos con extremos de cadenas polares pero no
ionizados
OH
NH2
Isoleucina
Ile(I)
O
O
Asparagina
Asn(N)
H2N
OH
OH
Metionina
NH2
Met(M)
O
O
Glutamina
S
NH2
O
Gln (Q)
O
OH
H2N
OH
NH2
NH2
2-Clasificación de los aminoácidos
Nombre
Abreviación
Estructura
Aminoácidos con extremos de cadena polares pero no
ionizados
Nombre
Abreviación
Cisteína
Cys(C)
Estructura
O
HS
O
Serina
Ser (S)
NH2
HO
Treonina
OH
OH
Thr(T)
Aminoácidos con extremos de cadena básicos
OH
NH2
Lisina
O
O
Lys(K)
H2N
OH
OH
NH2
Arginina
NH2
Arg (R)
Aminoácidos con extremos de cadenas ácidos
NH
H2N
O
N
H
OH
O
Ácido
apártico
NH2
Asp(D)
Histidina
HO
OH
O
His (H
N
OH
O
Ácido
glutámico
O
Glu (E)
NH2
O
HN
HO
Tirosina
OH
NH2
Tyr(Y)
O
OH
NH2
HO
NH2
3. Estereoquímica
3. Estereoquímica
- La glicina es el aminoácido más sencillo y es aquiral.
-En los demás -aminoácidos el carbono  es un centro
estereogénico.
- Las configuraciones se especifican mediante la notación D y
L. Todos los aminoácidos que provienen de proteínas tienen
configuración L, aunque se conocen α-aminoácidos naturales
de la serie D.
Glicina
(Aquiral)
CO2
CO2
H3 N
H
H3N
NH3
CO2
H
R
H
H
R
L-aminoácido
(Proyección de Fischer y en perspectiva)
3. Estereoquímica
• El cambio de la configuración en aquellos aminoácidos que
poseen sólo un centro estereogénico conduce a la obtención
de su enantiómero.
• Para un aminoácido con más de un centro estereogénico el
cambio de configuración del carbono α de L a D da lugar a un
diastereoisómero.
CO2
CO2
L-Isoleucina
H3 N
H3 C

H
H
H
H3C
CH2CH3

D-Allo-Isoleucina
NH3
H
CH2CH3
4. Propiedades
4. Propiedades
- Los aminoácidos son sustancias mucho más polares de lo
que uno esperaría de acuerdo con su fórmula molecular.
- Las propiedades que presentan, sólidos cristalinos
solubles en agua. Se atribuyen al hecho de que la forma
estable es un zwitterión o sal interna.
O
H2N
CH C
R
O
OH
H3N
CH C
R
Formas zwitteriónicas de un aminoácido
O
4. Propiedades
- Los aminoácidos son anfóteros, contienen un grupo ácido
y uno básico.
O
H3N
CH C
O
O
OH
R
Especie presente
en medio ácido
-H+
+H+
H3N
CH C
O
R
Zwitterión
Especie presente en
medio neutro
-H+
+H+
H2N
CH C
R
Especie presente en
medio básico
O
O
H3N
CH C
R
OH
-H+
+H+
H3N
CH C
O
-H+
+H+
H2N
CH C
R
R
b
c
O
4. Propiedades
a
O
O
Curva de valoración de la glicina.:
- Valores de pH menores que pKa1: la especie a es la mayoritaria.
- Valores entre pKa1 y pKa :la principal especie es el zwitterión (b). La
concentración del zwitterión es máxima en el punto isoeléctrico pI.
- Valores superiores a pKa2: la especie c es la presente en mayor concentración.
4. Propiedades
• La glicina se caracteriza
por dos pKa: uno
corresponde
a
la
posición más ácida
(pKa1) y el otro a la
menos ácida (pKa2).
