Lipoproteínas de muy baja densidad

El componente
lipídico básico de los
triglicéridos y de los
fosfolípidos son los
ácidos grasos.
 El
colesterol
no
contiene
ácidos
grasos, su núcleo
esterólico se sintetiza
a partir de porciones
de
moléculas
de
ácidos grasos

Los lípidos son un gran
aporte de energía para
los diferentes procesos
metabólicos.
 Transporte, membranas
celulares, formación de
energía.

 Tres
moléculas de
ácidos grasos de
cadena larga y una
molécula de glicerol.
 Ácido
esteárico
 Ácido oleico
 Ácido palmítico
 Digestión
: división de triglicéridos
 Nuevas moléculas
 Linfa
 Quilomicrones
 Extraídos del plasma por procesos
enzimáticos
 Quilomicrones
reducidos, adoptan la
forma de lipoproteínas.
 Composición cualitativa similar:
› Quilomicrones (QM)
› Lipoproteínas de muy baja densidad
(VLDL)
› Lipoproteínas de densidad
intermedia (IDL)
› Lipoproteínas de baja densidad
(LDL)
› Lipoproteínas de alta densidad (HDL)
COMPOSICION PRINCIPAL
FUENTE Y FUNCION
90% TRIACILGLICEROL
TRANSPORTE DE TRIGLICERIDO
DE LA DIETA
65% TRIACILGLICEROL
TRANSPORTE DE TRIGLICERIDOS
ENDOGENO DESDE EL HIGADO
HASTA EL TEJIDO
CLASE
Quilomicrones (QM)
Lipoproteínas de muy
baja densidad (VLDL)
Lipoproteínas
de 35% FOSFOLIPIDOS, 25%
densidad intermedia COLESTEROL
(IDL)
FORMADO POR LA ROTURA
PARCIAL DEL VLDL, PRECURSOR
DEL LDL
Lipoproteínas de baja 50%COLESTEROL,
densidad (LDL)
25% PROTEINAS
FORMADO POR LA ROTURA DEL
IDL, TRANSPORTA COLESTEROL A
LOS TEJIDOS
55% PROTEINAS,
Lipoproteínas de alta
25% FOSFOLIPIDOS
densidad (HDL)
FORMADO
EN
EL
HIGADO,
TRANSPORTA
Y
ELIMNA
EL
COLESTEROL
USADO
Y
LO
ACARREA AL HIGADO, BASURERO
 HIDRÓLISIS:
 ACTIVACION
lipólisis
DE ACIDOS GRASOS:
transporte mediado por la Carnitina
 DESCOMPOSICION
DEL ACIDO
GRASO EN ACETIL COENZIMA A.
› Oxidación beta:
Liberación de 2 carbonos
Acetil Co A
Acetil Co A graso
› Formación de carbono beta:
Acetil CoA graso
O2
Oxidacion a carbono beta
› Fragmento de dos carbonos se
divide y libera acetil CoA graso,
volviendo a repetirse la operación

OXIDACION DE LA
ACETIL Co A:
Las moléculas
formadas de acetil CoA
entran al ciclo de Krebs.
Por todo este proceso
de oxidación, una
molécula de ácido
graso puede generar
146 moléculas de ATP.
 Lipasa
es sensible a hormonas:
adrenalina durante el ejercicio, y
glucagon durante el ayuno.
 Estas hormonas activan la adenil
ciclasa que fosforiliza que activa la
lipólisis y a su ves inhibiendo la
síntesis de ácidos grasos.
 El
malonil-CoA inhibe a la carnitina
 Durante la síntesis de acidos grasos,
aumenta
el
malonil
CoA,
asegurándose que los ácidos grasos
recién
sintetizados
no
sean
transportados tempranamente a la
mitocondria.
 Contienen
una o mas moléculas de
ácido graso, una radical de ácido
fosfórico y habitualmente una base
nitrogenada.
