ENZIMAS

ENZIMAS
Se definen como catalizadores de las reacciones
químicas de los sistemas biológicos, caracterizadas por
su alta especificidad. Su función es acelerar las
velocidades de reacción de los múltiples procesos del
metabolismo celular.
Las enzimas, ¿proteínas?.
Todas las enzimas son de naturaleza proteíca, a
excepción de un grupo de RNAs catalíticos. La actividad
catalítica de éstas, depende de la integridad de
su
conformación nativa, cuyos pesos moleculares fluctúan entre
los 12 a un millón de Dalton.
Características.
1:- Algunas enzimas no necesitan para su funcionamiento
grupos químicos algunos.
2:- Algunas enzimas requieren de un elemento químico
llamado cofactor. Que puede estar representado por uno o
más iones inorgánicos de Mg, Mn, Fe o Zn.
3:- Existen enzimas que necesitan un complejo orgánico
metalorgánico llamado coenzima, que actúa como
transportadores transitorios de grupos funcionales
específicos.
Clasificación estructural.
1:- Enzimas simples. Son aquellas que para su función
catalítica no necesitan cofactor u coenzima.
2:- Enzimas conjugadas. Enzimas que necesitan para su
actividad catalítica una coenzima o ión metálico. Cuando la
coenzima o ión metálico se unen covalentemente a la enzima,
constituye un grupo prostético y que en su conjunto se asigna
como holoenzima. La parte proteíca de la enzima se denomina
apoenzima o apoproteína.
Clasificación funcional.
Gran parte de las enzimas se asignan con el sufijo “asa”
al nombre de su sustrato o una palabra o frase que describe su
actividad. Ejemplo: ureasa, enzima que hidróliza la urea.
Por acuerdo internacional las enzimas se clasifican en
seis clases principales, cada una de ellas con diferentes
subclases, según el tipo de reacción catalizada.
Clasificación internacional.
1:- Oxidorreductasas: Transfieren electrones (iones hidruros o
átomos de H).
2:- Transferasas: Transferencia de grupos funcionales.
3:- Hidrolasas: Reacciones de hidrólisis (transfieren grupos
funcionales al agua).
4:- Liasas: Adición de grupos a dobles enlaces, o formación de
dobles enlaces por eliminación de grupos.
5:- Isomerasas: Transferencias de grupos dentro de moléculas
entregando formas isoméricas.
6:- Ligasas: Formación de enlaces C-C, C-S, C-O y C-N,
mediante reacciones acopladas a la hidrólisis de ATP.
Fisiología enzimática.
Muchas reacciones químicas intracelulares se presentan
en condiciones que pueden ser desfavorables e impedir su
finalización. Sin embargo, Las enzimas solucionan el problema
al proporcionar un ambiente, donde una reacción determinada
es, energéticamente más favorable. Para este propósito cuenta
con una estructura denominada sitio activo, semejante a una
bolsa, donde se fija la molécula blanco (sustrato).
Características.
1:- La función de un catalizador es aumentar la velocidad de
reacción.
2:- Los catalizadores no modifican los equilibrios de reacción.
3:- La energía libre del estado basal de P (producto) es menor
al de S (sustrato), por lo que la vGº´ de la reacción es
negativo. Por lo anterior el equilibrio favorece a P.
4:- Un equilibrio favorable no indica que la conversión de S a
P sea rápida
Características.
5:- Existe una barrera energética entre S y P que representa la
energía requerida para el alineamiento de los grupos
reactivos. Por tanto, para que se presente una reacción, las
moléculas deben superar esta barrera. La cumbre de la colina
energética se denomina estado de transición, que es un
momento molecular fugaz en que el colapso a sustrato o
producto es igualmente probable.
6:- La diferencia entre los niveles de energía del estado basal
y del estado de transición se denomina energía de activación
vGº++.
Energía de activación.
Es la cantidad de energía necesaria para llevar todas
las moléculas de 1 mol de sustancia a una temperatura
determinada, al estado de transición, en la cima de la barrera
de activación. La velocidad de una reacción se refleja en la
energía de activación. Por ejemplo, a una energía de
activación elevada corresponde una reacción más lenta. Una
característica es que las velocidades de reacción se pueden
incrementar con aumento de la temperatura, así se aumenta el
número de moléculas con energía suficiente para superar la
barrera energética.
Poder catalítico.
1:- Los grupos funcionales de la enzima, pueden interactuar de
forma transitoria con un sustrato, activándolo para la reacción
de esta forma proporciona una ruta de menor energía de
activación.
2:- El poder catalítico de las enzimas proviene de la energía
libre emitida al formar los múltiples enlaces débiles e
interacciones en el complejo E-S. Energía que entrega al
sistema especificidad y catálisis.
3:- La energía que proviene de la interacción E-S, se denomina
energía de fijación, que es la principal fuente de energía libre
utilizada para disminuir la energía de activación de las
reacciones.