• Otros aa´s con cadenas
laterales
neutras
presentan valores de
pKa similares a los de la
glicina.
pKa1:ionización del grupo carboxílico; pKa2: deprotonación del ión amonio
Aminoácido pKa1
pKa2
pI
Glicina
2.34
9.60
5.97
Alanina
2.34
9.69
6.00
Valina
2.32
9,62
5.96
Leucina
2.36
9,60
5.98
Isoleucina
2.36
9,60
6.02
Metionina
2.28
9,21
5.74
Prolina
1.99
10.60
6.30
fenilalanina
1.83
9,13
5.48
Triptofan
2.83
9,39
5.89
Asparagina
2.02
8,80
5.41
Glutamina
2.17
9,13
5.65
Serina
2.21
9,15
5.68
Treonina
2.09
9,10
5.60
4. Propiedades
• El punto isoeléctrico
pI corresponde al
valor de pH para el
cual el aminoácido no
tiene
carga
neta,
corresponde a un
máximo
en
la
concentración
del
zwitterión.
pKa1:ionización del grupo carboxílico; pKa2: deprotonación del ión amonio
Aminoácido pKa1
pKa2
pI
Glicina
2.34
9.60
5.97
Alanina
2.34
9.69
6.00
Valina
2.32
9,62
5.96
Leucina
2.36
9,60
5.98
Isoleucina
2.36
9,60
6.02
Metionina
2.28
9,21
5.74
Prolina
1.99
10.60
6.30
fenilalanina
1.83
9,13
5.48
Triptofan
2.83
9,39
5.89
Asparagina
2.02
8,80
5.41
Glutamina
2.17
9,13
5.65
Serina
2.21
9,15
5.68
Treonina
2.09
9,10
5.60
4. Propiedades
- Aquellos aminoácidos que poseen cadenas laterales que
contienen grupos ácidos o básicos se caracterizan mediante
tres valores de pKa.
-El valor del pKa extra (puede ser pKa2 o pKa3) refleja la
naturaleza de la función presente en la cadena lateral.
Aminoácido
pka1
pKa2
pKa3
pI
Ácido Aspártico
1.88
3.65
9.60
2.77
Ácido Glutámico
2.19
4.25
9.67
3.22
Tirosina
2.20
9.11
10.07
5.66
Cisteína
1.96
8.18
10.28
5.07
Lisina
2.18
8.95
10.53
9.74
Arginina
2.17
9.04
12.48
10.76
Histidina
1.82
6.00
9.17
7.59
4. Propiedades
-Los puntos isoeléctricos de estos aminoácidos se
encuentran a medio camino entre los valores de los
pKa del monocatión y del monoanión.
Aminoácido
pka1
pKa2
pKa3
pI
Ácido Aspártico
1.88
3.65
9.60
2.77
Ácido Glutámico
2.19
4.25
9.67
3.22
Tirosina
2.20
9.11
10.07
5.66
Cisteína
1.96
8.18
10.28
5.07
Lisina
2.18
8.95
10.53
9.74
Arginina
2.17
9.04
12.48
10.76
Histidina
1.82
6.00
9.17
7.59
4. Propiedades
- Las propiedades ácido-base
de la cadena lateral de los
aa´s son importantes tanto
para las propiedades de las
proteínas que los contienen
como para el análisis de
mezclas de aa´s que pueden
ser separados en base a su
capacidad para dar o aceptar
protones.
5. Algunas reacciones biológicas
5. Algunas reacciones biológicas
- El ácido glutámico se forma en la mayoría de los organismos
por reacción de ácido α-cetoglutárico y amoníaco.
-El ácido α-cetoglutárico, intermedio del ciclo de Krebs,
se forma a partir de la rotura metabólica de carbohidratos,
grasas y proteínas provenientes de los alimentos.
O
O
O
+
HO
OH
NH3
Enzima
Agente redutor
HO
OH
NH2
O
Ácido α-cetoglutárico
O
Ácido L-glutámico
5. Algunas reacciones biológicas
- El proceso es una aminación reductora (formación de imina y
reducción de ésta) catalizada por un enzima y por acción de un
agente reductor (una coenzima).
-La reducción de la imina intermedia tiene lugar de forma
estereoselectiva dando lugar únicamente al ácido L-glutámico.
O
O
O
+
HO
OH
NH3
Enzima
Agente redutor
HO
OH
NH2
O
Ácido α-cetoglutárico
O
Ácido L-glutámico
3
5. Algunas reacciones biológicas
- El ácido L-glutámico no es, por tanto, un aminoácido
esencial.
-No es necesario tomarlo en la dieta ya que los animales
pueden sintetizarlo.
O
O
Enzima
Agente redutor
HO
OH
NH2
5. Algunas reacciones biológicas
-El ácido L-glutámico es un intermedio clave en la síntesis
de otros aminoácidos, por ejemplo, la L-alanina, mediante un
proceso conocido como transaminación.
