ENZIMAS

Fases del Metabolismo
ENZIMAS
•
Definición: son macromoléculas, en su mayoría de
origen proteico, que catalizan las reacciones
bioquímicas que se producen en la células de los seres
vivos.
Propiedades:
• Eficiencia: actúan en bajas concentraciones
(micromoleculares) suficiente para acelerar, millones de
veces, la velocidad de una reacción.
• Especificidad: son capaces de distinguir entre
sustancias estrechamentes relacionadas como los
esteroisomeros.
• Regulación: muchas enzimas pueden aumentar o
disminuir su actividad catalítica, según necesidades
fisiológicas.
1
Sito activo: región de la superficie de la enzima que fija al sustrato
Especificidad del sitio activo
2
COFACTORES
: moléculas de naturaleza no proteica que
cooperan con algunas enzimas para darle óptima actividad.
Inorgánico
Zn+2, Mg+2,
Fe+2, Cu+2,
K+, Na+
COFACTOR
Forman parte de la E
No forman parte
de la E
Orgánico (Coenzima)
Agente que transfiere
grupos
el enlace puede ser:
covalente o no covalente
Interviene en la reacción como
otro sustrato
Proteína
(apoenzima; inactiva
o menos activa)
Proteína ~ Cofactor
holoenzima
(catalizador activo en
forma óptima)
la facilidad de
disociación es
variable
Cofactor (ión
inorgánico o sustancia
orgánica; inactivo
como catalizador)
3
Coenzima: Nicotinamida Adenina Dinucleótido y la transferencia de un ión hidruro
4
Coenzima: Flavina Adenina Dinucleótido y la transferencia de hidrógenos
FAD
FADH2
(Oxidado)
(Reducido)
Coenzima: Coenzima A y la transferencia de grupos acilos
Acetil Co A
5
NOMENCLATURA:
• Sistema común: se añade el sufijo asa al
nombre del sustrato o al nombre de la
reacción que cataliza.
• Sistema Internacional: divide a las
enzimas en 6 clases de acuerdo al tipo de
reacción que catalizan. Se utiliza un
código de 4 dígitos para cada enzima.
CLASIFICACIÓN DE ENZIMAS
CODIGO
CLASIFICACIÓN
TIPO DE REACCIÓN QUE CATALIZA
1
OXIDOREDUCTASAS OXIDACIÓN Y REDUCCIÓN
2
TRANSFERASAS
3
HIDROLASAS
4
LIASAS
5
ISOMERASAS
6
LIGASAS O
SINTETASAS
TRANSFERENCIA DE UN GRUPO DE
ÁTOMOS DE UNA MOLECULA A OTRA
HIDRÓLISIS DE VARIOS GRUPOS
FUNCIONALES
RUPTURA DE UNA MOLECULA POR UN
PROCESO DISTINTO AL DE HIDRÓLISIS
TRASFORMA UN SUSTRATO EN SU
ISÓMERO
CATALIZAN LA FORMACION DE ENLACES
6
Grupo 1: OXIDOREDUCTASAS
– Son enzimas que catalizan reacciones de oxidoreducción (transferencia de electrones de una
molécula a otra).Ej.: Deshidrogenasas
COOH
HO-C-H
CH 3
L- lactato
lactato
deshidrogenasa
NAD +
NAD H + H +
ox
red
COOH
C=O
CH 3
piruvato
Grupo 2: TRANSFERASAS
• Catalizan la transferencia de un grupo de átomos
desde un sustrato al otro. Ej.: Hexoquinasa
H-C=O
H-C-OH
HO-C-H
H-C=O
Hexoquinasa
E.C: 2.7.1.1
H-C-OH
H-C-OH
CH2OH
D- Glucosa
H-C-OH
HO-C-H
H-C-OH
ATP
ADP
Nombre Sistemático: ATP glucosa
fosfotransferasa
E.C: (2) Clase Transferasa
(7) subclase fosfotransferasa
(1) grupo OH como aceptor
(1) D-Glucosa como aceptor de fosfatos
H-C-OH
CH2O-P
D- Glucosa 6 P
7
Grupo 3: HIDROLASAS
• Catalizan reacciones donde el agua provoca
la ruptura de un enlace. Ej.: Lipasas
O
