Examen Evaluación Continua Bioquímica UCH−CEU • El código genético es universal y no está degenerado. • Un triplete puede codificar a varios aminoácidos. • Un codón codifica a una proteína. • El primer aminoácido en el ADN es la f−Met en procariotas y Met en eucariotas. • La polimerasa transversa es capaz de sintetizar ADN a partir de ARN. • Todos los ARNm tienen cola poli A. • La velocidad de trascripción es igual a la de replicación. • El RNAt puede reconocer varios codones. • Los telomeros se dividen///Los telomeros no se replican. • El factor EF−Tu va asociado a la translocación. • La RNApol en procariotas se une a la secuencia Shine Delgado en la unidad 16S. • La RNApol avanza en dirección 5' 3'. • La RNApol tiene corrección de pruebas como la ADNpol. • Los errores en las proteínas son transcendentales. • El primer RNAt se une al sitio P de la RNApol. • Un gen codifica una sola proteína. • La caperuza estabiliza el ARNm. • La poli A modifica el ARNm. • Mediante el procesado alternativo de un mismo gen podemos obtener distintas proteínas. • Los ribosomas en eucariotas recorren al ARNm desde su extremo fosfato. • La región promotor es esencial en el inicio de la transcripción. • En eucariotas la cofia (caping) une IF en traducción. • La fosforilación del extremo carboxilo de la pol II es esencial para su actividad. • La amantadina es un inhibidor de la RNApol de eucariotas. • El factor Tu es necesario para la transcripción. • La peptidil transferasa rompe el enlace covalente. • La telomerasa realiza la transcripción inversa. • La degeneración del código genético está relacionada con el codón y anticodon. • El genoma es más rico que el proteoma. • La burbuja de replicación y transcripción son bidireccionales. • La hebra molde en la transcripción es la codificante. • La poli A polimerasa es una enzima importante en la modificación del ARNm. • La ARNpol II necesita factores de transcripción llamados TF II. • La subunidad ç de la RNApol de procariotas dirige al enzima al principio de la traducción y luego se suelta. • En la transcripción se leen las dos cadenas de ADN. • La RNApol tiene corrección de pruebas. • El factor p (rho) aparece en la terminación de la transcripción. • La caja TATA en procariotas está en la región −10 y se llama caja Pribnow y en eucariotas en −35. • El factor TFII−D se une a la caja TATA en el inicio de la transcripción a través de la subunidad TBP. • La actividad peptidil transferasa se encuentra en la subunidad ribosómica grande (r23S). • Los análogos de los nucleótidos que tienen H en lugar de −OH en el carbono 3',sirven para sintetizar ADN. • El nucleosoma está formado por ADN rodeano de histonas en procariotas. • La secuencia ADN ARN Proteínas es correcta. • Las dos hebras de ADN son antiparalelas. • En la naturaleza el ADN está es forma circular. • En la síntesis de proteínas bacterianas el primer aminoácido es f−Met. • El ARN tiene Uracilo y el ADN Timina. • La DNApol necesita un promotor para comenzar la transcripción. 1 • Un híbrido de ADN y ARN forma cadenas de doble hélice. • La hélice B es la más común de ADN. • Las girasas son enzimas encargadas del superenrollamiento de la hélice. • Los Topoisomeros tienen el mismo grado de superenrollamiento. • Podemos separar los Topoisomeros por su movimiento electroforético. • La polimerasa III tiene gran procesividad (progresividad). • Lys y Arg son necesarias en la estructura de histonas. • Los dimeros de Timina se producen entre bases de una misma cadena. • La polimerasa y repara ADN. • La polimerasa sintetiza el primer. • A pH ácido y elevada temperatura el ADN se hibrida. • El 5−bromouracilo es un agente mutagénico. • Las DNA B desenrollan las cadenas de ADN. • Los fragmentos de Okazaki se sintetizan 5' 3' • La replicación es semiconservativa, bidireccional, 3' 5' y discontinua. • La DNA fotoliasa y la metilguanina DNA metiltransferasa participan en la reparación directa. • La AP endonucleasa y la DNA glucosidasa participan en la reparación por escisión de bases. • Las histonas son proteínas ricas en Histidina, por tanto tiene carga positiva. • -La Tm es la temperatura de fusión del ADN y es igual para todas las especies. • El fragmento Klenow tiene la actividad corrección de pruebas y polimerización de la polimerasa I. • En el test de Ames, se siembran bacterias con una mutación que inactiva un enzima de la ruta biosintética de la histidina en un medio de cultivo sin histidina. • La AP exonucleasa participa en la reparación por escisión de bases. • El NADPH cuando se oxida pasa a NADH. • Enzima alostérico es aquel que además de tener un centro activo tiene un sitio de unión para un inhibidor competitivo. • La actividad enzimática de un enzima deshidrogenasa puede medirse con el NADH en un espectrofotómetro. • Un enzima competitivo es irreversible. • El enzima alostérico tiene dos sitios de unión y a uno se une un inhibidor competitivo. • La inhibición competitiva es irreversible. • La energía de activación es la energía necesaria para que el sustrato pase al estado de transición. • La Km es la concentración de sustrato para alcanzar la velocidad semimaxima. • Isoenzimas son enzimas distintas que catalizan la misma reacción. • Las enzimas alteran el equilibrio de las reacciones que catalizan. • El complejo ES puede formar complejos ternarios con el inhibidor. • FADH2 transfiere un electrón y el NADH2 dos. • La actividad de la tripsina queda regulada por el corte proteolítico. • Las enzimas alostéricas poseen un centro alostérico donde se mete el sustrato y se transforma en producto y un centro alostérico. • Los enzimas alostéricos siguen una cinética de Michaelis−Menten. • Los enzimas refuerzan la reacción en una dirección. • Todos los enzimas se desnaturalizan a pH 3 y pierden su función. • En redox el NADH oxida y el NADPH reduce. • Actividad específica es lo mismo que actividad total. • Los enzimas que utilizan ATP, como las kinasas utilizan Mg +2 • El pH afecta a la actividad enzimática. • El centro activo de un enzima es donde tiene lugar la reacción enzimática. • Todas las enzimas siguen Michaelis−Menten. • Cada enzima tiene un pH óptimo que depende del número de aminoácidos que forman el centro activo. • Los enzimas tienen todos naturaleza proteica. • La inhibición competitiva se revierte aumentando la concentración de sustrato. 2 • La inhibición acompetitiva se revierte aumentando la concentración de sustrato. • La actividad específica de un enzima depende de la cantidad total de proteína. • La inhibición acompetitiva es irreversible. 3