proteínas y enzimas

Biomoléculas orgánicas
Bloque I: Proteínas y enzimas
BIOLOGIA 2º BACHILLERATO
1. BASE FÍSICO-QUÍMICA DE LA VIDA
PROTEÍNAS Y ENZIMAS
CONTENIDOS
1.5. PROTEÍNAS
1.5.1. Concepto e importancia biológica.
1.5.2. Aminoácidos. Enlace peptídico.
1.5.3. Estructura de las proteínas.
1.5.4. Propiedades de las proteínas.
1.5.5. Funciones de las proteínas.
1.6. ENZIMAS
1.6.1. Concepto y estructura.
1.6.2. Mecanismo de acción y cinética enzimática.
1.6.3. Regulación de la actividad enzimática: temperatura, pH, inhibidores.
ORIENTACIONES
1. Definir qué es una proteína y destacar su multifuncionalidad.
2. Definir qué es un aminoácido, escribir su fórmula general y reconocer su diversidad
debida a sus radicales.
3. Definir y describir el enlace peptídico como característico de las proteínas.
4. Describir la estructura de las proteínas. Reconocer que la secuencia de aminoácidos
y la conformación espacial de las proteínas determinan sus propiedades biológicas.
5. Explicar en qué consiste la desnaturalización y renaturalización de proteínas.
6. Describir las funciones más relevantes de las proteínas: catálisis, transporte,
movimiento y contracción, reconocimiento molecular y celular, estructural, nutrición
y reserva, y hormonal.
7. Explicar el concepto de enzima y describir el papel que desempeñan los cofactores y
coenzimas en su actividad. Describir el centro activo y resaltar su importancia en
relación con la especificidad enzimática.
8. Reconocer que la velocidad de una reacción enzimática es función de la cantidad de
enzima y de la concentración de sustrato.
9. Conocer el papel de la energía de activación y de la formación del complejo enzimasustrato en el mecanismo de acción enzimático.
10. Comprender cómo afectan la temperatura, pH e inhibidores a la actividad
enzimática. Definir la inhibición reversible y la irreversible.
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1.5. PROTEÍNAS
1.5.1. Concepto e importancia biológica.
Son macromoléculas orgánicas compuestas básicamente por C, H, O, y N; además
pueden contener S, Fe, P, etc.
Son polímeros de aminoácidos unidos por enlaces peptídicos.
Son expresión de la información genética.
Su importancia biológica radica en:
- Su abundancia en las células (más del 50 % de la materia viva una vez
seca).
- Su gran diversidad de funciones, como consecuencia de su estructura
química variable, entre las que destacan el formar todas las estructuras
de los seres vivos y la función biocatalizadora.
- Son específicas de cada ser vivo y de cada especie de seres vivos, y la
gran diversidad morfológica y funcional de estas moléculas ha tenido como
consecuencia, la colonización de nuevos habitáts y la aparición de nuevas
formas de vida por evolución.
1.5.2, Aminoácidos. Enlace peptídico
Concepto de aminoácido
Los aminoácidos son compuestos que se caracterizan por tener un átomo de carbono
central (carbono alfa) unido a un grupo carboxilo, a un grupo amino, a un hidrógeno y a un
radical R (cadena lateral).
La diferencia entre los 20 aminoácidos proteicos radica en la cadena lateral -Rque es distinta en cada caso.
Hay algunos aminoácidos esenciales para los humanos, ya que nuestro organismo no puede
sintetizarlos a partir de otros y es necesario obtenerlos a través de los alimentos. En el ser
humano se consideran esenciales ocho aminoácidos: Trp, Leu, Ile, Val, Met, Phe, Thr y Lis.
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Propiedades de los aminoácidos
- Son sólidos.
- Solubles en agua.
- Tienen comportamiento anfótero, es decir, pueden ionizarse doblemente. En un medio
ácido se comportan como bases (captan protones) y en un medio básico se comportan
como ácido (liberan protones).