 El
90% se fabrica
en el hígado.
 La tromboplastina,
necesaria
para
iniciar
la
coagulación, esta
compuesta
principalmente
por una cefalina.
 La
esfingomileina
actúa
como
aislante eléctrico
para la vaina de
mielina
que
envuelve
las
fibras nerviosas.
 Los
fosfolípidos
en
general
forman
parte
elemental de la
estructura
celular de las
membranas.
Las
grasas
digeridas
por
enzimas
digestivas
en
presencia
de
una
concentración de sales biliares encima de
cierto nivel son englobadas por la
formación de micelas.
 Los lípidos insolubles en grasa como el
colesterol se transportan en el interior de la
micela, y los fosfolípidos se disponen con
su parte polar hidrofílica hacia fuera y el
polo hidrofóbico hacia adentro en la micela.
Se transportan también parte de los mono
glicéridos y ácidos grasos.

Los ácidos grasos y mono glicéridos
absorbidos son captados por el retículo
endotelial liso y allí se forman de nuevo
triglicéridos que se agregan con colesterol y
fosfolípidos, de donde pasan al aparato de
Golgi y forman glóbulos que contienen
fosfolípidos que se disponen con la parte
polar hacia fuera.
 los
triglicéridos, esteres apolares del
colesterol y las vitaminas liposolubles se
incorporan al centro de estos glóbulos.

Absorción de grasas de la luz intestinal
a la circulación general
1.
2.
3.
4.
5.
Se han podido identificar y analizar cinco
clases principales de lipoproteínas (LP)
séricas:
Quilomicrones (Q).
Lipoproteínas de muy baja densidad
(VLDL).
Lipoproteínas de densidad intermedia
(IDL).
Lipoproteínas de baja densidad (LDL).
Lipoproteínas de alta densidad (HDL).
 Cuando
estas estructuras contienen más
lípidos y menos proteínas tienden a
poseer mayor tamaño y menor densidad.
Las LP contienen en su estructura
proteínas, denominadas apoproteínas, que
aún siendo comunes a casi todas ellas, les
otorgan características particulares.
 Estas
difieren en tamaño, composición
química,
densidad,
contenido
de
apoproteínas, sitio de formación y
movilidad electroforética.
 Estas
estructuras se encuentran en un
estado de equilibrio dinámico ya que entre
ellas se produce un continuo intercambio
de sus componentes.
 QUILOMICRONES:
Los ácidos grasos son re-esterificados
para formar TG que acompañado de una
pequeña
proporción
de
colesterol
esterificado da lugar a la formación de los
Q nacientes, cuya estructura será
completada con fosfolípidos, colesterol
sin esterificar y apoproteínas.

Estructura y contenido de un
quilomicrón.
Los quilomicrones
representan a las
partículas
lipoproteicas
de
mayor tamaño.
Su función consiste
en transportar los
lípidos de la ingesta
a través del torrente
sanguíneo.
Lipoproteínas de muy baja densidad
(VLDL):
Que
contienen
concentraciones
elevadas
de
triglicéridos
y
concentraciones
moderadas
de
colesterol. Su función principal es
transportas a los triglicéridos que se
sintetizan en el hígado hacia el tejido
adiposo.
 Lipoproteínas
de densidad intermedia
(IDL):
Que
contiene
concentraciones
mínimas de triglicéridos y mayor en
colesterol y fosfolípidos. Su formación
viene de la ruptura de los VLDL y son
precursores de LDL. También tiene
función de transporte de fosfolípidos.
•
Lipoproteínas de baja densidad (LDL):
Son derivadas de las proteínas de
densidad intermedia en la que se le ha
extraído casi todos los triglicéridos,
dejando
una
concentración
especialmente alta en colesterol y
moderada en fosfolípidos. Transporta
colesterol a los tejidos.
