AMINOÁCIDOS: ESTRUCTURA GENERAL, CLASIFICACIÓN

Tema 2. Biomoléculas compuestas orgánicas: Proteínas y biocatalizadores. PAU Biología. CEA “García Alix”
PROTEÍNAS Y BIOCATALIZADORES (2011-12)
15.- Aminoácidos proteicos: Estructura general. Carácter anfótero. Clasificación según la cadena lateral: apolar, polar sin carga y polar con carga (ácida o
básica). Aminoácidos esenciales (concepto).
16.- Enlace peptídico. Péptidos y proteínas.
17.- Niveles de organización de las proteínas: estructura primaria (secuencia de aminoácidos), secundaria (α-hélice y β-laminar), terciaria (enlaces que
estabilizan la estructura, proteínas globulares y fibrosas) y cuaternaria (hemoglobina).
18.- Propiedades de las proteínas: solubilidad, des y renaturalización. Clasificación de las proteínas (holo y heteroproteínas) y función de las mismas
(transportadora, reserva, estructural, enzimática, hormonal, defensa, contráctil).
19.- Concepto de Biocatalizador. Enzimas: Definición y características (actividad y especificidad enzimática). Factores que regulan la actividad enzimática
(concentración de sustrato, Tª, pH, inhibidores y cofactores). Las vitaminas: Definición, clasificación (hidrosolubles y liposolubles) y función como
coenzimas.
1
Eva Palacios Muñoz
Tema 2. Biomoléculas compuestas orgánicas: Proteínas y biocatalizadores. PAU Biología. CEA “García Alix”
15.- Aminoácidos proteicos: Estructura general. Carácter anfótero. Clasificación según la cadena lateral: apolar, polar sin carga y polar con carga (ácida o básica). Aminoácidos
esenciales (concepto).
2. 3. 1. PROTEÍNAS: Biomoléculas (macromoléculas) orgánicas más abundantes de la materia viva, compuestas por C, H, O y N. Son polímeros de más de 50 aminoácidos.
AMINOÁCIDOS (aa): Son los componentes de las proteínas. Son moléculas sencillas, no hidrolizables
DEFINICIÓN
Compuestos orgánicos sencillos de bajo peso molecular. Sólidos, cristalinos, de elevado punto de fusión y solubles en agua.
Tienen actividad óptica y son anfóteros.
COMPOSICIÓN Bioelementos
C, H, O y N
QUÍMICA
Fórmula general
H2N-CHR-COOH
ESTRUCTURA
Contienen varios grupos unidos por
1 grupo carboxilo,
1 grupo amino y
enlace covalente a un átomo de C- 
una cadena lateral o grupo R
CLASIFICACIÓN Según formen parte
Aminoácidos
Según su
Polar
Neutros
Sin más grupos carboxilos Glicina (Gly)
de las proteínas o no proteicos
grupo R
ni amino. Dan enlace de H
(20)
Ácidos
Con grupos -COOH
Aspártico y glutámico
Básicos
Con grupos –NH2
Lisina, asparagina e histidina
Apolar
Cadena
Alifáticos (lineales)
Ala (alanina),Val, Leu, Ile, Met,
(no polares o hidrocarbonada
Trp,
hidrofóbicos)
Aromáticos (con ciclos
Phe (fenilalanina),
derivados del benceno)
Pro (prolina)
Aminoácidos
Algunos son intermediarios en reacciones metabólicas
no proteicos (150)
PROPIEDADES
Isomería
Presentan actividad
Dextrógiros (+)
El C- es
óptica
Levógiros (-)
asimétrico
Hay 2 configuraciones D
Pueden ser + o Grupo -NH2 a la derecha
o estereoisómeros
L
Pueden ser + o Grupo -NH2 a la izquierda
(la mayoría)
Comportamiento
Son anfóteros en Pueden ionizarse
En medio ácido
Se comporta como base Los grupos amino captan H+,
químico
disolución acuosa. como ácidos y/o bases
quedando como –NH3+
(regulan el pH)
según sea el pH
En medio básico
Se comporta como ácido Los grupos carboxilo liberan H+,
quedando como –COOEn medio neutro
Se comporta como ácido Se ionizan doblemente, apareciendo
y base a la vez
un zwitterion o forma dipolar
iónica:
+H3N-CHR-COOPunto isoeléctrico
Es el valor de pH para el cual un determinado aminoácido no
tiene carga eléctrica neta
Aminoácidos
No pueden ser
Deben ingerirse en la En el hombre son 8 Fenilalanina
Isoleucina
Metionina
esenciales
sintetizados por
dieta
Leucina
Treonina
Valina
los animales
Lisina
Triptófano
2
Eva Palacios Muñoz
Tema 2. Biomoléculas compuestas orgánicas: Proteínas y biocatalizadores. PAU Biología. CEA “García Alix”
PROTEÍNAS: AMINOÁCIDOS (versión inicial sin color)
DEFINICIÓN
Compuestos orgánicos sencillos de bajo peso molecular. Sólidos, cristalinos, de elevado punto de fusión y solubles en agua.
Son los componentes de las proteínas. Tienen actividad óptica y son anfóteros.
COMPOSICIÓN
Bioelementos
C, H, O y N
QUÍMICA
Fórmula general
H2N-CHR-COOH
ESTRUCTURA
Contienen varios grupos unidos por
1 grupo carboxilo,
1 grupo amino y
enlace covalente a un átomo de C 
una cadena lateral o grupo R
CLASIFICACIÓN Según formen
Aminoácidos
Según su grupo R
Alifáticos
Neutros
Sin más grupos carboxilos ni amino.
parte de las
proteicos
Acidos
Con grupos -COOH
proteínas o no
(20)
Básicos
Con grupos –NH2
Aromáticos
Con ciclos derivados del benceno
Heterocíclicos
Con ciclos complejos
Aminoácidos
Algunos son intermediarios en reacciones metabólicas
no proteicos
(150)
PROPIEDADES
Isomería
Presentan actividad
Dextrógiros (+)
El C- es
óptica
Levógiros (-)
asimétrico
Hay 2 configuraciones D
Pueden ser + o Grupo -NH2 a la derecha
o estereoisómeros
L
Pueden ser + o Grupo -NH2 a la izquierda
(la mayoría) Comportamiento Son anfóteros en Pueden ionizarse
En medio
Se comporta
Los grupos amino captan H+,
químico
disolución acuosa. como ácidos y/o bases ácido
como base
quedando como –NH3+
(regulan el pH)
según sea el pH
En medio
Se comporta
Los grupos carboxilo liberan H+,
básico
como ácido
quedando como –COOEn medio
Se comporta
Se ionizan doblemente, apareciendo
neutro
como ácido y
un zwitterion o forma dipolar iónica:
base a la vez
+H3N-CHR-COOPunto
Es el valor de pH para el cual un determinado
isoeléctrico
aminoácido no tiene carga eléctrica neta
Aminoácidos
No pueden ser
Deben ingerirse en la En el hombre Fenilalanina
Treonina
esenciales
sintetizados por
dieta
son 8
Leucina
Triptófano
los animales
Lisina
Metionina
Isoleucina
Valina
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Eva Palacios Muñoz
Tema 2. Biomoléculas compuestas orgánicas: Proteínas y biocatalizadores. PAU Biología. CEA “García Alix”
AMINOÁCIDOS: ESTRUCTURA GENERAL, CLASIFICACIÓN (Más detallado)
CLASIFICACIÓN
Polares
Apolares
(no polares o
hidrofóbicos)
CADENA LATERAL R
Es una cadena con radicales que forman
puente de H con el agua (son más solubles)
Neutros
CARACTERÍSTICAS
(CARGA ELÉCTRICA,…)
Sin carga
Tiene un grupo ácido (-COOH)
Tiene un grupo básico (-NH2)
Es una cadena hidrocarbonada
Ácidos
Básicos
Alifáticos
Aromática
Con carga Con carga +
Lineales
Con ciclos derivados del benceno
ISOMERÍA
CON O SIN CARBONOS
ASIMÉTRICOS (C*)
Sin C*
Con un C*- alfa
Gly (glicina)
Casi todos los aminoácidos
Con 2 C*
Ile (isoleucina) y Trh (treonina)
TIPOS
EJEMPLOS
EJEMPLOS
Gly, Ser, Thr, Cys,
Gly (glicina), Cys (cisteína), Asn,
Asn, Gln, Tyr
Gln
Con un grupo -OH
Ser, Tyr (tirosina), Thr
Asp (ácido aspártico), Glu (ácido glutámico)
Lys (lisina), Arg (arginina), His (histidina)
Ala (alanina), Val, Leu, Ile, Met
Phe, Pro, Trp
ESTEREOISÓMEROS
(configuraciones)
No hay configuraciones
Hay 2 configuraciones (L y D)
Todos loa aminoácidos que forman parte de las
proteínas son de forma L
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Eva Palacios Muñoz
Tema 2. Biomoléculas compuestas orgánicas: Proteínas y biocatalizadores. PAU Biología. CEA “García Alix”
16.- Enlace peptídico. Péptidos y proteínas
2. 3. 2. PROTEÍNAS: ENLACE PEPTÍDICO Y PEPTIDOS
ENLACE PEPTÍDICO:
Unión de dos aminoácidos.