H2N – CH – COO |
R
(Comportamiento ácido)
En pH básico
H3N+ – CH - COO|
R
(Neutro)
H 3N+ – CH - COOH
|
R
(Comportamiento básico)
en pH ácido
El pH en el cual el aminoácido tiende a adoptar la forma dipolar neutra se denomina punto
isoeléctrico.
Además de los grupos amino y carboxilo unidos al carbono alfa, algunos aminoácidos en sus
cadenas laterales –R- poseen grupos aminos y/o carboxilos que también se ionizan y
generan cargas + y -, que contribuyen a la carga neta del aminoácido o de la proteína que lo
tiene.
Clasificación de los aminoácidos
Según la naturaleza de su cadena lateral, los 20 aminoácidos se clasifican en tres
grupos: neutros, básicos y ácidos.
• Aminoácidos neutros. La cadena lateral no posee grupos carboxilo ni amino y, por
tanto, a pH neutro su carga eléctrica neta es 0. Estos aminoácidos se subdividen en:
-Polares: su cadena lateral posee grupos hidrófilos que permiten formar puentes de
hidrógeno con moléculas polares, debido a eso son solubles en agua.
-Apolares: la cadena lateral es hidrófoba y, por tanto, su solubilidad en agua es
menor.
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•
•
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Aminoácidos básicos: Contienen algún grupo amino en la cadena lateral que, debido a
su carácter básico, pueden tomar H , lo que hará que el aminoácido tenga carga
positiva.
Aminoácidos ácidos. Presentan un grupo carboxilo y poseen carga eléctrica
negativa, ya que ese grupo desprende H .
Enlace peptídico
Es el enlace covalente que se establece entre el grupo carboxilo de un aminoácido
grupo amino de otro, con el desprendimiento de una molécula de agua.
y el
Se trata de un proceso de condensación. A su vez este enlace puede ser hidrolizado
separándose los aminoácidos.
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El enlace peptídico presenta las siguientes características:
• Los cuatro átomos del enlace se encuentran en el mismo plano.
• Es plano y rígido.
• Es un enlace covalente.
• Posee cierto carácter de doble enlace.
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La unión de muchos aminoácidos constituye un polipéptido.
1.5.3. Estructura de las proteínas
La estructura de las proteínas representa la disposición que adoptan en el
espacio. Cada proteína adopta una conformación espacial característica en su estado nativo.
La actividad biológica de las proteínas depende de su configuración espacial, por ello
adoptan la conformación más idónea para desempeñar su función. Se puede hablar de cuatro
tipos de estructura. Cada estructura depende del orden anterior. Existen combinaciones
que dan gran estabilidad a porciones grandes de las proteínas y que se pueden apreciar en
proteínas muy diferentes (dominios estructurales).
Estructura primaria
Está determinada por la secuencia de aminoácidos, se refiere al número, tipo y orden en
que están colocados. Siempre existe un extremo con un aminoácido cuyo grupo amino está
libre y otro extremo con un aminoácido con el grupo carboxilo libre. Los radicales R de los
aminoácidos se sitúan alternativamente a un lado y a otro de la línea formada por la cadena
principal; y la secuencia de estos radicales es lo que diferencia a una proteína de otra.
Está dispuesta en zig-zag. El enlace responsable de este nivel estructural, por supuesto, es
el enlace peptídico. Todas las proteínas tienen estructura primaria.
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Estructura secundaria
Se refiere a la disposición que adopta la cadena de aminoácidos en el espacio para que
sea estable. Hay dos tipos principales: α hélice y β o lámina plegada. En las proteínas
coexisten ambos tipos, aunque uno de ellos puede predominar sobre el otro. Se ha
comprobado que ciertas combinaciones de las dos estructuras (conocidas como dominios
estructurales) son tan estables que se encuentran presente en muchas proteínas, incluso
con funciones distintas.
- α Hélice.
Consiste en un plegamiento en espiral de la cadena polipeptídica. Este enrollamiento
contiene 3,6 aa por vuelta.
El plegamiento se mantiene estable por medio de puentes de hidrógeno entre el grupo –
NH (que forma el enlace peptídico) de un aminoácido y el grupo –CO (que forma parte de
otro enlace peptídico) del cuarto aminóacido que le sigue en la cadena lineal.
