S + E

Javier Cámara
¿Qué son los enzimas?
-asa
Los enzimas son biocatalizadores, es decir,
sustancias que en una reacción química aumentan
notablemente su velocidad.
Su función no es hacer reacciones imposibles,
sino únicamente acelerar las reacciones que
espontáneamente podrían producirse.
Las reacciones catalizadas por enzimas llegan a
ser desde un millón hasta 100 millones de veces
más rápidas que la misma reacción no catalizada.
Rendimiento de los enzimas
Enzima
Anhidrasa carbónica
Corismato mutasa
Triosafosfato isomerasa
Carboxipeptidasa A
AMP nucleosidasa
Nucleasa estafilococal
Velocidad en
ausencia de
enzima
Velocidad de
reacción
catalizada
Rendimiento
1.3 X 10 –1
2.6 X 10 –5
4.3 X 10 –6
3.0 X 10 –9
1.0 X 10 –11
1.7 X 10 -13
1.0 X 106
50
4300
578
60
95
7.7 X 106
1.9 X 106
1.0 X 109
1.9X 1011
6.0 X 1012
5.6 X 1014
Características de los
enzimas
- Casi todos son proteínas. Los ribozimas, son los únicos enzimas no
proteicos.
- Tienen elevado peso molecular.
- No se consumen durante la reacción.
- Muy activos. Típicamente, cada molécula de enzima es capaz de
transformar cada segundo de 100 a 1000 moléculas de sustrato en
producto. El número de estas moléculas transformadas a producto por
molécula de enzima en cada segundo, se conoce como el número de
recambio.
- Actúan a temperatura ambiente.
- Son muy específicos.
Acción enzimática
La sustancia sobre la que
actúa el enzima se llama
sustrato.
S+E
El sustrato se une al
enzima, formando el
complejo sustrato-enzima.
S-E
Una vez formados los productos el
enzima puede comenzar un nuevo ciclo
de reacción.
P+E
Ciclo de un enzima:
sacarasa
Formación del complejo
sustrato-enzima
productos
enzima
complejo sustrato-enzima
La unión se realiza en una región
concreta del enzima, llamada centro
activo. El centro activo comprende (1) un
sitio de unión formado por los
aminoácidos que están en contacto
directo con el sustrato y (2) un sitio
catalítico, formado por los aminoácidos
directamente implicados en el mecanismo
de la reacción.
enzima
Modelos de unión sustrato-enzima
Complejo
sustrato-enzima.
E
S
Enzima y
productos
Modelo llave-cerradura: El sustrato, por su forma
espacial, encaja exactamente con el centro activo
del enzima.
E
P
E
Proceso de formación del
complejo sustrato-enzima.
Complejo
sustrato-enzima.
S
Modelo Ajuste inducido (Koshland) : El sustrato y centro activo no
tienen formas complementarias. Al aproximarse, uno de los dos, o ambos,
cambian de forma hasta encajar exactamente.
Reacción con dos sustratos
a) Formación de un complejo ternario: E-S1-S2
S1
S2
S2
a)
P
S2
S1
S1
b)
E
E
E
Complejo binario
Complejo ternario
E
Pueden darse dos posibilidades:
El complejo binario se
forma siempre orden. Por
ejemplo, primero se forma
ES2 y después se añade el
otro sustrato para formar
el complejo ternario ES2S1
El complejo binario se
forma al azar: unas veces
se forma primero ES1 y
otras el ES2 . Después se
forma ES1S2 o el ES2S1
respectivamente.
b) Sin formación del complejo ternario E-S1-S2 : mecanismo ping-pong
S1 + E
S1-E
S2
P1-E”
S2- E”
P1
P2 + E
Nomenclatura
1.- A los primeros enzimas que se descubrieron se les dio un nombre propio. Este nombre, los
relacionaba, o no, con la procedencia anatómica donde fueron descubiertos: ptialina de la saliva,
tripsina pancreática, rubisco...
2.- El primer intento de sistematizar la nomenclatura, fue utilizar un nombre con dos partes. La
primera parte es el nombre del sustrato específico o general sobre el que actúan y la segunda
parte es la terminación asa: ureasa, lipasa, proteasa...
3.- Al descubrirse que un mismo enzima puede realizar catalizar distintas reacciones, se amplió el
nombre, añadiendo la función que realiza antes de la terminación asa, por ejemplo Isocítrico
descarboxilasa. Al enzima rubisco, se le denomina ribulosa difosfato carboxilasa o bien ribulosa
difosfato oxidasa, según la reacción que catalice.
