tema 6. proteínas - Informer Salamanca

TEMA 6. PROTEÍNAS
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Las proteínas son esenciales para la formación y el mantenimiento de los tejidos corporales.
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Los aa’ son los elementos estructurales de las proteínas. Las proteínas de plantas y animales
están formadas por 20 aa’.
FUNCIONES
Las proteínas son componentes fundamentales de todas las células vivas. Las proteínas son esenciales
para:
 Formación de tejidos corporales durante los períodos de crecimiento y desarrollo y
 Reparación y mantenimiento de tejidos corporales.
Las proteínas tienen numerosas funciones en el cuerpo humano, incluyendo su papel fundamental en el
músculo, hormonas, enzimas, varios fluidos y secreciones corporales, y como anticuerpos en el sistema
inmunitario. Las proteínas también son esenciales para el transporte de lípidos, vitaminas liposolubles y
minerales, y contribuye en la homeostasis manteniendo el balance entre los fluidos corporales.
Los aminoácidos son los elementos estructurales de las proteínas. Al menos 20 de estos aminoácidos se
encuentran habitualmente tanto en proteínas de plantas como de animales.
* Energética: un porcentaje de la energia consumida biene dada por la oxidacion de proteinas.
COMPONENTES DE LAS PROTEÍNAS
El peso molecular de las proteínas varía entre miles y varios millones de
Daltons. Las proteínas son biopolímeros formados por carbono, hidrógeno,
oxígeno, nitrógeno y alguno de ellos por azufre. Algunas proteínas contienen
iones metálicos como hierro, cobre, fósforo o zinc.
La hidrólisis total de proteínas da lugar a α- aminoácidos con configuración L.
Estos aminoácidos difieren entre ellos por sus cadenas laterales.
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PROPIEDADES
Cada aminoácido tiene su propia cadena lateral característica (R) que afecta a sus propiedades
fisiológicas y físico-químicas, y por lo tanto a las propiedades de las proteínas que lo contienen.
Los aminoácidos se pueden dividir en cinco grupos según la diferente polaridad de las cadenas laterales:
1. Cadenas laterales no polares: estos aminoácidos son menos solubles en agua que los aminoácidos
polares. La solubilidad en el agua desciende según se incrementa la longitud de la cadena lateral
alifática
2. Cadenas laterales polares sin carga (hidrofílicas): estos aminoácidos poseen grupos funcionales
polares neutrales que les permiten poder formar puentes de hidrógeno. La polaridad viene
determinada por los grupos laterales
3. Aminoácidos con cadenas laterales cargadas positivamente a pH 7.
4. Aminoácidos con cadenas laterales cargadas negativamente a pH 7.
5. Aminoácidos con cadenas laterales aromáticas que son relativamente no polares y que están
involucradas en interacciones hidrofóbicas
Los aminoácidos pueden formar iones en solución acuosa. Esta propiedad tiene una gran importancia
biológica. Algunas de las propiedades de los aminoácidos como el punto de fusión, hidrosolubilidad,
polaridad y constante dieléctrica están basadas en la distribución desigual de cargas en soluciones
acuosas. Los aminoácidos se comportan como moléculas anfóteras en solución acuosa, es decir con
cargas positivas y negativas en la misma molécula (iones zwitterion). Según varíe el valor del pH pueden
comportarse como ácidos o como bases. Todos excepto la glicina tienen actividad optica debido a un
carbono asimetrico en posicion alfa
UNIONES DE LOS AA’: PÉPTIDOS Y PROTEÍNAS.
Los aminoácidos se unen por enlaces tipo amida (en el caso de proteínas
también llamados enlaces peptídicos). De este modo, hasta varios
cientos de aminoácidos pueden formar largas cadenas polipeptídicas
con un amplio rango de pesos moleculares, cada uno con una
secuencia de aminoácidos específica.