Si estos enlaces se rompen, la estructura secundaria se rompe.
En esta disposición los radicales de los aa no intervienen en los enlaces y quedan
proyectadas hacia el exterior de la hélice.
Este nombre alude a la
queratina, proteína muy abundante en las células de la
epidermis.
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- Estructura β o lámina plegada.
El plegamiento, en este caso, no forma una estructura helicoidal, sino una especie de fuelle
o lámina plegada en zig-zag, originada por el acoplamiento de segmentos de la misma cadena
polipeptídica o de distintas cadenas, unidos entre sí por puentes de hidrógeno
transversales. Las cadenas laterales (grupos R) de los aminoácidos se disponen
alternativamente por encima y por debajo de esta estructura.
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Las estructuras secundarias vistas son las más frecuentes, pero no son las únicas posibles;
hay un caso que se da únicamente en el colágeno(proteínas muy abundante en los tejidos
conectivos animales) que es una hélice formada por tres cadenas peptídicas que se arrollan
entre si.
Estructura terciaria
Es la disposición que adopta en el espacio la estructura secundaria, es decir, se
trata de la disposición tridimensional final. De la estructura terciaria depende la función de
la proteína, por lo que cualquier cambio en la disposición de esta estructura puede provocar
la pérdida de la actividad biológica.
La estructura terciaria es un conjunto de plegamientos que se originan por la unión entre
determinadas zonas de la cadena. Estas uniones se realizan por medio de enlaces entre las
cadenas laterales R de los aminoácidos.
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Los enlaces que estabilizan esta estructura pueden ser de cuatro tipos:
•
•
•
•
Puentes disulfuro. Constituyen enlaces fuertes covalentes entre dos grupos –
SH.
Fuerzas electrostáticas. Se trata de enlaces de tipo iónico entre grupos con
cargas eléctricas opuestas ( negativa, -COO- y positiva, NH3+ ).
Puentes de hidrógeno. Se establecen entre grupos polares no iónicos en los que
existen cargas parciales en su cadena lateral.
Fuerzas de Van der Waals e interacciones hidrofóbicas. Son más débiles y se
producen entre aminoácidos apolares.
En general, se puede decir que existen dos tipos de estructuras terciarias :
- Estructura fibrilar. En este caso el plegamiento es escaso, por lo que estas estructuras
presentan formas alargadas. Las proteínas fibrilares mantienen su estructura secundaria
alargada, ya que ésta sólo se retuerce ligeramente. Estas proteínas son insolubles en agua y
tienen función estructural, como por ejemplo las fibras de colágeno.
- Estructura globular. Poseen un alto grado de plegamiento y dan lugar a estructuras con
formas esferoidales. Las proteínas globulares son solubles en agua y tienen función
dinámica o biocatalizadora.
Estructura cuaternaria:
Esta estructura la presentan aquellas proteínas que están formadas por varias
cadenas o subunidades. La estructura cuaternaria es, sencillamente, la disposición relativa
que adoptan las subunidades proteicas entre sí. La unión entre ellas se realiza mediante los
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mismos tipos de enlaces que mantienen la estructura terciaria, establecidas en este caso
entre las cadenas laterales de los aminoácidos de las distintas subunidades.
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1.5.4. Propiedades de las proteínas
Las propiedades de las proteínas dependen básicamente de los radicales libres y de
que éstos puedan reaccionar entre sí con sustancias que los rodean.
•
Especificidad. Cada especie sintetiza sus propias proteínas, distintas de las de
otras especies, incluso con diferencias entre seres de la misma especie. La
especificidad se debe a que la síntesis de proteínas está gobernada por la dotación
genética del individuo. Aquellas proteínas homólogas, que desempeñan la misma
función en distintas especies suelen presentar una configuración similar, variando
sólo en algunos aminoácidos específicos. Las diferencias entre proteínas homólogas
serán grandes entre especies alejadas evolutivamente y escasas entre especies
emparentadas.