(Importante)
DEFINICIÓN
Unión covalente (enlace amida)entre el grupo carboxilo de un aminoácido y el amino del siguiente, perdiendo una molécula de agua (y
formando un dipéptido)
REACCIÓN
Se unen el C (del COOH) con el N (del NH2) del segundo aminoácido. H2N-CHR-COOH + H2N-CHR’-COOH =
QUÍMICA
=
H2N-CHR-CO-HN-CHR’-COOH + H2O
PROPIEDADES
Es un enlace covalente C-N
Es más corto que la mayoría de los
enlaces C-N
Posee cierto carácter de enlace
No puede girar libremente
doble
Los 4 átomos (C = O y N- H) se
Mantienen distancias y ángulos fijos.
hallan en un mismo plano
Sólo pueden girar algo los enlaces del C alfa (C- C y C- N)
PEPTIDOS:
Polímeros hidrolizables que por hidrólisis (reacción contraria al enlace peptídico) total originan aminoácidos
DEFINICIÓN
CLASIFICACIÓN
Compuestos formados por la unión de aminoácidos (residuos) por enlace peptídico
Según el nº de aa
Oligopéptidos
Contienen de 2 a 9 residuos
Dipéptidos
Tripéptidos
CARACTERES
FUNCIONES
Polipéptidos
Contienen más de 10 residuos
N-terminal
Amino terminal
Carboxilo terminal
Transportadora
C-terminal
Oxitocina
Insulina
Glucagón
Glutatión
Antibióticos
Valinomicina
Presentan 2 extremos
Hormonal
Se empiezan a numerar los residuos por este
extremo.
Transporta aminoácidos hacia el exterior de las células
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Eva Palacios Muñoz
Tema 2. Biomoléculas compuestas orgánicas: Proteínas y biocatalizadores. PAU Biología. CEA “García Alix”
17.- Niveles de organización de las proteínas: estructura primaria (secuencia de aminoácidos), secundaria (α-hélice y β-laminar), terciaria (enlaces que estabilizan la estructura,
proteínas globulares y fibrosas) y cuaternaria (hemoglobina).
2. 3. 3. PROTEÍNAS: La forma de las proteínas, responsable de su función, se debe a su secuencia (orden de aa en la cadena) y organización tridimensional o estructura.
ESTRUCTURA DE LAS PROTEINAS: Disposición en el espacio de las moléculas proteicas. La estructura primaria determina la secundaria y la terciaria.
TIPOS DE
PROTEÍNAS QUE LAS
DEFINICIÓN
TIPOS
CARACTERES
TIPO DE ENLACES QUE
EJEMPLOS
ESTRUCTURAS
PRESENTAN
ESTABILIZAN
PRIMARIA
Todas
Secuencia de aminoácidos
La secuencia de una proteína
de la proteína
se escribe como los péptidos
(desde el extremo N- terminal
al extremo C-terminal)
SECUNDARIA
Proteínas filamentosas
Disposición de la secuencia hélice
Se forma por enrollamiento
Enlaces o
Entre 2 aa: el –
(sin estructura terciaria)
de aminoácidos o estructura
helicoidal de la estructura
puentes de H
CO de un aa y
y segmentos de muchas
primaria en el espacio
primaria.
intracatenarios
el –NH2 del 4º
proteínas globulares.
(3,6 aa/ vuelta)
aa
Hélice de colágeno
Se forma por enrollamiento
No se pueden formar fácilmente
Colágeno (asociación de 3
helicoidal de la estructura
los puentes de H intracatenarios,
hélices)
primaria, pero es más
debido a la abundancia de aa con
alargada
R de gran tamaño (Prolina e
(3 aa/ vuelta)
hidroxiprolina)
Conformación o
lámina plegada
TERCIARIA
CUATERNARIA
¡Sólo presentan estructura Disposición de la estructura Tramos
hélice o
terciaria las proteínas
secundaria de un
rectos
lámina plegada 
globulares!
polipéptido
(plegamiento sobre sí
“Codos” Sin estructura
mismo para adoptar forma
determinada
globular).
Dominios estructurales:
combinaciones de -hélice o
lámina plegada
estables, globulares, que son
monómeros de varias
proteínas globulares.
¡Sólo la presentan las
Unión de varias cadenas
proteínas complejas!
polipeptídicas (subunidades
o protómeros) para formar
un complejo proteico.
Cadena en zig-zag
(conservan su estructura
primaria)
La forma globular permite su
solubilidad en agua y
disoluciones salinas y, por
tanto, sus funciones
biológicas.
Puentes de H
intercatenarios
Entre cadenas
(No hay
puentes de H
intracatenarios)
Enlaces entre los radicales R de
los aa por:
Covalente
fuerte:
Puente
disulfuro
Proteínas filamentosas como
la .- queratina de la seda o
fibroína.
Proteínas globulares como las
globulinas
Débiles:
Puentes de H
Fuerzas de Van
der Waals.
Interacciones
iónicas e
hidrofóbicas.
Unión débil de Puentes de H
protómeros
Fuerzas de Van
der Waals
Dímeros
tetrámeros
polímeros
2 protómeros
Hemoglobina,
Cápsida viral
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Eva Palacios Muñoz
Tema 2. Biomoléculas compuestas orgánicas: Proteínas y biocatalizadores. PAU Biología. CEA “García Alix”
ESTRUCTURA DE LAS PROTEINAS: (muy completa)
Es la disposición en el espacio que adoptan estas moléculas. Todas las proteínas tienen, al menos, estructura primaria y secundaria.
Las proteínas globulares tienen primaria, secundaria y terciaria. Todas las proteínas pueden tener e. cuaternaria. La estructura primaria determina la secundaria y la terciaria.
GRADO DE
TIPOS DE
DEFINICIÓN
ESTRUCTURAS/ Enlaces ORGANIZACIÓN
PRIMARIA
Secuencia
Secuencia lineal de
(Enlaces peptídicos)
aminoácidos de la
proteína
SECUNDARIA
Conformación
Disposición
(Puentes de H)
(forma
espacial de la
tridimensional)
secuencia de
aminoácidos o
¡Sólo proteínas
estructura primaria
filamentosas y
en el espacio
segmentos de
muchas proteínas
globulares!
TERCIARIA
(Enlaces (covalentes o no
covalentes)
entre los radicales R de los
aa)
CUATERNARIA
(Uniones débiles,
no covalentes de las
subunidades)
Conformación
¡Sólo presentan
estructura
terciaria las
proteínas
globulares!
Asociación
Disposición de la
estructura
secundaria de un
polipéptido.
Plegamiento
espacial sobre sí
mismo para adoptar
forma globular.
Unión de varias
cadenas
¡Sólo la presentan polipeptídicas
las proteínas
(subunidades o
complejas,
monómeros o
(fibrosas o
protómeros) para
globulares)!
formar un complejo
proteico
TIPOS
élice-
(Hélice de colágeno)
Hoja plegada 
(Conformación o
lámina plegada)
Tramos
rectos
“Codos”
hélice
o hoja
plegada 
Sin
estructura
determinada
CARACTÉRES
La secuencia de una proteína se
escribe como los péptidos (desde el
extremo N- terminal al C-terminal)
3,6 aa/ vuelta
Se forman por
enrollamiento
Es más alargada
helicoidal de la
(3 aa/ vuelta)
estructura
primaria.
Cadena en zig-zag
(conservan su estructura primaria en
zig-zag)
¡La forma globular (interior apolar y
exterior hidrófilo) permite su
solubilidad en agua y disoluciones
salinas y, por tanto, sus funciones
biológicas (enzimática, hormonal,
transportadora)!.
TIPO DE ENLACES
EJEMPLOS
(QUE MANTIENEN ESTA ESTRUCTURA)
Enlaces peptídicos
Los aa que componen la
proteína y en el orden:
Ala- Gly- Ile….
Enlaces o puentes
Entre el – CO de un aa Ej.- queratina
de H intracatenarios y el –NH2 del 4º aa
Los enlaces o
puentes de H no se
pueden formar
fácilmente debido a
Hay puentes de H
intercatenarios
Abundancia de aa con
R de gran tamaño
(Prolina e
hidroxiprolina)
¡No hay enlaces o
puentes de H
intracatenarios!
Una molécula de colágeno =
asociación de 3 hélices
Enlaces entre los
radicales R de los
aa
Puente disulfuro
(covalente)
Puentes de H.