4.- Un nuevo avance el nomenclatura se logra dando información complementaria, al indicar el
coenzima que utiliza: malato NAD+ oxidoreductasa.
5.- La sistematización completa del nombre, se hace, nombrando a los enzimas con un numero
clave (E.C.) que caracteriza al tipo de reacción según la clase (primer digito), subclase (segundo
digito) y subsubclase (tercer digito). El cuarto digito es para lel enzima especifico. Asi, en la E.C.
2.7.1.1: el 2 indica que se trata de una transferasa, el 7 indica que transfiere fosfato, el primer 1
que el alcohol es el aceptor del fosfato y el último 1 indica que es una hexoquinasa o ATPasa.
También se le denomina D-hexosa-6-fosforotransferasa, enzima que cataliza la transferencia
de fosfato desde el ATP al grupo hidroxilo de carbono 6 de la glucosa.
Tipos de enzimas
Según su composición se pueden clasificar en tres grupos:
1.- Ribozimas: compuestos por pequeñas moléculas de ARN, que tienen actividad catalítica.
2.- Enzimas simples o estrictamente proteicos: son aquellos que están compuestos
exclusivamente por aminoácidos.
3.- Enzimas complejos u holoenzimas: son los compuestos por una parte proteica (Apoenzima) y
un grupo prostético, parte no formada por aminoácidos, (Cofactor).
HOLOENZIMA = APOENZIMA + COFACTOR
Si es inorgánica se le denomina activador
inorgánico. Ej. Mg2+ es necesario para las
quinasas. El Zn2+ para las carboxipeptidasas...
Si es una molécula orgánica se les denomina
COENZIMA
La biotina o vit b8 es coenzima de los enzimas que transfieren CO2
Coenzimas
Son cofactores orgánicos que quedan modificados en la reacción ya que actúan de transportadores
de grupos químicos. Al ser modificados suelen actuar de coenzimas para otros enzimas. En esta
segunda reacción se regeneran y pueden actuar de nuevo de coenzimas para la primera enzima. No
suelen ser específicos, suelen unirse a distintos apoenzimas. Las uniones son con enlaces débiles.
Coenzima A: Es un ejemplo de
coenzima de transferencia. El
CoA tranporta grupos acetil
(-CO-CH3)
NAD+ y NADH
FAD+
Si en 1 y 5 se unen H
tendremos el FADH2
El NADH2 y el FADH2 y sus formas oxidadas NAD+ y FAD+
son coenzimas de oxido-reducción. (transportan H+ y e-)
Clasificación de los enzimas
• Clase 1: Oxidorreductasas
• Clase 2: Transferasas
• Clase 3: Hidrolasas
• Clase 4: Liasas
• Clase 5: Isomerasas
• Clase 6: Sintetasas
Clase 1: Oxidorreductasas
Catalizan reacciones de oxidorreducción, es decir, transferencia de hidrógeno
(H) o electrones (e-) de un sustrato a otro. Según el sustrato sobre el que actúan
o los coenzimas utilizados se diferencian 97 subclases diferentes. De ellas las dos
más importantes son:
Oxidasas: transfieren sólo
electrones
e-
e-
reducido
oxidado
CH3
CH COOH
OH
e-
oxidado
Deshidrogenasas: transfieren H
utilizando coenzimas.
e-
reducido
CH3
NAD+
Ác. láctico
C
COOH
O
Ác. pirúvico
NADH+H+
Clase 2: Transferasas
Catalizan la transferencia de un grupo
químico, distinto del hidrógeno, de un
sustrato a otro. Hay 9 subclases.
Glucosa
Pi
Pi
Glucoquinasa
Glucosa 6 fosfato
Pi
Pi
ATP
Pi
ADP
Clase 3: Hidrolasas
Rompen enlaces con la adición de una
molécula de agua. El enzima también
rompe la molécula de agua, introduciendo
el OH en un lado del enlace y el H al otro
lado. Hay 13 subclases.
Maltasa
H2O
OH + H
H2O
+
Clase 4: Liasas
Rompen enlaces sin la adición de una molécula de agua.
Hay 99 subclases. Generalmente:
crean dobles enlace
o
rompen dobles enlaces.
+
Acetacetato
descarboxilasa
+
Ácido acetoacético
Acetona
CO2
Clase 5: Isomerasas
Catalizan el cambio de posición de un grupo químico de
una parte a otra del sustrato. Hay 99 Subclases.