Activación de los ácidos grasos:
La descomposición y oxidación de los
ácidos grasos solo tiene lugar en las
mitocondrias, por tanto es muy
importante su entrada hacia estas,
proceso mediado por un transportador
como la Carnitina. Una vez dentro de
la mitocondria, el ácido graso se
separa de la Carnitina y después se
descompone y oxida.
Descomposición del ácido graso en
acetil coenzima A por la oxidación beta:
Oxidación beta:
La molécula de ácido graso se
descompone
en
las
mitocondrias
mediante la liberación sucesiva de
fragmentos de dos carbonos en forma de
acetil coenzima A (acetil CoA) y su
combinación para dar Acil CoA graso.
Formación de carbono beta:
Del acil CoA graso se une a una
molécula de oxigeno, es decir, se oxida a
carbono beta.
El fragmento de dos carbonos de la
derecha de la molécula se escinde y
libera acetil CoA graso, volviendo a
repetirse la operación para liberar otra
molécula de acetil CoA, con lo que la
molécula de ácido graso se separa al
mismo tiempo en cuatro átomos de
hidrógeno completamente separados
de acetil CoA.
Es muy liposoluble,
pero poco soluble
en
el
agua
y
muestra una gran
capacidad
para
formar esteres con
los ácidos grasos.
El
70%
del
colesterol de las
lipoproteínas
del
plasma
circula
como
éster
de
colesterol.
 Junto
al colesterol que se absorbe con la
dieta
llamado
colesterol
exógeno,
también se sintetiza una cantidad mayor
aun llamado colesterol endógeno.
 Casi todo el colesterol se sintetiza del
hígado, sin embargo otras estructuras
membranosas celulares también lo
hacen.
 La estructura básica del colesterol es un
núcleo esterólico. Este se sintetiza
completamente a partir de varias
moléculas de acetil CoA y un núcleo
esterólico.
El incremento de la cantidad de
colesterol ingerido todos los días
aumenta levemente la concentración
plasmática, sin embargo no se
incrementa mas allá, ya que se detiene
su síntesis endógena por inhibición de
la enzima 3-hidroxi 3-metilglutaril CoA,
de tal manera que se establece un
sistema de control plasmático de
colesterol.
La ingestión de grasa con muchos ácidos
grasos insaturados reduce habitualmente
la concentración sanguínea de colesterol
de manera leve. El mecanismo se
desconoce a pesar que esta sea la base
para muchas estrategias dietéticas.
La falta de insulina o de hormona tiroidea
aumenta la concentración sanguínea de
colesterol, mientras que el exceso de las
mismas, reduce los niveles de colesterol.
Estos efectos tal ves se deban a los
cambios en el grado de activación de las
enzimas
especificas
que
son
responsables del metabolismo de las
sustancias lipídicas.
Se conjuga junto con otras sustancias
para generar ácidos biliares dentro del
hígado que favorecen a la digestión y
absorción de las grasas.
Una pequeña cantidad de colesterol se
utiliza para la formación de hormonas
cortico suprarrenales, progesterona y
estrógenos, testosterona.
El uso mas importante de estos lípidos
es la estructura de membrana de todas
las células y organelas.
Además las cargas polares de los
fosfolípidos
reducen
también
la
tensión
superficial
entre
las
membranas celulares y los líquidos
circulantes.
Entre los alimentos ricos en colesterol
figuran:
Los huevos.
 El hígado.
 Los riñones.
 Algunos pescados azules.

Sin embargo, la fuente principal del
colesterol son, en realidad, todos
aquellos productos ricos en grasas
saturadas, por ejemplo:
La nata.
 La mantequilla.
 Los quesos curados.
 Las carnes grasas, como la de cerdo, de
cordero y de res.

A su vez, el hígado las transforma en
colesterol.
