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equipo 5 enzimas

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ENZIMAS
EQUIPO 5
SOLIS ALVAREZ MELANY ALEJANDRA
CHAVEZ MEDRANO ASHLY MELISSA
DE LA TORRE AGUILAR SAMANTHA CAROLINA
DELGADO SAUCEDO NATALIA
RAMÍREZ GONZALEZ MYRIAM
IBARRA MENDEZ ANA GABRIELA
HERNÁNDEZ ALMAGUER AARÓN DAVID
ROJO MILAN EVELYN
2020822
1997158
2056621
1854203
2054449
1987592
2174543
2052936
¡EMPEZAMOS!
DEFINICIÓN DE ENZIMAS
Las enzimas son proteínas que actúan como catalizador
biológico, efectúan reacciones bioquímicas a velocidades
muy altas, no se consumen mediante la reacción y en
general presentan un alto grado de especificidad.
En el campo de los alimentos es importante ya que
son responsables de ciertos fenómenos como la
digestión y varios cambios químicos que sufren los
alimentos, que pueden beneficiar o perjudicar.
CLASIFICACIÓN DE LAS ENZIMAS
Como método de identificación se le asigno a cada enzima
cuatro dígitos al que se le denomina EC( enzyme comission).
El primero está relacionado con la reacción química que
cataliza la enzima, de acuerdo con el siguiente código:
EC 1.·.·.· Oxidorreductasas: catalizan reacciones de
oxidorreducción.
EC 2.·.·.· Transferasas: promueven la transferencia de
distintos grupos químicos de una molécula donadora a
otra que actúa como receptora.
EC 3.·.·.·· Hidrolasas: efectúan la ruptura de enlaces
covalentes con la introducción de una molécula de
agua.
CLASIFICACIÓN DE LAS ENZIMAS
EC 4.·.·.· Liasas: Rompen enlaces para la eliminación de
un determinado grupo químico del sustrato y forma
dobles ligaduras sin la introducción de moléculas de
agua. Entre ellas se encuentran aldolasas,
descarboxilasas, deshidratasas y peclinaliasas.
EC 5.·.·.· Isomerasas: catalizan el rearreglo espacial de
grupos del sustrato sin modificar su composición química
y son epimerasas y racemasas.
EC 6.·.·.· Ligasas: promueven la unión covalente de dos
moléculas acopladas con la ruptura de un enlace
pirofosfato proveniente de ATP, UTP o CfP, como fuente
de energía. El término ligasa es sinónimo de sintetasa.
DEFINICIÓN DE ENZIMAS
El segundo dígito de la nomenclatura corresponde a la subclase de enzima.
El tercero o es una subdivisión y ofrece más información del sustrato que utiliza
la enzima y el cuarto dígito indica el número serial de la enzima en el grupo
correspondiente.
ESTRUCTURA DE LAS ENZIMAS
Su estructura primaria, secundaria, terciaria y cuaternaria contribuyen a su función
La estructura primaria es la secuencia
de aminoácidos
la secundaria implica plegamientos en
hélices alfa y láminas beta
la terciaria es la estructura
tridimensional
la cuaternaria es la disposición de
múltiples subunidades en una enzima
funcional
Estas estructuras permiten a las enzimas
interactuar con su sustrato y acelerar
las reacciones químicas en los organismo
CARACTERÍSTICAS FISICOQUÍMICAS
Especificidad:
Las enzimas son muy
específicas en cuanto a los
sustratos con los que
interactúan. Cada enzima
cataliza una reacción
específica debido a su
estructura y sitios activos
particulares.
Catalizadores
biológicos:
Las enzimas aceleran las
reacciones químicas en
los sistemas biológicos,
permitiendo que ocurran
a velocidades adecuadas
para la vida.
Sensibles a la temperatura y pH:
Las enzimas tienen rangos
específicos de temperatura y pH
en los que son más efectivas.
Cambios drásticos en estos
parámetros pueden afectar su
actividad.
Reutilizables:
Las enzimas no se
consumen en las
reacciones que
catalizan. Pueden ser
utilizadas una y otra
vez.
Efecto de concentración:
La velocidad de reacción
enzimática puede aumentar
con la concentración del
sustrato hasta que todos los
sitios activos de las enzimas
estén saturados.
CARACTERÍSTICAS FISICOQUÍMICAS
Inhibición enzimática:
Las enzimas pueden ser inhibidas
por moléculas que se unen
a ellas, reduciendo o bloqueando
su actividad. Esto puede ser
reversible o irreversible.
Coenzimas y
cofactores:
Algunas enzimas
requieren moléculas
adicionales, llamadas
coenzimas o cofactores,
para funcionar
adecuadamente.
Regulación:
Las enzimas pueden ser
reguladas por la célula para
controlar la velocidad de las
reacciones metabólicas. Esto
puede ser a través de la
regulación alostérica, la
retroalimentación negativa u
otros mecanismos.
Efecto de la concentración
enzimática:
La velocidad de reacción
también puede aumentar
con la concentración
de enzimas hasta que los
sitios activos estén
saturados.
Interacciones con sustratos:
Las enzimas interactúan con
sus sustratos a través de
sitios activos específicos,
donde se unen y ocurre la
catálisis.
SITIO ACTIVO
Para catalizar una reacción, una enzima se pega a una o más moléculas de
reactivo. Estas moléculas son los sustratos de la enzima.
En algunas reacciones, un sustrato se rompe en varios productos. En otras, dos
sustratos se unen para crear una molécula más grande o para intercambiar partes.
De hecho, para cualquier reacción biológica que se te pueda ocurrir,
probablemente exista una enzima para acelerarla.
