PREGUNTAS PAU PROTEÍNAS EJERCICIO 1 a) ¿Cuáles son las

PREGUNTAS PAU PROTEÍNAS
EJERCICIO 1
a) ¿Cuáles son las unidades estructurales de las proteínas? [0’2]
b) Escriba su fórmula general [0’2].
c) Atendiendo a la variedad de radicales cite cuatro tipos de dichas
unidades estructurales [0’6].
d) Enumere cinco funciones de las proteínas y ponga un ejemplo de
cada una de ellas [1].
a) Las unidades estructurales de las proteínas son los aminoácidos
proteícos (20) .
b) La fórmula general se define por poseer un grupo carboxilo (-COOH);
un grupo amino (-NH2); un átomo de H y un radical o cadena lateral
unidos a un carbono central. La disposición de estos grupos sería la
siguiente:
c) Los aminoácidos se clasifican en función del grupo radical. Así
tenemos cuatro grupos en función de sus características:
1. No polares o hidrófobos. La cadena lateral R corresponde a una
cadena hidrocarbonada, de carácter apolar.
Ejemplo: Alanina
2. Polares sin carga. La cadena R puede establecer puentes de H
con las moléculas de agua.
Ejemplo: Glicina
3. Polares con carga negativa, ácidos. La cadena R tiene un grupo
carboxilo.
Ejemplo: Aspártico
4. Polares con carga positiva, básicos. La cadena R tiene un grupo
amino.
Ejemplo. Lisina
d) Cinco funciones de las proteínas serían las siguientes:
- Función catalítica. Son las enzimas, proteínas responsables de
catalizar (acelerar) las reacciones químicas que conforman el
metabolismo celular.
- Función homeostática. Por el carácter anfótero, pueden
amortiguar el pH del medio y también mantienen el equilibrio
osmótico.
- Función estructural. Sobre todo las proteínas fibrilares, realizan
función estructural tanto celular como orgánica
EJERCICIO 2
Defina la estructura primaria de las proteínas, indique qué tipo de
enlace la caracteriza y nombre los grupos químicos que participan en
el mismo [1].
-
-
Estructura primaria. Es la secuencia de aminoácidos de la
proteína. Nos indica que aminoácidos componen la cadena y el
orden en el que dichos aminoácidos se encuentran. Esta estructura
viene determinada genéticamente y de ella dependen las demás
estructuras.
El enlace que une a los aminoácidos es el enlace peptídico y en el
intervienen el grupo carboxilo de un aminoácido y el amino del
siguiente desprendiéndose una molécula de agua.
EJERCICIO 3
a) Nombre las estructuras secundarias de las proteínas [0’5]
α hélice y β laminar (ó lámina plegada)
b) Describa los tipos de estructura secundaria en las proteínas [1’5].
α-hélice. Enrollamiento de la cadena peptídica sobre sí misma. Cada
vuelta de hélice corresponde a 3,6 aminoácidos. Enrollamiento en
sentido de las agujas del reloj. La estructura se estabiliza por puentes
de hidrógeno entre el CO de un enlace peptídico y el NH de otro
enlace (por la disposición de la hélice se encuentran enfrentados).
Los radicales de los aminoácidos quedan expuestos hacia el exterior.
β-laminar (lámina plegada) . Esta estructura se produce cuando varios
fragmentos polipeptídicos de la misma o de distintas cadenas se
disponen paralelos o antiparalelos unos a otros en zig-zag (debido al
plegamiento que ocurre a nivel del C ). El sentido de los fragmentos es
paralelo si tienen el mismo sentido y antiparalelo si tienen distinto
sentido.
Esta estructura se mantiene gracias a enlaces por puentes de
hidrógeno entre segmentos contiguos, que se establecen entre grupos
NH y grupos CO de enlaces peptídicos distintos que quedan
enfrentados. Se forma estructura en zig-zag donde los radicales R
quedan a un lado o al otro de la estructura
EJERCICIO 4
En relación con la figura adjunta, conteste las siguientes cuestiones:
a) Identifique la macromolécula que representa [0’25].
Es un dipéptido
b) Indique cuáles son sus componentes esenciales [0’25]
Un dipéptido se forma por la unión de dos aminoácidos.
c) Describa el enlace que se establece entre ellos citando las
características del mismo [0.75].
La unión de dos aminoácidos se establece por el enlace peptídico
(entre el carboxilo de un aa y el amino del siguiente con
desprendimiento de una molécula de agua).
Dicho enlace cuenta con las siguientes características:
- Es un enlace covalente tipo amida (CO-NH),
- Tiene carácter parcial de doble enlace, esto hace que sea rígido
no permitiendo rotaciones entre los átomos que lo forman.
- Los enlaces restantes - del C - a los lados del enlace peptídico
(CCcarboxilico y NC ) sí que pueden girar permitiendo movilidad a
la molécula.
d) ¿Qué representa R1 y R2? (0,25)
Son los radicales de los aminoácidos que pueden tener carácter:
apolar, polar, ácidos o básicos.
PREGUNTA 5
La α-queratina es una proteína presente en la piel de mamíferos y en
sus derivados como uñas y pelos, siendo responsable en gran medida de
los rizos naturales del cabello. Los “moldeados” son tratamientos capilares
que modifican el aspecto natural del cabello haciendo desaparecer rizos
naturales y provocando la aparición de otros supuestamente más estéticos.