Las moléculas de hasta 10 aminoácidos se denominan péptidos; las
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proteínas están formadas por más de 10 aminoácidos
TIPOS DE PROTEÍNAS EN CUANTO A SU COMPOSICIÓN
Las proteínas pueden dividirse en dos grupos:
1. Las homoproteínas: que contienen exclusivamente aminoácidos.
2. Las heteroproteínas: que además contienen una parte no proteica también llamada grupo
prostético. Dependiendo de este grupo prostético, estas proteínas se pueden dividir a su vez en
núcleo-, lipo-, glico-, fosfo-, hemo-, flavo- y metalo-proteínas. Los iones metálicos más importantes
son hierro, zinc, calcio, molibdeno y cobre
ESTRUCTURA
Las proteínas se caracterizan por su secuencia de aminoácidos y su conformación, es decir, su estructura
tridimensional. Se puede identificar una estructura primaria, una secundaria y una terciaria.
La estructura primaria corresponde a la secuencia de aminoácidos, es decir, a la secuencia en la que los
aminoácidos se van uniendo unos a otros. La mayoría de los aminoácidos contienen de 100 a 500
aminoácidos.
La estructura secundaria corresponde a la ordenación espacial de la cadena polipeptídica, ignorando el
efecto de las cadenas laterales. Se estabiliza por los puentes de hidrógeno entre las cadenas
polipeptídicas. La cadena se pliega en estructuras semejantes a láminas o bien se enrolla en espirales.
Además, el tipo de plegamiento depende considerablemente de la secuencia de aminoácidos (por
ejemplo, la estructura ß-lámina). Las estructuras que se enrollan son espirales o hélices (generalmente αhélices).
La interacción entre los aminoácidos de las cadenas laterales determina la estructura terciaria. Los tipos de
uniones más importantes son los puentes de hidrógeno, las interacciones hidrofóbicas, los enlaces iónicos y
los enlaces entre azufres.
Las cadenas peptídicas -plegadas en la estructura de las proteínas- pueden unirse en agregados más
grandes estabilizados por uniones no covalentes. La organización espacial de estas unidades
polipeptídicas que interaccionan se denomina estructura cuaternaria.
PRINCIPALES TIPOS DE PROTEÍNAS
Las proteínas desarrollan diferentes funciones como elementos de sostén de tejidos y organismos. Se
pueden diferenciar dos clases principalmente según su funcionalidad: proteínas fibrosas y globulares.

Las proteínas fibrosas se encuentran en tejidos y elementos estructurales como músculos, huesos,
piel, orgánulos celulares y membranas celulares. Las proteínas fibrosas tienen función estructural y
están formadas por unidades estructurales secundarias repetidas (estructura -hélice y -lámina).
Proteínas fibrosas con estructura de -hélice son, entre otras, colágeno y queratina y proteína
globular con estructura de -lámina es la fibra de seda.

Las proteínas globulares desempeñan un papel muy importante en los sistemas metabólicos. Las
enzimas, un grupo de proteínas con alta especificidad, con actividad catalítica, son uno de los
principales subgrupos de las proteínas globulares. Otras proteínas de este grupo son: hormonas (p.e.
insulina), proteínas contráctiles (p.e. la miosina del músculo), proteínas transportadoras (p.e.
hemoglobina), proteínas protectoras en la sangre de animales vertebrados (p.e.inmunoglobulina), y
todas las principales proteínas de almacenamiento (p.e. glicina en soja y ovoalbúmina en huevo).
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DESNATURALIZACIÓN DE LAS PROTEÍNAS
La estructura de las proteínas es muy sensible a los efectos físico-químicos. Varios procesos pueden inducir
la desnaturalización, lo que supone, cambios en la estructura secundaria, terciaria y cuaternaria.
Los tratamientos físicos son calentamiento, enfriamiento, efectos mecánicos, presión hidrostática o
radiación.
Las interacciones químicas también tienen efecto desnaturalizador sobre las proteínas: ácidos y bases,
metales y altas concentraciones de sal, y disolventes orgánicos.
