Aminoácidos y proteínas

Química
Aminoácidos y Proteínas
Los aminoácidos son las unidades monoméricas de las proteínas. La mayor parte
de los aminoácidos contienen solo carbono, hidrógeno, oxígeno y nitrógeno, pero 2
de los 21 aminoácidos más corrientes en las células contienen también azufre y uno
contiene selenio. Todos los aminoácidos
constan de dos grupos funcionales
importantes, un grupo carboxilo (-COOH) y
un grupo amino (-NH 2). Estos grupos son
funcionalmente importantes porque los
enlaces covalentes que se establecen entre el carbono del grupo carboxilo de un
aminoácido y el nitrógeno del grupo amino de
un segundo aminoácido forman el enlace
peptídico (con eliminación de una molécula de
agua), que es un tipo de enlace covalente
característico de las proteínas.
. Los distintos aminoácidos se diferencian en la
naturaleza del grupo lateral (abreviado como R
en la imagen) que está unido al carbono -α. El
carbono -α es el átomo de carbono que está
inmediatamente adyacente al grupo carboxilo.
Las cadenas laterales del carbono alfa varían
considerablemente, desde formas tan simples
como un átomo de hidrógeno en el aminoácido
glicina, hasta estructuras de anillos aromáticos
en aminoácidos como la fenilalanina. Las
propiedades químicas de un aminoácido se
deben fundamentalmente a la naturaleza de la
cadena lateral, y de este modo los aminoácidos que muestran propiedades químicas
similares se agrupan en "familias". Por ejemplo, la cadena lateral puede contener a
su vez un grupo carboxilo, como en el caso del ácido aspártico o del ácido
glutámico, lo que convierte al aminoácido en acídico. Alternativamente, varios
aminoácidos contienen cadenas hidrofóbicas laterales, no polares, y se agrupan
juntos como aminoácidos no polares. El aminoácido cisteína contiene un grupo
sulfhidrilo (-SH), que es importante por conectar a veces una cadena de
aminoácidos con otra por enlaces disulfuro (R - S - S - R).
El gran número de aminoácidos diferentes que existe permite que las células
produzcan un gran número de proteínas diferentes con propiedades bioquímicas
distintas. Por ejemplo, las proteínas que están en contacto directo con regiones
muy hidrofóbicas de la célula, como aquellas inmersas en la zona rica en lípidos de
la membrana citoplasmática, contienen por lo general una proporción global más
alta de aminoácidos hidrófobos (o regiones muy ricas en tales aminoácidos) que la
que está presente en proteínas que funcionan en el ambiente acuoso del
citoplasma.
Estructura de las proteínas: estructura primaria y secundaria. Las proteínas
llevan a cabo funciones de importancia crítica para las células. Existen dos clases
principales de proteínas: las catalíticas (enzimas) y las estructurales. Las enzimas
actúan como catalizadores en una amplia variedad de reacciones químicas en las
células. Las proteínas estructurales son aquellas que forman parte integral de la
estructura de las membranas, paredes celulares y componentes citoplasmáticos. En
esencia,. una célula es lo que es debido a las clases de proteína que contiene. Por
tanto, un cierto conocimiento de la estructura de las proteínas resulta esencial para
la comprensión de las funciones celulares.
Las proteínas son polímeros de longitud variable que contienen secuencias
definidas de aminoácidos covalentemente unidos por enlaces peptídicos. La unión
de dos aminoácidos constituye un dipéptido, la de tres aminoácidos un tripéptido, y
así sucesivamente. La unión covalente de muchos aminoácidos por medio de
enlaces peptídicos constituye un polipéptido, y las proteínas están formadas por
uno o más polipéptidos. El número dé aminoácidos varía de una proteína a otra y
se conocen proteínas con tan solo 15 aminoácidos mientras que otras contienen
10.000. Como las proteínas pueden variar en lo que respecta a composición,
secuencia y número de aminoácidos, es fácil comprender que sea posible una
enorme diversidad de estructuras (y funciones) proteicas.
Todas las proteínas son moléculas plegadas y forman disposiciones estructurales
complejas. La disposición lineal de los aminoácidos se conoce como la estructura
primaria del polipéptido, que suministra una descripción completa de todos los
enlaces covalentes presentes en la molécula. En muchos aspectos, se puede
considerar que la estructura primaria de un polipéptido es la más importante, ya
que una estructura primaria dada permite la existencia de solo algunos tipos de
estructura de orden superior. La yuxtaposición de los radicales del carbono -α
dictados por la estructura primaria induce al polipéptido a doblarse y plegarse de un
modo específico. Este proceso conduce a la formación de la estructura secundaria
de la proteína. Los puentes de hidrógeno, resultan importantes en el tipo de
estructura secundaria alcanzado por una proteína.
Una estructura secundaria típica de muchos polipéptidos es la hélice-α.
Imaginemos un polipéptido lineal enrollado alrededor de un cilindro.
