Estructura y propiedades de las proteínas

Estructura y propiedades de las proteínas
Matilde Julián Seguí
Índice
●
Introducción
●
Aminoácidos
●
Enlace peptídico
●
Estructura primaria
●
Estructura secundaria
●
Estructura terciaria
●
Estructura cuaternaria
Introducción
●
●
Expresión de la
información
genética.
Gran variedad de
funciones en los
seres vivos
Aminoácidos
●
●
Moléculas orgánicas con grupo amino (NH2)
y grupo carboxilo (COOH).
Unidades fundamentales de las proteínas:
aminoácidos α.
Aminoácido α: grupos amino y carboxilo
unidos a un mismo C.
●R: cadena lateral.
●Determina las propiedades del
aminoácido.
●20 aminoácidos forman todas las
proteínas
●
Aminoácidos
●
●
Los aminoácidos se clasifican según las
propiedades de su cadena R
En disolución, un aminoácido puede actuar
como ácido (cede un protón) o como base
(capta un protón)
Enlace peptídico
●
Unión entre aminoácidos
●
Enlace covalente
●
●
Se forma por reacción del
grupo amino de un
aminoácido y el carboxilo
del siguiente
Forman estructuras
lineales (péptidos)
Enlace peptídico
●
Formación: condensación
●
Ruptura: hidrólisis
Enlace peptídico
●
●
Conformación: disposición espacial de los
átomos.
Restricción: Todos los átomos unidos al C y N del
enlace están en el mismo plano y mantienen
distancias y ángulos carácterísticos.
Enlace peptídico
●
●
Péptidos:
–
Oligopéptidos
–
Polipéptidos
–
Proteínas
Proteínas: varios niveles de estructura.
–
Primaria
–
Secundaria
–
Terciaria
–
Cuaternaria
Estructura primaria
●
●
●
Secuencia de aminoácidos
Determina las demás características y la
función de la proteína
Residuo: cada uno de los aminoácidos que la forman
–
Se nombran desde el extremo amino hacia el
carboxilo
Estructura secundaria
●
●
●
Organización espacial de una parte de la
proteína
Se mantiene por interacciones entre los
aminoácidos que la forman: puentes de
hidrógeno
–
Hélice α
–
Lámina β
Puente de hidrógeno: se comparte un protón entre
dos moléculas. Enlace débil.
Estructura secundaria: hélice α
●
●
●
●
Estructura helicoidal
apretada
Puentes de
hidrógeno entre los
residuos n y n+4
Cadenas R hacia el
exterior
Estabilidad por el
gran número de
interacciones
Estructura secundaria: lámina β
●
●
●
●
●
Láminas paralelas o
antiparalelas
Disposición en zig-zag,
con giros
Puede darse entre zonas
alejadas
Puentes de hidrógeno
entre los residuos n y n+3
Las cadenas R sobresalen
en ambos sentidos
Estructura secundaria
●
Representación
–
Hélices α : cintas en espiral
–
Láminas β : flechas
paralelas o antiparalelas
–
Otras: líneas finas (random
coil)
Estructura terciaria
●
Organización espacial de la proteína
●
Determina su función
●
●
●
Se forma por interacciones entre regiones de
la proteína (dominios)
No es inmediato. Primero se organizan las
estructuras de los dominios
Desnaturalización: pérdida de la estructura
terciaria sin romper los enlaces peptídicos
Estructura terciaria
●
Dos tipos
–
Proteínas fibrosas
–
Proteínas globulares
Estructura terciaria: proteínas
fibrosas
●
Forma de fibra o lámina
●
No solubles en agua
●
●
Repetición de estructuras secundarias
simples
Dan forma y protección a los organismos
Estructura terciaria: proteínas
globulares
●
Solubles en agua
●
Estructura terciaria compleja
●
●
Residuos apolares (hidrófobos)
en el interior, y residuos polares
(hidrófilos) en el exterior
Diversas funciones (enzimas,
proteínas reguladoras, etc)
Estructura cuaternaria
●
●
Unión entre varias
cadenas polipeptídicas
para formar una
proteína
Protómero: cada una
de las cadenas
peptídicas
Estructura cuaternaria