La desnaturalización de proteínas es un proceso complejo, que da lugar a importantes cambios
conformacionales. Durante el proceso de desnaturalización, ciertos intermediarios inestables pueden
aparecer. Cada cambio estructural de las proteínas nativas se denomina desnaturalización. La
desnaturalización de las proteínas puede ser reversible o irreversible.
Los efectos en la desnaturalización pueden ser varios:
•
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•
•
Cambios en la solubilidad de las proteínas debido a la diferente exposición de unidades de
péptidos hidrofílicos e hidrofóbicos
Cambios en la capacidad de absorción de agua
Pérdida de la actividad biológica, por ejemplo en enzimas
Mayor riesgo de rotura química debido a la exposición de enlaces peptídicos menos estables
Cambios en la viscosidad de soluciones de proteínas
Disminución de la capacidad de cristalización
PROPIEDADES FUNCIONALES DE LAS PROTEÍNAS EN ALIMENTOS
Las proteínas tienen un papel fundamental en la calidad
estructural y sensorial de numerosos alimentos frescos o
procesados, por ejemplo en la consistencia y textura de la
carne y derivados cárnicos, leche y queso, pasta o pan.
La calidad de los alimentos a menudo depende de la
calidad estructural y físico-química de su fracción proteica
CLASIFICACIÓN DE AMINOÁCIDOS EN LAS PROTEÍNAS ALIMENTARIAS

Aminoácidos esenciales: son aquellos que deben ser proporcionados
por la dieta ya que el cuerpo no puede sintetizarlos en cantidad
suficiente para cubrir las necesidades metabólicas. Actualmente
nueve aminoácidos son clasificados como indispensables para la
salud del ser humano.
Los nueve aminoácidos considerados indispensables en la dieta
humana son:
1)
2)
3)
4)
5)
6)
7)
8)
9)
HISTIDINA
ISOLEUCINA
LEUCINA
LISINA
METIONINA (Y CISTEÍNA)
FENILALANINA (Y TIROSINA)
TREONINA
TRIPTÓFANO
VALINA
Ya que la metionina es un precursor de la cisteína y la fenilalanina de la tirosina, estos aminoácidos se
consideran normalmente en parejas. La histidina es un aminoácido esencial sólo para niños.
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
Aminoácidos no esenciales: son aquellos que el organismo puede sintetizar para satisfacer sus
requerimientos metabólicos.
La arginina es esencial en lactantes y la cisteína y tirosina son esenciales en prematuros y patología
hepática.
La calidad de las proteínas se establece en función de la presencia y contenido de los aa’ esenciales.
Las proteínas de origen animal son mejores que las de origen vegetal.

Condicionalmente esenciales: son aquellos que llegan a ser esenciales bajo ciertas condiciones clínicas.
Por ejemplo, la glutamina y arginina son condicionalmente indispensables en épocas de estrés
metabólico.
Dentro del ámbito de los aminoácidos esenciales nace el término de aminoácido limitante. Son aquellos
que se encuentran en menor proporción en relación a los requerimientos del organismo para cada uno de
los aa’. Aquel aa’ que este en menor proporción respecto a las necesidades es limitante, cuando se acabe
ya no se podrá continuar la síntesis proteica. Los aa limitantes son distintos en los diferentes alimentos:
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Lisina en el trigo
Trigo en el triptófano
Metionina en la carne de vacuno y leguminosas.
Complementación proteica: si en la misma comida incluimos dos proteínas con diferentes aa’ limitantes,
estos se complementan y obtendríamos una proteína de muy buena calidad biológica.
PROTEÍNAS COMPLETAS E INCOMPLETAS
Las proteínas alimentarias a menudo se clasifican como “completas” o “incompletas” según su contenido
en aminoácidos.
