Clase 5. Los aminoácidos: Precursores de transmisores. Unidades

Clase 5. Los aminoácidos: Precursores de
transmisores. Unidades de las proteínas. Las
enzimas.
Los aminoácidos se clasifican en unas pocas categorías
diferenciadas, basadas sobre todo en su solubilidad en
agua.
L os isómeros de una molécula de aminoácido pueden ser
representados por dos modelos tridimensionales .
Ambos modelos son imágenes espectaculares uno de otro.
Los dos isómeros difieren solamente en la dirección en que desvían el plano de
la luz polarizada.Un compuesto que hace girar la luz polarizada en el sentido de
las agujas del reloj se denomina dextrorrotatorio (+) en oposición al compuesto
que es levorrotatorio (-).
Los aminoácidos
Apolares
Polares
Básicos
Ácidos
Los aminoácidos con grupos laterales polares tienden a ubicarse
sobre la superficie de las proteínas; al interactuar con el agua
posibilitan que las proteínas sean solubles en soluciones acuosas.
Por el contrario, los aminoácidos con grupos laterales no polares
rechazan el agua y se agrupan para el núcleo insoluble en agua de
las proteínas.
A pH neutro, arginina y lisina presentan cargas positivas; los ácidos
aspártico y glutámico las tienen negativas . Estos cuatro
aminoácidos son los principales contribuyentes de la carga global
de una proteína.
Los enlaces peptídicos conectan los aminoácidos para
formar cadenas lineales
Las proteínas son las moléculas operadoras de
la célula y llevan adelante el programa de
actividades codificado por el DNA.
Las células contienen una dotación enormemente diversa de
moléculas proteicas, cada una de las cuales está constituida por
una cadena lineal de aminoácidos unidos entre sí
covalentemente
Aminoácidos
Péptido
Polipéptido
Proteína
Se utilizan muchas denominaciones
para designar las cadenas formadas
por polímeros de aminoácidos.
Los aminoácidos: Por sí solos tienen diversas funciones
ejemplo: Precursores de transmisores (hormonas,
neurotransmisores).
Estructura jerárquica de las proteínas
Las proteínas están diseñadas para unirse a
cualquier molécula concebible (iones,
azúcares, metales…).
La configuración espacial de las proteínas, su
forma tridimensional, o conformación es
fundamental para entender su
funcionamiento: la estructura dicta la función.
Las proteínas se pliegan en una conformación de
menor energía.
La estructura plegada final, o conformación, que adopta
cualquier cadena polipeptídica es regida por aspectos
energéticos: una proteína generalmente se pliega en la forma
en la cual la energía libre disminuye.
Cada proteína se pliega normalmente en una única
conformación estable. Sin embargo, esta conformación a
menudo cambia ligeramente cuando la proteína interactúa
con otras moléculas en la célula. Ese cambio en la forma es
crucial para la función de la proteína.
Aunque una cadena proteica puede plegarse en su
conformación correcta sin ayuda externa, el plegamiento de
una proteína en una célula viva generalmente es asistido por
proteínas especiales denominadas moléculas chaperonas.
Estas proteínas se unen a cadenas parcialmente plegadas y las
ayudan a plegarse a lo largo de la vía energéticamente más
favorable.
Las Proteínas: Niveles de organización
La forma de las proteínas está dada por cuatro niveles estructurales
1. Estructura primaria
2. Estructura secundaria
3. Estructura terciaria
4. Estructura cuaternaria
Estructura primaria: Secuencia de los aminoácidos
a-b-a-a-c-b-b-c-c-d-d
a-a-b-d-d-a-b-b-c-c-c
3a, 3b,3c,
2d
Cada tipo de proteína tiene una secuencia determinada de
aminoácidos que
determina tanto su forma tridimensional como su actividad
biológica
Estructura secundaria: Puentes de hidrógeno
1. Hoja plegada. Lámina β
1.
2. α-hélice
En una proteína promedio, el 60% de la cadena
polipeptídica se encuentra como las dos estructuras
secundarias regulares: hélice α y lámina β; el resto de
la molécula aparece como arrollamiento al azar y giros.