Fuerzas de Van der
Waals
Interacciones iónicas e
hidrofóbicas (no
covalentes).
Unión débil de
protómeros por:
Puentes de H.
Fuerzas de Van der
Waals
Ej. globulinas
Dominios estructurales:
Unidades estructurales con
funciones específicas. Son
combinaciones de -hélice o
lámina plegada
estables, globulares, que son
monómeros de varias
proteínas globulares. Son
“clichés estructurales” de
elevada eficacia biológica.
Dímeros (2 protómeros)
trímeros (colágeno)
tetrámeros (hemoglobina)
polímeros (cápsida viral)
Proteínas filamentosas
(sin estructura terciaria)
Ej .- queratina de la seda o
fibroína.
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Eva Palacios Muñoz
Tema 2. Biomoléculas compuestas orgánicas: Proteínas y biocatalizadores. PAU Biología. CEA “García Alix”
PROTEÍNAS FILAMENTOSAS
TIPOS
ALFAQUERATINAS
BETAQUERATINAS
RICAS EN
Cys
22%
10-14%
No contienen Cys
ENLACES
PROPIEDADES
ESTRUCTURA SECUNDARIA
Puentes disulfuro
transversales entre
cadenas polipeptídicas
adyacentes
Se estiran cuando
se calientan
(pelo...).
Forma estirada es
inestable
hélice
Las cadenas peptídicas se
hallan retorcidas o
arrolladas de forma
diferente (al estirar la lana
y el pelo, se parecían a la
queratina)
Lámina plegada
Puentes de H
intracatenarios
No poseen puentes
disulfuro transversales
No se estiran
cuando se calientan
Puentes de H
intercatenarios
COLÁGENO
Prolina e
Hidroxiprolina
Triple hélice
Las fibrillas de colágeno
se hallan dispuestas de
modo diferente según sea
la función:
EJEMPLOS
Duras y frágiles
Haces de
Blandas y flexibles
macrofibrillasfibrillas más delgadashaces paralelos de
filamentos proteicos
Cuernos, uñas
Piel, pelo y lana
Fibroína de la seda
Hilo de arañas
Escamas, garras y picos de reptiles y
aves
Tendones: haces paralelos- estructuras
muy resistentes; pero poca o nula
capacidad de estiramiento.
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Eva Palacios Muñoz
Tema 2. Biomoléculas compuestas orgánicas: Proteínas y biocatalizadores. PAU Biología. CEA “García Alix”
18.- Propiedades de las proteínas: solubilidad, des y renaturalización. Clasificación de las proteínas (holo y heteroproteínas) y función de las mismas
(transportadora, reserva, estructural, enzimática, hormonal, defensa, contráctil).
2. 3. 4. PROPIEDADES DE LAS PROTEINAS (II): Dependen básicamente de la naturaleza de los radicales R
SOLUBILIDAD
PROPIEDADES
Depende de la
proporción de aa
con radicales
polares
DESNATURALIZACIÓN
Reversible
(pérdida de la estructura terciaria y (renaturalización)
cuaternaria)
Irreversible
CAUSAS
Los grupos -R polares o hidrófilos se hallan
hacia fuera y
CONSECUENCIAS
EJEMPLOS
Las proteínas se rodean de una capa Proteínas filamentosas
de agua que impide su precipitación (estructurales)
Forman puentes de H
Cambios de:
-pH
-Concentración
- Temperatura
agitación molecular
Rotura de los enlaces
que mantienen las
estructuras secundarias
(a veces), terciarias y
cuaternarias
Disminuye su solubilidad:
precipitación
Proteínas globulares
(dinámicas)
Proteínas globulares
(ovoalbúmina, etc)---Proteínas filamentosas
Insolubles
Solubles
Pierde su forma nativa (la más
estable) y pasa a forma filamentosa
Pierde su actividad biológica
ESPECIFICIDAD
De función
De especie
CAPACIDAD AMORTIGUADORA
(comportamiento anfótero)
Posición de determinados aa de su secuencia
lineal
Hay proteínas exclusivas de cada especie y
Proteínas homólogas (hacen = función en
especies diferentes; pero son diferentes)
Sus aa son anfóteros
Se pueden comportar como ácidos o como
bases
Pérdida de algunos aa
Pérdida de la función
Por eso puede haber rechazo en
trasplantes de órganos
Son disoluciones tampón o
amortiguadoras, es decir,
amortiguan las variaciones del pH
del medio
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Eva Palacios Muñoz
Tema 2. Biomoléculas compuestas orgánicas: Proteínas y biocatalizadores. PAU Biología. CEA “García Alix”
2. 3. 4. PROPIEDADES DE LAS PROTEINAS (muy completo):
Dependen básicamente de su composición química (la naturaleza de los radicales R) y su estructura.
PROPIEDADES
DEFINICIÓN
TIPOS
CAUSAS
Solubilidad
Capacidad de disolverse en
Insolubles
Depende de los aa con radicales polares
agua, que depende del pH, Tª,
que, al ionizarse, establecen puentes de
salinidad, etc.
H con el agua
Solubles
Desnaturalización
Especificidad
Capacidad
amortiguadora
Pérdida de su configuración
Reversible
espacial característica (de su
(renaturalización)
forma nativa y adopción de una
forma al azar) debido a agentes
físico-químicos y, pérdida de su Irreversible
actividad.
Las proteínas son específicas, es De función
decir, se diferencian por la
secuencia polipeptídica (a
diferencia de glúcidos y
lípidos), por eso hay un gran
De especie
polimorfismo proteico
Comportamiento anfótero (son
disoluciones tampón o
amortiguadoras, es decir,
amortiguan las variaciones del
pH del medio)
Cambios de:
-pH
-Concentración
- Temperatura
agitación
molecular
Rotura de los enlaces
que mantienen las
estructuras
secundarias (a veces),
terciarias y
cuaternarias
Hay aa que determinan la conformación
espacial y su alteración produce
patologías
Hay proteínas exclusivas de cada
especie (e incluso de individuo) y
Proteínas homólogas (hacen = función
en especies diferentes; pero son
diferentes)
Sus aa son anfóteros, es decir,
se pueden comportar como ácidos o
como bases (liberan o toman H+)
CONSECUENCIAS
Las proteínas se rodean de una capa
de agua que impide su
precipitación.
Las proteínas son macromoléculas,
por lo que forman disoluciones
coloidales.
EJEMPLOS
Proteínas
Insolubles
filamentosas
(estructurales)
Proteínas
Solubles
globulares
(dinámicas)
Disminuye su solubilidad:
precipitan
Coagulación por calor de la
clara del huevo:
Pierde su forma nativa (la más
estable) y pasa a forma filamentosa
Proteínas globulares
(ovoalbúmina, etc)--
Proteínas filamentosas
Pierde su actividad biológica (no
depende de su secuencia
polipeptídica, sino de su
configuración tridimensional)
La pérdida de algunos aa =>
Pérdida de la función
La anemia falciforme es una
enfermedad hereditaria
debida al cambio de sólo un
aa de la Hb
Por eso puede haber rechazo en
trasplantes de órganos y
transfusiones sanguíneas
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Eva Palacios Muñoz
Tema 2. Biomoléculas compuestas orgánicas: Proteínas y biocatalizadores. PAU Biología. CEA “García Alix”
Clasificación de las proteínas (holo y heteroproteínas) y función de las mismas (transportadora, reserva, estructural, enzimática, hormonal, defensa,
contráctil).
CLASIFICACIÓN DE LAS PROTEÍNAS
CLASE
(composición)
HOLOPROTEÍNAS
(sólo aminoácidos)
SUBCLASES
Proteínas globulares
Proteínas filamentosas
HETEROPROTEÍNAS
(aminoácidos y otras
moléculas denominadas
grupo prostético)
Cromoproteínas
( grupo prostético es un
pigmento)
Glucoproteínas
(glúcido)
Lipoproteínas
(ácidos grasos)
Nucleoproteínas
(ácidos nucleicos)
Fosfoproteínas
(ácido ortofosfórico)
EJEMPLOS
Histonas
Albúminas
Globulinas
Queratina
Colágeno
Miosina
Elastina
Porfirínicas
Hemoglobina
Mioglobina
No porfirínicas
Hemocianina
Rodopsina
Hormona estimulante del folículo
Hormona luteinizante Glucoproteínas
de membrana
Inmunoglobulinas
Mucus
Líquido sinovial, etc.
Lipoproteínas sanguíneas
FUNCIÓN
Estructural
Transporte y reserva de
aminoácidos
Anticuerpos
Estructural
Contracción muscular
Estructural
Transporte de oxígeno
Visión
Biocatalizadores, etc.