Las proteínas completas son aquellas proteínas alimentarias que contienen los nueve aminoácidos
indispensables en concentraciones suficientes para cubrir los requerimientos de los seres humanos.
Las proteínas incompletas son proteínas alimentarias deficientes en uno o más aminoácidos de los nueve
aminoácidos esenciales que deben ser proporcionados por los alimentos
PROTEÍNAS COMPLEMENTARIAS
El concepto de proteínas complementarias está basado en la obtención de los nueve aminoácidos
indispensables por la combinación de alimentos que tomados aisladamente serían considerados como
proteínas incompletas.
Dos o más proteínas incompletas pueden ser combinadas de tal forma que la deficiencia de uno o más
aminoácidos esenciales pueda ser compensada por otra proteína y viceversa. Cuando se combinan, estas
proteínas complementarias proporcionan todos los aminoácidos esenciales necesarios para el cuerpo
humano consiguiendo un patrón equilibrado de aminoácidos que se usan eficientemente.
Otra forma de obtener aminoácidos indispensables es combinar una pequeña cantidad de una proteína
completa con grandes cantidades de proteínas alimentarias incompletas.
Un ejemplo de combinación de proteínas complementarias es la mezcla de proteínas alimentarias de la
soja y maíz o de la harina de trigo y la caseína. En estos casos la calidad de las proteínas de la mejor
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combinación excede a la de las fuentes proteicas proporcionadas individualmente, por lo que el efecto
de combinarlas es sinérgico.
En el pasado, los expertos en nutrición consideraban que las proteínas incompletas tenían que consumirse
al mismo tiempo para ser complementarias. Actualmente se acepta que las proteínas complementarias
de los alimentos consumidas a lo largo del día, en combinación con las reservas corporales de
aminoácidos, generalmente aseguran un balance de aminoácidos adecuado.
EVALUACIÓN DE LA CALIDAD DE LAS PROTEÍNAS
Para determinar si una proteína alimentaria es completa o incompleta, hay que evaluar su calidad
proteica
1. Determinar el contenido de aminoácidos de la proteína alimentaria.
2. Calcular la digestibilidad de la proteína alimentaria que proporción de la proteína ingerida es digerida,
teniendo en cuenta que sólo la proteína digerida tiene beneficios.
3.
Comparar el contenido en aminoácidos, corregido con su digestibilidad, con los patrones de
referencia de requerimientos de aminoácidos de los grupos de edad (niños en edad pre-escolar, niños en
edad escolar, jóvenes, adultos, ancianos).
El contenido en aminoácidos usado como estándar debe reflejar las cantidades de los distintos
aminoácidos indispensables necesarios para llevar a cabo las tareas de crecimiento, reparación y
mantenimiento de los distintos tejidos de los seres humanos. Por ejemplo, los expertos de la FAO/OMS,
utilizan los requerimientos de los preescolares de entre 2 a 5 años como estándar. Este grupo de edad es el
que tiene la mayor demanda de requerimientos de aminoácidos de entre todos los grupos excepto de los
menores de 2 años.
DISPONIBILIDAD DE AMINOÁCIDOS
Los aminoácidos en los alimentos no siempre están disponibles. La degradación de las proteínas, así como
su absorción puede ser incompleta. El porcentaje medio de digestión y absorción en proteínas de origen
animal es de alrededor un 90%, siendo el de las proteínas de origen vegetal de sólo un 60 a un 70%
aproximadamente.
Hay varias razones que limitan la digestibilidad de ciertas proteínas:
· Conformación de la proteína: las proteasas atacan a las proteínas fibrosas insolubles más lentamente que
a las proteínas globulares solubles. Sin embargo, la digestibilidad puede ser fácilmente incrementada por la
desnaturalización de la proteína, por ejemplo por un tratamiento térmico moderado.
· Las proteínas que estén unidas a metales, lípidos, ácidos nucleicos, celulosa u otros polisacáridos pueden
ver limitada parcialmente su digestibilidad.
