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Cuestionario de Proteínas con Respuestas
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CUESTIONARIO – PROTEÍNAS
ESMERALDA LARIOS RUIZ 1B
Se enumeran preguntas 1-25 con 4 opciones
de respuesta cada una.
Respuesta correcta subrayada con amarillo.
Justificación o explicación de la respuesta se
encuentra entre paréntesis ()
1. ¿Por medio de que se unen los
aminoácidos en las proteínas?
•
•
•
•
Puentes de hidrogeno
Enlaces peptídicos
Enlaces sulfuro
Enlaces de fosforo
(es por medio de estos ya que cumplen con
las propiedades adecuadas para adherirse a
estos y cumplir con una ‘estabilidad’
necesaria para las estructuras)
2. ¿Es cierto que los aminoácidos se
encuentran de manera covalente a través de
enlaces peptídicos?
•
•
•
•
Verdadero
Falso
No se menciona
Solo en ciertos casos
(se describe como verdadero en el libro, ya
que no se menciona lo contrario)
3. ¿Los enlaces peptídicos son resistentes?
•
•
•
•
No
Si en ciertos casos como el calor y
altas concentraciones de urea.
Solo ante el calor
Solo ante el agua
(son claros ejemplos en los que estos se
muestran resistentes)
4. ¿Cuántos es el mínimo de aminoácidos
necesarios para crear una proteína?
•
•
•
•
50
4
1000
500
(igual o mayor a 50 aminoácidos necesarios
para formar un polipéptido o proteína)
5. ¿Cómo se le llama a cada componente de
un aminoácido porque es la porción del
aminoácido que resta después que los
átomos de agua se pierden al formar un
enlace peptídico?
•
•
•
•
Restos
Residuos
Desechos
Restantes
(ya que son tal cual ‘residuos’ así se les
llama)
6. ¿Es más común que se encuentre en que
configuración los enlaces peptídicos?
•
•
•
•
Trans
Cis
Trans y cis
Saturados
(son mas comunes los trans en este caso)
7. Seleccione los componentes principales en
las proteínas:
•
•
•
•
C,H,O,N
C,H,P
C,H,O
C,O,N
(Los componentes son CHON
principalmente)
8. ¿Cuál de los siguientes no corresponde a la
estructura 2ria?
•
•
Hélice alfa
Enlaces disulfuro
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•
•
13. ¿Cómo se le suele llamar también a la
forma de la hélice alfa?
Lámina beta
Giro beta (inversos)
(los enlaces disulfuro corresponden a la
estructura 3ria)
9. ¿A que se debe el desdoblamiento de las
proteínas?
•
•
•
•
14. ¿En que ayudan las ‘’chaperonas’’?
10. ¿Cuál de estas enfermedades se le asocia
a plegamientos alterados de las proteínas?
11. ¿Cuál no es función de las proteínas?
Regulación
Catálisis
Estructura
Aislante térmico
Plegamiento de las proteínas
Energía
Estabilizan temperatura
Señalización
15. ¿Cuántas estructuras generales hay para
las proteínas?
•
•
•
•
3
4
5
2
(primaria, secundaria, terciaria, cuaternaria)
(la función de aislante térmico es más para
lípidos y no es una función principal de las
proteínas)
12. ¿a que conduce la perdida de estructura
2ria y 3ria?
•
•
•
•
•
•
•
•
(ya que interaccionan con un polipéptido en
diversas etapas durante el proceso de
plegamiento)
Parkinson
Alzheimer
Diabetes
SOP
(ya que conduce a proteínas amiloides y ello
al Alzheimer)
•
•
•
•
Espiral
Esférica
Trenza
ADN
(debido a su estructura que parece formar
un espiral por ejemplo en el ADN)
Desnaturalizantes
Catalizadores
Agua
Alcohol
(por ejemplo: urea, temperatura, pH)
•
•
•
•
•
•
•
•
Apoptosis
Perdida de la función
Enfermedad
Hipertensión
(ya que es necesaria una estructura
estabilizada para hacer sus funciones
correctas como proteínas)
16. Son proteínas que llevan a cabo la misma
función, pero tienen estructuras primarias
diferentes:
•
•
•
•
Isomerías
Isoformas
Isoproteínas
Isominoacidos
(como el termino ‘iso’ refiere iguales pero
diferentes en su estructura o ‘’forma’’)
17. Las cadenas polipeptídicas que por lo
general constan de dos o más dominios;
tienen ¿cuántos aminoácidos?
•
400
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•
•
•
(hélices alfa y laminas beta)
>200
<200
>100
22. ¿Qué es una ‘’espiral aleatoria’’?
(suelen tener más de 200 aminoácidos ya
que son polipéptidos)
18. ¿Cuántos tipos de interacciones
cooperan para estabilizar las estructuras
3rias de las proteínas globulares?
•
•
•
•
3
2
4
5
Mejora la solubilidad de la proteína.
Mejora la resistencia
Debilita la solubilidad de la proteína
Da más energía a la proteína
(ya que los grupos polares son solubles en
agua)
20. Se les suele llamar asi a las chaperonas
tipo jaula:
Chaperoninas
Chaperilas
Chaperinolinas
Chaperas
21. Las proteínas globulares se construyen
por combinación de elementos estructurales:
Primarios
Secundarios
Terciarios
Cuaternarios
23. Las estructuras supersecundarias se
producen debido a:
•
•
•
•
Dobleces extremos
Empaquetamiento estrecho de las
cadenas laterales de los elementos
estructurales secundarios
Desdoblamientos aleatorios
ocurridos en cadenas laterales
Mutaciones en la cadena de
aminoácidos
(Por ejemplo, las hélices alfa y las laminas
beta que se encuentran adyacentes en la
secuencia de aminoácidos por lo general
también están adyacentes en la proteína
final plegada)
24. los dobleces beta generalmente están
compuestos de ¿Cuántos aminoácidos?
(termino sugerido para las tipo jaula)
•
•
•
•
•
Se refiere a la estructura
desordenada obtenida cuando se
desnaturalizan las proteínas
Se refiere a la cantidad de vueltas
que da la proteína
Se refiere a la estructura ordenada
de las proteínas
Se refiere a la composición de una
hélice
(es una forma obtenida en espiral por el
desorden al desnaturalizar proteínas)
19. La formación de enlaces de hidrogeno
entre los grupos polares en la superficie de
las proteínas y el solvente acuoso:
•
•
•
•
•
•
(enlaces disulfuro, hidrófobas, puentes de
hidrogeno e interacciones iónicas)
•
•
•
•
•
•
•
•
•
4-6
4
7
3-5
(de los cuales puede ser la prolina y la
glicina)
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25. ¿una lamina beta esta formada por
cuantas cadenas peptídicas alineadas de
manera lateral?
•
•
•
•
2 o más
1 de cada lado
5
Mas de 4
(estabilizadas por puente de H entre los
grupos carboxilo y amino)
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