Transporte
Asociaciones ADN- histonas
Regulación genética
Caseína, vitelina
Reserva de aminoácidos
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Eva Palacios Muñoz
Tema 2. Biomoléculas compuestas orgánicas: Proteínas y biocatalizadores. PAU Biología. CEA “García Alix”
2. 3. 5. CLASIFICACIÓN DE LAS PROTEÍNAS Y FUNCIONES (II)
Sus funciones más importantes son la estructural y enzimática; pero también transporte, almacenamiento, movimiento, reserva, defensa, protección, recepción y transmisión de
estímulos, regulación hormonal y control del crecimiento y diferenciación.
CLASE
COMPOSICIÓN
H
Sólo aminoácidos
O
L
O
P
R
O
T
E
Í
N
A
S
(proteínas
simples)
TIPOS
Proteínas globulares
CARACTERES/
GRUPO PROSTÉTICO
Solubles en agua y con
funciones dinámicas
EJEMPLOS
Histonas
Básicas
Albúminas
Globulinas
Proteínas
filamentosas
CARACTERÍSTICAS/ TIPOS
Insolubles en agua y con
Queratina
funciones estructurales y de
protección. Casi sólo en
Colágeno
animales.
Miosina
Elastina
LOCALIZACIÓN
FUNCIÓN
Estructural
Ovalbúmina
Lactalbúmina
Seralbúmina
Ovoglobulina
Lactoglobulina
Asociadas a los
ácidos nucleicos
Clara de hiuevo
Leche
Sangre
Clara de hiuevo
Leche
Seroglobulinas
Sangre
Muy resistente a sustancias químicas
Anticuerpos
Estructural
Muy resistente a tracción
Contráctil
Epidermis de
vertebrados
Tejidos conectivos
Músculos
Muy elástica
Vasos sanguíneos
Transporte y
reserva de
aminoácidos
Estructural
Contracción
muscular
Estructural
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Eva Palacios Muñoz
Tema 2. Biomoléculas compuestas orgánicas: Proteínas y biocatalizadores. PAU Biología. CEA “García Alix”
2. 3. 5. CLASIFICACIÓN DE LAS PROTEÍNAS Y FUNCIONES (II)
CLASE
H
E
T
E
R
O
P
R
O
T
E
Í
N
A
S
COMPOSICIÓN
Aminoácidos y
otras moléculas
denominadas
grupo prostético
(G.P.)
TIPOS
Cromoproteínas
(su grupo
prostético es un
pigmento o
sustancia
coloreada)
CARACTERES/
G. PROSTÉTICO
Porfirínicas
(porfirina o anillo
tetrapirrólico +
+ catión metálico)
EJEMPLOS
Hemoglobina
Mioglobina
Con grupo prostético
llamado hemo
(ferroporfirina =
porfirina + Fe2+)
Citocromos
Las más
importantes
tienen un catión
metálico
No porfirínicas
Hemocianina
Con metal (Cu)
Rodopsina
Glucoproteínas
Glúcido
CARACTERÍSTICAS/
TIPOS
Pigmento respiratorio
formado por: 4 cadenas
polipeptídicas globulares
(globinas) + 4 grupos hemo
Con 1 cadena polipeptídica +
+ grupo prostético hemo
Interconversión de Fe 2+ a
Fe3+
Pigmento respiratorio de
algunos invertebrados
Sin metal
Pigmento fotosensible
Su G. P. deriva de Vit A
Glucoproteínas de membrana
Mucus
Hormonas
gonadotróficas
LOCALIZA
CIÓN
Sangre de
vertebrados
Músculos
En “sangre” de
algunos
invertebrados
Retina
Hormona estimulante
del folículo (FSH)
Hormona luteinizante
(LH)
Inmunoglobulinas o anticuerpos
Lipoproteínas
Ácidos grasos
Lipoproteínas sanguíneas
Nucleoproteínas
Ácidos nucleicos
Asociaciones ADN- histonas
Fosfoproteínas
Ácido ortofosfórico
Caseína, vitelina
Transporte de
oxígeno
Transporte de
oxígeno
Transporte de e- en
respiración celular
Transporte de
oxígeno
Visión
Receptores
Digestivo,
respiratorio
Peptidoglicanos
FUNCIÓN
Protección
Biocatalizadora
Paredes
bacterianas
Protección
Defensiva ante
antígenos
Transporte
Regulación
genética
Reserva de
aminoácidos
13
Eva Palacios Muñoz
Tema 2. Biomoléculas compuestas orgánicas: Proteínas y biocatalizadores. PAU Biología. CEA “García Alix”
2. 3. 5. CLASIFICACIÓN DE LAS PROTEÍNAS Y FUNCIONES (muy completa)
CLASE
COMPOSICIÓN
TIPOS
CARACTERES/
EJEMPLOS
GRUPO PROSTÉTICO
H
Sólo aminoácidos Proteínas globulares Solubles en agua y con
Histonas
O
funciones dinámicas
L
Albúminas
O
P
R
Globulinas
O
T
E
Í
Proteínas
Insolubles en agua y con
Queratina
N
filamentosas
funciones estructurales y de
A
protección. Casi sólo en
Colágeno
S
animales.
Miosina
(proteínas
simples)
Elastina
H
E
T
E
R
O
P
R
O
T
E
Í
N
A
S
Aminoácidos y
otras moléculas
denominadas
grupo prostético
Cromoproteínas
(El grupo prostético
es un pigmento)
Porfirínicas
(porfirina o anillo
tetrapirrólico +
catión metálico)
Hemoglobina
Mioglobina
Con grupo
prostético
hemo
Citocromos
No porfirínicas
Glucoproteínas
Glúcido
Hemocianina
Con metal
(Cu)
Rodopsina
Sin metal
Hormona estimulante del
folículo
Hormona luteinizante
Glucoproteínas de
membrana
Inmunoglobulinas
Mucus
Líquido sinovial, etc.
CARACTERÍSTICAS/
TIPOS
Básicas
LOCALIZACIÓN
FUNCIÓN
Estructural
Ovalbúmina
Lactalbúmina
Seralbúmina
Ovoglobulina
Lactoglobulina
Asociadas a los
ácidos nucleicos
clara de hiuevo
leche
sangre
clara de hiuevo
leche
Seroglobulinas
sangre
Muy resistente
epidermis de
vertebrados
tejidos conectivos
Músculos
Anticuerpos
Estructural
Muy resistente
Contráctil
Muy elástica
Pigmento respiratorio
formado por 4 cadenas
polipeptídicas globulares
(globinas) + 4 grupos hemo
(ferroporfirina)
Con 1 cadena polipeptídica
+ grupo prostético hemo
Interconversión de Fe 2+ a
Fe3+
Pigmento respiratorio de
algunos invertebrados
Pigmento fotosensible
vasos sanguíneos
en sangre de
vertebrados
en músculos
“sangre” de
algunos
invertebrados
Retina
Transporte y
reserva de
aminoácidos
Estructural
Contracción
muscular
Estructural
Transporte de
oxígeno
Transporte de
oxígeno
Respiración
celular
Transporte de
oxígeno
Visión
Biocatalizadores,
etc.
14
Eva Palacios Muñoz
Tema 2. Biomoléculas compuestas orgánicas: Proteínas y biocatalizadores. PAU Biología. CEA “García Alix”
Lipoproteínas
Ácidos grasos
Lipoproteínas sanguíneas
Transporte
Nucleoproteínas
Ácidos nucleicos
Fosfoproteínas
Ácido ortofosfórico
Asociaciones ADNhistonas
Caseína, vitelina
Regulación
genética
Reserva de
aminoácidos
15
Eva Palacios Muñoz
Tema 2. Biomoléculas compuestas orgánicas: Proteínas y biocatalizadores. PAU Biología. CEA “García Alix”
FUNCIONES DE LOS PRÓTIDOS
FUNCIONES
ESTÁTICAS
ESTRUCTURAL
A nivel celular
A nivel histológico
ACTIVAS
FISIOLÓGICA
RESERVA
Ovoalbúmina, vitelina
CONTRÁCTIL
Actina y miosina
Tubulina, dineína, flagelina
Insulina,
Tiroxina,
Hormona de crecimiento.
Proteínas reguladoras del pH
HORMONAL
DEFENSA
TRANSPORTE
REGULACIÓN GENÉTICA
ENZIMÁTICA O CATALIZADORA
INMUNITARIA
EJEMPLOS
Glucoproteínas de membrana
Microtúbulos del citoesqueleto, cilios y flagelos
Histonas
Queratina, elastina, colágeno.
A nivel celular
A nivel sanguíneo
Permeasas
Pigmentos respiratorios
Seroalbúmina
Transferrina
Lipoproteínas
Tripsina, ribonucleasa,
Catalasa, peroxidasa, citocromos
Inmunoglobulinas,
Toxinas.
