estructura tridimensional de las proteinas

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PROTEINAS
COMPOSICIÓN
ESTRUCTURA
CLASIFICACIÓN
AMINOÁCIDOS
NO POLARES
POLARES S/CARGA
POLARES C/CARGA
áá ESENCIAL
PROPIEDADES
ENLACE PEPTÍDICO
PÉPTIDOS
ESTRUCTURA
ESTRUCTURA 1ª
ESTRUCTURA 2ª
Secuencia de áá
Alfa-hélice
Beta-laminar
Estructura supersecundaria
Dominio estructural
ESTRUCTURA 3ª
Fibrosa
Globular
ESTRUCTURA 4ª
Protómero
PROPIEDADES
SOLUBILIDAD
DESNATURALIZACIÓN
ESPECIFICIDAD
CAPACIDAD TAMPON
OPTICAS
ACIDO-BASE (Anfóteras)
SOLUBILIDAD
PUNTO DE FUSIÓN
CLASIFICACION DE LAS PROTEINAS
HOLOPROTEÍNAS:
FIBROSAS
Insolubles en agua
INTERMEDIAS
Estructura fibrosa pero son
solubles
GLOBULARES
Son solubles
HETEROPROTEÍNAS:
CROMOPROTEÍNAS
Metal porfirina
GLUCOPROTEÍNAS
Glúcido
FOSFOPROTEÍNAS
Su hidrólisis solo proporciona áá
COLÁGENO
ELASTINA
QUERATINA
ACTINA
MIOSINA
FIBRINÓGENO
ALBÚMINAS
GLOBULINAS
HISTONAS
Su hidrólisis proporciona áá y otros
compuestos No proteicos
HEMOGLOBINA
MIOGLOBINA
HEMOCIANINA
CITOCROMOS
INMUNOGLOBULINAS
MUCOPROTEINAS
PEPTIDOGLICANOS
DE MEMBRANA
CASEINÓGENO
Ac. Fosofórico
LIPOPROTEÍNAS
Lipidos
NUCLEOPROTEINAS
Ac. Nucleicos
QUILOMICRONES
VLDL
LDL
HDL
CROMOSOMAS (con ADN)
RIBOSOMAS (con ARN)
ESTRUCTURA TRIDIMENSIONAL DE LAS PROTEINAS1
La estructura tridimensional de las proteínas viene determinada por su secuencia de áá.
La función de una proteína depende de su estructura tridimensional
La estructura tridimensional de una proteína es única
Las fuerzas más importantes que estabilizan la estructura tridimensional son interacciones no
covalentes.
La relación existente entre la secuencia de áá y la estructura de la proteína constituye aún una
incógnita en algunos casos. Hay secuencias d áá muy diferentes que adoptan estructura similares,
mientras que secuencias parecidas dan a veces estructuras diferentes.
La disposición espacial de los átomos de una proteína se denomina conformación. El término
conformación se refiere a un estado estructural que puede interconvertirse con otros estados
estructurales sin romper enlaces covalentes. Un cambio de conformación puede ser el resultado
de la rotación de los enlaces sencillos. De entre las innumerables conformaciones posibles, siempre
hay una que predomina, es la más estable.
Esquemáticamente se puede considerar que hay cuatro niveles estructurales:
Estructura primaria: incluye la secuencia de áá unidos por enlaces covalentes (peptídicos)
Estructura secundaria: corresponde a interacciones entre áá adyacentes. A menudo proteínas de
tamaño grande tienen varios tipos de estructura secundaria
Estructura terciaria: corresponde a las interacciones de todos los áá
No siempre esta clara la frontera entre la secundaria y la terciaria.
Estructura cuaternaria implica relación entre varias cadenas polipeptídicas.
Los continuos avances en el estudio de las proteínas han hecho necesaria la definición de dos
niveles estructurales adicionales a medio camino entre la estructura secundaria y la terciaria
La estructura supersecundaria son estructuras estables que se observan en muchas proteínas e
incluso se repiten varias veces en una misma proteína.
El dominio son regiones mas compactas con funciones específicas.
Enlaces que estabilizan las conformaciones:
Covalentes: Puentes disulfuro
No covalentes: Interacciones hidrófobas, fuerzas de van der Waals, puentes de hidrógeno,
interacciones iónicas.
A pesar de ser los enlaces covalentes mucho más fuertes son las interacciones débiles las que tienen
más importancia como fuerza estabilizadora de la estructura de las proteínas gracias al gran nº en
que se encuentra presentes. La conformación de la proteína es más estable cuando tiene mayor
número de enlaces débiles.
