PROTEINAS Y LIPIDOS.ppt [Sólo lectura]

Moléculas orgánicas
Proteínas y Lípidos
PROTEINAS:
Son moléculas formadas por O, C, H, y N. La
mayoría también contiene S. Son macromoléculas
formadas por monómeros (unidades) llamados
aminoácidos, ya que poseen un grupo amino (NH2)
y uno ácido (COOH) libre unidos al mismo
carbono. De los más de 160 aminoácidos
existentes en la naturaleza, sólo unos 20 conforman
a las proteínas. Los aminoácidos (aa) se unen a
través de enlaces peptídicos, formándose en cada
enlace una molécula de agua (deshidratación o
condensación). El enlace entre los aa es un enlace
covalente.
El radical R,
aminoácido.
es el que cambia en cada
Ejemplos de aminoácidos
La figura representa la formación de un
Dipéptido
Algunos aminoácidos son producidos sólo por
vegetales y se llaman aminoácidos esenciales
La unión de 2 hasta 10 aa conforman un
oligopéptido.
Los polímeros de un P. M. inferior a 10.000
se llaman polipéptidos. También este término se
usa para denominar a las proteínas, si bien estas
son polipéptidos de un P. M. superior a los 10.000
u.m.a.
Cada tipo de proteína posee una composición
química definida, una secuencia ordenada y
exclusiva de aminoácidos, y un determinado peso
molecular.
La CONFORMACION (estructura tridimensional de
una proteína), está dada por las siguientes
estructuras proteicas:
1. Estructura primaria:
Secuencia de aa en la proteína. La estructura
primaria de la proteína es la principal responsable de las
propiedades físicas,
químicas y biológicas de las
proteínas.
Estructura primaria de las dos cadenas polipeptídicas
que componen la insulina
2. Estructura secundaria:
Se refiere a la forma que puede
adoptar la secuencia de aa. En realidad, esta
secuencia de aa puede adoptar 2 formas:
a) disposición extendida (como zig-zag) llamada
HOJA PLEGADA. La forma de hoja plegada se
puede observar por ejemplo en fibroína de la seda.
(beta lamina plegada)
b) forma helicoidal. (alfa-hélice) La forma de hélice
se observa en queratina del cabello, troponina y
miosina
muscular,
y
fibrina
en
coágulos
sanguíneos.
hélice
La
estructura
secundaria de las proteínas es
mantenida por puentes de H entre el N del amino de
un aa y el O del carboxilo del otro.
3. Estructura terciaria:
La cadena polipeptídica, con su ya
correspondiente estructura secundaria, puede plegarse
adoptando estructuras globulares o estructuras fibrosas. La
forma tridimensional que tiene la proteína es su estructura
terciaria.
4.
Estructura cuaternaria:
disposición en el espacio de 2 o más
cadenas
polipeptídicas
que
conforman
una
proteína.
Estas interacciones son principalmente
hidrofóbicas.
Ej. la hemoglobina está formada por
cuatro subunidades.
DESNATURACION O DESNATURALIZACION DE UNA
PROTEINA:
Destrucción de una
proteína, por pérdida normalmente de las estructuras
secundarias, terciarias y cuaternarias. La proteína
pierde su actividad biológica. La desnaturación puede
ser reversible.
La
desnaturación de una proteína puede ser
producto de un exceso de temperatura, alteración
brusca de pH, agentes químicos, etc.
CLASIFICACION DE LAS PROTEINAS:
i) de acuerdo a su forma:
Fibrosas:
forma
generalmente
alargada;
insolubles y de
gran resistencia, como por ej. la
esclerotina, elastina,
queratina y fibroína.
- Globulares: de forma esférica, solubles en agua,
como por
ej. enzimas, anticuerpos, hormonas,
permeasas, etc.
ii) según su composición química:
- simples : formadas sólo por aminoácidos.
- Conjugadas: formadas también por algunos
radicales
distintos a los aminoácidos, como por
ej.
Clorofila
que
contiene
magnesio,
hemoglobina que contiene Fe,
citocromos,
mucoproteínas
con
mucopolisacáridos,
lipoproteínas (con lípidos), etc. Estos radicales
distintos a los aa se llaman
GRUPOS
PROSTETICOS.
FUNCIONES DE LAS PROTEINAS:
- Forman parte de membranas, de cápsulas virales, de
estructuras de sostén, protección y movimiento, por
ej. fibroína de la seda; queratina de la piel, pelo y
uñas; colágeno, proteína más abundante en nuestro
organismo y que junto con la elastina forman parte
del tejido conectivo, esclerotina en el exoesqueleto de
insectos, etc.
- Forman parte de las nucleoproteínas (ADN + proteínas)
- enzimas: catalizan las reacciones metabólicas.