Bajo tales condiciones los átomos de oxígeno y de nitrógeno de
diferentes aminoácidos en la estructura enrollada se
encuentran lo suficientemente cerca como para
establecer puentes de hidrógeno. Esta ocasión de
establecer puentes de hidrógeno (y la estabilidad que
se deriva de tal hecho) conduce a que muchos
polipéptidos adopten la hélice-α como estructura
secundaria. Muchos otros polipéptidos adoptan un tipo
diferente de estructura secundaria conocida como hoja-β. En la
disposición en hoja-β la cadena de aminoácidos del polipéptido se
pliega en zig zag sobre sí misma en vez de formar una hélice. Este
tipo de plegamiento expone los átomos de hidrógeno, que pueden establecer
numerosos puentes. La estructura secundaria de algunos polipéptidos presenta
tanto unas regiones en hélice-α como otras regiones en hoja-β, estando el tipo de
plegamiento determinado por las oportunidades de formar puentes de hidrógeno e
interacciones hidrofóbicas (propiedades que en último término vienen
condicionadas por la estructura primaria, es decir, por la secuencia de aminoácidos
del polipéptido). La estructura secundaria de tipo hoja-β generalmente confiere
propiedades estructurales más bien rígidas, mientras que la estructura en hélice-α
es normalmente más flexible, por lo que el tipo de estructura secundaria de un
polipéptido dado determina en alguna medida su papel funcional en la célula.
Muchos polipéptidos se pliegan en dos o más segmentos y cada uno presenta una
estructura secundaria diferente. Estos segmentos, denominados dominios, son
regiones del polipéptido que tienen funciones específicas en la molécula proteica
final.
Estructura de las proteínas: estructura terciaria y cuaternaria. Cuando un
polipéptido ha adoptado una estructura secundaria determinada se pliega sobre sí
mismo para formar una molécula aún más estable. Esa disposición conduce a la
formación de la estructura terciaria de las proteínas. Como ocurre con la estructura
secundaria, la estructura terciaria de una proteína la determina en definitiva la
estructura primaria, pero también está influenciada por la estructura secundaria de
la molécula. A consecuencia de la formación de la estructura
secundaria, la cadena lateral de cada aminoácido del polipéptido
queda en una posición específica. Si se pueden formar enlaces
adicionales de hidrógeno, uniones covalentes, interacciones hidrofóbicas u otras
interacciones atómicas, el polipéptido se plegará hasta alcanzar una forma
tridimensional única.
Con frecuencia un polipéptido se dobla de tal forma que quedan expuestos grupos
sulfhidrilo (-SH) pertenecientes a residuos de cisteína. Estos grupos -SH libres se
pueden unir covalentemente formando un puente disulfuro (-S-S-) entre los dos
aminoácidos. Si los dos residuos de cisteína pertenecen a diferentes cadenas
polipeptídicas de una proteína, el puente disulfuro une físicamente las dos
moléculas. Además, un único polipéptido se puede plegar y unirse a sí mismo si dos
residuos de cisteína originan un puente disulfuro dentro de la misma molécula. La
disposición terciaria del polipéptido origina finalmente en la molécula regiones
expuestas y otras surcadas que pueden ser importantes en la unión con otras
moléculas (por ejemplo, en la unión entre un sustrato y una enzima).
Si una proteína consta de más de un polipéptido, como es el caso de muchas
proteínas, la disposición espacial de las subunidades polipeptídicas para formar la
molécula proteica final se conoce como estructura cuaternaria de la proteína. Se
debe recordar que en las proteínas que presentan estructura cuaternaria, cada
subunidad de la estructura final tiene su propia estructura primaria, secundaria y
terciaria. Algunas proteínas con estructura
cuaternaria contienen muchas subunidades
idénticas; otras contienen subunidades
distintas y algunas otras pueden contener
más de una subunidad idéntica y un segundo
tipo de subunidad distinta. Las subunidades
de las proteínas multiméricas se mantienen
unidas por interacciones no covalentes
(puentes de hidrógeno, fuerzas de Van der
Waals e interacciones hidrofóbicas) o por
enlaces covalentes, que frecuentemente son
enlaces disulfuro entre subunidades. La
imagen de la derecha muestra la estructura
cuaternaria de la hemoglobina, una proteína
que contiene cuatro subunidades polipeptídicas. En la hemoglobina hay dos clases
de polipéptidos, las cadenas α (que se muestran en azul y rojo) y las cadenas β
(que aparecen en naranja y amarillo).
Desnaturalización de las proteínas. Cuando las proteínas se exponen a valores
extremos de temperatura o pH, o a algunas sustancias que afectan sus propiedades
de plegamiento, se dice que sufren desnaturalización. En general, las propiedades
biológicas de una proteína se pierden cuando se desnaturaliza. Los enlaces
peptídicos no suelen resultar afectados cuando las proteínas se
desnaturalizan y la secuencia de aminoácidos en el polipéptido
(estructura primaria) permanece por tanto inalterada. Sin embargo,
la desnaturalización ocasiona un desplegamiento en la cadena
polipeptídica al destruirse la estructura de orden superior de la
molécula, en particular los enlaces de hidrógeno. El polipéptido
desnaturalizado retiene su estructura primaria porque aquella está
mantenida por enlaces covalentes. Dependiendo de las condiciones
de desnaturalización, el polipéptido puede volver a plegarse una vez
suprimido el agente desnaturalizante. Sin embargo, el hecho de que
la desnaturalización conlleve generalmente la pérdida de la actividad
biológica de la proteína, demuestra claramente que la actividad biológica no puede
asociarse a la estructura primaria de las proteínas, sino que es el resultado del
plegamiento preciso de la molécula, eventualmente condicionado por la estructura
primaria. El plegamiento de un polipéptido origina, por tanto, dos cosas: (1) el
polipéptido logra una forma única que es compatible con una función biológica
específica, y (2) el proceso de plegamiento confiere a la molécula su forma química
más estable.
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