· La digestibilidad de las proteínas también se puede ver limitada por factores antinutricionales como los
inhibidores de tripsina o quimotripsina. Otros inhibidores afectan a la absorción de aminoácidos.
· También el tamaño y superficie de la partícula de la proteína es importante. La digestibilidad de las
proteínas de los cereales puede ser incrementada, por ejemplo, mediante el molido más fino de la harina.
La digestibilidad, así como la disponibilidad de los aminoácidos también puede verse reducida por el
tratamiento térmico a altas temperaturas o a valores de pH alcalinos, o en presencia de carbohidratos
reductores.
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Además, las diferencias biológicas entre individuos pueden afectar a la digestión de proteínas, así como a
la absorción de aminoácidos.
MÉTODOS DE EVALUACIÓN DE LA CALIDAD DE LAS PROTEÍNAS
→ ÍNDICES BIOLÓGICOS
A lo largo del tiempo se han usado distintos métodos para evaluar la calidad nutricional de las proteínas
alimentarias. Las metodologías tradicionales como el cálculo del valor biológico (BV), utilización de las
proteínas neta (NPU) y coeficiente de eficacia biológica (PER), se basan en bioensayos con animales.
1. El método del valor biológico (VB) utiliza la técnica de balance
de nitrógeno para determinar la cantidad de nitrógeno absorbido
que es retenido en el cuerpo para reparaciones y mantenimiento.
El retenido se ha fijado en la síntesis de proteínas, el absorbido es
el ingerido menos el retenido.
2. La utilización de las proteínas neta (UNP) está basada en una
combinación del valor biológico y de la digestibilidad de la
proteína alimentaria.
3. El coeficiente de eficacia biológica está basado en la
ganancia en peso de una rata en crecimiento dividido por
su ingesta de una proteína alimentaria concreta durante
un período de ensayo.
En Estados Unidos, la industria alimentaria ha usado durante mucho tiempo el PER como método
estándar para la evaluación de la calidad de las proteínas en alimentos.El organismo americano,
Food and Drug Administration usó el PER como base para calcular el porcentaje de las Ingestas
Diarias Recomendadas Americanas (USRDA) de proteínas que se muestran en el etiquetado de los
alimentos.
4. La puntuación de los aminoácidos de las proteínas corregidas
según su digestibilidad (D) o PDCAAS, es un nuevo método, y
potencialmente más exacto para la evaluación de las proteínas
alimentarias. Está basado en el contenido de aminoácidos de
una proteína alimentaria, su verdadera digestibilidad y su
habilidad para proporcionar aminoácidos indispensables en cantidades suficientes para cubrir los
requerimientos de un preescolar de 2 a 5 años, grupo de edad usado como estándar.
→ ÍNDICES QUÍMICOS
1. Computo proteico
Se debe hacer con cada aa’ esencial y el que el numero más bajo será el limitante y el que la
calidad de la proteína. Durante muchos años se utilizó como proteína patrón la proteína del huevo.
En la actualidad, se utilizan las necesidades de aa’ de la población infantil de 2 a 5 años.
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2. Puntuación de aa’ de las proteínas corregidas según la digestibilidad → índice químico corregido
para la digestibilidad.
Los factores usados en el cálculo del PDCAAS son:
1. Contenido de aminoácidos de una proteína alimentaria,
2. Digestibilidad
3. Capacidad para suministrar aminoácidos imprescindibles en cantidad suficiente para cubrir los
requerimientos de los seres humanos.
El contenido de aminoácidos usado como estándar para el PDCAAS está basado en los requerimientos de
los preescolares de 2 a 5 años. Esto representa los requerimientos de aminoácidos de todos los grupos de
edad excepto los niños menores de 2 años.