16
Eva Palacios Muñoz
Tema 2. Biomoléculas compuestas orgánicas: Proteínas y biocatalizadores. PAU Biología. CEA “García Alix”
19.- Concepto de Biocatalizador. Enzimas: Definición y características (actividad y especificidad enzimática). Factores que regulan la actividad enzimática
(concentración de sustrato, Tª, pH, inhibidores y cofactores). Las vitaminas: Definición, clasificación (hidrosolubles y liposolubles) y función como
coenzimas.
ENZIMAS:
BIOCATALIZADORES O CATALIZADORES BIOLÓGICOS:
Sustancias químicas orgánicas que aumentan la velocidad de reacción (catalizan) las reacciones biológicas
CATALIZADORES
ENZIMAS
NO BIOLÓGICOS
SEMEJANZAS Función
Aumentan (aceleran) la velocidad de reacción.
Energía de activación Disminuyen la energía de activación necesaria para llegar al estado de transición.
¿Se consumen?
Cantidad necesaria
No se consumen durante la reacción, sino que se recuperan intactas al final del proceso.
Se requieren cantidades muy pequeñas para acelerar la reacción.
DIFERENCIAS Especificidad
-
Son muy específicas
Tª a la que actúan
Actividad
-
Actúan a Tª ambiente
Son muy activas
Peso molecular
-
Tienen un peso
molecular muy elevado
TIPOS DE BIOCATALIZADORES
TIPOS
COMPOSICIÓN QUÍMICA
ENZIMAS
Proteínas globulares
VITAMINAS
ARN (ribozimas)
Glúcidos o lípidos sencillos
HORMONAS
Proteínas o esteroides,
generalmente.
Derivados de aminoácidos o de
ácidos grasos
Actúan sólo en una reacción determinada, (para cada sustrato y para
cada reacción)
Se desnaturalizarían a altas temperaturas
Aumentan la velocidad de la reacción hasta más de un millón de veces
(mucho más que los catalizadores no biológicos)
--
PROPIEDADES
¿LOS PODEMOS SINTETIZAR
(SOLUBILIDAD)
LOS ANIMALES?
Solubles en agua,
Sí, son sintetizadas por el
difunden fácilmente en los organismo
líquidos orgánicos.
Hidrosolubles y
liposolubles
No, hay que obtenerlas en la dieta
Sí
¿CÓMO ES SU
SÍNTESIS?
Como cualquier
proteína, pues van
codificadas
genéticamente
_
ACTUACIÓN
Catalizan de forma específica
determinadas reacciones
bioquímicas uniéndose a la
molécula a transformar (S)
Actúan como coenzimas
Son sintetizadas en
glándulas endocrinas y
vertidas al medio
interno (sangre)
Son mensajeros químicos.
Sólo actúan en su órgano
blanco o diana (receptores
específicos)
17
Eva Palacios Muñoz
Tema 2. Biomoléculas compuestas orgánicas: Proteínas y biocatalizadores. PAU Biología. CEA “García Alix”
Enzimas: Definición y características (actividad y especificidad enzimática). Factores que regulan la actividad enzimática (concentración de sustrato, Tª,
pH, inhibidores y cofactores).
3. 1. ENZIMAS: DEFINICIÓN Y CARACTERÍSTICAS.
Son catalizadores orgánicos coloidales, de naturaleza proteica, producidos por los seres vivos.
Son proteínas globulares (salvo ribozimas), solubles en agua y difunden fácilmente en los líquidos orgánicos.
TIPOS DE ENZIMAS POR SU ESTRUCTURA: COFACTORES ENZIMÁTICOS
TIPOS DE ENZIMAS
COMPOSICIÓN
UNIONES DE
TIPOS DE
COFACTORES Y
COFACTOR
ENZIMAS
1.Estrictamente proteicas
2.HOLOENZIMAS =
= Apoenzima +
+ Cofactor
Una o más cadenas
polipeptídicas
Apoenzima
(parte proteica)
Cofactor
(parte no proteica)
DEFINICIÓN/
PROPIEDADES
-
-
-
-
-
-
Débil
1.Activadores
inorgánicos
Ión metálico u oligoelemento
2.Coenzimas
Moléculas orgánicas
complejas.
COENZIMAS
EJEMPLOS DE
HOLOENZ.
TIPOS
CLASES
EJEMPLOS
-
-
-
-
Mg2+
Nucleótidos
Adenosínfosfatos
Nucleótidos y PiridínSon inespecíficas (un coenzima derivados de nucleótidos
puede actuar como cofactor de Vitaminas
Flavínmuchas apoenzimas diferentes.
nucleótidos
Ej. ATP).
-
Quinasas
ATP
NAD
NADP
FMN
FAD
Coenzima A
Se alteran durante la reacción;
pero luego se regeneran y
vuelven a ser funcionales.
Fuerte (covalente):
el cofactor se llama
grupo prostético
3.Grupos
prostéticos
Derivados de
Vitaminas
-
Derivados de
Vit B12
Grupo hemo
(ferroporfirina
= porfirina +
Fe2+)
Citocromos
(poseen un grupo
prostético
ferroporfirínico
que actúa como
cofactor)
18
Eva Palacios Muñoz
Tema 2. Biomoléculas compuestas orgánicas: Proteínas y biocatalizadores. PAU Biología. CEA “García Alix”
Enzimas: Definición y características (actividad y especificidad enzimática).
2. ENZIMAS. CENTRO ACTIVO: Región de la enzima que se une al sustrato y que suele ser una depresión en la superficie de la E
CARACTERÍSTICAS DEL CENTRO ACTIVO
TAMAÑO
ESTRUCTURA
CONSTITUCIÓN
Muy pequeño
Tridimensional, con forma de hueco
Aminoácidos que quedan próximos debido a plegamientos de la cadena polipeptídica
TIPOS DE AMINOACIDOS DE LAS ENZIMAS
LOCALIZACIÓN
TIPOS DE
AMINOACIDOS
Fuera del centro activo
AA estructurales
En el Centro Activo
AA de fijación
AA catalizadores
FUNCION DE AA
Dan la forma a la enzima, no son dinámicos
Unión del E y el S
Catálisis: rompen algunos de los enlaces del S.
No deben estar necesariamente cerca en la secuencia;
pero sí tras el plegamiento de la cadena polipeptídica.
¿SE UNEN AL
SUSTRATO?
No
Sí
¿CÓMO SON LAS UNIONES E-S?
Débiles (se unen débilmente al S)
Débiles o fuertes
ESPECIFICIDAD DE LAS ENZIMAS EN LA REACCIÓN QUE CATALIZAN:
La actividad enzimática depende de la configuración tridimensional, ya que la desnaturalización supone pérdida de la actividad.
La especificidad depende de la forma tridimensional del centro activo, que es complementaria a la molécula del S al que se une.
MODELOS QUE
EXPLICAN LA
ESPECIFICIDAD E-S
M. de la “llave y la
cerradura”. Fischer (1890)
M. del ajuste inducido
(del “guante y la mano”)
M. de la “tensión sobre el
sustrato”
EXPLICACIÓN
¿CAMBIA LA FORMA DEL …?
¿CUANDO APARECE LA
COMPLEMENTARIEDAD E-S?
La llave es el Sustrato y la
Antes de unirse E y S.
cerradura es la Enzima.
La mano es el Sustrato y el
guante es la Enzima.
Sólo después de haberse unido E y
Hay un cambio de
S.
conformación de la enzima tras
unirse al sustrato
CENTRO ACTIVO DEL
ENZIMA?
No
SUSTRATO?
No
No
Sí, algunas enzimas modifican la
forma de sus centros activos para
adaptarse mejor al S
Sí, los enlaces también provocan
un cambio en la forma del S
(tensan)
19
Eva Palacios Muñoz
Tema 2. Biomoléculas compuestas orgánicas: Proteínas y biocatalizadores. PAU Biología. CEA “García Alix”
Enzimas: Definición y características (actividad y especificidad enzimática). Factores que regulan la actividad enzimática (concentración de sustrato, Tª,
pH, inhibidores y cofactores).
ENZIMAS. ACTIVIDAD ENZIMÁTICA. MECANISMO DE ACCIÓN: E + S = ES = EP = E + P
Nº DE
MECANISMO DE ACCIÓN
SUSTRATOS /
1º. INICIACIÓN
2º. TRANSFORMACIÓN
REACCIÓN
Un sustrato (S)
1º- Fijación al sustrato en su superficie Se debilitan los enlaces del
3º. Formación del
4º. Formación del
(adsorción)
sustrato
complejo enzimacomplejo enzima –
E + S = ES = E + P
2º - Unión del S al E mediante enlaces
sustrato (ES)
producto (EP)
Se requiere mucha menor
débiles (S + E)
energía para llegar al complejo
activado
(C. A.)