Una manifestación de la especificidad es el rechazo a trasplantes. Permite construir
árboles filogenéticos.
•
Desnaturalización (alteración de la estructura espacial). Es la pérdida total o
parcial de los niveles de estructura superiores al primario y como consecuencia la
anulación de su actividad biológica. La desnaturalización se debe a ruptura de los
enlaces de la estructura cuaternaria, terciaria y secundaria. Este proceso puede ser
reversible (si los factores responsables han actuado con escasa intensidad y durante
poco tiempo) o irreversible. En el primer caso es posible recuperar la conformación
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nativa de la proteína cuando cesa la acción de los factores que han producido su
desnaturalización, proceso conocido como renaturalización. Entre los factores que
pueden provocar la desnaturalización se encuentran las variaciones de presión, el
aumento de temperatura y las variaciones de pH, así como los cambios en la
concentración salina.
•
Solubilidad. Las proteínas con estructura espacial globular forman dispersiones
coloidales con el agua estabilizadas por las sales minerales; las que tienen estructura
fibrilar son insolubles en agua. La solubilidad de cada proteína depende de factores
como su tamaño, estructura, aminoácidos que la conforman y del pH. La solubilidad se
debe a que al ionizarse los radicales establecen puentes de hidrógeno con moléculas
de agua, lo que impide que se puedan unir a otras moléculas proteicas y precipitar.
•
Amortiguadora del pH por el carácter anfótero de sus aminoácidos.
1.5.5. Funciones de las proteínas
a) Estructural. Es la función más característica.
- A nivel celular:
. Algunas glucoproteínas intervienen en la formación de membranas.
. Otras proteínas forman el citoesqueleto, los ribosomas, etc.
. Las histonas forman parte de los cromosomas.
- A nivel orgánico:
. Fibras de tejidos: colágeno, elastina, etc.
. Formaciones epidérmicas (queratina de la epidermis).
b) Enzimática. Actúan como biocatalizadores de las reacciones que tienen lugar en
los seres vivos.
c) Hormonal. Hay hormonas de naturaleza proteica como la insulina y el glucagón.
d) Homeostática. Algunas colaboran para mantener constante el medio interno.
Como el fibrinógeno y la fibrina que intervienen en la coagulación de la sangre y la
seroalbumina que ayuda a mantener constante el pH.
e) Defensiva. Como las inmunoglobulinas de la sangre que actúan como anticuerpos
y las mucinas que tienen acción germicida y protectora de las mucosas.
f) Transporte. Proteínas transportadoras de las membranas, la hemoglobina que
transporta oxígeno, las lipoproteínas que transportan lípidos.
g) Contráctil. Hacen posible el movimiento y la locomoción de los organismos. Como
la actina y la miosina que intervienen en la contracción muscular.
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h) Reserva. Aunque las proteínas no se utilizan como carburantes, existen ciertas
clases, como la ovoalbumina de la clara de huevo y caseina de la leche que
constituyen un almacén de aminoácidos para ser utilizados como elementos
nutritivos. Por esto se dice que tienen función de reserva de nutrientes.
i) Recepción y transmisión de señales. Por ejemplo, ciertas proteínas de la
membrana son receptores de hormonas. Suelen ser glucoproteínas.
j) Regulación genética. Existen proteínas que reprimen o activan la expresión de
los genes en la diferenciación celular.
1.6. ENZIMAS
1.6.1. Concepto, propiedades y estructura
La transformación de un reactivo en un producto no se lleva a cabo directamente, sino que
es necesario que el reactivo esté activado y para ello se necesita una energía de activación.
Concepto
Las enzimas son proteínas globulares capaces de catalizar las reacciones que tienen
lugar en los seres vivos. Lo que hacen las enzimas es rebajar la energía de activación
necesaria para que el sustrato se transforme en producto, por tanto aceleran las reacciones
y hacen que estas ocurran a temperaturas relativamente bajas y compatibles con la vida.
Propiedades
• Son solubles en agua.
• Se requieren en dosis mínimas, ya que no se consumen en las reacciones.