La parte de la enzima donde se une el sustrato se llama el sitio activo, ya que ahí es
donde sucede la "acción" catalítica
Las proteínas se forman de unidades llamadas aminoacidos, y en las enzimas que
son proteínas, el sitio activo obtiene sus propiedades de los aminoácidos que lo
conforman. Estos aminoácidos pueden tener cadenas laterales grandes o
pequeñas, ácidas o básicas, hidrofílicas o hidrofóbicas.
El grupo de aminoácidos que se encuentra en el sitio activo, así como la posición
que estos tienen en el espacio tridimensional, le dan al sitio activo un tamaño,
forma y comportamiento químico muy especificos.
Gracias a estos aminoácidos, el sitio activo de una enzima es apto de modo
exclusivo para unirse con una molécula objetivo en particular -el sustrato o
sustratos de la enzima- y le ayudan a experimentar una reacción química.
FUNCIONES EN LOS
ALIMENTOS
La mayoría de las enzimas son
proteínas que ayudan a acelerar el
metabolismo o las reacciones
químicas de nuestro cuerpo. Por
ejemplo, descomponen los alimentos
facilitando la digestión, transforman la
energía química en energía mecánica
permitiendo la contracción muscular,
ayudan a construir tejidos y eliminan
residuos.
Una deficiencia de estas enzimas afecta a la absorción
y el aprovechamiento de los nutrientes, ya que las
proteínas, los hidratos de carbono y las grasas, sin la
presencia de enzimas, no pueden fraccionarse y dar
lugar a sustancias más sencillas que puedan pasar al
torrente sanguíneo para poder ser utilizadas por las
células.
Además, esto puede dar lugar a procesos de
fermentación y putrefacción de los alimentos que han
quedado parcialmente digeridos, lo que causa la
aparición de los síntomas de dispepsia (digestiones
difíciles), flatulencia o aerofagia (exceso de gases),
Aplicaciones mas importantes de enzimas en el procesamiento
de alimentos.
FUENTE
Amilasa
Celulasa
Dextransacarasa
ALIMENTO
productos de panificacion, cerveza,
cereales.
chocolate/cocoa
endulcorantes
jugo de caña y de manzana
cerveza
cafe
azucares de especialidad.
PROPOSITO O FUNCION
Aumentar el contenido de azucares
fermentables para la levadura. Evitar
el endurecimiento del pan y la tortilla.
fluidificacion del almidon.
Producción de dextrinas de bajo peso
molecular y de glucosa a partir de
almidón.
Degradación de almidón residual que
afecta la calidad del producto.
Hidrólisis de pared celular de las
semillas de cebada y adjuntos.
Hidrólisis de celulosa durante el
secado de las bayas para facilitar el
descascarillado.
Producción de oligosacáridos con
propiedades prebióticas.
FUENTE
Invertasa
lactasa
fitasa
tanasa
ALIMENTO
confinteria
endulcorantes
PROPOSITO O FUNCION
Producción de caramelos de centro
suave.
Obtención de azúcar invertido
(jarabes fructosados a partir de
sacarosa).
helados
leche
GOS
Evitar la cristalización de la lactosa,
con lo que se evita la textura arenosa.
Producción de leche para la
población intolerante a lactosa.
Síntesis de galacto oligosacáridos.
alimentacion animal.
Degradación de ácido fitico. Aumento
de la digestibilidad e la alimentación
animal.
cerveza
Eliminación de compuestos
polifenólicos -proceso chil.
proofing.
REACCIONES DE LAS ENZIMAS
Las enzimas producen los siguientes
tipos de reacciones:
Oxido-reducción (o redox)
Transferencia de grupos funcionales
Hidrólisis (descomposición de moléculas)
Eliminación de grupos funcionales
Isomerización (reordenación de una
molécula)
Síntesis (unión de moléculas por enlaces
covalentes)
INHIBICIÓN
ENZIMÁTICA
Son moléculas que se unen a inhibidores enzimáticos,
que unen a enzimas y disminuyen su actividad. Puesto
que el bloqueo de una enzima puede matar a un
agente patógeno o corregir un desequilibrio
metabólico, muchos medicamentos actúan como
inhibidores enzimáticos. También son usados como
pesticidas.
EXISTEN TRES TIPOS DE INHIBIDORES
REVERSIBLES. SE CLASIFICAN EN BASE AL
EFECTO PRODUCIDO POR LA VARIACIÓN DE LA
CONCENTRACIÓN DEL SUSTRATO DE LA ENZIMA
EN EL INHIBIDOR.
CINÉTICA ENZIMÁTICA
La cinética enzimática es el estudio de las
velocidades de reacción catalizadas por enzimas
y de los factores que afectan a las velocidades de
reacción enzimática.
Cuál es su utilidad?
Esta permite explicar los detalles de su mecanismo
catalítico, su papel en el metabolismo, cómo es
controlada su actividad en la célula y cómo puede
ser inhibida su actividad por fármacos o venenos
o potenciada por otro tipo de moléculas.
EL PARDEAMIENTO ENZIMATICO
Se le conoce con el nombre de pardeamiento enzimatico a una
alteracion quimica.
Es enzimatica en sus primeras etapas, tienen como sustrato
compuestos fenolicos.
Por lo general con colores pardas.
Por su origen, apenas puede ocurrir en los alimentos de origen
animal, puede ocasionar problemas de calidad en la conservacion de
frutas y verduras.
Los sustratos pueden tener lugar de origen en la
alteracion de todos aquellos compuestos que responden a
estructuras de monoferloes, difenoles y polifenoles.
El pardeamiento enzimatico hay que buscarlo entre los
principales componentes fenolicos de los alimentos de
origen vegetal.
Ej: patatas, champiñones, manzanas, peras, platanos.
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