PROTEINAS
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PROTEINAS ESTRUCTURA NIVELES ESTRUCTURALES ESTRUCTURA PRIMARIA ESTRUCTURA SECUNDARIA ESTRUCTURA TERCIARIA ESTUCTURA CUATERNARIA ESTRUCTURA PRIMARIA Es el ordenamiento lineal de los aminoácidos en la cadena polipeptídica y la localización de los puentes disulfuro. Se ordenan desde el N terminal (Nt) al C terminal (Ct) ENLACE PEPTÍDICO PUENTE DISULFURO Estructura primaria de la insulina ESQUEMA DE ORGANIZACIÓN DE PROTEÍNAS • • • • GRADO DE ORGANIZACIÓN: SECUENCIA NIVEL DE ESTRUCTURACIÓN: PRIMARIA POSIBILIDADES: CASI ILIMITADAS ENLACES: PEPTÍDICO Y DISULFURO ESTRUCTURA SECUNDARIA Cualquier plegamiento que adopta en el espacio la cadena peptídica, estabilizados, en general, por puentes de hidrógeno. PUENTE DE HIDROGENO Un átomo de H hace de puente entre dos átomos electronegativos (F, O o N) TIPOS PRINCIPALES DE ESTRUCTURA SECUNDARIA 1. HELICES 2. HOJAS β 3. GIROS A1 Hélice hélice estabilizada por puentes de hidrógeno paralelos al eje mayor 3.6 aa por vuelta longitud promedio de 12 aa (4 vueltas) suelen ser anfipáticas Diapositiva 12 A1 p de h paralelos al eje casi 4 aa por vuelta log de 4 vueltas Admin; 07/05/2012 Hojas beta CARACTERISTICAS DE LAS HOJAS BETA estabilizadas por puentes de hidrógeno intercatenarios todos los grupos peptídicos participan en la estabilización grupos R perpendiculares al plano de la hoja cada cadena suele tener entre 5 y 10 residuos Giros ESQUEMA DE ORGANIZACIÓN DE PROTEÍNAS • • • • Grado de organización: Conformación Nivel de estructuración: Secundaria Posibilidades: Hélices, hoja plegada, giros Enlaces: Puentes de hidrogeno Insulina.val ESTRUCTURA TERCIARIA Se debe a la formación de enlaces débiles entre los grupos laterales de las cadenas de aminoácidos 1- Puente disulfuro 2- Fuerzas electrostáticas 3- Puente de hidrógeno 4- Interacciones hidrofóbicas Estructura terciaria Proteínas fibrosas insolubles en agua Proteínas fibrosas Forma alargada Función estructural COLÁGENO • Principal constituyente del tejido conjuntivo • Principal proteína estructural del reino animal (presente en tendones, cartílagos, matriz orgánica de los huesos y córnea del ojo) • Forma aprox. un 30% de la proteína total del cuerpo • Poco valor alimenticio ESTRUCTURA: Cadena peptídica compuesta por la repetición Gly-X-Pro Se asocian 3 cadenas Mmdb.cn3 Estructura terciaria Proteínas fibrosas Proteínas globulares estructura terciaria densamente empaquetada Solubles en agua PROTEÍNAS GLOBULARES trabajo químico de la célula Pueden quedar huecos internos en donde se sitúan grupos prostéticos CASEÍNA α Caseina.cn3 MIOGLOBINA mioglobine.cn3 ESQUEMA DE ORGANIZACIÓN DE PROTEÍNAS • • • • Grado de organización: Conformación Nivel de estructuración: Terciaria Posibilidades: Fibrosa y globular Enlaces: (ver diagrama) ESTRUCTURA CUATERNARIA Unión de varias cadenas polipeptídicas (subunidades o monómeros) Especialmente enlaces débiles La proteína completa se llama oligomérica ó polimérica HEMOGLOBINA hemoglobina.cn3 ESQUEMA DE ORGANIZACIÓN DE PROTEÍNAS • • • • Grado de organización: Asociación Nivel de estructuración: Cuaternaria Posibilidades: Monómeros iguales o diferentes Enlaces: débiles Resumiendo… DESNATURALIZACION DE LAS PROTEINAS Ruptura de las estructuras superiores, sin alteración en la estructura primaria Hay pérdida de las funciones biológicas Producida por a) calentamiento; b) variación del pH; c) agregado de alcohol; etc PROTEINAS: FUNCIONES Enzimas Proteínas de reserva Proteínas transportadoras Proteínas contráctiles Proteínas de defensa Toxinas Hormonas Proteínas estructurales