 El
uso de mucho lípidos en la
alimentación
de
vacunos
en
producción
puede
mejorar
el
porcentaje de grasa en la leche
haciéndola mas densa
 Se
sabe que los lípidos tiene mas
energía que los carbohidratos pero a su
vez estos lípidos generan menos calor
que los carbohidratos y las proteínas.
 Uno de los tantos beneficios que se
puede adquirir con los lípidos es que en
temporadas calientes se puede usar
para reducir el estrés calórico
 El
uso de lípido en dietas porcinas no
es muy adecuada, ya que puede
aumentar el espesor de la grasa dorsal
disminuyendo el costo de carne en
este tipo de industrias
PROTEÍNA
Solubilidad: Se mantiene siempre y cuando
los enlaces fuertes y débiles estén
presentes. Si se aumenta la temperatura y
el pH, se pierde la solubilidad.
 Capacidad Electrolítica: Se determina a
través de la electrólisis, en la cual si las
proteínas se trasladan al polo positivo es
porque su radical tiene carga negativa y
viceversa.

Especificidad:
Cada proteína tiene una función
específica que está determinada por su
estructura primaria.
Amortiguador de pH: (conocido como
efecto
tampón)
Actúan
como
amortiguadores de pH debido a su
carácter anfótero, es decir, pueden
comportarse como ácidos (aceptando
electrones (e-) o como bases (donando
electrones).
Según su forma
Fibrosas:
Presentan cadenas polipéptidas largas y
una atípica estructura secundaria. Son
insolubles en agua y en soluciones
acuosas. Algunos ejemplos de estas son
la queratina, colágeno y fibrina
Globulares:
Se caracterizan por doblar sus cadenas
en una forma esférica apretada o
compacta dejando grupos hidrófobos
hacia adentro de la proteína y grupos
hidrófilos hacia afuera, lo que produce
que sean solubles en solventes polares
como el agua. Ejemplo: La mayoría de
las enzimas, anticuerpos, algunas
hormonas, proteínas de transporte.
Mixtas:
Posee una parte fibrilar (en el centro
de la proteína) y otra parte globular
(en los extremos). Como por
ejemplo, albúmina, queratina.
Según su composición química
 Simples: su hidrólisis sólo produce
aminoácidos. Ejemplos de estas son la
insulina y el colágeno (globulares y
fibrosas).
 Conjugadas o heteroproteínas:
su hidrólisis produce aminoácidos y
otras sustancias no proteicas llamadas
grupo prostético.
La diversidad en las funciones
de las proteínas en el organismo
es quizá la más extensas que se
pueda atribuir a una familia de
biomoléculas conjugadas.
Enzimas:
Son proteínas cuya función es la "catálisis
de las reacciones bioquímicas". Algunas
de estas reacciones son muy sencillas;
otras requieren de la participación de
verdaderos complejos multi enzimáticos.
El poder catalítico de las enzimas es
extraordinario: aumentan la velocidad de
una reacción, al menos un millón de
veces.
Las enzimas pertenecen al grupo de las
proteínas globulares y muchas de ellas
son proteínas
Proteínas de transporte:
 Muchos
iones y moléculas específicas
son transportados
por proteínas
específicas.
Por
ejemplo,
la
hemoglobina transporta el oxígeno y
una porción del gas carbónico desde y
hacia los pulmones, respectivamente.
En la membrana mitocondrial se
encuentra una serie de proteínas que
transportan electrones hasta el oxígeno
en el proceso de respiración aeróbica.
Proteínas del movimiento
coordinado:
El músculo está compuesto por una
variedad de proteínas fibrosas. Estas
tienen la capacidad de modificar su
estructura en relación con cambios
en el ambiente electroquímico que las
rodea y producir a nivel macro el
efecto de una contracción muscular.
Proteínas estructurales o de soporte:
Las proteínas fibrosas como el colágeno
y las
a-queratinas constituyen
la
estructura de muchos tejidos de soporte
del organismo, como los tendones y los
huesos.
