PROTEÍNAS
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PROTEÍNAS • ESTRUCTURAS PRIMARIA, SECUNDARIA, TERCIARIA Y CUATERNARIA NIVELES DE ESTRUCTURACIÓN DE LAS PROTEÍNAS ESTRUCTURA PRIMARIA 1. Ordenamiento lineal de aminoácidos, en cadenas no ramificadas 2. Posición específica de cada aminoácido en la cadena secuencia específica 3. Unión covalente aminoácido – aminoácido (enlace peptídico) 4. La cadena de aminoácidos tiene dos extremos: uno amino, otro carboxilo Cadenas de aminoácidos unidos por uniones peptídicas. 2 – 40 aminoácidos 40 – 40,000 aminoácidos PÉPTIDOS U OLIGOPÉPTIDOS CADENAS POLIPEPTÍDICAS O POLIPÉPTIDOS FORMACIÓN DEL ENLACE PEPTÍDICO POR CONDENSACIÓN DE LOS a-AMINOÁCIDOS eliminación RESIDUOS LA CADENA POLIPEPTÍDICA TIENE POLARIDAD RESIDUO COMPONENTES DE UNA CADENA POLIPEPTÍDICA CADENA PRINCIPAL O ESQUELETO (REPETIDA) CADENAS LATERALES (VARIABLE) LA SECUENCIA DE AMINOÁCIDOS DE UNA PROTEÍNA ES ESPECÍFICA (ÚNICA) DETERMINADA POR LOS GENES Segunda mitad del código genético trascripción DNA traducción RNA Transcr. inversa replicación Secuencia proteína traducción replicación plegamiento Estructura tridimensional LAS PROTEÍNAS SON MACROMOLÉCULAS FUNDAMENTALES EN EL METABOLISMO CELULAR CADA PROTEÍNA TIENE UN ARREGLO ESTRUCTURAL QUE ES EL REFLEJO DE SU FUNCIÓN CADA PROTEÍNA ESTA FORMADA POR AMINOÁCIDOS Son 20 Diferentes (carga, tamaño, solubilidad, etc) Propiedades ácido-base PROTEÍNA ESPECÍFICA= SECUENCIA DE AMINOÁCIDOS ESPECÍFICA ARREGLO = CADA PROTEÍNA TIENE UNA ESTRUCTURA TRIDIMENSIONAL ¿DE QUÉ DEPENDE ESTE ARREGLO? DEPENDE DE LAS INTERACCIONES (DÉBILES) Y DE LOS ENLACES PEPTÍDICOS DE SU SECUENCIA NIVELES DE ESTRUCTURACIÓN DE LAS PROTEÍNAS Estructura primaria Residuos aminoácidos Estructura secundaria Hélice a Estructura terciaria Cadena polipeptídica Estructura cuaternaria Subunidades unidas ESTRUCTURA PRIMARIA.- Se refiere a la secuencia de aminoácidos en una proteína. DESCRIBE LOS ENLACES COVALENTES (ENLACE PEPTÍDICO Y PUENTES DISULFURO) QUE UNEN LOS RESIDUOS AMINOÁCIDOS DE UNA CADENA POLIPEPTÍDICA CARACTERÍSTICAS DEL ENLACE PEPTÍDICO 1) ES PLANAR EL ENLACE PEPTÍDICO ES PLANO.- DETERMINADO POR LA ESTRUCTURA RESONANTE DEL MISMO ENLACE Incapacidad de rotación= CONFORMACIÓN RESTRINGIDA LONGITUDES DEL ENLACE PEPTÍDICO O C-N 1.49 A O C=N 1.27 A EL ENLACE PEPTÍDICO PLANO TIENE DOS CONFORMACIONES a a a a NIVELES DE ESTRUCTURACIÓN DE LAS PROTEÍNAS Estructura primaria Residuos aminoácidos Estructura secundaria Hélice a Estructura terciaria Cadena polipeptídica Estructura cuaternaria Subunidades unidas ESTRUCTURA SECUNDARIA.- SE REFIERE A LA DISPOSICIÓN ESTABLE DE LOS AMINOÁCIDOS EN UNA REGIÓN LOCAL DEL PÉPTIDO LO CUAL DA LUGAR A PATRONES ESTRUCTURALES REPETIDOS ESTEREOQUÍMICA DEL ENLACE PEPTÍDICO Y LOS GRUPOS ADYACENTES Papel de los enlaces sencillos: ángulos Fi ()= N-Ca y Psi ()= C-Ca ENLACE RÍGIDO ENLACES FLEXIBLES ENLACES FLEXIBLES Y ENLACES RÍGIDOS EN UN DIPÉPTIDO LA ROTACIÓN DE LOS ÁNGULOS Y ORIGINA DIVERSOS ORDENAMIENTOS ESPACIALES SÓLO SERÁN ESTABLES AQUELLOS QUE SE PUEDEN ACOMODAR EN EL ESPACIO DE MANERA FAVORABLE EL DIAGRAMA DE RAMACHANDRAN PREDICE LAS COMBINACIONES TANTO POSIBLES Y PROHIBIDAS DE Y ESTEREOQUÍMICA DEL ENLACE PEPTÍDICO -180º y 180o ENLACE PEPTÍDICO CAPACIDAD DE FORMACIÓN DE PUENTES DE HIDRÓGENO TIPOS BÁSICOS DE ORDENAMIENTO DE LA CADENA POLIPEPTÍDICA MIRAN HACIA UN MISMO LADO O HACIA LADOS OPUESTOS N C N C IMPLICACIONES DEL PRIMER ORDENAMIENTO 2 1 240O 120O 3 4 360O ESTRUCTURA HELICOIDAL 120º Y -120º ESTRUCTURA LAMINAR ESTRUCTURA SECUNDARIA α hélice 1) Arreglo periódico. 