Explique razonadamente la probable actuación de los moldeadores sobre
las α-queratinas capilares [1].
Los moldeadores junto con el calor aplicado actúan desnaturalizando la
proteína y por tanto perdiendo la estructura terciaria de la proteína (se
rompen los enlaces que marcan la estructura original)
PREGUNTA 6
a) Explique en qué consiste la desnaturalización proteica [0’5].
Es el proceso mediante el cual las proteínas pierden su configuración
espacial característica (conformación nativa) y como consecuencia pierden
sus propiedades y dejan de realizar su función.
b) Indique qué tipos de enlaces se conservan y cuáles se ven afectados
[0’5].
Se conserva el enlace peptídico y quedan afectados los que mantienen
la estructura 2ª, 3ª y 4ª (puentes de H, puentes disulfuro, fuerzas de van
der Waals, fuerzas electrostáticas).
c) ¿Qué factores provocan la desnaturalización? [0’5].
.
La desnaturalización ocurre cuando la proteína se ve sometida a condiciones
ambientales desfavorables tales como: variaciones de Tª, variaciones de
pH, radiaciones U.V, etc ya que estos cambios producen la rotura de los
enlaces que mantienen la estructura espacial
d) ¿Qué es la renaturalización y cómo se produce? (0,5)
Proceso de recuperación de la estructura original de la proteína. Esto
ocurre cuando los factores de desnaturalización son poco intensos y duran
poco tiempo (desnaturalización reversible).
PREGUNTA 7
Describa la estructura terciaria [0’75] y cuaternaria [0’75] de las proteínas
haciendo especial hincapié en los enlaces y las fuerzas que las estabilizan
Estructura terciaria: conformación en el espacio de la estructura secundaria.
Esta estructura da funcionalidad a la proteína. Se mantiene por los enlaces
de los radicales de los aminoácidos: electrostáticas, van der Waals, puentes
disulfuro, puentes de hidrógeno.
Estructura cuaternaria: presente en las proteínas formadas por más de una
cadena peptídica. Dichas cadenas se ensamblan por los mismos tipos de
enlaces de la estructura terciaria: disulfuro, puentes de hidrógeno,
electrostáticas….pero entre radicales de cadenas diferentes. A estas
proteínas se les llama oligoméricas.
PREGUNTA 8
A la vista de la imagen,
conteste
las
siguientes
cuestiones:
a) ¿Qué tipo de molécula o
macromolécula le sugiere la
figura adjunta? [0’25].
Proteína
b) ¿Qué
estructura
representa? [0’25]. ¿Qué tipos
de enlaces estabilizan el
entramado molecular que se
observa en la figura? [0’5].
Estructura: alfa hélice
Enlaces:
puentes
de
hidrógeno entre CO de un
enlace peptídico y NH de otro
enlace
(se
encuentran
enfrentados)
c) ¿Qué otro tipo de
estructura del mismo nivel de
complejidad conoce? [0’2].
Beta-laminar
Analice las características de cada una de ellas [0’8].
Contad las mismas características que en la pregunta 3 b)
PREGUNTA 9
¿Cómo se puede explicar que una célula típica de nuestro cuerpo posea
unas 10000 clases diferentes de proteínas si el número de aminoácidos
distintos es solamente de 20?
Razone la respuesta [1].
El orden de esos aminoácidos (estructura primaria) puede presentar
infinitas combinaciones. Y esa estructura primaria condiciona las estructuras
posteriores (2ª, 3ª y 4ª).
PREGUNTA 10
En relación con la figura adjunta, responda las siguientes preguntas:
a).- ¿Qué representa la figura en su conjunto? [0’25]. Los niveles
estructurales de una proteína
Indique el tipo de estructura señalado con el número 1, el tipo de
monómeros que la forman y el enlace que la caracteriza [0’5].
Estructura primaria. Los monómeros son aminoácidos y el tipo de enlace es
el enlace peptídico
b) Nombre las estructuras señaladas con los números 2, 3, 4,
y 5 [0’5].
2: estructura secundaria alfa hélica
3: estructura secundaria lámina plegada
4: estructura terciaria
5 estructura cuaternaria
b).- Describa los cambios fundamentales que ocurren desde 1 hasta 5
[0’75].
1: ordenación aas
2 y 3: plegamiento de la cadena estabilizado por puentes de H
4: estructura terciaria-espacial- de la proteína (conformación nativa).
Enlaces entre radicales
5: estructura cuaternaria (entre cadenas peptídicas). Enlaces entre R
¿Cómo afectan los cambios de pH y de temperatura a estas estructuras?
(0,25) Se produce desnaturalización (pérdida estructura 2ª,3ª y 4ª)
PREGUNTA 11
Cuando se fríe o cuece la clara de un huevo cambia su aspecto y
consistencia. Proponga una explicación razonada para dichos cambios y
justifique por qué se podrían desencadenar cambios semejantes con unas
gotas de ácido clorhídrico [1].
Las altas temperaturas al freír un huevo implican desnaturalización de la
ovoalbúmina (proteína) que lo forma. Esto implica pérdida de estructuras 2ª,
3ª con lo que el aspecto cambia y pierde la funcionalidad.
Con los cambios de pH se provocaría el mismo efecto (agente
desnaturalizante).
Cambios de pH y de temperatura son agentes desnaturalizantes que
implican que cambie la estructura nativa de la proteína.