Fosfoglicerato mutasa
Ácido 3 fosfoglicérico
Ácido 2 fosfoglicérico
Clase 6: Ligasas o sintetasas
Catalizan la unión de moléculas o grupos
moleculares, con la energía aportada por la
desfosforilación del ATP. Hay 5 subclases.
+
ATP
ADP + Pi
ATP
ADP + Pi
+
Péptido sintetasa
Glicina
Ác. Glutámico
Dipéptido
Especificidad absoluta
El enzima sólo reconoce a un sustrato.
Fumarato hidrolasa
Específica para el isómero
trans- del fumárico y da el
producto en su forma
isomerica L-
Especificidad de grupo
Actúan sobre el mismo grupo químico de moléculas.
Por ejemplo, la β-glucosidasa reconoce cualquier glúcido β pero
no a los α.
α fructosa
β fructosa
α glucosa
β glucosa
Especificidad de clase
Actúan sobre el mismo tipo de enlace.
Por ejemplo las carboxilesterasas hidrolizan todo tipo de
ésteres, independientemente de la naturaleza de R o R’
carboxilesterasas
Ester
Ácido
Alcohol
Mecanismo de acción I
Según la teoría de las colisiones para que una reacción química se produzca, debe
ocurrir simultáneamente:
•
•
Que las moléculas reaccionantes colisionen de forma eficaz, es decir, que se
encuentren con una orientación óptima
Que choquen con energía suficiente. A esta energía se le denomina energía
de activación.
Con una de las dos
condiciones, ejemplo:
No eficaz y energía de
activación adecuada
No hay reacción
Choque
Eficaz y energía de
activación adecuada
Hay reacción
Mecanismo de acción II
¿Por qué los enzimas aceleran las reacciones químicas?
Los catalizadores cambian la energía de activación de una determinada
reacción, y por tanto incrementan la velocidad de reacción.
Energía libre de Gibbs
Complejo
activado
Reacción no catalizada
Reacción catalizada
Energía
de activación
E.A
Reactivos
Reacción endotérmica
Complejo
activado
Energía libre de Gibbs
Reacción exotérmica
Energía
de activación
E.A
Productos
∆H>0
∆H<0
Productos
Transcurso de la reacción
Reactivos
Transcurso de la reacción
Cinética enzimática
Estudia la velocidad de las reacciones catalizadas por enzimas.
[ ]
d[ ]
v=
dt
p
Si representamos la
aparición de producto, o la
desaparición del sustrato, en
función del tiempo se
obtiene la llamada curva de
velocidad de la reacción, o
simplemente, la cinética de
la reacción.
s
t
Modelo de Michaelis-Menten
En 1913 Leonor Michaelis y Maude Menten postulatron la teoría
general de la acción enzimática, basada en la formación del
complejo SE.
1.-Deducciones de M-M
Michaelis y Menten propusieron que las reacciones catalizadas enzimáticamente ocurren
en dos etapas: En la primera etapa se forma el complejo enzima-sustrato y en la
segunda, el complejo enzima-sustrato da lugar a la formación del producto, liberando el
enzima libre
S+E
K1
K2
SE
K3
E+P
En este esquema, k1, k2 y k3 son las constantes cinéticas individuales de cada proceso
y también reciben el nombre de constantes microscópicas de velocidad. Según esto,
podemos afirmar que:
v1 = k1 [S]·[E]
v2 = k2 [SE]
v3 = k3 [SE]
Dado que concentración total de enzima, [ET] es constante a lo largo de la reacción y
que presenta dos formas: el enzima libre (E) y el enzima unido al sustrato (ES), se puede decir que:
[ET] = [E] + [SE]
O lo que es lo mismo
[E] = [ET] - [SE]
Sustituyendo en la primera ecuación, la transformamos en la siguiente:
v1 = k1[S] [ET] - k1 [S] [SE]
2.-Deducciones de M-M
De la reacción:
S + E
K1
SE
K2
K3
E + P
deducimos que la velocidad de formación del complejo enzima-sustrato (v1) es igual a
la de su disociación (v2+ v3), por tanto: v1 = v2 + v3
O lo que lo mismo:
k1[S] [ET] - k1 [S] [SE] = k2 [SE] + k3 [SE]
Despejando [SE], queda que:
[SE] =
Si todas las constantes
[Et]·[S]
(k2+k3)/k1 + [S]
las agrupamos en una:
Km = (k2 +k3) / k1 queda:
[SE] =
[Et]·[S]
Km + [S]
A la constante KM se le denomina constante de Michaelis-Menten.