2) Especialmente la cadena no está “estirada”. 3) Promovida y estabilizada por puentes de H. β plegada Giros, asas * Cadena helicoidal * 3.6 aminoácidos por vuelta (5.4A) * Los grupos R se encuentran hacia fuera de la hélice α hélice * Formación de puentes de hidrógeno con periodicidad regular pues intervienen: H del NH O del C O * Enrolladas hacia la derecha Esqueleto covalente de la cadena polipeptídica adquiriendo una “torsión” helicoidal a-hélice -45º A -50º -60º 3.6 RESIDUOS o 5.4 A α – HÉLICE DEXTRÓGIRA O DE ENROLLAMIENTO A LA DERECHA EN LA a-HÉLICE, LOS GRUPOS R SE ENCUENTRAN HACIA FUERA DE LA HÉLICE, AQUÍ SE MUESTRA LA CADENA DESDE “ARRIBA” HÉLICE a HÉLICE a Hoja b-plegada •Es una forma de estructura secundaria •Tiene una disposición planar en el espacio •Está estabilizada por puentes de hidrógeno • (carbonilo e imino de la cadena polipeptídica) •Las cadenas pueden correr en forma paralela o antiparalela •Los grupos R se encuentran hacia arriba y hacia abajo del plano b-plegada Los grupos R se encuentran hacia arriba o hacia abajo del plano Las b-plegadas se pueden generar por varias cadenas polipeptídicas o por secciones diferentes de la misma cadena polipeptídica HOJA b ANTIPARALELA RESIDUO AMINO RESIDUO CARBOXILO CARBOXILO AMINO AMINO CARBOXILO VISTA LATERAL GRUPOS R PEQUEÑOS (GLICINA Y ALANINA) HOJA b PARALELA VISTA LATERAL Puentes de Hidrógeno en hojas β – plegadas antiparalelas y paralelas APARIENCIA DE UNA HOJA β-PLEGADA ANTIPARALELA HOJA b VUELTAS O GIROS Y ASAS. -Estructuras secundarias en forma de U. -Estabilizadas por puentes de H en sus extremos. -Formadas por tres o cuatro residuos - Se localizan en las superficie de las proteínas generalmente. -Forman un doblamiento acentuado de la cadena polipeptídica que la reorienta hacia el interior. -Prolina favorece las vueltas o giros así como glicina, por tener un pequeño R. -Sin estas vueltas, las proteínas serían largas cadenas de aminoácidos extendidas (aunque con α-hélices o β-plegadas), y no serían estructuras compactas. -Las ASAS (loops) son más extensas y tienen diferentes formas. GIROS b Cada aminoácido tiene preferencia por formar uno de los tres tipos de estructura secundaria Las proteínas membranales tienen regiones hidrofóbicas (en la parte apolar de la membrana) y regiones hidrofílicas (en la región citosólica o extracelular si se trata de la membrana plasmática MEMBRANA Región hidrofílica Región hidrofóbica Región hidrofílica © 2004 New Science Press Ltd new-science-press.com Las proteínas membranales también tienen estructura primaria, secundaria, terciaria y cuaternaria © 2004 New Science Press Ltd new-science-press.com MOTIVOS, ESTRUCTURAS SUPERSECUNDARIAS Y DOMINIOS. UN MOTIVO SERÁ UNA ESTRUCTURA SECUNDARIA α hélice β plegada giro UNA ESTRUCTURA SUPERSECUNDARIA Será un agregado de por lo menos dos motivos y puede tener combinaciones de α-hélices, β-plegadas y giros. Por ejemplo a-hélice, giro, α-hélice b- plegada, giro, α- hélice, etc. (intermediarios entre las estructura secundaria y terciaria) UN DOMINIO SERÁ UN AGREGADO COMPACTO DE VARIAS SUPERESTRUCTURAS UNIDAS A OTRO POR UN SEGMENTO FLEXIBLE. EJEMPLOS DE ESTRUCTURAS SUPER - SECUNDARIAS VUELTA O GIRO O DOBLAMIENTO β UNIDAD β α β HÉLICE – VUELTA-HÉLICE