Dos sustratos (A, B) Mecanismo 1.Fijación de los dos
Aumenta la probabilidad de
Complejo ABE
Complejo CDE
normal
sustratos en su superficie que se encuentren y reaccionen
E
(adsorción)
los sustratos
A+B =C+D
Mecanismo 1.Fijación de un S
_
Complejo AE y
Complejo BE y
E
“ping-pong” primero y después, el
liberación de C y E
liberación de D y E
otro
3º. FINALIZACIÓN
5º. Liberación de la enzima intacta
(E) y el producto (P)
Liberación de la enzima intacta (E)
y los productos (C y D)
TIPOS DE ENZIMAS POR SU ACTIVIDAD
TIPOS DE
DEFINICIÓN
EJEMPLO
ENZIMAS
Zimógenos o Se producen de forma inactiva y, por hidrólisis parcial, se transforman en la forma activa. Pepsinógeno (inactivo) ----HCl----> pepsina (activa)
proenzimas
Sólo son activas cuando actúan sobre ellas otras enzimas o iones.
Isoenzimas
Enzimas que realizan la misma función
Lactato deshidrogenasa En músculo
Tiene una > afinidad por el S,
(forma ácido láctico a
esquelético
<KM
por tanto > velocidad
partir de pirúvico)
Pero en distintos órganos (o en diferentes
Formas moleculares
En miocardio Tiene una < velocidad
momentos de la vida) tienen distintas las:
Vmáx y KM
> KM
20
Eva Palacios Muñoz
Tema 2. Biomoléculas compuestas orgánicas: Proteínas y biocatalizadores. PAU Biología. CEA “García Alix”
Enzimas: Definición y características (actividad y especificidad enzimática). Factores que regulan la actividad enzimática (concentración de sustrato, Tª,
pH, inhibidores y cofactores).
MECANISMO DE ACCIÓN DE LAS ENZIMAS. REACCIÓN ENZIMÁTICA Y SU CINÉTICA:
Estudio de la velocidad de las reacciones enzimáticas que se define como la cantidad de materia transformada en función del tiempo y se mide por la desaparición de un S o
coenzima o por la aparición del P, en función del tiempo.
La representación gráfica de la cinética enzimática suele ser una hipérbola: la velocidad de la reacción aumenta de forma lineal hasta la saturación de la enzima.
CONSTANTES/ OTROS
Vmáx
DEFINICIÓN
Velocidad máxima que alcanza la reacción enzimática
Constante de Michaelis-Menten
(Km)
Concentración del S para la cual la velocidad de la reacción es la
mitad de la Vmáx.-> La Km indica la afinidad del E por su S
(cada enzima posee una Km característica para cada S).
La Km se puede determinar gráficamente.
Ecuación de Michaelis-Menten
V = Vmáx . (S)/ KM + (S)
Sucede cuando hay
saturación de la enzima
A < KM
EXPLICACIÓN
Todas las moléculas de la enzima están
ocupadas por moléculas de sustrato
> Afinidad hay entre Son inversamente
el S y la E
proporcionales
> Velocidad
(> Eficacia catalítica)
Esta ecuación permite calcular la velocidad de la reacción en función de las
distintas concentraciones del S
21
Eva Palacios Muñoz
Tema 2. Biomoléculas compuestas orgánicas: Proteínas y biocatalizadores. PAU Biología. CEA “García Alix”
Enzimas: Definición y características (actividad y especificidad enzimática). Factores que regulan la actividad enzimática (concentración de sustrato, Tª,
pH, inhibidores y cofactores).
PROPIEDADES DE LAS ENZIMAS
PROPIEDADES
TIPOS
Especificidad de la
catálisis enzimática
De acción
De sustrato
Reversibilidad
-
Eficacia
-
Gran poder
catalítico
-
DEFINICIÓN
La enzima sólo cataliza una
determinada reacción
La enzima sólo actúa sobre un
determinado sustrato
GRADOS DE
ESPECIFICIDAD
_
¿LA ENZIMA RECONOCE
UN TIPO DE
UN TIPO DE
MOLÉCULAS?
ENLACE?
_
_
EJEMPLO
ENZIMA
SUSTRATO
Oxidación de un aa, …
Especificidad absoluta
(la más específica)
Sí, sólo un sustrato
determinado
_
Ureasa
Urea
Especificidad de grupo
(más amplia)
Sí, un tipo de moléculas
que tengan una
característica estructural
común
_
Proteínas con
aa aromáticos
Especificidad de clase
(la menos específica)
_
Sí,
independientemente
del tipo de
molécula
Quimiotripsina
(hidroliza
enlaces
peptídicos
diferentes)
Fosfatasas
(separan
fosfatos de
cualquier S)
Grupos fosfato
Un enzima cataliza por igual la
reacción (en ambos sentidos). No
cambia la cte. de equilibrio.
Una sola molécula de enzima
puede catalizar la reacción de miles
de moléculas de S
Superior al de catalizadores no
biológicos (multiplica la v por 1
millón o más)
22
Eva Palacios Muñoz
Tema 2. Biomoléculas compuestas orgánicas: Proteínas y biocatalizadores. PAU Biología. CEA “García Alix”
6. FACTORES QUE INFLUYEN EN LA VELOCIDAD DE LAS REACCIONES O REGULAN LA ACTIVIDAD ENZIMÁTICA:
(Concentración de sustrato, Tª, pH, inhibidores y cofactores) (Importante)
La velocidad de la reacción varía con la concentración del E y del S, y es modificada por las condiciones del medio.
VELOCIDAD
SUSTRATO (S)
TEMPERATURA
pH
DE REACCIÓN
¿Qué efecto produce
Si aumenta la concentración del S-> Si aumenta la Tª ->
Cambia las cargas eléctricas
un cambio en cada
aumenta la velocidad
-> Aumenta la movilidad molecular->
superficiales de las enzimas
factor?
hasta la saturación de la enzima
-> Acelera las reacciones químicas.
(hipérbola)
-> Cambia la conformación en estructura terciaria y cuaternaria de la E.->
-> Altera el centro activo ->
-> Cambia su actividad biológica
1º. Valor < óptimo
Aumenta o no
Aumenta la velocidad
Aumenta la movilidad molecular->
Desnaturalización
->Aumenta la velocidad de formación del
producto.
2º.Valor óptimo
Velocidad máxima Vmáx
Cada enzima tiene una Tª óptima a la que Cada enzima tiene un pH
su actividad es máxima
óptimo para el que su eficacia
Suele ser la Tª corporal de seres vivos: Tª es máxima
óptima < 50- 60 ºC
3º. Valor > óptimo
Se mantiene o cesa Saturación de la E
Desnaturalización de las enzimas
Desnaturalización
proteicas
(pérdida de actividad enzimática)
INHIBIDORES ENZIMÁTICOS
TIPOS DE
TIPOS DE
EFECTO
INHIBIDORES ENLACE I-E
SOBRE EL CENTRO ACTIVO
¿Alteran su ¿Permanece el efecto?
estructura?
Irreversibles o
Unión fuerte Sí
Sí, el veneno se fija
venenos
covalente
permanentemente al
centro activo del E
Reversibles
Unión débil
no covalente
No
No, sólo se impide
temporalmente el
funcionamiento
normal del E
CLASES DE INHIBIDORES
(REVERSIBLES)
(según compitan o no con el S)
-
Competitivos
No competitivos
Compiten con el S
(conformación espacial
similar al S)
No compiten con el S (se
unen en otra zona del E)
¿SE UNE EL I AL
CENTRO ACTIVO
DEL E?
INHIBIDORES
Disminuyen o impiden
completamente la
actividad de una E.
Pueden ser perjudiciales.
o beneficiosos.
EFECTOS
Inutiliza a la E
permanentemente
SÍ
No Complejo E-S
Otra zona del E
Disminuyen la
velocidad de la
reacción
Impiden la separación
de E-S y formar el P
Impiden el acceso del
S al centro activo
-
-
-
EJEMPLO
El ión cianuro
(inhibe a la
citocromoxidasa
de la respiración
aerobia)
Sulfamidas
_
_
23
Eva Palacios Muñoz
Tema 2. Biomoléculas compuestas orgánicas: Proteínas y biocatalizadores. PAU Biología. CEA “García Alix”
CONTROL DE LA ACTIVIDAD ENZIMÁTICA:
La actividad enzimática se puede regular de forma general por variaciones de pH, Tª, etc. ; pero a veces se necesita un control más específico, mediante: efectores alostéricos y
modificaciones covalentes.
TIPOS DE CONTROL DE LA ACTIVIDAD E.
Muy general
1. Factores que regulan la actividad E
(Variaciones de pH, Tª, etc.)