3.-Deducciones de M-M
De la reacción:
S + E
K1
SE
K2
K3
Deducimos que la velocidad de formación del producto es:
E + P
v = v3 = k3 [SE]
Sustituyendo [SE] por su valor
v= k3
[Et]·[S]
Km + [S]
Si definimos un nuevo concepto,
velocidad máxima como Vmax= k3· [Et]
tendremos:
V=
Vmax·[S]
Km + [S]
Que es la ecuación de velocidad
que explica el comportamiento
cinético de los enzimas
Gráfica de Michaelis-Menten
La representación gráfica de la
ecuación de Michaelis-Menten,
velocidad frente a [S], es una
hipérbola
v
¿Cuánto vale la [S] cuando
la velocidad es la mitad de
la máxima?
Vmax/2 =
La velocidad máxima se logra
cuando todos los centros
activos están ocupados
vmax
Vmax·[S]
Km + [S]
Simplificando
1/2 =
vmax
2
[S]
Km + [S]
Es decir
[S] + km = 2 [S]
?
[S] =Km
[s]
despejando
Km = [S]
Significado de Km
Km es la concentración de sustrato para la cual la velocidad de reacción es la
mitad de la velocidad máxima.
El valor de Km da idea de la afinidad del enzima por el sustrato.
A menor Km, mayor afinidad del enzima por el sustrato. Este hecho tiene fácil
explicación si tenemos en cuenta que Km se define como (k2+k3/k1), donde las
reacciones 2 y 3 destruyen el complejo ES, mientras que la reacción 1 lo forma.
Así, si Km es grande, el complejo ES es inestable pues predomina la tendencia a
destruirlo (poca afinidad hacia el sustrato), y si Km es pequeña, el complejo ES
es estable, ya que predomina la tendencia a formarlo (gran afinidad hacia el
sustrato).
La Km del sustrato natural es menor que la de los sustratos análogos.
Si dos sustratos del mismo enzima tienen distinta Km, el que presente mayor Km
tiene menor afinidad por el enzima, y la reacción transcurre siempre a menor
velocidad que con el sustrato de menor Km, salvo a concentraciones saturantes de
sustrato, donde la V = Vmax.
Los valores de Km de muchos enzimas son próximos a los de la concentración
fisiológica de sus sustratos, de forma que pequeñas variaciones en la [S]
pueden suponer grandes cambios en la velocidad de toda una ruta metabólica.
Cálculo de Km y de Vmax
•
Para determinar gráficamente los valores de KM y Vmax es más sencillo utilizar la
representación doble recíproca (1/v0 frente a 1/[S]0), ya que es una línea recta.
Esta representación doble recíproca
recibe el nombre de representación
1/V
de Lineweaver-Burk.
Es una recta en la cual:
•La pendiente es KM/Vmax
Pendiente= KM / Vmax
•La abscisa en el origen (1/v0 = 0) es -1/KM
•La ordenada en el origen (1/[S]0 = 0) es 1/Vmax
1/Vmax
-1/Km
De esta forma, a partir de los datos
experimentales se puede calcular
gráficamente, los valores de KM y Vmax de un
enzima para diversos sustratos.
1/[S]
Si -2=-1/Km
Km=1/2
Si 3=1/vmax
Vmax=1/3
Unidades de la velocidad de reacción
Se define la unidad de actividad enzimática (U) como la cantidad de
enzima que cataliza la conversión de 1 µmol de sustrato en un
minuto. (1 µmol/min).
El Sistema Internacional de unidades (SI) define la unidad de
actividad enzimática como la cantidad de enzima que transforma 1
mol de sustrato por segundo. Esta unidad se llama katal (kat).
Como 1 mol son 106 µmoles y 1 minuto son 60 segundos, resulta que
1 katal = 60 x 106 U.
Esta unidad es muy grande, de forma que se utilizan frecuentemente
los submúltiplos como el microkatal (µkat = 10-6 kat) o el nanokatal
(nkat = 10-9 kat).
Regulación de las reacciones
enzimáticas
La actividad de los enzimas puede regularse por:
1.- Expresión génica.
2.- Efecto del pH.
3.- Efecto de la temperatura.
4.- Presencia de inhibidores.
5.- Modulación alostérica.
6.- Modulación por proteolisis.
