Subido por Mihai Ispas

4. Las proteínas

Anuncio
..
LAS PROTEÍNAS
Las proteínas son polímeros “​polipéptidos o ​cadenas polipeptídicas​”, formados por unión de
aminoácidos ​y son el 50% del peso celular seco, por esto son las biomoléculas orgánicas más
abundantes en los seres vivos.
Su característica fundamental es su ​especificidad​, es decir, cada organismo tiene algunas proteínas
exclusivas que marcan su identidad biológica.
1. LOS AMINOÁCIDOS
Son moléculas que poseen al menos un ​grupo amino (-NH​2​) y un ​grupo
carboxilo​ (-COOH).
Los aminoácidos que constituyen las proteínas son α-aminoácidos​, es
decir, el grupo amino unido al carbono α (contiguo al grupo carboxilo). Hay
20 aminoácidos distintos de este tipo, que se diferencian por el grupo R o
cadena lateral unida también al carbono α.
En los seres vivos se han encontrado unos 150 aminoácidos que no forman parte de las cadenas
proteicas, pero que desempeñan funciones propias como los ​neurotransmisores​, algunos
precursores vitamínicos​ y otras moléculas que participan en determinadas reacciones bioquímicas.
➔ Propiedades
● Los aminoácidos tienen ​carácter anfótero​, es decir, pueden comportarse como un
ácido o como una base dependiendo del pH del medio donde se encuentre, ya que
su grupo carboxilo puede desprender H+ (carácter ácido) y su grupo amino
aceptarlos (carácter básico). En pH más ácido, los aminoácidos tendrán carga neta
positiva porque los H+ del medio son captados por el grupo -COO​- ​. Por el contrario,
en un pH básico, el NH​3​+ ​cederá un H+ y el aminoácido quedará con carga neta
negativa.
El ​punto isoeléctrico sería el valor de pH en el que el aminoácido tiene ​carga neta
cero y basándonos en esto podemos separarlos por ​electroforesis ​(donde se aplica
un campo eléctrico a los aminoácidos en disolución, que migran hacia el cátodo los
que tengan carga positiva y hacia el ánodo los que la tengan negativa)
●
Estereoisomería
Se escribe la cadena lateral R hacia arriba y el grupo
carboxilo hacia abajo y como el carbono α es
asimétrico se consideran dos estereoisómeros con
distinta actividad óptica​: si el grupo amino se sitúa a
la derecha es D y, si está a la izquierda, es L. Los
aminoácidos proteicos son isómeros L.
Esta especificidad respecto a los estereoisómeros se mantiene hasta que mueren.
En este momento, sino son degradados comienza un proceso de ​racemización​,
donde los esteroisómeros L se convierten en D hasta que hay la misma cantidad de
ambos
●
Los grupos polares (amino y carboxilo) permiten a los aminoácidos formar enlaces
de hidrógeno, lo que aumenta su punto de fusión y ebullición y su solubilidad en
agua.
Las proteínas
➔ Clasificación
Se clasifican según su cadena lateral.
● Aminoácidos neutros​: Se caracterizan porque su cadena lateral no posee grupos
carboxilo ni amino y, por tanto, a pH neutro su carga eléctrica neta es 0.
○ Apolares​: Su cadena lateral es hidrófoba y, por tanto, su solubilidad en agua
es menor. Son: ​glicina, cisteína, alanina, valina, leucina, isoleucina,
prolina, metionina, fenilalanina ​y​ triptófano​.
○ Polares​: Su cadena lateral posee grupos hidrófilos que permiten formar
enlaces de hidrógeno con moléculas polares, debido a lo cual son muy
solubles en agua. Son: ​serina, treonina, tirosina, asparagina​ y ​glutamina​.
● Aminoácidos ácidos​: Presentan un grupo carboxilo en la cadena lateral y a pH 7
pueden tener carga eléctrica negativa, ya que ese grupo desprende H+ . Son el
ácido aspártico​ y el á
​ cido glutámico​.
● Aminoácidos básicos​: Contienen algún grupo amino en la cadena lateral que,
debido a su carácter básico, puede tomar H+ , teniendo carga positiva. Son la
arginina, ​la ​lisina​ y la h
​ istidina​.
En ocasiones se establecen dos grupos según pueden ser sintetizados o no por procesos
metabólicos:
● Aminoácidos que pueden obtenerse a partir de otras moléculas.