- reserva energética: ovoalbúmina por ej.
-hormonas:
-- defensa inmunológica: gammaglobulinas
(anticuerpos).
- coagulación sanguínea: fibrinógeno
y trombina.
- contracción muscular: actina y miosina.
- transporte de electrones: citocromos.
- transporte de oxígeno: hemoglobina, mioglobina,
hemocianina.
- regulan o influyen en la presión osmótica.
- forman carriers (permeasas) que transportan
sustancias.
- forman el interferón, sustancia antiviral.
- regulación de la expresión génica, en parte.
- actúan como sustancias BUFFERS O TAMPONES .
LOS LIPIDOS
Están formados por carbono, hidrógeno y oxígeno, aunque en
proporciones distintas a como estos componentes aparecen en
los azúcares
Características principales
No solubles
en agua
Solubles en
solventes orgánicos
P.M entre 250 y
2500
No
polimerizan
FOSFOLIPIDOS
LIPOPROTEINAS
ESTEROIDES
ACIDOS
GRASOS
TERPENOS
CLASIFICACION
CERAS
GLICERIDOS
CAROTENOS
GLUCOLIPIDOS
ESFINGOLIPIDOS
ACIDOS GRASOS
Ácidos grasos, nombre común de un grupo de ácidos orgánicos, con un
único grupo carboxilico (COOH)
O
cola
cabeza
H − C − C − C − C − ..............C
OH
Puede ser una cadena sin ramificaciones y totalmente saturada (sin dobles
enlaces) o pueden existir uno o mas dobles enlaces
EJEMPLOS
CH 3 (CH 2 )10 COOH
Acido dodecanoico o
CH 3 (CH 2 )14 COOH
Acido hexadecanoico o ácido palmitico
ácido laurico
grupo carboxilo unido a una cadena hidrocarbonada de 4 a
36 C
Saturado 16 C
Insaturado 18 C
Algunos ácidos son sintetizados solo por vegetales y se llaman
ESENCIALES
EJEMPLOS
CH 3 (CH 2 )4 CH
Acido linoleico o
CHCH 2 CH
CH (CH 2 )7 COOH
acido cis,cis-9-12-octadecadienoico
CH 3 (CH2 )CH = HCH2 CH = CHCH2CH = CH (CH7 )COOH
Acido linolénico o acido cis,cis,cis - 9,12,15- octadecatrienoico
Estos últimos importantes como precursores de prostaglandinas
GLICERIDOS
Derivados del glicerol por medio de la sustitución de algunos H
de sus grupos OH por ácidos grasos
Pueden ser
MONOGLICERIDOS
DIGLICERIDOS
TRIGLICERIDOS
H 2C − CH − CH 2
OH OH OH
Nomenclatura IUPAC 1,2,3-Propanotriol
glicerol
LOS TRIGLICERIDOS (o lípidos simples)son los principales
constituyentes de la grasa animal
SAPONIFICACION
Los jabones se preparan por medio de una de las reacciones químicas más conocidas: la
llamada saponificación de aceites y grasas.
CH2—O—CO—R
CH—O—CO—R
CH2—OH
+ 3 NaOH
CH—OH + 3 R—CO—ONa
CH2—OH
CH2—O—CO—R
ACEITE
+ SOSA
=
GLICEROL +
JABÓN
FOSFOLIPIDOS
Son digliceridos ( glicerol+ 2 acidos grasos) en los que el tercer
OH del glicerol se a unido un grupo fosfato
Cabeza polar
e hidrofilica
Otro ejemplos
Funciones biológicas
ESTEROIDES
Derivados del ciclopentanoperhidrofenantreno (gonano), que se
puede considerar un producto de la saturación del fenantreno
asociado a un anillo de ciclopentano
caracterizados por lo tanto por estar formados por 4 anillos y
ser altamente hidrofóbicos
Un ejemplo de precursor de esteroides es el colesterol
TERPENOS
Los terpenos son derivados del isopreno
Incluyen a vitaminas A, E y K
VITAMINA
A
FUNCIONES DE LIPIDOS: Son múltiples, tales como
- componen vitaminas A D E y K.
- participan en formación de sales biliares.
- forman hormonas: sexuales y corticoides.
- energéticas: principalmente ácidos grasos.
-forman parte de moléculas mayores (ácidos grasos forman
parte de fosfolípidos y
glicéridos por ejemplo).
- reserva energética, aislantes térmicos, productores de calor,
etc. Todo esto a cargo de
los glicéridos.
- Protegen, lubrican o impermeabilizan la epidermis y uñas.
Todo esto hacen las ceras.
También desempeñan una
función estructural (cera de abejas por ejemplo).
- Forman parte de membranas y de la vaina mielínica en
células nerviosas (los
fosfolípidos).
FIN