• Hacen que las reacciones transcurran a gran velocidad.
• Disminuyen la energía de activación y permiten que la reacción se realice a menor
temperatura. No cambian la energía libre del proceso, sólo aceleran procesos
espontáneos.
• Son específicas en cuanto a los sustratos sobre los que actúan y a las reaccionen que
catalizan.
• Se alteran por la acción del calor, cambios de pH, etc, como todas las proteínas.
Lourdes LLuengo
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Estructura de las enzimas
Las enzimas son proteínas globulares. Su actividad depende, además de la parte proteica o
apoenzima, de otra estructura no proteica denominada grupo prostético cuando la unión al
apoenzima es permanente, y cofactor cuando, como es habitual no lo es.
- El apoenzima contiene tres tipos de aminácidos:
. Estructurales. No intervienen en la reacción, pero son responsables de la
estructura espacial
. De fijación. Establecen enlaces débiles con el sustrato.
. Catalizadores. Establecen enlaces fuertes con el sustrato.
Los aminoácidos de fijación y los catalizadores constituyen el centro activo de la
enzima, es decir, la parte de la enzima que interactúa con el sustrato.
- El cofactor o grupo prostético (si la unión con el apoenzima es estrecha) son los
componentes enzimáticos que llevan a cabo la propia reacción. Puede ser de dos tipos:
. Inorgánicos cuando son cationes metálicos como el Mg2+, Ca2+, Fe2+ y Zn2+.
.Orgánicos cuando son moléculas orgánicas no proteicas y se denominan coenzimas
cuando la unión a la apoenzima es débil. Las coenzimas funcionan como transportadores
intermediarios de electrones o de grupos funcionales. Las vitaminas hidrosolubles (C y
complejo B son precursores de coenzimas que intervienen en distintas rutas metabólicas).
Algunos coenzimas: Adenosín fosfatos (almacenan energía y transfieren grupos fosfato);
NADH, NADPH, FADH (transfieren átomos de hidrógeno).
1.6.2. Mecanismo de acción y cinética enzimática
Cuando un sustrato se encuentra con la enzima correspondiente, la reacción catalizada
se produce en tres etapas:
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1. En primer lugar, el sustrato se une al apoenzima formado el complejo enzima-sustrato
(ES). Esta unión se caracteriza por un alto grado de especificidad. Esta especificidad
se debe a que el centro activo tiene una forma espacial característica en la que se
acopla el sustrato. Los radicales de los aminoácidos del centro activo se unen al sustrato
y consiguen debilitar sus enlaces provocando cambios energéticos que permiten alcanzar
el estado de transición. Esta etapa es reversible y por ello lenta.
E + S ⇔ ES ⇔ ES’ ⇔ E + P
2. Una vez formado el complejo enzima-sustrato, el cofactor lleva a cabo la reacción y se
obtiene el producto final (P). Esta etapa es muy rápida e irreversible. En el caso de que
no existan cofactores, la acción catalítica la realizan algunos aminoácidos del centro
activo.
3. El producto se libera del centro activo y la apoenzima queda libre para volver a unirse a
nuevas moléculas de sustrato.
Cinética enzimática
Si se representa gráficamente la velocidad con que aparece el producto (moles de
producto que se forman por unidad de tiempo) de una determinada reacción enzimática, en
función de la concentración de sustrato inicial, para una cantidad constante de enzima, se
obtiene una gráfica del siguiente tipo:
Vmax
0
[Substrato]
Vmax = velocidad de saturación o máxima
[Substrato]
Km
constante de Michaelis
Biología molecular. La laguna
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Como se puede observar, al aumentar la concentración de sustrato, aumenta también la
velocidad de la reacción. Pero llega un momento en que, aunque aumente la concentración de
sustrato, la velocidad no varía. Se alcanza una velocidad máxima. Esta situación corresponde
a la inexistencia de moléculas de enzima libres, pues todas están ocupadas por moléculas de
sustrato formando complejos ES.