● Cuando no es posible se obtienen a partir de los alimentos. Son los ​aminoácidos
esenciales​: ​Trp, Leu, Ile, Val, Met, Phe, Thr ​y ​Lys
2. EL ENLACE PEPTÍDICO
El grupo carboxilo de un aminoácido puede interaccionar con el grupo amino de otro, quedando
unidos ambos y liberándose en la reacción una molécula de agua obteniendo un ​dipéptido. ​El enlace
se estabiliza porque los átomos de C, O, y N comparten electrones y puede ser hidrolizado. La unión
de muchos aminoácidos constituye un ​polipéptido​.
3. ESTRUCTURA DE LAS PROTEÍNAS
La actividad biológica de cualquier proteína depende de la disposición espacial de su cadena
polipeptídica, que sufre una serie de plegamientos proporcionándole cierta complejidad:
1. Estructura primaria​: secuencia de aminoácidos en la cadena polipeptídica
2. Estructura secundaria​: plegamiento de la secuencia de aminoácido.
● α-hélice​. Ex: la α-queratina, proteína muy abundante en las células de la epidermis,
con estructura helicoidal que se mantiene estable gracias a los puentes de hidrógeno
● Lámina plegada o ​lámina β​. Ex: β -queratina, presente en uñas, pelos y plumas con
una estructura en ​zigzag ​de segmentos de la cadena polipeptídica unidos mediante
enlaces de hidrógeno transversales.
3. Estructura terciaria​: conjunto de plegamientos característicos por medio de enlaces entre
las cadenas laterales R de los aminoácidos. De esta estructura depende la función de la
2
Las proteínas
proteína, por lo que cualquier cambio en la disposición de esta estructura puede provocar la
pérdida de su actividad biológica.
Pueden darse cuatro tipos de enlace:
● Puentes disulfuro: constituyen fuertes enlaces covalentes entre dos grupos -SH que
pertenecen al aminoácido cisteína.
● Fuerzas electrostáticas: Se trata de enlaces de tipo iónico entre grupos con cargas
eléctricas opuestas. Se producen, entre los grupos R de aminoácidos ácidos (con
●
●
carga negativa, -COO​-​ ) y aminoácidos básicos (con carga positiva, ​-NH​3​+​).
Enlaces de hidrógeno: Se establecen entre grupos polares no iónicos en los que
existen cargas parciales en su cadena lateral.
Fuerzas de Van der Waals e interacciones hidrofóbicas: las uniones más débiles y se
producen entre aminoácidos apolares
Tipos de estructuras tridimensionales:
● Globulares​: poseen un alto grado de plegamiento y formas esferoidales.
● Fibrilares​: el plegamiento de la cadena polipeptídica es menor y presentan formas
alargadas
4. Estructura cuaternaria​: disposición relativa de las ​subunidades proteicas (varias cadenas
polipeptídicas) entre sí mediante los mismos enlaces que mantienen la estructura terciaria.
4. PROPIEDADES DE LAS PROTEÍNAS
●
●
●
Solubilidad​: las proteínas con estructura terciaria fibrilar son insolubles en agua, mientras
que las que poseen estructura globular son solubles y forman disoluciones coloidales por su
gran masa molecular.
Estructura espacial​: la función biológica de las proteínas depende de su estructura
tridimensional (o conformación nativa). Si se desnaturaliza (por cambios de pH, temperatura,
etc.) pierde la estructura, la ​desnaturalización ​puede ser reversible (si se da la
renaturalización​, es decir, se recupera la conformación nativa) o irreversible.
Especificidad​: se observa entre especies e incluso en individuos de una misma especie.
5. FUNCIONES BIOLÓGICAS DE LAS PROTEÍNAS
➔ Funciones ​estáticas
● Estructural​: Muchas proteínas forman estructuras celulares, como las membranas,
los orgánulos vibrátiles, la sustancia intercelular y las estructuras cutáneas.
● Almacén de aminoácidos​: fuente de reserva de aminoácido que permite la síntesis
de proteínas fundamentalmente durante los procesos embrionarios. Son abundantes,
por tanto, en las semillas de vegetales y en los huevos de los animales
➔ Funciones ​activas
● Fisiológica​: intervienen en los movimientos, los procesos homeostáticos (incluido el
mantenimiento del pH), el transporte de otras moléculas, hormonas…
● Regulación genética​: participan en los procesos de activación e inactivación de la
información genética.