O
O
OH
O
Ácido pirúvico
+
O
HO
O
NH3
ácido L-glutámico
O
O
O
+
Enzimas
O
NH3
L-Alanina
HO
OH
O
Ácido α-cetoglutámico
5. Algunas reacciones biológicas
-El ácido L-glutámico es un intermedio clave en la síntesis de otros
aminoácidos, por ejemplo, la L-alanina, mediante un proceso conocido
como transaminación.
1era
2º etapa: Un enzima cataliza la transferencia del
protón para obtener un nuevo isómero de la imina
etapa: la formación de la imina
HO
HO
H-ácido
base
O
NH2
+
Ácido pirúvico
O
N
O
O
ácido L-glutámico
H
O
O
O
HO
HO
HO
O
1º etapa
HO
2º etapa
O
O
N
O
O
O
Imina
Imina reordenada
5. Algunas reacciones biológicas
-El ácido L-glutámico es un intermedio clave en la síntesis de otros
aminoácidos, por ejemplo, la L-alanina, mediante un proceso conocido
como transaminación.
3º etapa: La hidrólisis de la iminia reordenada conduce a la formación del anilina y ácido
α-cetoglutámico
HO
HO
HO
HO
O
O
N
+ H2O
O
O
O
+
H2N
O
O
O
Imina reordenada
O
Ácido α-cetoglutárico
L-Alanina
5. Algunas reacciones biológicas
- La L-fenilalanina se clasifica como un aminoácido esencial que sirve
como precursor biológico de su derivado p-hidroxilado, la L-tirosina.
- Algunas personas carecen del enzima necesario para dicha
transformación y la L-fenilalanina que toman en su dieta sufre un
proceso metabólico diferente formando ácido fenilpirúvico:
O
O
OH
NH2
L-fenilanlanina
Enzimas
OH
O
Ácido fenilpirúvico
5. Algunas reacciones biológicas
-El ácido fenilpirúvico puede provocar retraso mental en
niños (fenilcetonuria).
-La descarboxilación de la histidina, por ejemplo, produce
histamina,
un
potente
vasodilatador
presente
normalmente en los tejidos.
O
N
N
OH
HN
NH2
Histidina
Enzimas
-CO2
HN
Histamina
H2N
5. Algunas reacciones biológicas
-La histamina es responsable de muchos síntomas asociados
con alergias, los antihistamínicos reducen los síntomas
mediante el bloqueo de la acción de la histamina.
O
N
N
OH
HN
NH2
Histidina
Enzimas
-CO2
HN
Histamina
H2N
O
5. Algunas reacciones biológicas
O
HO
OH
OH
NH2
NH2
• La química del
cerebro y del
SNC
se
ve
afectada por la
presencia de los
neurotransmisor
es, algunos de
ellos formados a
partir
de
tirosina.
HO
HO
Tirosina
3,4-dihidroxifenilalanina
HO
HO
NH2
Dopamina
HO
HO
HO
NH2
HO
N
H
OH
norepinefrina
(Noradrenalina
OH
Epinefrina
(Adrenalina)
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FACULTAD DE CIENCIAS DE LA SALUD
LICENCIATURA EN FARMACIA
BIOQUÍMICA
PROTEÍNAS
PROF. ABDIEL ATENCIO JAÉN
Martes 12 de septiembre de 2023
Péptidos y proteínas
Introducción
• En péptidos, polipéptidos y proteínas los aminoácidos se unen unos a
otros mediante enlaces amida.
• El enlace amida entre un grupo amino de un aminoácido y el carboxilo
de otro se denomina enlace peptídico.
Aminoácido N-terminal
Glicina
NH2
O
Aminoácido C-Terminal
H
N
Alanina
OH
O
Alanilglicina
Introducción
- Por acuerdo las estructuras peptídicas se escriben de
manera que el grupo amino se escribe a la izquierda y el
carboxilo a la derecha.
- Así los extremos izquierdo y derecho de los péptidos
corresponden al extremo amino y
al carboxílico,
respectivamente.
- La alanina es el aminoácido N-terminal en la alanilglicina y
la glicina es el aminoácido C-terminal.
Introducción
- El orden preciso de enlace en un péptido es su secuencia de
aminoácidos y se especifica usando las abreviaturas de tres
letras correspondientes a cada aminoácido conectadas por
guiones.
- Ej . Ala-Gli-Tyr-Glu-Lis-………………………..