Más específico
2.Efectores alostéricos
(regulación alostérica o alosterismo)
3.Modificaciones covalentes
TIPOS
EXPLICACIÓN
Activadores o efectores
Suelen ser los S
Inhibidores
Suelen ser los P
REVERSIBLES
Si se introduce un grupo funcional, fosfato,…
IRREVERSIBLES
Zimógenos o proenzimas
Se producen de forma inactiva y, por hidrólisis parcial,
se transforman en la forma activa.
24
Eva Palacios Muñoz
Tema 2. Biomoléculas compuestas orgánicas: Proteínas y biocatalizadores. PAU Biología. CEA “García Alix”
CLASIFICACIÓN DE LAS ENZIMAS POR LA REACCIÓN CATALIZADA (I) (más sencilla)
TIPO
REACCIONES
CLASES
ACCIÓN/ EJEMPLOS
que catalizan
I. OxidoDe oxidorreducción de Un compuesto gana ereductasas
S (transferencia de H, (se reduce) y otro los
O o e-)
cede (se oxida)
II. Transferasas
o quinasas
III. Hidrolasas
IV. Liasas
V. Isomerasas
VI. Sintetasas o
ligasas
Transfieren grupos funcionales ( NH2, fosfato)o
radicales (salvo el H)
de unas moléculas a otras
A-X + B = A + B-X
Hidrólisis
Introducen grupos –
(rotura de sustratos
OH y -H
diversos mediante el
agua disociada en sus
iones)
A-B + H2O =
AH + BOH
Rotura o soldadura de S Adición de grupos
sin agua, con liberación funcionales (-NH2,
de grupos químicos.
CO2, H2O,…) a
moléculas que
tienen un doble
enlace.
Isomerización o transformación de moléculas
en sus isómeros
Síntesis de moléculas (forman enlaces)
utilizando la energía de la hidrólisis de ATP
COENZIMA/TIPO
DE ENLACE
EJEMPLO DE REACCION
(el signo = indica reacción reversible)
Las de respiración celular
Glu + O2 = CO2 + H2O + Energía
(se oxida) (se reduce)
Acido aspártico + ácido pirúvico =
ácido oxalacético + alanina
Lipasas
Énlace éster
(ácido + alcohol)
Carbohidrasas
Glucosídicos
Peptidasas
Descarboxilasas
Grasa + agua = glicerina + 3 ácidos
grasos
(Esterasa)
Peptídicos
Liberación de CO2 a
partir de un S orgánico
Acido pirúvico = acetaldehído + CO2
(Piruvato descarboxilasa)
Gliceraldehído- 3- fosfato =
Dihidroxiacetona –3- fosfato
(Fosfotriosa isomerasa)
A + B + ATP = A-B + ADP + P
25
Eva Palacios Muñoz
Tema 2. Biomoléculas compuestas orgánicas: Proteínas y biocatalizadores. PAU Biología. CEA “García Alix”
CLASIFICACIÓN DE LAS ENZIMAS POR LA REACCIÓN CATALIZADA (II) (muy completa)
TIPO
REACCIONES
CLASES
ACCIÓN/ EJEMPLOS
que catalizan
I. OxidoDe oxidorreducción Un compuesto gana Deshidrogenasas Son oxidantes: quitan H (H+
reductasas
de S (transferencia e- (se reduce) y otro
y e-) de una molécula
de H, O o e-)
los cede (se oxida)
Oxidasas o
Son reductoras: quitan e- del
reductasas
S y los ceden al oxígeno
II. Transferasas Transfieren grupos funcionales o
Transaminasas
Transfieren grupos –NH2
o quinasas
radicales (salvo el H)
de unas moléculas a otras
Transcarboxilasas Transfieren grupos - COOH
III. Hidrolasas
Hidrólisis
(rotura de sustratos
diversos mediante
el agua)
Introducen grupos
–OH y -H
Esterasas
Carbohidrasas
Peptidasas
IV. Liasas
V. Isomerasas
VI. Sintetasas o
ligasas
Soldadura o rotura
de S sin agua.
Adición de grupos
funcionales (-NH2,
CO2, H2O,…) a
moléculas que
tienen un doble
enlace.
Isomerización o transformación de
moléculas en sus isómeros
Síntesis de moléculas con hidrólisis de
ATP
Nucleasas
Aminasas
Carboxilasas
Hidratasas
Lipasas
Fosfatasas
Sacarasa
Amilasa
Tripsina
Pepsina
Adición de –NH2 a un doble
enlace
Adición de –COO a un doble
enlace
Adición de H2O a un doble
enlace
COENZIMA/TIPO
EJEMPLO DE REACCION
DE ENLACE
(el signo = indica reacción reversible)
NAD, NADP Y FAD Acido málico + NAD+ = ácido oxalacético
se reducen a NADH2, + NADH + H+
NADPH2 Y FADH2 (Malato- deshidrogenasa)
Acido aspártico + ácido pirúvico =
= ácido oxalacético + alanina
Énlace éster
(ácido + alcohol)
Grasa + agua = glicerina + 3 ácidos grasos
(Esterasa)
Glucosa- 6- fosfato = glucosa + fosfato
Glucosídicos
Peptídicos
Acido pirúvico = acetaldehído + CO2
(Piruvato descarboxilasa)
Ácido fumárico + H2O = ácido málico
Gliceraldehído- 3- fosfato =
Dihidroxiacetona –3- fosfato
(Fosfotriosa isomerasa)
Acetil- CoA = Malonil- CoA
(ATP --> ADP + P)
26
Eva Palacios Muñoz
Tema 2. Biomoléculas compuestas orgánicas: Proteínas y biocatalizadores. PAU Biología. CEA “García Alix”
1. REGULACIÓN ALOSTÉRICA O ALOSTERISMO: Sistema de regulación enzimática muy preciso.
ENZIMAS ALOSTÉRICAS:
DEFINICIÓN
Son las que pueden adoptar dos formas estables diferentes, permitiendo la autorregulación de la actividad enzimática (por el S y el P)
FUNCIÓN
EJEMPLO
Catalizan reacciones importantes
La 1ª E (E reguladora) de una ruta metabólica o en puntos de ramificación de las rutas metabólicas) es alostérica.
CARACTERÍSTICAS DE LAS ENZIMAS ALOSTÉRICAS
Dos tipos de
centros
1.Centro Activo
2.Centro Regulador
(centro alostérico)
Allí se une el S
a) Si el centro alostérico está vacío
b) Si el centro alostérico está
ocupado por un ligando o efector
Dos formas
La E cataliza a v normal.
Activadores o efectores
(suelen ser los S)
Inhibidores alostéricos
(suelen ser los P)
Regulación por
retroinhibición o
inhibición feed-back
Regulación por
inducción enzimática
Cambia la conformación del E de
forma más o menos activa
Permite regulación
más rápida y con
menor cantidad de
activadores e inhibidores.
La unión del S al centro activo de una de las subunidades, facilita la unión del S
a los centros activos de otras subunidades.
(El cambio de conformación de este protómero o transición alostérica,
se transmite instantáneamente a los otros protómeros, activándolos)
Conformación activa
Alta afinidad por el S
Estabilizada por activadores
Conformación inactiva
Baja afinidad por el S
Estabilizado por inhibidores
alostéricos.
Estructura
cuaternaria
(están formadas
por varias
subunidades)
Cada protómero del E
alostérico tiene centro/ s
regulador/ es (allí se
puede unir un ligando o
activador)
Hay cooperativismo o efecto
cooperativo entre las subunidades
Cinética
Es diferente a las demás E: es una sigmoide (no hipérbola) -> Cambio muy grande en la velocidad de reacción (“ley del todo o nada”).
Acelera o inhibe la reacción
El P final se fija al centro regulador ->
-> cambia la configuración de la E (transición alostérica) a la forma inactiva->
->inhibe a la E (impide la unión de E al S)
El S inicial se fija al centro regulador ->
-> cambia la configuración de la E (transición alostérica) a la forma activa ->
-> activa a la E (favorece la catálisis)
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Eva Palacios Muñoz
Tema 2. Biomoléculas compuestas orgánicas: Proteínas y biocatalizadores. PAU Biología. CEA “García Alix”
VITAMINAS: Definición, clasificación (hidrosolubles y liposolubles) y función.
NOMBRE
Vit C
COENZIMA
DERIVADO
-
FUNCIÓN (BIOQUÍMICA, BIOLÓGICA)
Antioxidante
Cofactor de hidroxilación
Coenzima en la síntesis de colágeno
Transferencia de grupos aldehídos
Transferencia de H+ (e-) en la respiración celular
B1 (Tiamina)
B2 (Riboflavina)
Pirofosfato de tiamina
FAD, FMN
B3 (Niacina)
B5 (Ácido pantoténico)
Transferencia de H+ (e-) en oxidaciones y en la respiración celular.
Transferencia de grupos acilo, detoxificador, formación de ácidos
grasos, hormonas y anticuerpos. Antiestrés.