7.- Modulación isoenzimas.
Regulación por expresión génica
Las células controlan que los genes que codifican enzimas, se expresen, es decir que se
lean, formando el ARN m que permitirá la posterior síntesis del enzima, o que no se
expresen, es decir que no se forme el ARN m y por tanto se impide la síntesis del
enzima.
ARN m
ADN
Síntesis del enzima
Expresión génica =
Síntesis de ARN m
Si se expresa el gen que codifica el enzima, se dice que hay inducción enzimática.
Si no se expresa el gen que codifica el enzima, se dice que hay represión enzimática.
pH
Regulación por efecto del
Los enzimas, en las cadenas laterales de sus aminoácidos, poseen grupos químicos
ionizables (carboxilos -COOH; amino -NH2; tiol -SH; imidazol, etc.). Según el pH del
medio estos grupos se ionizan de forma distinta, pueden tener carga eléctrica positiva,
negativa o neutra. Como la forma espacial de las proteínas depende, en parte, de las
cargas eléctricas de sus restos, habrá un pH en el cual la conformación será la más
adecuada para la actividad catalítica. Este es el llamado pH óptimo.
V
Enzima
pH
óptimo
Pepsina
1,5
Ureasa
6,8
Catalasa
7,6
Tripsina
7,7
Fumarasa
7,8
Arginasa
9,7
Si cambia el pH del
medio, cambia la
forma espacial del
enzima y esto cambia
la velocidad de la
reacción.
100%
50%
1
2
3
4
5
6
7
8
9
10
11 12
pH
Regulación por temperatura
En general, los aumentos de temperatura aceleran las reacciones químicas: por cada 10ºC
de incremento, la velocidad de reacción se duplica. Sin embargo, al ser proteínas, a partir
de cierta temperatura, se empiezan a desnaturalizar por el calor y la actividad enzimática
decrece rápidamente hasta anularse.
La temperatura a la cual la actividad catalítica es máxima se llama temperatura óptima.
V
100%
Tªs de desnaturalización.
50%
-10
0
10
20
30
40
50
(Tª optima).
T ºC
Regulación por inhibidores
Los inhibidores son substancias que se unen al enzima disminuyendo
o anulando su actividad. Hay dos tipos:
1.- Inhibición irreversible: El inhibidor se fija permanentemente,
por medio de enlaces covalentes, al lugar activo de la enzima, o lo
desnaturaliza impidiendo su actividad. Por ejemplo, los llamados
gases nerviosos actúan sobre los enzimas que participan en la
transmisión del impulso nervioso, de forma que este proceso no
puede tener lugar, produciéndose parálisis o muerte.
2.- Inhibición reversible: El inhibidor se fija temporalmente, por medio
de enlaces débiles, al enzima dificultando su acción. Pueden ser de tres
tipos: Inhibidores competitivos, no competitivos y acompetitivos
Inhibición competitiva
Ocurre cuando el inhibidor
se une al centro activo,
compitiendo con el sustrato.
1/V
y
v
Con inhibidor
Sin inhibidor
vmax
Sin inhibidor
Pendiente= KM / Vmax
Con inhibidor
1/Vmax
Aumenta Km
No cambia Vmax
-1/Km
1/[S]
Km-I
Km+I
[s]
Inhibición no competitiva
Ocurre cuando el inhibidor se une
a un sitio del enzima distinto del
centro activo: no compite con el
sustrato. Pero modifica la
configuración del enzima
retrasando la unión con el sustrato.
1/V
v
Con inhibidor
Sin inhibidor
vmax
Sin inhibidor
Pendiente= KM / Vmax
1/Vmax
Con inhibidor
No cambia Km
Disminuye Vmax
-1/Km
1/[S]
Km-I
Km+I
[s]
Inhibición acompetitiva
Complejo sustrato-enzima
Ocurre cuando el inhibidor se une
al complejo sustrato-enzima,
retrasando la liberación del
producto.
1/V
v
Con inhibidor
Sin inhibidor
vmax
Sin inhibidor
Pendiente= KM / Vmax
1/Vmax
Con inhibidor
Disminuye Km
Disminuye Vmax
-1/Km
1/[S]
Km-I
Km+I
[s]
Modulación alostérica I
El término alostérico significa “otro sitio” y también “otra forma”.
Los enzimas alostéricos son aquellos, que presentan dos sitios y dos formas.
