BIOLOGÍA HUMANA, SALUD Y HÁBITOS SALUDABLES. 02 noviembre 2010. Las enzimas Enzimas Son catalizadores biológicos de naturaleza proteica caracterizados por su elevada capacidad catalítica (aumento de la velocidad de las reacciones y reutilización), su especificidad (por los sustratos y reacciones sobre los que actúan) y su amplia posibilidad de regulación (lo que permite, a su vez, la regulación del metabolismo). Actúan sobre las reacciones espontáneas (ΔG < 0), aumentando su velocidad en muchos órdenes de magnitud y permitiendo que transcurran en una escala útil de tiempo, compatible con la vida. La razón de esta aceleración consiste en la disminución de la energía de activación de la reacción que catalizan. Lo consiguen por estabilización del estado de transición (estado intermedio de la reacción) en el centro activo de la enzima. El centro activo es el lugar al que se unen los sustratos y donde tiene lugar la reacción enzimática. Es responsable de la especificidad de la enzima por el sustrato. El comportamiento de muchas enzimas puede ser explicado por la ecuación de Michaelis-Menten. Cada enzima se caracteriza por su velocidad máxima, Vmáx (velocidad de la reacción cuando la enzima se encuentra saturada de sustrato) y su constante de Michaelis, KM (relacionada con la afinidad de la enzima por el sustrato). Las enzimas se clasifican según el tipo de reacción que catalizan y se nombran según esa reacción y los sustratos sobre los que actúan. La terminación “asa” es característica de su denominación. Muchas enzimas contienen un grupo de naturaleza no proteica denominado cofactor, imprescindible para la actividad catalítica. Este cofactor puede ser un metal (metaloenzimas) o una coenzima (molécula orgánica). Las coenzimas se sintetizan en el organismo a partir de vitaminas hidrosolubles, que han de ser ingeridas en la dieta. Las enzimas pueden ser reguladas, entre otros procesos, mediante efectores positivos o negativos (alosterismo), inhibidores reversibles, inhibición por retroalimentación, unión covalente de grupos (modificación covalente) o activación de enzimas sintetizadas inactivas (zimógenos o proenzimas). Las isoenzimas son formas múltiples de una enzima que catalizan la misma reacción, pero que tienen estructura molecular diferente (aunque similar), adaptadas a su localización o a la etapa del desarrollo. Muchas enfermedades se originan debido a la ausencia, déficit o alteración de una enzima. La primera de las descritas (Archibald Garrod, 1902) fue la alcaptonuria, originada por carencia de la enzima homogentisato oxidasa. Otros ejemplos son la fenilcetonuria, originada por deficiencia de fenilalanina hidroxilasa o la porfiria eritropoyética congénita (Enfermedad de Günther), por deficiencia de uroporfirinógeno III cosintasa. Las enzimas pueden ser utilizadas como reactivos analíticos para determinar la concentración de metabolitos en los fluidos biológicos. Por ejemplo, glucosa oxidasa y otras enzimas relacionadas se utilizan para la determinación de glucosa (glucómetros). La alteración de los niveles enzimáticos en el plasma puede revelar la existencia de determinadas patologías, ya que el daño celular puede originar la ruptura de la membrana celular y el vertido en la sangre de las moléculas de su interior. Muchos inhibidores enzimáticos se utilizan como fármacos. Así, por ejemplo, la aspirina (ácido acetilsalicílico) inhibe la enzima ciclooxigenasa, lo que evita la síntesis de prostaglandinas; o la penicilina, que inhibe la enzima glicopéptido transpeptidasa, con lo que se impide la síntesis de la pared bacteriana. El disulfiram inhibe acetaldehído deshidrogenasa y permite un tratamiento eficaz del alcoholismo. Las enzimas pueden ser utilizadas en amplia gama de actividades industriales, como en el tratamiento del papel, en la preparación de detergentes, en el aclaramiento de zumos de frutas, en la preparación de alimentos, en la industria cárnica, cervecera, etc. En conclusión, las enzimas son esenciales para la vida porque permiten que las reacciones químicas de los seres vivos se puedan realizar a una velocidad apropiada y puedan ser reguladas de forma precisa. José Hilario Martínez Liarte jhilario@um.es 868884671 1.