Introducción Página 1 Página 2 Página 3 PEQUEÑAS MOLÉCULAS Son los sillares estructurales a partir de los cuales se construyen las moléculas orgánicas complejas y se denominan monómeros cuando la molécula se genera por polimerización de ellos como en el caso de las macromoléculas. Aminoácidos Los aminoácidos son los monómeros de las proteínas. En otras palabras, las proteínas son polímeros lineales de aminoácidos. Todos los organismos emplean los mismos 20 aminoácidos como bloques constructivos para armar las moléculas de proteína. Los aminoácidos se llaman así porque son derivados aminados de ácidos carboxílicos. En los 20 aminoácidos comunes, los grupos amino y carboxilo están unidos al mismo átomo de carbono: el átomo de carbono alfa. En 19 de los 20 aminoácidos que se usan en la biosíntesis de proteínas, el átomo de carbono a es quiral, o asimétrico, porque tiene cuatro grupos diferentes unidos a él. La excepción es la glicina, cuyo grupo R sólo es un átomo de hidrógeno (la molécula no es quiral, porque el átomo de carbono a está unida a dos átomos idénticos de hidrógeno). Las cadenas laterales pertenecen a las siguientes clases químicas: alifática, aromática, sulfurada, alcohol, base, ácido y amida. De los 20 aminoácidos, cinco se subdividen en muy (o altamente) hidrofóbicos (en gris claro) y siete se clasifican como muy hidrofílicos (en negro). Grupos R alifáticos La glicina (Gly, G) es el aminoácido más pequeño porque su grupo R no es más que un átomo de hidrógeno; en consecuencia, el carbono a de la glicina no es quiral. Los dos átomos de hidrógeno del carbono a de la glicina imparten poco carácter hidrofóbico a la molécula. Hay cuatro aminoácidos: alanina (Ala, A), valina (Val, V), leucina (Leu, L) y el isómero estructural de la leucina, isoleucina (Ile, I), que tienen cadenas laterales alifáticas saturadas. La cadena lateral de la alanina es un grupo metilo, mientras que la valina presenta una cadena lateral ramificada con tres carbonos, y la leucina y la isoleucina contienen una Página 4 cadena lateral ramificada de cuatro carbonos cada una. Los átomos de carbono a y b de la isoleucina son asimétricos. Ya que la isoleucina tiene dos centros quirales, posee cuatro estereoisómeros posibles. La alanina, valina, leucina e isoleucina desempeñan un papel importante en el establecimiento y mantenimiento de las estructuras tridimensionales de las proteínas por su tendencia a agruparse lejos del agua. La valina, leucina e isoleucina se conocen como aminoácidos de cadena ramificada porque sus cadenas laterales de átomos de carbono contienen ramificaciones. Los tres aminoácidos son muy hidrofóbicos. La prolina (Pro, P) difiere de los 19 aminoácidos porque su cadena lateral de tres carbonos está unida al nitrógeno de su grupo a-amino y también al carbono a formando una molécula cíclica. Esta estructura cíclica de la prolina la vuelve mucho menos hidrofóbica que valina, leucina e isoleucina. Grupos R aromáticos La fenilalanina (Phe, F), tirosina (Tyr, Y) y el triptófano (Trp, W) presentan cadenas laterales con grupos aromáticos. En el caso de la fenilalanina es una cadena hidrofóbica bencílica. La tirosina se parece estructuralmente a la fenilalanina; en la tirosina, un grupo hidroxilo sustituye al hidrógeno para de la fenilalanina lo que la convierte en un fenol. El grupo hidroxilo de la tirosina es ionizable, pero bajo condiciones fisiológicas normales retiene su hidrógeno. La cadena lateral del triptófano contiene un grupo indol bicíclico. La tirosina y el triptófano no son tan hidrofóbicos como la fenilalanina porque en sus cadenas laterales hay grupos polares. Los tres aminoácidos aromáticos absorben luz ultravioleta (UV) porque los aromáticos contienen electrones pi deslocalizados. Grupos R sulfurados La metionina (Met, M) y la cisteína (Cys, C) son los dos aminoácidos azufrados. La metionina contiene un grupo tioéter metilo, no polar, en su cadena lateral, lo que la convierte en uno de los aminoácidos más hidrofóbicos. La metionina desempeña un papel especial en la síntesis de proteínas porque casi siempre representa el primer aminoácido en una cadena de polipéptido. La estructura de la cisteína se parece a la de la alanina, con un átomo de hidrógeno reemplazado por un grupo sulfhidrilo Aunque la cadena lateral de la cisteína es algo hidrofóbica, también es muy reactiva. Debido a