Los sitios son lugares donde se pueden unir sustancias. Uno es el centro activo, al
que puede unirse el sustrato y otra el centro regulador, al que puede unirse, de
forma reversible, otra sustancia llamada ligando.
Las formas son dos conformaciones espaciales, que están en equilibrio químico. Una
es la tensa, en la que sustrato no se puede unir, forma inactiva y la otra es la
relajada, en la que el sustrato se puede unir.
Forma tensa
Forma relajada
Centro activo con
afinidad al sustrato
Centro activo sin
afinidad al sustrato
Centro regulador
Centro regulador
Si el ligando y el sustrato son substancias distintas, al enzima alostérico se le llama
herotrópico, en caso contrario, es decir, si son la misma sustancia, se denominan homotrópico.
Modulación alostérica II
El equilibrio puede romperse cuando se une el ligando al centro regulador, dando estabilidad a la
forma a la que se una.
Si la unión siempre estabiliza la forma relajada al ligando se le denomina efector alostérico.
Si la unión siempre estabiliza la forma tensa al ligando se le denomina inhibidor alostérico.
Forma tensa estabilizada
Forma tensa
Forma relajada
Forma relajada estabilizada
Inhibidor alostérico
Efector alostérico
Ambas posibilidades permiten explicar dos tipos de regulación de una vía metabólica:
Retroihibión o feed back: cuando el
producto final, es el inhibidor alostérico
del primer enzima de la vía.
Inducción enzimática: cuando el
sustrato inicial, es el efector
alostérico del primer enzima de la vía.
S
S
E1
A
E2
B
E3
Inhibidor alostérico
Producto final
E1
A
Efector alostérico
E2
B
E3
Producto final
Modulación alostérica III
Los enzimas alostéricos, suelen estar formados por varias subunidades o protómeros. En cada
una de ellas se diferencia un centro activo y un centro regulador.
Sustrato
Ligando
El cooperativismo hace que los enzimas
alostéricos no sigan exactamente la ecuación
de Michaelis-Menten. Se dice que su cinética
es no Michaeliana.
La gráfica velocidad frente a [S] no es una
hipérbola, sino una sigmoide.
En la cinética sigmoidea, pequeñas variaciones
en la [S] en una zona crítica (cercana a la KM) se
traduce en grandes variaciones en la velocidad
de reacción.
En estos enzimas, si se une el ligando a una
subunidad se produce una transmisión
alostérica, por la cual todas las subunidades
quedan estabilizadas, es decir que siguen la ley
del todo o nada. A este efecto se le denomina
cooperativismo.
Variación V
V/2
KM
Variación S
[S]
Modulación por proteolisis
Existen enzimas que tienen un mecanismo rápido de regulación pasando de la forma
activa a la inactiva por la rotura reversible o irreversible de enlaces covalentes.
Un ejemplo de modificación
covalente reversible es la unión de
un grupo fosfato a un – OH de un
residuo de aminoácido de la
molécula de enzima que permite la
transformación de una forma en
otra.
ADP
ATP
Quinasa
O-H
Forma
inactiva
Fosfatasa
Pi
O-Pi
Forma
activa
Un ejemplo de modificación covalente irreversible
es la transformación de zimógenos en enzimas
activas. En esto enzimas se elimina parte de la
cadena proteica y, como consecuencia, la nueva
estructura permite la formación del centro activo
en la molécula. Esto ocurre en la transformación de
pepsinógeno, tripsinógeno o quimiotripsinógeno en
enzimas proteolíticas activas.
Se pierden 6
aminoácidos de un
extremo
Tripsinógeno:
inactivo
Extremo más corto
Tripsina:
activa
Modulación isoenzimas
Se llaman isozimas o isoenzimas a los enzimas que catalizan la misma reacción
pero que pueden distinguirse por alguna característica física, estructural,
inmunológica, etc. Su origen es genético.
Las diferencias que presentan, se traducen en ligeros cambios en sus propiedades,
de forma que cada isozima se adapta perfectamente a la función que debe
realizar.
Se diferencian isoenzimas en función de:
- el tipo de tejido: Por ejemplo, la Hexokinasa, presenta, al menos, cuatro formas
distintas:
- Hepática
- Cerebral
- Muscular
- Eritrocitaria
- el compartimento celular donde actúa: Por ejemplo, la malato deshidrogenasa
del citoplasma es distinta de la de la mitocondria.
- el momento concreto del desarrollo del individuo: Por ejemplo, algunos enzimas
de la glicolisis del feto son diferentes de los mismos enzimas en el adulto.