TEMA 2.3.- PROTEINAS. Contenido: ü Niveles estructurales de las proteínas. ü Estructura primaria: Relación estructura función y evolución molecular. ü Estructura secundaria. ü Estructura terciaria: La molécula de mioglobina. ü Estructura cuaternaria: Hemoglobina y Cooperatividad. ü Comportamiento de las proteínas en disolución. Purificación y caracterización de proteínas. Funciones biológicas Enzimas Actividad catalítica Transporte Hemoglobina Lipoproteínas Transportadores de membrana Nutrientes Caseína (leche) Ovoalbúmina (huevo) Contráctiles Actina Miosina Estructurales Colágeno Elastina Queratina Defensa Inmunoglobulinas Regulación Hormonas Proteínas G Tamaño de las proteínas Numero medio de aminoácidos 2.000 Numero de cadenas >1 Masa molecular 10.000 y 106 (PM/110 = nº aa) Dogma central de la biología molecular 1 secuencia única→1 proteína→1 estructura unica→1 función única Funciones diferentes Funciones similares Cambio en secuencia Cambios permitidos → Secuencia de aminoácidos diferentes → Secuencia de aminoácidos similares → Alteración en la función → No alteran la función La secuencia de aminoácidos informa sobre: ü Estructura tridimensional ü Función ü Localización ü Evolución Proteínas homologas • Guardan relación evolutiva • Misma función en especies diferentes • Residuos invariables • Residuos variables (evolución de las especies) Secuencias de aminoácidos de la mioglobina de cachalote y humana Árbol evolutivo del Citocromo C Niveles de estructuras en las proteínas Herrera Enlace peptídico. Naturaleza de doble enlace Enlaces peptídicos separados por carbono alfa Ángulos de referencia (0º) Representación de Ramachandran Hélice alfa a) Hélice alfa dextrógira b) Enlaces de hidrogeno intracatenarios Hélice alfa. Vista superior Estabilidad hélice alfa troponina C Arg 103 Asp 100 Esqueleto polipeptídico Hélice alfa compacta Hélice dextrógira y levógira Dipolos eléctricos en la hélice alfa Hoja beta antiparalela Hoja beta paralela Giros beta Giro beta Alfa queratina Sección transversal de un cabello Microfibrilla de alfa queratina Protofibrilla de alfa queratina Cadena alfa del colágeno Giro levógiro Gly-X-Pro Gly-X-Hyp Modelo de esferas de la cadena alfa Giro dextrógiro de tres cadenas levógiras Superhélice de colageno (vista superior) Glicina Rawn Estructura de las fibrillas de colágeno Enlaces de hidrogeno y de entrecruzamiento del tropocolágeno Rawn Biosíntesis y ensamblaje de una fibra de colágeno Rawn Formación de la molécula de tropocolágeno Rawn Elastina. Conformación al azar Unidad elemental: Tropoelastina PM 65.000 Rica en Gly, Ala y Lys Estructura al azar Entrecruzamiento covalente: Desmosina Rawn Estructura de la red de elastina Rawn Entrecruzamiento de las cadenas polipeptídicas de elastina Rawn Entrecruzamiento de tropoelastina Fibroína de la seda