- Los aminoácidos individuales que componen un péptido son
llamados residuos.
Introducción
Hechos estructurales importantes:
- El enlace peptídico muestra una geometría plana.
- La conformación más estable con respecto a dicho enlace tiene los dos
carbonos  en anti, uno con respecto al otro.
- La rotación en torno al enlace amida es lenta debido a la deslocalización
del par electrónico sin compartir del nitrógeno en el grupo carbonilo, lo que
da al enlace C-N cierto carácter de enlace doble.
Introducción
La encefalina es un pentapéptido.
Introducción
Algunos péptidos presentan modificaciones estructurales, un ejemplo es
la oxitocina.
Secuenciación de péptidos y proteínas
ANÁLISIS DE
PROTEÍNAS
AMINOÁCIDOS
EN
PÉPTIDOS
Y
-Existen distintos niveles en la estructura peptídica, uno de ellos
es la estructura primaria, que consiste en la secuencia
ordenada de aminoácidos que forman la cadena completa y que
resulta, en gran medida, determinante del resto de los niveles
estructurales del péptido o la proteína.
- La determinación de ésta, por tanto, ha resultado un enorme
avance para la bioquímica (F. Sanger, premio Nobel de
Química 1958).
Secuenciación de péptidos y proteínas
ANÁLISIS DE
PROTEÍNAS
AMINOÁCIDOS
EN
PÉPTIDOS
Y
- La estrategia básica consiste en :
1.Determinar qué aminoácidos están presentes y en qué relación
molar.
2. Romper el péptido en pequeños fragmentos, separarlos y
determinar su composición en aminoácidos.
3. Identificar los aminoácidos de N y C terminales del péptido
original y de cada fragmento.
4. Organizar la información de manera que los fragmentos
puedan unirse para revelar la secuencia completa.
Secuenciación de péptidos y proteínas
1. Análisis de aminoácidos.
Se lleva a cabo la hidrólisis completa de los enlaces peptídicos
mediante el tratamiento con disolución acuosa de HCl 6M y
calefacción durante 24 h.
La mezcla de aa´s se separa mediante cromatografía de
intercambio iónico (basada en las diferentes propiedades
ácido-base) y se establece la proporción coloreando los
residuos (con ninhydrina).
El proceso se encuentra totalmente automatizado y sólo
requiere del orden de 10-5-10-7 g de péptido.
Secuenciación de péptidos y proteínas
2. Hidrólisis parcial del péptido.
- La hidrólisis enzimática (petidasas, proteasas o enzimas
proteolíticas) es una hidrólisis selectiva que permite
convertir el péptido en fragmentos más pequeños.
O
H
N
CH
R
C
O
H
N
CH
R'
C
O
H
N
CH
C
R''
El sitio catalizado de la Quimotripsina cuando
R’ es un grupo aromático
6.2. Secuenciación de péptidos y proteínas
2. Hidrólisis parcial del péptido.
- Por ejemplo, un grupo de enzimas pancreáticas, conocidas
como carbopeptidasas, catalizan sólo la hidrólisis del enlace
peptídico del aminoácido C-terminal.
- La tripsina, enzima digestivo del intestino, cataliza sólo la
hidrólisis de los enlaces peptídicos que involucran al grupo
carboxilo de la lisina o arginina. Así, otras muchas enzimas
digestivas se usan en la hidrólisis selectiva de péptidos.
O
H
N
CH
R
C
O
H
N
CH
R'
C
O
H
N
CH
R''
C
El sitio catalizado de la
Quimotripsina cuando R’ es un
grupo aromático
6.2. Secuenciación de péptidos y proteínas
3. Análisis de los residuos terminales.
- Una secuencia de aminoácidos es ambigua a no ser que se
conozca el sentido en que debe leerse. Es necesario conocer
cuál es el extremo N y C- terminal.
- Como vimos antes, la hidrólisis catalizada por carbopetidasas
rompe el aminoácido C-terminal, lo que permite identificarlo.
- Para identificar el aminoácido N-terminal se suele aprovechar
que el grupo amino puede actuar como nucleófilo (frente a la
menor nucleófila de los N que forman parte de los enlaces
amida).