La mayor parte de las estructuras obedecen a dos reglas:
1. los restos hidrófobos deben encontrarse enterrados en el interior de la proteína, lejos del contacto
del agua
2. Debe formarse el mayor nº de puentes de hidrógeno
Las proteínas insolubles y aquellas que se localizan en la membrana siguen reglas diferentes a causa
de la función que realizan y del entorno en que se encuentran.
ESTRUCTURA SECUNDARIA
Al considerar la estructura secundaria resulta de utilidad clasificar las proteínas en dos grupos
principales: fibrosas cuyas cadenas se ordenan formando largos filamentos y globulares cuyas
cadenas se pliegan de forma globular o esférica. Las fibrosas llevan a cabo importantes funciones
estructurales y suelen estar formadas por un solo tipo de estructura secundaria. La mayor parte de
los enzimas y hormonas son proteínas globulares son más complejas estructuralmente y suelen
contener varios tipos de estructura secundaria.
1
Principios de Bioquímica.Lehninger. Nelson. Cox. Ed. Omega 2ª Edición. Barcelona 1995
Hélice alfa. El esqueleto se encuentra enrollado alrededor de un eje. Cada 3,6 áá se da una vuelta.
Los restos quedan hacia fuera. Dextrógira. Está estabilizada por puentes de Hidrógeno cada 4 áá. Es
la estructura predominante de las alfa queratinas. Las globulares tienen una cuarta parte en esta
estructura.
No todos los polipéptidos pueden formar una hélice alfa estable. Las interacciones de las cadenas
laterales de los áá pueden estabilizar o desestabilizar, depende del tamaño y la carga. La presencia
de PROLINA es incompatible
Beta laminar beta queratinas
Existen otras estructuras secundarias, pero están presentes en pocas proteínas e incluso en una sola
como la hélice de colágeno: hélice levógira de tres residuos por vuelta. Se asocia con dos cadenas
mas de forma dextrógira. Las alfa queratinas y el colágeno son ejemplos claros de la relación entre
estructura y función en proteínas
ESTRUCTURA TERCIARIA
áá que están alejados y que pueden encontrarse en estructuras 2ª diferentes, pueden interaccionar
entre sí cuando la proteína está plegada. La formación de giros en la cadena durante el plegamiento,
la dirección y el ángulo de estos giros están determinados por el nº y localización de áá específicos,
PRO. GLY entre otros. La GLY proporciona mucha flexibilidad estructural al tener en el carbono alfa
dos hidrógenos.
Una manera de demostrar la relación entre estructura y función consiste en alterar la estructura y
comprobar que se altera la función. Cuando la desnaturalización es extrema se llama
desnaturalización.
Las estructuras 3ª no son rígidas sino que presentan cambios conformacionales de pequeño alcance
o también estos cambios se producen durante su actividad biológica, en este caso los cambios están
asociados a ligandos específicos o incluso a los propios sustratos. Caso de la Hb
El plegamiento se va produciendo de una forma espontánea a medida que tiene lugar la síntesis o
ayudados por proteínas colaboradoras o fijadoras de la cadena polipeptídica.
ESTRUCTURA CUATERNARIA
Asociación de varias cadenas. Las interacciones no covalentes también van a estabilizar este nivel
estructural.
Son proteínas de función reguladora.
Subunidades diferentes pueden realizar funciones diferentes aunque relacionadas. Rutas
metabólicas enteras se organizan mediante la asociación de enzimas en complejos
supramoleculares que aumentan la eficacia de los procesos.
Otros tienen función estructural P.Ej. las cápsides de los virus o las histonas del nucleosoma, o el
propio ribosoma. Los cambios conformacionales de la Hb alteran su capacidad de unirse al Ox. La Hb
capta oxigeno en pulmón y lo cede en los tejidos….
FUNCIONES DE LAS PROTEINAS
PROTEÍNAS DE MEMBRANA
Recepción de señales químicas y
transporte activo de sustancias
PROTEÍNAS TUBULARES
COLAGENO
ELASTINA
QUERATINA
Citoesqueleto
INSULINA, GLUCAGÓN, ADRENALINA
HORMONAS DE LA HIPÓFISIS
Control del metabolismo de los glúcidos
GLOBULINAS
Anticuerpos
HEMOGLOBINA
MIOGLOBINA
CITOCROMOS
ALBÚMINAS
LIPOPROTEINAS
Transporte de oxígeno en la sangre
ENZIMAS
Acción Biocatalizadora
Tej. Conjuntivo y óseo
Vasos sanguíneos (arterias)
Pelo, uñas
Control glandular
Transporte de oxígeno en el músculo
Transporte de electrones
transporte de lípidos y reserva de áá
transporte de lípidos
Mantienen el equilibrio osmótico,
el ph y la temperatura
HISTONAS
Control de la expresión del ADN
FIBRINÓGENO
Factor de coagulación sanguínea
ACTINA Y MIOSINA
Responsables de los procesos de movimiento
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