Proteínas - Unidad Educativa Monte Tabor

I D E A S Proteínas
CLARAS
Características generales de las proteínas
Las proteínas constituyen el grupo de moléculas orgánicas más abundantes en los seres vivos y poseen una característica
fundamental, la especificidad.
Desempeñan funciones biológicas muy variadas: estructurales, transporte de otras moléculas, movimiento, regulación
hormonal, catalizadora, etcétera.
Las proteínas son polímeros, denominados polipéptidos, constituidos por la unión de unas moléculas que reciben
el nombre de aminoácidos.
Los aminoácidos
Los aminoácidos son moléculas que poseen un grupo amino y un grupo carboxilo. Este último siempre es terminal,
pero el grupo amino puede ocupar diferentes posiciones. Los proteicos son ␣-aminoácidos; existen veinte distintos,
que se diferencian por el grupo R o cadena lateral.
쐌 Carácter anfótero. Los aminoácidos pueden comportarse como ácidos o como bases,
Propiedades
dependiendo del pH del medio donde se encuentren, pues tienen un grupo carboxilo
de los aminoácidos
que puede desprender H⫹ y un grupo amino capaz de aceptar H⫹. Si el pH del medio
biológico es el adecuado, ambos grupos pueden estar ionizados de forma simultánea;
en este caso, los aminoácidos aparecen como iones dobles (zwitter iones).
쐌 Estereoisomería. La existencia de un carbono asimétrico permite que existan dos
estereoisómeros. Los aminoácidos proteicos son isómeros L.
Para nombrar los aminoácidos se utilizan las tres primeras letras del nombre del aminoácido.
Nomenclatura
A veces se emplea una sola letra, que no tiene por qué coincidir con la primera de su nombre.
y clasificación
de los aminoácidos Los aminoácidos se pueden clasificar, atendiendo a la naturaleza de su cadena lateral, en:
쐌 Neutros. Se caracterizan porque su cadena lateral no posee grupos carboxilo ni amino.
Pueden ser apolares o polares.
쐌 Apolares. Su cadena lateral es hidrófoba.
쐌 Polares. Su cadena lateral posee grupos hidrófilos.
쐌 Ácidos. Presentan un grupo carboxilo en la cadena lateral.
쐌 Básicos. Contienen algún grupo amino en la cadena lateral.
El enlace peptídico
El grupo carboxilo de un aminoácido puede interaccionar con el grupo amino de otro; ambos quedarían unidos
y en la reacción se liberaría una molécula de agua. El compuesto así obtenido se denomina dipéptido.
El enlace creado entre dos aminoácidos es de tipo amida y se denomina enlace peptídico. A su vez, este enlace puede
ser hidrolizado, lo que provocaría la separación de los dos aminoácidos.
La unión de muchos aminoácidos constituye un polipéptido. En los enlaces peptídicos no participan los radicales
de los aminoácidos, que quedan «colgando» del polipéptido, hacia arriba y hacia abajo, alternativamente.
Estructura de las proteínas
La cadena polipeptídica sufre una serie de plegamientos que proporcionan una complejidad extraordinaria a la estructura
de las proteínas. Se han descrito cuatro niveles estructurales diferentes, cada uno de los cuales se construye a partir
del nivel anterior.
Estructura primaria Es la secuencia de los aminoácidos en la cadena polipeptídica. El número, el tipo y el orden
o la secuencia de los aminoácidos que constituyen la estructura primaria son distintos en cada
proteína. Siempre existe un extremo con un aminoácido cuyo grupo amino está libre y otro
extremo con un aminoácido cuyo grupo carboxilo está libre.
Estructura
secundaria
Es el plegamiento de la cadena polipeptídica. Existen dos tipos básicos: la ␣-hélice y la lámina
plegada o lámina ␤.
쐌 ␣-hélice. Consiste en un plegamiento en espiral de la cadena polipeptídica sobre sí misma.
쐌 Lámina plegada o ␤. El plegamiento, en este caso, no origina una estructura helicoidal, sino
una especie de fuelle o lámina plegada en zigzag.
Estructura terciaria Constituye la disposición espacial tridimensional de la proteína. De ella depende su función.
Se origina por la unión de determinadas zonas de la cadena polipeptídica por medio de enlaces
entre las cadenas laterales R de los aminoácidos. Estos enlaces pueden ser puentes disulfuro,
fuerzas electrostáticas, puentes de hidrógeno y fuerzas de Van der Waals.
La estructura terciaria puede originar formas globulares o fibrilares.
Estructura
cuaternaria
Sólo existe en proteínas formadas por varias cadenas polipeptídicas. La estructura cuaternaria
es la disposición relativa que adoptan las subunidades proteicas entre sí. La unión entre ellas
se realiza mediante los mismos tipos de enlace que mantienen la estructura terciaria.
Propiedades de las proteínas
Solubilidad
Las proteínas con estructura terciaria fibrilar son insolubles en agua; en cambio, las que poseen
estructura globular son solubles. Debido a su elevada masa molecular, cuando las proteínas son
solubles forman disoluciones coloidales. En ellas, muchos de los aminoácidos apolares se sitúan
en el interior de la estructura, y los polares, que pueden unirse por puentes de hidrógeno
a las moléculas de agua, se localizan en la periferia en contacto con estas.
Cualquier cambio que suponga una alteración de la conformación nativa afecta
Alteración de la
estructura espacial a la funcionalidad biológica de la proteína. Este proceso recibe el nombre de desnaturalización.
Entre los factores que pueden provocar la desnaturalización proteica pueden citarse el aumento
de temperatura, las variaciones de pH y los cambios en la concentración salina.
Especificidad
Las proteínas son moléculas específicas; es decir, cada individuo posee algunas proteínas
que lo distinguen de otros organismos.
Funciones
쐌 Funciones estáticas. Estructurales y almacén de aminoácidos.
쐌 Proteínas activas que realizan múltiples funciones. Fisiológica, regulación genética,
catalizadora, inmunitaria.
Clasificación
Holoproteínas
Únicamente poseen cadenas polipeptídicas. Pueden ser globulares (albúminas, globulinas,
histonas) o fibrilares (queratina, colágeno, miosina, elastina).
Heteroproteínas
Además de las cadenas polipeptídicas, están compuestas también por una parte no proteica
que se denomina grupo prostético. Según sea éste, se clasifican en fosfoproteínas,
glucoproteínas, lipoproteínas, cromoproteínas y nucleoproteínas.
Métodos de identificación de las proteínas
쐌 Prueba de Biuret. Detecta la presencia de dos o más enlaces peptídicos en una molécula.
쐌 Prueba xantoproteica. Detecta la existencia de grupos fenilo.
쐌 Prueba de Millon. Detecta fenoles.