Los MOTIVOS son agrupaciones regulares de estructuras
secundarias. Ejemplo: Motivo en dedo de zinc (típico de
proteínas que se unen ácidos nucleícos)
Estructura terciaria : Fuerzas hidrófobas entre las
cadenas laterales no polares y, en algunas proteínas, por medio de
enlaces disulfuro.
Los DOMINIOS estructurales y funcionales son
módulos de estructura terciaria
Estructura cuaternaria : Formadas por más de una
cadena peptídica unidas por enlaces no covalentes. A cada cadena
se le llama subunidad y se le da el nombre de una letra griega.
Varias subunidades
Si una proteína se pliega mal no sólo conduce a una pérdida
de su función normal, sino que además es una marca para la
degradación proteolítica. La posterior acumulación de
fragmentos proteolíticos contribuye a enfermedades
degenerativas caracterizadas por la presencia de placas
insolubles en distintos órganos. Ejemplo, la enfermedad de
Alzheimer y la enfermedad de Huntington.
La enfermedad de Alzheimer se caracteriza por la aparición
de placas y ovillos en el cerebro en proceso de deterioro.
Los filamentos que componen estas estructuras derivan de
la proteolísis de abundantes proteínas naturales, como la
precursora amiloide, una proteína transmembrana, y Tau,
una proteína fijadora de microtúbulos.
Actividad 5.1
Representa el tripéptido: Glu-Tyr-Trp (ácido glutámico-tirosina-triptófano)
Representa el dipéptido: Cys-Cys (Cisteína-Cysteína) con un enlace disulfuro
FUNCIONES GENERALES DE LAS PROTEÍNAS.
Las proteínas están diseñadas para unirse a gran
cantidad de moléculas o ligandos, con un alto
grado de especificidad . Ejemplo las enzimas.
Muchas proteínas contienen grupos prostéticos
fuertemente unidos.
Grupos protético: Pequeña molécula no peptídica o un
metal que se une firmemente a la proteína y la mantiene en
una conformación fija, mientras participa en la unión con
ligandos. Ejemplo, el fe en la hemoglobina
Las enzimas son proteínas que primero se unen
íntimamente a moléculas determinadas, llamadas
sustratos, y luego catalizan en esta moléculas la
formación o la rotura de enlaces covalentes.
En el lugar activo de la enzima
PROTEINAS ESTRUCTURALES.
Función:
Función proporcionar soporte
mecánico a las células y tejidos.
Ejemplos:
Ejemplos colágeno y elastina.
Triple hélice de tropocolágeno
PROTEINAS DE TRANSPORTE.
Función:
Función transportar moléculas pequeñas o iones.
Ejemplos:
Ejemplos albúmina, hemoglobina, canales iónicos,
bombas iónicas...
PROTEINAS MOTORAS.
Función: generar movimientos en las células
y tejidos.
Ejemplos: la miosina, actina.
PROTEINAS DE DEPOSITO.
Función:
Función almacenar pequeñas moléculas o
iones.
Ejemplo:
Ejemplo el hierro se almacena en el hígado.
PROTEINAS DE SEÑALIZACIÓN.
Función: transmitir señales de una célula a la otra.
Ejemplo:
hormonas y factores de crecimiento, neurotransmisores.
Endorfinas, sustancia P…
Hormona del crecimiento,
Insulina…
Factor de crecimiento nervioso…
PROTEINAS RECEPTORAS.
Función: detectar señales y transmitirlas a la
maquinaria de respuesta de la célula.
Ejemplo: la rodopsina en la retina detecta la luz.
PROTEINAS REGULADORAS GÉNICAS.
Función: unirse al DNA para activar o desactivar
genes.
Ejemplo: el represor de la lactosa en las bacterias
silencia a los genes para las enzimas que degradan
al azúcar lactosa.
La vida media de las proteínas celulares varía desde
unos minutos (ejm: ciclinas) hasta toda la vida (ejm: las
proteínas del cristalino del ojo)