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Nuevos estudios sobre la hemoglobina abren la puerta a poder modificarla para optimizar su función
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puerta a poder modificarla
para optimizar su función
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06/11/2007 13:03:43
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Los médicos finalizan con
éxito la operación a la niña de
2 años que nació con cuatro
brazos y cuatro piernas
Investigadores del Barcelona Supercomputing Center
(BSC) y del Instituto de Investigación Biomédica de
Barcelona (IRB) han realizado estudios sobre el
intercambio de oxígeno de pulmón a hemoglobina y de
hemoglobina a tejido que ayudan a avanzar en cómo
modificar esta proteína para optimizar su función.
El informe se publica en la revista científica 'Proceedings of
the National Academy of Sciences' y aporta nuevos datos
sobre esta proteína transportadora de oxígeno. La
hemoglobina, el componente mayoritario de los glóbulos
rojos, recoge el oxígeno en los órganos respiratorios, sobre
todo pulmones, y lo libera en los tejidos para que puedan
generar la energía necesaria para mantener la vida celular.
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Pequeñas modificaciones en la estructura de la
hemoglobina pueden generar anemias y otras patologías
severas. El estudio ha permitido definir a nivel atómico el
Loterías y
mecanismo que regula el intercambio de oxígeno y ha
apuestas
Para Webmasters llegado a la conclusión de que usa mecanismos de
cooperatividad para recoger el máximo de oxígeno en los
Ayuda
pulmones y liberarlo con facilidad en los tejidos.
Chistes / Humor
Un estudio revela que el
73% de la población
adolescente española
consume "comida rápida" a
diario
El consumo moderado de
cerveza disminuye los
factores de riesgo de
enfermedades
neurodegenerativas, según
un estudio
España espera llegar a un
promedio de 1.800 donantes
de órganos y 4.500
trasplantes para 2010
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Anuncios Google La complejidad del sistema ha hecho que, tras cien años
de investigación, sea ahora cuando los expertos han
determinado qué mecanismos microscópicos guían este proceso. Han empleado sofisticadas técnicas de cálculo
atómico que combinan mecánica cuántica y mecánica clásica.
Según el estudio, la afinidad por el oxígeno está controlada por interacciones relativamente alejadas del centro activo
de la proteína y que están directamente involucradas en cambios estructurales responsables de la cooperatividad.
Al identificar los factores que regulan su afinidad, se pueden diseñar alteraciones sobre la proteína. Además, el
conocimiento microscópico de su mecanismo permite entender los efectos de diversas mutaciones que puede sufrir la
hemoglobina.
La investigación ha estado liderada por Víctor Guallar, investigador del departamento de Ciencias de la Vida del BSC
e investigador en el Programa Conjunto de Biología Computacional del IRB.
Guallar explicó que con este trabajo han obtenido "un conocimiento detallado de los mecanismos que regulan la
afinidad de la hemoglobina, lo cual es imprescindible para entender, por ejemplo, los efectos que causan las
mutaciones en su estructura. Para Guallar, la relación entre mutación y enfermedad deberá permitir el desarrollo de
terapias más específicas.
Los médicos finalizan con éxito la operación a la niña de 2 años que nació
07/11/2007 10:45