6.2. Secuenciación de péptidos y proteínas
NO2
O
F
O 2N
+
H2N
CH
O
H
N
C
CH
CH(CH3)2
O
H
N
C
CH2 C
O
H
N
CH2C6H5
CH
C
OH
CH3
Val-Phe-Gly-Ala
1-fluoro-2,4-dinitrobenceno
NO2
O
CH
O2N
C
O
H
N
CH
CH(CH3)2
O
H
N
C
O
H
N
CH2 C
CH2C6H5
CH
C
OH
CH3
DNP-Val-Phe-Gly-Ala
NO2
O
O
CH
O 2N
COH
CH(CH3)2
DNP-Val
+ H2N
CH
COH
O
+ H2N
CH2 COH +
CH2C6H5
Phe
Gly
O
H2N
CH
CH3
Ala
C
OH
6.2. Secuenciación de péptidos y proteínas
Un ejemplo: la cadena B de la insulina
- La reacción de la cadena peptídica con 1-fluoro-4-nitrobenceno
determina el extremo N-terminal.
6.2. Secuenciación de péptidos y proteínas
- La hidrólisis catalizada por pepsina da cuatro péptidos (en azul) pero
sin puntos de solapamiento entre ellos.
- Los péptidos en rojo llenan los espacios entre los representados en
azul.
- La secuencia en amarillo se aísla mediante la hidrólisis catalizada por
tripsina.
6.2. Secuenciación de péptidos y proteínas
Mejora en la secuenciación de pétidos: degradación de
Edman y secuenciación automatizada.
La degradación de Edman (P. Edman) permite el análisis
secuencial y automatizado de péptidos basada en un método
estándar para analizar el residuo N-terminal, simplemente
empezando por el extremo N-terminal y continuando hacia el
C-terminal, identificando un aminoácido detrás de otro.
6.2. Secuenciación de péptidos y proteínas
S
O
N
C
+ H 2N
S
CH C
H
N
PÉPTIDO
O
H
N
C
HN
CH C
R
fenilisotiocyanato
H
N
S
N
H
H
N
C
H
N
HCl
S
C
C
PÉPTIDO
N
CH
R
PÉPTIDO
R
O
C
H
N
CH
R
O
+
H 2N
PÉPTIDO
O
N
+ H 2N
S
C
CH
S
6.2. Secuenciación de péptidos
y proteínas
O
C
H
N
PÉPTIDO
H
N
C
HN
CH
R
fenilisotiocyanato
H
N
S
N
H
N
HCl
C
C
N
S
O
+
H 2N
PÉPTIDO
R
S
C
O
CH
R
C
PÉPTIDO
S
PÉPTIDO
CH
H
H
N
H
N
C
H
N
R
O
C
C
Cl-
H
N
H
O
C
N
C
N
O
Cl
S
S
C
C
C
C
Cl
H
N
CH
R
HN
Cl
CH
R
HN
CH
R
HN
CH
R
O
N
+ H 2N
S
C
CH
C
H
N
PÉPTIDO
H
N
C
HN
CH
R
fenilisotiocyanato
C
H
N
PÉPTIDO
R
6.2. Secuenciación de péptidos y proteínas
H
N
S
O
C
C
N
H
N
HCl
S
C
C
PÉPTIDO
N
CH
H
H
N
H
N
S
C
H 2N
PÉPTIDO
R
S
O
+
CH
R
C
O
Cl-
H
N
H
O
C
N
C
N
O
Cl
S
S
C
C
C
C
Cl
H
N
CH
R
HN
Cl
CH
R
HN
CH
R
HN
CH
R
O
6.2. Secuenciación de péptidos y proteínas
ESTRUCTURA SECUNDARIA EN PÉPTIDOS Y PROTEÍNAS
- La estructura secundaria de un péptido consiste en la
relación conformacional del aminoácido vecino más cercano con
respecto a otro.
- L. Pauling y R. B. Corey establecieron que
conformaciones peptídicas eran más estables que otras.
ciertas
- Dos disposiciones especialmente estables son: la hélice α y la
hoja plegada β.
-.
6.2. Secuenciación de péptidos y proteínas
ESTRUCTURA SECUNDARIA EN PÉPTIDOS Y PROTEÍNAS
- Ambas conformaciones se basan en:
- La geometría del enlace peptídico es plana y la cadena
principal se dispone en conformación anti.
- Se pueden formar enlaces de hidrógeno cuando el grupo NH de un residuo y el grupo C=O de otro se encuentran
próximos en el espacio. Aquellas conformaciones que
maximizan el número de estos enlaces se encuentran
particularmente estabilizadas.