que el átomo de azufre es polarizable, el grupo sulfhidrilo de la cisteína puede formar puentes de hidrógeno débiles con el oxígeno y el nitrógeno. Además, el grupo sulfhidrilo de la cisteína es un ácido débil, lo cual le permite perder un protón y transformarse en un ion tiolato con carga negativa. La oxidación de los grupos sulfhidrilo de las moléculas de cisteína sucede con más facilidad a valores de pH ligeramente alcalinos porque los grupos sulfhidrilo se ionizan a pH alto. Las dos cadenas laterales de cisteína deben ser adyacentes en la estructura tridimensional espacial para formar un puente de disulfuro, pero no necesitan estar cercanas entre sí en la secuencia de aminoácidos de una cadena polipeptídica. Hasta se pueden encontrar en distintas cadenas polipetídicas. Los enlaces o puentes disulfuro pueden estabilizar las estructuras tridimensionales de algunas proteínas por enlaces cruzados entre residuos de cisteína en las cadenas peptídicas. (La mayor parte de las proteínas carece de puentes de disulfuro porque las condiciones imperantes en el interior de las células no favorecen la oxidación. Sin embargo, muchas proteínas secretadas o extracelulares contienen puentes disulfuro). Cadenas laterales con grupos alcohol La serina (Ser, S) y la treonina (Thr, T) tienen cadenas laterales polares sin carga que contienen grupos b-hidroxilo. Estos grupos alcohol dan carácter hidrofílico a las cadenas laterales alifáticas. El grupo Página 5 hidroximetilo de la serina (—CH2OH) no se ioniza en forma apreciable en soluciones acuosas; empero, este alcohol puede reaccionar dentro de los sitios activos de varias enzimas como si estuviera ionizado. Grupos R básicos La histidina (His, H), lisina (Lys, K) y arginina (Arg, R) presentan cadenas laterales hidrofílicas que son bases nitrogenadas y tienen carga positiva a pH 7. La cadena lateral de la histidina contiene un sustituyente de anillo de imidazol. La lisina es un diaminoácido y tiene grupos amino a y e al mismo tiempo. El grupo e-amino existe como ion alquilamonio (—CH2 —NH3_) a pH neutro y confiere una carga positiva a las proteínas. La arginina es el más básico de los 20 aminoácidos porque su cadena lateral de ion guanidinio está protonada bajo todas las condiciones que se encuentran de manera habitual dentro de una célula. Las cadenas laterales de arginina también aportan cargas positivas a las proteínas. Grupos R ácidos y sus amidas El aspartato (Asp, D) y el glutamato (Glu, E) son aminoácidos dicarboxílicos y tienen cadenas laterales hidrofílicas con carga negativa a pH 7. Además de los grupos carboxilo a, el aspartato posee un grupo carboxilo b y el glutamato un grupo carboxilo g. El aspartato y el glutamato confieren carga negativa a las proteínas porque sus cadenas laterales se encuentran ionizadas a pH 7. A veces se les llama ácido aspártico y ácido glutámico, respectivamente, pero bajo la mayoría de las condiciones fisiológicas se encuentran como bases conjugadas y, al igual que otros carboxilatos, tienen el sufijo ato. La asparagina (Asn, N) y la glutamina (Gln, Q) son las amidas del ácido aspártico y el ácido glutámico, respectivamente. Aunque las cadenas laterales de la asparagina y la glutamina son eléctricamente neutras, estos aminoácidos son muy polares y se encuentran con frecuencia en las superficies de las proteínas, donde pueden interactuar con moléculas de agua. Los grupos amida polares de la asparagina y la glutamina también pueden formar puentes de hidrógeno con las cadenas laterales de otros aminoácidos polares. Página 6 Página 7 Los aminoácidos se unen entre sí mediante una unión covalente, el enlace peptídico que se forma por reacciones de condensación en las que un aminoácido se une al siguiente. Página 8 Nucleótidos Son las unidades estructurales de ácidos nucleicos. Están formados por unión de: a) base nitrogenada, b) monosacárido aldopentosa y c) ácido ortofosfórico. Las bases nitrogenadas pueden ser púricas, adenina y guanina, o pirimídicas, timina, citosina y uracilo, según deriven de núcleos heterocíclicos purina o pirimidina respectivamente. La aldopentosa es un monosacárido integrante de la molécula de ácidos nucleicos puede ser Dribosa o D-2-desoxirribosa (furanosas) según se trate de ADN o ARN, respectivamente. Ribosa o desoxirribosa se unen al nitrógeno 9 de bases púricas o al nitrógeno 1 de bases