Anticuerpos:
Son proteínas altamente específicas que
tienen la capacidad de identificar
sustancias extrañas tales como los virus,
las bacterias y las células de otros
organismos.
Proteo receptores:
Son
proteínas
que
participan
activamente en el proceso de recepción
de los impulsos nerviosos como en el
caso de la "rodapsina" presente en los
bastoncillos de la retina del ojo.
Hormonas y Proteínas represoras:
Son proteínas que participan en la
regulación de procesos metabólicos; las
proteínas represoras son elementos
importantes dentro del proceso de
transmisión de la información genética
en la biosíntesis de otras moléculas.
Se diferencian de las grasas y los
carbohidratos
en
que
poseen
nitrógeno (supone el 16 % del
contenido de las proteínas).
Las proteínas suponen el segundo
elemento más importante en cuanto a
cantidad presente en el organismo,
tras el agua.
Metabolismo de las
proteínas
Formas de ingreso:
A diferencia de los carbohidratos
y
lípidos
la variedad de proteínas que
ingresan al organismo es superior y
proviene de los tejidos animales y
vegetales,
así si las proteínas de los
alimentos aportan los aminoácidos que
contienen el nitrógeno (metabolita útil al
organismo),
determina
que
estas
proteínas de las dietas son un
requerimiento nutricional que permite
mantener el equilibrio metabólico y
posibilita una adecuada reposición de las
pérdidas de nitrógeno.
Digestión y absorción:
Las proteínas que forman parte de las
dietas son degradadas por la acción de
enzimas proteolíticas (proteinazas y
peptidasas) presentes en el aparato
digestivo, las cuales las convierten en
aminoácidos.
Las proteinazas son las que hidrolizan
enlaces peptídico localizados en el
interior de las cadenas de proteínas,
suelen actuar sobre sustratos de alto
peso molecular y su acción produce
fragmentos peptídico de longitud
variables. Las peptidazas hidrolizan
enlaces peptídico localizados en los
extremos de las cadenas de proteínas
o próximos a ellas,
suelen atacar
péptidos de bajo peso molecular y en
su acción se liberan tripéptidos, di
péptido y aminoácidos libres.
Los aminoácidos obtenidos de la
degradación de las proteínas son
absorbidas por la mucosa intestinal
mediante mecanismos de transporte
activo que consume ATP y la
presencia de iones sodio.
Es el conjunto de todos los
aminoácidos libres presentes en el
organismo. Este proceso se encuentra
en equilibrio dado por los procesos
que aportan y sustraen.
APORTAN
- Absorción intestinal.
-Catabolismo de las proteínas
- Síntesis de compuestos
nitrogenados.
SUSTRAEN
- Síntesis de proteínas
- Síntesis de otros compuestos
Nitrogenados.
-Metabolismo de los aminoácidos
Desaminación oxidativa:
Es la reacción que consiste en la
separación del grupo amino de los
aminoácidos en forma de amoníaco
quedando el cetoácido homólogo al
aminoácido desaminado.
Transaminación:
Consiste en la transferencia del grupo
amino, de un aminoácido es
transferido a un cetoácido,
formándose un nuevo aminoácido y un
nuevo cetoácido.
Descarboxilación:
Es la separación del grupo carbóxilo del
aminoácido en forma de CO2
El metabolismo de los aminoácidos y otros
compuestos nitrogenados de bajo peso
molecular, origina amoníaco (NH3). El
mismo se reincorpora al metabolismo,
aunque las cantidades que se producen
son superiores a la que se elimina por un
mecanismo de excreción urinaria.
Se hace necesaria una eliminación eficaz,
ya que es una sustancia tóxica cuyo
aumento en la sangre y los tejidos puede
crear lesiones en el tejido nervioso.
Dentro de los mecanismos que dispone el
organismo humano para la eliminación del
amoníaco se encuentran:
• La excreción renal
• El ciclo de la urea.