● Catalizadora​: reciben el nombre de ​enzimas​. Actúan como biocatalizadores
favoreciendo las reacciones químicas que se dan en los seres vivos.
● Inmunitaria​: proporcionan la identidad molecular de los organismos vivos
(​antígenos​), mientras que otras (​anticuerpos​) rechazan cualquier molécula extraña
que se introduzca en ellos.
3
Las proteínas
6. CLASIFICACIÓN DE LAS PROTEÍNAS
Su clasificación se basa en su composición y complejidad. Se diferencian dos grupos: holoproteínas
y heteroproteínas.
6.1. HOLOPROTEÍNAS O PROTEÍNAS SIMPLES​: formadas únicamente por ​cadenas polipeptídicas​, ya que
en su hidrólisis solo se obtienen aminoácidos.
➔ Proteínas ​globulares​: con un alto grado de plegamiento y normalmente solubles.
● Albúminas​: con funciones de transporte de otras moléculas o de reserva de
aminoácidos. Ej: lactoalbúminas, ovoalbúminas y seroalbúminas.
● Globulinas​: ej. hemoglobina.
● Histonas​: se encuentran asociadas al ADN. Forman parte de la cromatina y
desempeñan funciones importantes en los procesos de regulación genética.
➔ Proteínas fibrilares: con una estructura terciaria menos compleja e insolubles. Realizan
generalmente funciones estructurales. Las más importantes son las siguientes:
● Queratina​: Presente en epidermis, pelos, plumas, uñas y escamas. Es una proteína
rica en el aminoácido cisteína.
● Colágeno​: presente en tejidos conjuntivo, cartilaginoso y óseo.
● Miosina​: participa en la contracción muscular.
● Elastina​: se encuentra en los pulmones, las arterias o la dermis de la piel.
6.2. HETEROPROTEÍNAS O PROTEÍNAS COMPLEJAS O CONJUGADAS​: con ​cadenas polipeptídicas y una
parte no proteica​ (grupo prostético). Según El grupo prostético, las heteroproteínas pueden ser:
● Fosfoproteínas​: su grupo prostético es el ácido ortofosfórico. Ej: ​vitelina ​(yema de huevo);
caseína(queso).
● Glucoproteínas​: su grupo prostético es un glúcido. Se encuentran en las membranas
celulares, donde desempeñan una función antigénica. . Ej: las ​gammaglobulinas
(anticuerpos), mucus protector del aparato respiratorio y digestivo, algunas hormonas y el
líquido sinovial presente en las articulaciones.
● Lipoproteínas​: su grupo prostético es un lípido. Aparecen en las paredes bacterianas y en
el plasma sanguíneo, donde sirven como transportadores de grasas y colesterol.
● Cromoproteínas​: tienen como grupo prostético una molécula compleja con dobles enlaces
conjugados, que le da color.
○ Compuestos porfirínicos​: Su grupo prostético está compuesto por una
metalporfirina (con ion metálico). Ej: ​Hemoglobina​, ​mioglobina​, ​peroxidasas​,
catalasas​, ​clorofilas ​(con metalporfirina con Mg2+) , ​vitamina B12​, etc
○ Compuestos no porfirínicos​: su grupo prostético también es coloreado, pero no
constituye una metalporfirina. Ej: ​rodopsina ​(capta la luz en la retina) y
hemocianina ​(se une a oxígeno en invertebrados)
● Nucleoproteínas​: su grupo prostético está formado por ácidos nucleicos. Constituyen la
cromatina y los cromosomas.
7. MÉTODOS DE IDENTIFICACIÓN DE PROTEÍNAS
●
●
●
Prueba de Biuret​: con ​NaOH ​y ​CuSO​4​. Se obtiene color violeta o rosado en presencia de
proteínas. No se utiliza en orina, porque la urea da resultado positivo.
Prueba xantoproteica​: detecta la presencia de grupos fenilo en una molécula produciendo
su nitrocompuestos coloreados.Para aminoácidos con grupo bencénico en su cadena lateral
(​tirosina y fenilalanina​). Se añade HNO​3 concentrado, que produce un precipitado blanco
que se vuelve amarillo al calentar, y naranja al alcalinizar con amoniaco
Prueba de Millon​: se emplea Hg disuelto en HNO3 (reactivo de Millon) y se obtiene un
precipitado de color blanco, que se vuelve rojo al calentar, debido a la formación de
complejos de Hg (II).
4
Descargar