B6 (Piridoxina)
NADP+, NAD+
Coenzima A
(imprescindible en el
metabolismo celular)
Fosfato de piridoxal
B8 (Biotina, Vit H)
Biocitina
B9 (Acido fólico)
Acido tetrahidrofólico
B12 (cobalamina)
Coenzima B12
A (retinol)
11-cis-retinal
D
D2 (Ergocalciferol)
D3 (Colecalciferol)
E (Tocoferol)
K (Filoquinona)
1,2-Dihidroxicolecalciferol
Transferencia de grupos carboxilos, desarrollo de glándulas sexuales,
sebáceas y sudoríparas
Transferencia de grupos monocarbonados, antianémica, síntesis de
glóbulos rojos
Metabolismo de ácidos nucleicos, formación de glóbulos rojos,
síntesis de neurotransmisores
Ciclo visual, crecimiento, protección y mantenimiento del tejido
epitelial
Metabolismo del Ca2+, esencial en el crecimiento y mantenimiento de
huesos
-
Transferencia de grupos amino en el metabolismo de aa
Inhibe oxidación de ácidos grasos insaturados
Imprescindible en coagulación sanguínea (síntesis de protrombina)
ENFERMEDAD CARENCIAL
Escorbuto, propensión a infecciones
Beri-beri (polineuritis)
Dermatitis, inflamación y agrietamiento de la
lengua, comisura de boca, etc.
Pelagra (dermatitis, diarrea y demencia)
Palpitación, dolor y quemaduras en pies,
alteraciones nerviosas y circulatorias
Dermatitis, trastornos del aparato digestivo,
convulsiones
Dermatitis, caída del pelo, anemia
Anemia, insomnio, depresión del sistema
inmunitario
Anemia perniciosa, trastornos nerviosas,
ulceraciones en boca
Ceguera nocturna, xeroftalmía, desecación
epitelial, detención del crecimiento
Raquitismo en niños, deformaciones óseas en
adultos
Envejecimiento celular, impide el crecimiento
Retardo en coagulación sanguínea, hemorragias
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Eva Palacios Muñoz
Tema 2. Biomoléculas compuestas orgánicas: Proteínas y biocatalizadores. PAU Biología. CEA “García Alix”
1.
VITAMINAS LIPOSOLUBLES
NOMBRES
PROVITAMINAS
A (Retinol),
Provitamina A o
(Antixeroftálmica) Betacaroteno
D (Antirraquítica) Ergosterol (D2) y
D2 (Calciferol) 7-deshidrocolesterol
(D3)
E (Tocoferol)
(Antiestéril)
K ( Menadiona)
(Naftoquinona)
(Antihemorrágica)
FUNCIÓN BIOLÓGICA Y BIOQUÍMICA
AVITAMINOSIS
Ciclo visual,
Mantenimiento de epitelios y buen
funcionamiento de todos los tejidos
Antioxidante: ayuda a evitar el cáncer.
Desarrollo de huesos.
Metabolismo del calcio, esencial en el
crecimiento y mantenimiento de huesos y
dientes.
Xeroftalmia, ceguera
nocturna, alteraciones
epiteliales, detención del
crecimiento.
HIPERVITAMINOSIS
Caída del pelo,
descamación,
Debilidad,
vómitos
Raquitismo en niños,
osteomalacia en adultos,
caries, osteoporosis senil.
Calcificación
corazón, riñón e
hígado
Antioxidante (evita la oxidación de ácidos grasos
insaturados y la destrucción de vit. A y C)
Previene tumores y retarda el envejecimiento
celular.
Envejecimiento celular.
Impide el crecimiento.
Trastornos de la
reproducción.
Síntesis de protrombina que coagula la sangre.
Retardo en la coagulación
Hemorragias
FUENTE
Vegetales con carotenos (perejil,
espinacas, zanahorias, orejones
de albaricoque), mantequilla,
hígado, huevos, leche de vaca.
Mantequilla, leche, yema de
huevo, levadura, cereales
germinados y aceites vegetales,
pescados azules, hígado.
Aceites vegetales prensados en
frío (germen de trigo, girasol,
oliva...), semillas, germen de
trigo, vegetales de hojas verdes,
cacahuetes crudos, nueces, yema
huevo.
Vegetales hojas verdes (escarola,
lechuga, espinacas), huevos,
pescados
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Eva Palacios Muñoz
Tema 2. Biomoléculas compuestas orgánicas: Proteínas y biocatalizadores. PAU Biología. CEA “García Alix”
2. VITAMINAS HIDROSOLUBLES
NOMBRES
COENZIMA
C (Acido ascórbico)
(Antiescorbútica)
FUNCIÓN BIOLÓGICA Y BIOQUÍMICA
Antioxidante (contrarresta la formación de
nitrosaminas cancerígenas)
Coenzima en la síntesis de colágeno (crecimiento y
reparación tejidos).
Mejora el sistema inmunitario (previene y mejora el
resfriado).
Favorece la absorción del Fe
Ayuda al funcionamiento del sistema nervioso,
músculos y corazón.
AVITAMINOSIS
Escorbuto
Infecciones respiratorias
FUENTE
Kiwi, guayaba, fresa, naranja, pimiento rojo,
brécol, perejil.
Beri-beri,(Polineuritis) y
otros trastornos nerviosos
Levadura de cerveza, germen de trigo, soja
(envolturas de cereales y legumbres), pan y
arroz integral, frutos secos sin tostar.
Dermatitis (piel, boca,
labios). Seborrea.
B1 (Tiamina,)
(Antineurítica)
(Antiberibérica), vit.
del estado de ánimo
Pirofosfato de tiamina
(Descarboxilasas : transferencia de
grupos aldehído en el metabolismo de
glúcidos y lípidos)
B2 (Riboflavina)
FAD y FMN (Deshidrogenasas:
transferencia de H+ y e- en la
respiración celular)
Ayuda al crecimiento y a la reproducción.
Favorece el buen estado de piel, cabellos y uñas.
B3 (Niacina)
(Antipelagrosa)
NAD+ y NADP+ (Deshidrogenasas:
metabolismo de glúcidos y proteínas.
(Oxidaciones y respiración celular)
Coenzima A (imprescindible en
metabolismo celular: transporte de
grupos acilos oxidación de ácidos
grasos y pirúvico)
Fosfato de piridoxal (Transaminasas:
transferencia de grupos amino en el
metabolismo de aminoácidos).
Indispensable en salud del sistema nervioso.
Favorece el sistema digestivo.
Mejora el cutis.
Detoxificador.
Formación de ácidos grasos, hormonas y anticuerpos.
Antiestrés.
Imprescindible en la fabricación de anticuerpos y
glóbulos rojos y en la síntesis de ácidos nucleicos.
Ayuda a prevenir varias enfermedades nerviosas y de
piel.
Levadura de cerveza, almendras, germen de
trigo,
Queso, huevos, champiñones, leche, legumbres,
castañas, etc.
(Su necesidad aumenta con el estrés). (Las
bacterias intestinales evitan grandes
deficiencias).
Pelagra (dermatitis, diarrea y Levadura de cerveza y germen de trigo, frutos
demencia)
secos (cacahuetes) harina integral de trigo,
leche, carne
Desórdenes de la piel
En casi todos:
(dermatitis)
yema de huevo, cereales integrales, germen de
Alteraciones nerviosas y
trigo, frutos secos.
circulatorias (anemia).
Anemia, dermatitis
Levadura de cerveza, germen de trigo, salvado
seborreica y trastornos del
de trigo, levadura de pan, frutos secos, plátano,
aparato digestivo.
carne, vegetales, legumbres y cereales.
(Bacterias intestinales)
B8
(Vit H, Biotina)
Biocitina (Carboxilasas: transferencia
de grupos carboxilos)
Desarrollo de glándulas sexuales, sebáceas y
sudoríparas.
Dermatitis, caída del pelo
Anemia.
Levadura de cerveza, yema de huevo, frutas
frescas, frutos secos, leche, arroz integral.
B9 (Acido fólico)
Acido tetrahidrofólico (síntesis de
bases nitrogenadas de ADN y ARN)
Antianémica.
Formación de glóbulos rojos
Anemia. Insomnio.
Depresión del sistema
inmunitario.
Levadura, germen y salvado de trigo, escarola,
cereales, brécol, endibias, espárragos, col,
boniato y frutos secos.
B12 (Cobalamina)
(Antiperniciosa)
Coenzima B12
(metabolismo de ácidos nucleicos)
Formación de glóbulos rojos.
Síntesis de neurotransmisores.
Anemia perniciosa y daños
Carne, pescado y lácteos, levadura, huevos,
cerebrales, ulceraciones en la algas.
boca.
B5
(Acido pantoténico)
B6 (Piridoxina)
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Eva Palacios Muñoz