6.2. Secuenciación de péptidos y proteínas
Hélice α
Se forma al enrollarse la
estructura
helicoidalmente
primaria
sobre
sí
misma.
Se debe a la formación de
enlaces de hidrógeno entre el
-C=O de un aminoácido y el NH- del cuarto aminoácido
que le sigue.
Ej: queratina del pelo,
cuernos, uñas, lana.
6.2. Secuenciación de péptidos y proteínas
Hoja plegada β o lámina β
En esta disposición los aminoácidos forman una cadena en forma de
zigzag, mediante la formación de enlaces de hidrógeno entre los grupos
N-H y los C=O de cadenas adyacentes antiparalelas.
Ej: fibroína de la seda.
6.2. Secuenciación de péptidos y proteínas
6.2. Secuenciación de péptidos y proteínas
ESTRUCTURA TERCIARIA EN PÉPTIDOS Y
PROTEÍNAS
- La estructura terciaria de una proteína consiste en el
plegamiento de la cadena.
-La forma en que se pliega la cadena afecta tanto a sus
propiedades físicas como a su función biológica.
6.2. Secuenciación de péptidos y proteínas
ESTRUCTURA TERCIARIA EN PÉPTIDOS Y
PROTEÍNAS
-Las proteínas estructurales, tales como las presentes en la piel, el
pelo, los tendones, la lana o la seda, pueden tener una estructura
secundaria tanto de hélice  como de hoja plegada β, pero en
general tienen una forma alargada de longitud varias veces el
diámetro de la cadena.
-Se denominan proteínas fibrosas y tienden a no ser solubles en
agua.
6.2. Secuenciación de péptidos y proteínas
• Otras proteínas, incluyendo la mayoría de los enzimas,
operan en agua.
• Éstas se denominan globulares y tienen una forma más o
menos esférica:
Mioglobina
6.2. Secuenciación de péptidos y proteínas
La estructura terciaria de una proteína depende de diversos factores:
- Su estructura primaria y secundaria.
- Su entorno. En proteínas globulares la parte lipofílica se sitúa hacia el
interior y los grupos polares en la superficie. El estado nativo de una proteína
es la estructura terciaria en la cual expresan su actividad biológica.
- Conocer el plegamiento de la proteína permite entender el mecanismo por
el que un enzima cataliza las reacciones. Ej: carboxipeptidasa.
- La región interna del enzima donde se localizan los grupos funcionales que
participan en la actividad catalítica se conoce con el nombre de sitio activo.
6.2. Secuenciación de péptidos y proteínas
COENZIMAS
- Los coenzimas, cofactores o grupos prostéticos interaccionan
tanto con los enzimas como con el sustrato para producir los
cambios químicos correspondientes que la proteína no puede
hacer por sí misma (ej: reacciones de oxidación o reducción).
6.2. Secuenciación de péptidos y proteínas
COENZIMAS
• El grupo prostético hemo (una porfirina) se encuentra rodeado por la
mioglobina (proteína del músculo). Esta proteína es capaz de almacenar
el oxígeno gracias a que éste se coordina al Fe2+ del grupo hemo, que no
se oxida a Fe3+ (incapaz de unirse a oxígeno) porque se encuentra
protegido por esta proteína.
6.2. Secuenciación de péptidos y proteínas
ESTRUCTURA CUATERNARIA DE
LAS PROTEÍNAS: HEMOGLOBINA
- Algunas proteínas están formadas por
ensamblaje de dos o más cadenas.
-La forma en que estas subunidades se
encuentran organizadas se denomina
estructura cuaternaria.
- La hemoglobina es una proteína de la
sangre encargada del transporte de
oxígeno,
uniéndose
a
éste
y
transportándolo hasta los músculos donde
se almacena en la mioblobina.
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AMINOACIDOS Y PROTEINAS
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6.2. Secuenciación de péptidos y proteínas
ESTRUCTURA CUATERNARIA
DE LAS PROTEÍNAS:
HEMOGLOBINA
-La hemoglobina se une a oxígeno de la
misma forma que la mioglobina, a través
del grupo hemo, pero es mucho más
grande que ésta.
-La hemoglobina es un ensamblaje de
cuatro grupos hemo y cuatro cadenas
protéicas, dos llamadas α y dos β.
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6.2. Secuenciación de péptidos y proteínas
Bibliografía consultada

Harper. Bioquímica Ilustrada ed 31°.

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