El riñón es capaz de eliminar amoníaco
por la orina en forma de sales de
amonio. En este órgano, el amoníaco
obtenido se combina con iones H+
formando amonio que se elimina
combinado con aniones.
La excreción urinaria de sales de amonio
consume H+, por lo que estas reacciones
dependen de los mecanismos renales
de regulación del pH sanguíneo.
Es el mecanismo más eficaz que dispone el
organismo
para
la
eliminación
del
amoníaco.
La síntesis de la Urea se lleva a cabo en el
hígado y de este órgano alcanza al riñón,
donde se elimina por la orina.
La Urea es un compuesto de baja toxicidad. En
este proceso 2 moléculas de amoníaco y
una de CO2 son convertidas en urea. Es un
proceso cíclico que consta de varias etapas
que al final se obtiene arginina que al
hidrolizarse libera Urea.
REQUERIMIENTO DE PROTEINA
A partir de los aminoácidos de la dieta o
de los aminoácidos no esenciales
sintetizados en el organismo se forman
nuevas proteínas.
El requerimiento de cada aminoácido
varía durante períodos de crecimiento,
gestación, lactancia y en algunos estados
patológicos.
La cantidad de proteínas que debe
incluirse en un alimento para mascotas
también depende de la cantidad de
alimento que consume el animal.
Durante los periodos de crecimiento,
gestación,
lactancia,
deben
suministrarse proteínas en la dieta para
la formación de tejido y la producción
de leche.
Los
adultos
sanos
tienen
un
requerimiento diario de proteína para
reponer el nitrógeno perdido como urea,
amoniaco, creatinina, nitrato en la orina y
las heces, en la descamación de células
epiteliales de la piel, transpiración, pelo,
secreción nasal, semen y en las
secreciones de los ciclos reproductivos
en las hembras.
Se denomina requerimiento proteínico de
mantenimiento.
REQUERIMIENTO DE PROTEINA EN PERROS
Requerimiento
mínimo
absoluto de un perro en
crecimiento es alrededor de
9.5% de proteína en base de
materia seca (BMS)
Requerimiento
mínimo
absoluto de un
perro
adulto es alrededor del 6%
de proteína en base de
materia seca (BMS)
La AAFCO estableció que
los alimentos para perros
con
los
ingredientes
proteínicos
habituales
deben contener no menos
del 22% de proteína
durante la etapa de
crecimiento y no menos
del 18% durante la etapa
de mantenimiento adulto,
ambos de BMS
REQUERMIENTO DE PROTEINA EN GATOS
Requerimiento
mínimo
absoluto de un gato en
crecimiento es alrededor de
24% de proteína en base de
materia seca (BMS)
Requerimiento
mínimo
absoluto de un gato adulto
es alrededor del 14% de
proteína en base de materia
seca (BMS)
La AAFCO estableció que
los alimentos para gatos
con
los
ingredientes
proteínicos
habituales
deben
contener
no
menos del 30% de
proteína durante la etapa
de crecimiento y no
menos del 26% durante
la
etapa
de
mantenimiento
adulto,
ambos de BMS
DEFICIENCIA DE PROTEINAS
• Reducción del índice de crecimiento
• Anorexia
• Anemia
• Infertilidad
• Menor producción de leche
• Alopecia
• Alteraciones del pelaje.
EXCESO DE PROTEINAS
El exceso de proteínas en la dieta puede
ser problemático para perros y gatos con
enfermedades específicas.
Toda enfermedad que afecte órganos
comprometidos en la conversión de
amoniaco a urea y en la eliminación de
desechos nitrogenados puede determinar
la acumulación de derivados tóxicos del
metabolismo proteínico.
Cuando la ingesta de proteínas supera
los
requerimientos
o
las
recomendaciones en perros y gatos
sanos, no produce toxicidad verdadera
gracias a la catabolización del exceso
de aminoácidos y a la excreción de los
desechos nitrogenados.