El valor más alto que una proteína puede llegar a alcanzar es 1,0. Esta puntuación significa que tras su
digestión proporciona por unidad de proteína, el 100% o más de los aminoácidos indispensables requeridos
por un preescolar de 2 a 5 años. Las puntuaciones por encima de 1.0 son redondeadas a 1.0. Cualquier
aminoácido que exceda los requerimientos para construir y reparar los tejidos no se usará para síntesis de
las proteínas, sino que será catabolizado y eliminado del organismo o bien será almacenado en forma de
grasas.
Los pasos siguientes son necesarios para calcular el PDCAAS de una proteína alimentaria.
1. Debe analizarse el contenido de nitrógeno de la proteína alimentaria
2. Se calcula el contenido de las proteínas multiplicando el contenido en nitrógeno por 6.25.
3. Se analiza la proteína alimentaria para determinar el contenido de aminoácidos indispensables.
4. La puntuación de aminoácidos sin corregir se calcula dividiendo los miligramos de un aminoácido
indispensable en concreto en un gramo de proteína ensayada por los miligramos de ese
aminoácido indispensable en un gramo de la proteína de referencia, que es el patrón de los
requerimientos de aminoácidos de preescolares entre 2 a 5 años.
5. Se necesita determinar la verdadera digestibilidad de la proteína
alimentaria. Los métodos tradicionales para determinar la verdadera
digestibilidad se basan en el equilibrio de nitrógeno obtenido de los
ensayos de alimentación en ratas.
6.
Calculo del PDCAAS:
PDCAAS = Media más baja sin corregir del IAA x digestibilidad verdadera de la proteína
FUENTES DE PROTEÍNAS ANIMALES Y VEGETALES
El concepto tradicional es que las proteínas de origen animal, con la excepción de gelatina y de algunas
proteínas fibrosas, son proteínas completas, mientras que las proteínas de origen vegetal son consideradas
como proteínas incompletas. La adopción de la PDCAAS para evaluar la calidad de las proteínas ha
demostrado que algunas proteínas de soja son también proteínas completas; esto es, que proporcionan
todos los aminoácidos esenciales en cantidad suficiente para cubrir las necesidades humanas. El PDCAAS
de algunos productos de proteína de soja es semejante al de las proteínas de la leche y de la clara de
huevo.
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INGESTAS INADECUADAS DE PROTEINAS
La deficiencia en proteínas se denomina Kwashiorkor. Ocurre en niños que son destetados antes de tiempo
porque la madre se vuelve a quedar embarazada. Se produce sobre todo en países subdesarrollados. No
hay crecimiento no hay síntesis de nuevos tejidos, El niño empieza a tener estatura baja, no crece,
musculatura escasa, pelo frágil, presencia de edemas (hidrocefalia y abdominal). Retención de líquidos
debido a la falta de proteínas.
En países desarrollados el Kwashiorkor se da en casos de dietas vegetarianas muy estrictas con baja
ingesta de proteínas y sin suplementación, o también en dietas extremas de adelgazamiento.
Marasmo. Desintegración orgánica, fallan todos los procesos sintéticos, gran apatía, lo normal es que
acabe en muerte. También puede darse en personas adultas, pueden padecer una deficiencia
energético-proteica (adelgazamiento falta de síntesis hepática --> infecciones, enfermedades...). Se
sucede del Kwashiorkor.
Hay situaciones en las que puede darse una deficiencia de proteínas como por ejemplo fallos orgánicos:
perdida de PT por enfermedades renales. Puede haber una mayor necesidad de PT cuando la ingesta de
lípidos y glúcidos es baja.
Que ocurre cuando tomamos exceso de PT: 0,8g/kg de peso cantidad recomendada de PT. Superar la
cantidad de PT ingerida supone una mayor excreción de calcio, esto es más grave si no se compensa con
una mayor ingesta de fósforo, como las proteínas suelen ser ricas en fósforo, la excreción del calcio pierde
importancia. Personas diagnosticadas como osteoporoticas se les aconseja que se ajuste la ingesta de
proteínas, la recomendación es q no se sobrepase por dos la cantidad recomendadas de PT.
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