H 2 C-O-C-R
H 2 C-OH
O
H-C-O- C-R
O
+ 3 H 2O
Lipasas
H-C-OH
+
3 HO-C-R
O
H 2 C-O- C-R
H 2 C-OH
Grupo 4: LIASAS
• Catalizan la ruptura de la molécula del sustrato por un
proceso distinto al de hidrólisis, formando dobles
enlaces por eliminación de grupos o rompiendo dobles
enlaces por adición de grupos. Ej.: Aldolasa
CH 2 -O-P
C=O
HO-C-H
H-C-OH
H-C-OH
CH 2 O-P
Aldolasa
CH 2-O-P
C=O
H-C=O
+ H-C-OH
CH 2OH
Fosfato de
dihidroxiacetona
CH 2O-P
Gliceraldehido 3-P
Fructosa 1,6-di P
8
Grupo 5: ISOMERASAS
• Son enzimas que transforman a un sustrato
en su isómero. Ej.: Fosfogluco-isomerasa
H-C=O
CH 2 -OH
H-C-OH
HO-C-H
C=O
Fosfogluco
isomerasa
HO-C-H
H-C-OH
H-C-OH
H-C-OH
H-C-OH
CH 2 O-P
CH 2 O-P
Fructosa 6- P
D- Glucosa 6 P
Grupo 6: LIGASAS O
SINTETASAS
• Catalizan la formación de enlaces. La energía
necesaria para la síntesis es provista por el
ATP. Ej.: Glutamina sintetasa
COOH
COOH
H-C-NH 2
(CH 2)2
COOH
Glutamato
+ NH 3 + ATP
Glutamina
sintetasa
H-C-NH 2
(CH 2)2
+ ADP + Pi
O=C-NH2
Glutamina
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Modo de Acción de las
Enzimas:
E+S
ES
E+P
FENÓMENOS DEL SITIO ACTIVO
10
Glucosa + ATP Hexoquinasa Glucosa-6-fosfato + ADP
Hexoquinasa
Energía Libre (G)
Diagrama de la coordenada de reacció
reacción catalizada por enzima y sin catalizar.
Energía de
Fijación
(-)
(∆
∆G‡)
(∆
∆G‡)
(+)
(+)
Energía Libre
Estandar (∆G0)
(-)
Avance de la reacción
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Cinética Enzimática
Determinación de la velocidad de la reacción y los parámetros
que la modifican.
S
Ecuaciones:
P
V= ∆ [P]
∆t
V= -
∆ [S]
∆t
ESTADO ESTACIONARIO EN LA CINÉTICA ENZIMÁTICA
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Velocidad inicial (V0 ) de una reacción catalizada por enzimas
Velocidad
de reacción
Velocidad
Inicial
V0
Efecto de [Sustrato] sobre la velocidad inicial de una
reacción catalizada por enzimas
Ecuación de
Michaelis
Menten
Concentración de Sustrato [S]
13
REPRESENTACIÓN DE DOBLE INVERSA
(Lineweaver- Burk)
pendiente
Y= b + mx
Ecuación de una recta
con ordenada al origen
Efecto de la Temperatura
V0
Temperatura óptima Temp.
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Efecto del pH
INHIBICIÓN ENZIMÁTICA
Inhibición Irreversible
Competitiva
Inhibición Reversible
No Competitiva
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Inhibición Competitiva
1/V0
+I
-I
1/Vmax.
-1/Km
0
1/[S]
Inhibición No Competitiva
1/V0
+I
1/Vmax.
-I
-1/Km
0
1/[S]
16
Inhibición No Competitiva
REGULACIÓN ENZIMÁTICA
Enzimas reguladoras: muestran una actividad catalítica mayor o
menor en respuesta a ciertas señales.
Regulación Alostérica
Regulación por modulación covalente
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Regulación alostérica
Regulación por modulación covalente
Ej: Glucosan + Pi
Glucosa n-1 + Glucosa 1- P
Glucógeno fosforilasa
Cadena
lateral de Ser
Cadena
lateral de Ser
Fosforilasa b
menos activa
Fosforilasa
fosfatasa
Fosforilasa
quinasa
Fosforilasa a
más activa
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