pirimídicas mediante enlace glicosídico beta. Esta unión permite la libre rotación. El compuesto formado por una base nitrogenada, púrica o pirimídica, y aldopentosa, se llama nucleósido. Un nucleótido se forma por la esterificación con ácido ortofosfórico del hidroxilo 5 de la ribosa o desoxirribosa de un nucleósido. Monosacáridos Los azúcares simples son polihidroxialdehídos o polihidroxicetonas de entre 3 y 7 átomos de carbono. Cuando posee función aldehído, los monosacáridos se llaman aldosas; si tienen función cetona, cetosas; o también se la nombra de acuerdo a su número de carbonos (triosas, tetrosas, pentosas, hexosas). Página 9 Los monosacáridos más simples son triosas, de las cuales existen una aldotriosa, el gliceraldehído y una cetriosa. Son sustancias reductoras, particularmente en medio alcalino. Los grupos aldehído o cetona son responsable de esta propiedad. Página 10 Monosacáridos de importancia biológica Pentosas.La de mayor importancia es la aldopentosa D-ribosa, componente de ácidos ribonucleicos y de adenosina 5’ – trifosfato. En la naturaleza se encuentra en forma cíclica tipo furanosa. Hexosas.Glucosa.- Aldohexosa. Dextrosa. Es el monosacárido más abundante y de mayor importancia fisiológica, utilizado como combustible por las células. Se encuentra libre en frutos maduros y también en sangre y humores orgánicos de vertebrados. Galactosa.- Aldohexosa. Se asocia en moléculas más complejas como el disacárido lactosa (glucosa + galactosa). Es epímero de glucosa, difiere en la configuración del C4. Página 11 Manosa.- Aldohexosa. Integrante de oligosacáridos asociados a glicoproteínas en organismos animales. También se la obtiene por hidrólisis de polisacáridos vegetales llamados mananos. Es epímero de la glucosa, difiere en el C2. Fructosa.- Cetohexosa. Se encuentra libre en frutos maduros, en otros órganos de vegetales y en la miel. Funciona como combustible metabólico. Se asocia en moléculas más complejas como el disacárido sacarosa (glucosa + fructosa). Por si sola tiene mayor poder edulcorante que su socia y el producto que juntas forman. Se produce a gran escala a partir de almidon de maíz. Posee función cetona en C2, potencial responsable de las propiedades reductoras de la fructosa. Página 12 Disacáridos Se forman por unión de dos monosacáridos con pérdida de una molécula de agua. Los monosacáridos se unen entre sí por enlaces O-glicosídicos: enlaces covalentes que se generan por interacción del –OH hemiacetálico o hemicetálico de uno de ellos con uno de los grupos OH del otro con liberación de una molécula de agua. Maltosa Es producto de la hidrólisis del almidon catalizada por la enzima amilasa. Es algo dulce y muy soluble en agua. Se forma por unión del carbono 1 de alfa D-glucosa al carbono 4 de otra D-glucosa. Posee poder reductor debido a que el aldehído de una de las glucosas queda libre. Lactosa Se encuentra en la leche. Es producto de la unión entre el carbono 1 de una beta D-galactosa (unión beta glicosídica) y el carbono 4 de D-glucosa. Posee poder reductor. Sacarosa Se lo obtiene de la caña de azúcar y remolacha. Está formada por glucosa y fructosa, unidas por un enlace doblemente glicosídico, ya que participan el carbono 1 de la alfa glucosa y el carbono 2 de la beta fructosa. Ambos grupos, aldehído y cetona, están bloqueado y el disacárido no tiene capacidad reductora. Página 13 Celobiosa Disacárido resultante de la hidrólisis de celulosa, formado por dos glucosas unidas mediante enlace beta 1-4. Trehalosa Disacárido no reductor compuesto por dos moléculas de alfa glucosa, ligadas por sus hidroxilos anoméricos. Ácidos grasos Página 14 Propiedades físicas Solubilidad.- Los AG están constituidos por un grupo polar, representado por la función carboxilo y un grupo no polar, constituido por la cadena carbonada. La solubilidad disminuye a medida que la longitud de la cadena crece. AG de + de 6C son prácticamente insolubles en agua y solubles en solventes orgánicos. Punto de fusión y ebullición.- El punto de fusión aumenta con el largo de la cadena: AG de dos a ocho carbonos son líquidos, mientras que los de mayor número de carbonos son sólidos. La presencia de un doble enlace disminuye el punto de fusión. El punto de ebullición de AG también depende del número de carbonos de su cadena. Aumenta con la longitud de esta. Propiedades químicas Página 15 Página 16