La Km es la concentración de sustrato para la cual la velocidad es semimáxima. Es
característica de cada enzima y cuanto menor sea su valor, mayor afinidad tendrá la enzima
por el sustrato, ya que se alcanza antes la velocidad semimáxima.
1.6.3. Regulación de la actividad enzimática: concentración de sustrato, temperatura,
pH, inhibidores, etc.
La actividad de las enzimas depende de factores como: temperatura, pH,
concentración de sustrato, activadores e inhibidores.
- Temperatura. Cada enzima tiene una temperatura óptima para su actividad; en general
un aumento de la temperatura favorece la movilidad de las moléculas al tener mayor energía
cinética, pero si la temperatura es excesiva la enzima puede desnaturalizarse e inactivarse.
Una temperatura baja disminuye la actividad, pero no llega a desnaturalizar a las enzimas;
por ello los animales poiquilotermos se ven obligados a hibernar en la estación fría, pues la
actividad de las enzimas queda reducida en esta época.
- El pH. Todas tienen unos valores de pH, entre los cuales son activos. Por encima o por
debajo de esos valores la enzima se desnaturaliza, pues se modifican las cargas
superficiales y se altera la conformación espacial. Cada enzima posee un pH óptimo, en el
cual posee el máximo de eficacia. El pH óptimo depende del tipo de enzima y del tipo de
sustrato sobre el que actúa, pues el pH influye en el grado de ionización de los radicales
que componen el centro activo de la enzima y también en el grado de ionización de los
radicales del sustrato. Por ejemplo, la pepsina del estómago está adaptada a un pH ácido y
la tripsina del intestino a un pH alcalino.
- Concentración de sustrato. En general, el aumento de la concentración del sustrato
acelera la reacción enzimática al facilitar la formación del complejo enzima-sustrato, pero
llega un momento en que la velocidad se estabiliza, debido a que toda la enzima está en
forma de complejo enzima-sustrato.
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- Activadores. Algunas sustancias e incluso diversos iones metálicos favorecen la unión de
la enzima con el sustrato, con lo que se agiliza la acción. Por ejemplo, la fosforilasa, que
regula la formación de ATP, se activa con iones magnesio.
- Inhibidores. Son sustancias que disminuyen o anulan la actividad enzimática. Los
inhibidores pueden ser de dos tipos:
¾ Inhibidores reversibles. Su unión con la enzima es temporal. En este caso las
regiones funcionales de la enzima no cambian y sus efectos se pueden eliminar.
Pueden ser de dos tipos:
• Competitivos. Son moléculas con una configuración espacial muy parecida a la
del sustrato, compitiendo por el centro activo.
• No competitivos. En este caso pueden actuar de dos modos:
+ Uniéndose al complejo enzima-sustrato, haciéndolo fijo.
+ Uniéndose al enzima de modo que impide el acceso del
sustrato al centro activo.
¾ Inhibidores no reversibles (venenos). Se unen fuertemente a la enzima. En este
caso las regiones funcionales de la enzima sufren cambios permanentes. Son
compuestos que se unen irreversiblemente a determinados grupos funcionales del
centro activo y anulan su capacidad catalítica.
Vocabulario
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•
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•
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•
•
•
•
•
•
•
•
•
•
Anfótero.
Apoenzima.
Biocatalizador.
Catálisis.
Centro activo.
Cofactor.
Coenzima.
Desnaturalización.
Enlace peptídico.
Energía de activación
Enzima.
Especificidad.
Inhibidor.
Péptido.
Renaturalización.
Lourdes LLuengo. biología
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Lourdes LLuengo. biología
La interacción sustrato-enzima
El modelo de llave-cerradura justifica que la interacción entre el sustrato (llave) y
el enzima (cerradura) se da si, y sólo si, estos son complementarios
Modelo inducido o de encaje inducido
Este modelo propone que el enzima y el sustrato no son
complementarios antes de que se produzca la interacción o unión
del sustrato al centro activo sino una vez formado el complejo
enzima-sustrato (ES de ahora en adelante). La
complementariedad sólo se produce en la formación del complejo
ES, ni antes ni después.
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